СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КОЛИЦИН В<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.249

Formation of ion channels by colicin B in planar lipid bilayers [Text] / J. O. Bullock [et al.] // J. Membrane Biol. - 1990. - Vol. 114, N 1. - P79-95 . - ISSN 0022-2631
Перевод заглавия: Образование колицином B ионных каналов в плоских липидных бислоях
Аннотация: Структурный ген колицина Б (I) был проклонирован и введен в штаммы, осуществляющие сверхсинтез I. Очищенный I обладал биол. активностью и образовывал потенциалзависимые ионпроводящие каналы в плоских фосфолипидных бислоях, состоящих из азолектина. Обнаружено существование, по крайней мере, двух проводящих и двух непроводящих состояний I. Наблюдается несколько большая проводимость для Na+ по сравнению с Cl Ионная селективность и кинетические х-ки каналов сильно зависят от рН. Получены моноспецифические поликлональные антитела против I. Рез-ты свидетельствуют о том, что потенциалнезависимое связывание I с мембраной является стадией, лимитирующей скорость образования ионных каналов, и этот процесс сопровождается значительными конформационными изменениями I. Библ. 55. США, Dep. of Physiol. and Microbiol., Univ. of Missouri-Columbia, Columbia, MO 65212.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23
Рубрики: КОЛИЦИНЫ
КОЛИЦИН В
СВЯЗЫВАНИЕ С МЕМБРАНОЙ
ИОННЫЕ КАНАЛЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
КИНЕТИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
ПОЛИКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ГЕНЫ КОЛИЦИНА
КЛОНИРОВАНИЕ
СВЕРХСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Bullock, J.O.; Armstrong, S.K.; shear, J.L.; Lies, D.P.; McIntosch, M.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.330

Mende, J.
Import-defective colicin B derivatives mutated in the TonB box [Text] / J. Mende, V. Braun // Mol. Microbiol. - 1990. - Vol. 4, N 9. - P1523-1533
Перевод заглавия: Дефектные по импорту производные колицина В, мутированные в блоке TonB
Аннотация: Сконструированы точечные мутации в области блока Ton В структурного гена cba колицина В (I). Полученные производные I частично или полностью неактивны по отношению к клеткам Escherichia coli. Они убивают клетки, если транспортируются через внешнюю мембрану в результате осмотич. шока, и образуют нормальные поры в плоских липидных бислойных мембранах. Некоторые мутации cba частично супрессируются мутациями в структурном гене ton В. Эти данные показывают, что блок TonB, расположенный на N-конце I, участвует в переносе I через внешнюю мембрану. Библ. 38. ФРГ, Mikrobiologic II, Universitat Tubirgen, D-7400 Tubinger.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ АВ 2837
КОЛИЦИН В
МЕХАНИЗМ ТРАНСПОРТА
ГЕНЫ
СТРУКТУРНЫЙ ГЕН БЛОКА TON В
СТРУКТУРАФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Braun, V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.09-04Б2.535

Armstrong, Sandra K.
Molecular analysis of the Escherichia coli ferric enterobactin receptor FepA [Text] / Sandra K. Armstrong, Carol L. Francis, Mark A. McIntosh // J. Biol. Chem. - 1990. - Vol. 265, N 24. - P14536-14543 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Молекулярный анализ FepA-рецеатора [комплекса] Fe-энтеробактина у Escherichia coli
Аннотация: С целью идентификации доменов, важных для проявления активности рецепторного белка FepA, исследовано влияние делеций и инсерций на структуру и функцию FepA. Делеции, не приводящие к сдвигу рамки считывания, ведущие к утере последовательностей, кодирующих до 304 аминокислотных остатков, вызывают потерю активности полипептидов FepA, хотя они эффективно транспортируются к наружной мембране. Возможно, остатки на С-конце FepA могут участвовать в секреции и правильной транслокации белка к наружной мембране. Хотя наблюдается общность функциональных доменов FepA, ответственных за транспорт Fe-энтеробактина и колицинов, однако, получены мутанты с сохраненной способностью к транспорту Fe-энтеробактина и сильно подавленной способностью к транспорту колицинов. С др. стороны, полипептид, лишенный 87 внутренних аминокислотных остатков возле N-конца, не способен транспортировать Fe-энтеробактин, но частично сохраняет рецепторную функцию по отношению к колицинам. Библ. 46. США, Dep. of Molecular Microbiology and Immunology, Sch. of Med., Univ. of MO Columbia, MO 65212.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ RWB 18-60
СИДЕРОФОРЫ
ЭНТЕРОБАКТИН
КОМПЛЕКС FE - ЭНТЕРОБАКТИН
КОЛИЦИНЫ
КОЛИЦИН В
КОЛИЦИН D
РЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОРНЫЙ БЕЛОК FEPA
МОЛЕКУЛЯРНЫЙ АНАЛИЗ
ДОМЕНЫ
ДЕЛЕЦИИ
ИНСЕРЦИИ

Доп.точки доступа:
Francis, Carol L.; McIntosh, Mark A.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска