СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 32
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-32

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.11-04М2.149

Determination of kinetic constants for the interaction between the platelet glycoprotein IIb-IIIa and fibrinogen by means of surface plasmon resonance [Text] / Walter Huber [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 227, N 3. - P647-656 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Определение кинетических констант взаимодействия между гликопротеином IIb-IIIa тромбоцитов и фибриногеном с помощью поверхностного плазмонного резонанса
Аннотация: С помощью сенсоров поверхностного плазмонного резонанса исследовали связывания гликопротеина IIb-IIIa из тромбоцитов человека с фибриногеном. Один из белков иммобилизовывали на поверхности сенсора и измеряли кинетику изменения покрытия после его погружения в р-р второго белка. В начале быстро и обратимо образуется низкоаффинный комплекс с K[d]=155-180 нМ. На следующей стадии этот комплекс упрочняется (K[d]=20-70 нМ). Эффективную диссоциацию прочного комплекса можно вызвать только конкурентным ингибитором, например RGDV. Швейцария, F. Hoffman-La Roche, CH-4002 Basel; факс: +41-61-688-617. Библ. 40

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.37.09
Рубрики: ГЛИКОПРОТЕИН IIB-IIIA
ТРОМБОЦИТЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
ФИБРИНОГЕН
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ

Доп.точки доступа:
Huber, Walter; Hurst, Jurg; Schlatter, Daniel; Barner, Richard; Hubscher, Josef; Kouns, William C.; Steiner, Beat

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.02-04А3.4

Sagnella, G. A.
Estimation of kinetic constants in ion transport studies: Regression analysis and Monte-Carlo simulation [Text] / G. A. Sagnella // Clin. Sci. - 1994. - Vol. 87, N 4. - P371-381 . - ISSN 0143-5221
Перевод заглавия: Оценка кинетических констант в изучении ионного транспорта. Регрессионный анализ моделирования методом Монте-Карло
Аннотация: Обзор, посвященный анализу методов параметрической идентификации систем (ПИС) ионного транспорта. На примерах оценки параметров V[max], констант диссоциации и др. по данным экспериментальных исследований рассмотрены вопросы выбора модели, ее подгонки и оценки констант, сравнительной эффективности линейной и нелинейной регрессии, существенного влияния вариабельности исходных данных на достоверность модели и точность оценок ее параметров. Хотя регрессионные методы, в основном в силу доступности соответствующего программного обеспечения, продолжают оставаться базой ПИС, в ряде случаев могут быть более эффективны другие методы, в том числе статистических испытаний - моделирование методом Монте-Карло. Основное внимание уделено повышению эффективности выбраной процедуры ПИС с учетом структуры данных и источников ошибок. Великобритания, Blood Pressure Unit, Division of Physiological Medicine, St George's Hospital Medical School, London. Ил. 5. Табл. 2. Библ. 27

ГРНТИ	34.03.23

ВИНИТИ 341.03.23.02
Рубрики: МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
ИОННЫЙ ТРАНСПОРТ
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
РЕГРЕССИОННЫЙ АНАЛИЗ
МЕТОД МОНТЕ-КАРЛО
ПАРАМЕТРИЧЕСКАЯ ИДЕНТИФИКАЦИЯ СИСТЕМ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 27

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 96.03-04А1.153

Rao, K. V.Rama
Synaptosomal transport of branched chain amino acids in young, adult and aged rat brain cortex [Text] / K. V.Rama Rao, Mohan C. Vemuri, Ch. R.K. Murthy // Neurosci. Lett. - 1995. - Vol. 184, N 2. - P137-140 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Синаптосомальный транспорт аминокислот с разветвленной C-цепью в коре головного мозга молодых, взрослых и старых крыс
Аннотация: При изучении транспорта лейцина и изолейцина кроме обычной Na{+}-независимой компоненты низкого сродства идентифицировали Na{+}-зависимый компонент высокого сродства в транспорте этих аминокислот, осуществляющемся в изолированных синаптосомах, выделенных из коры головного мозга крыс. Величины К[м] и V[max] для обоих компонентов такого транспорта в опытах на 24-месячных крысах оказались ниже, чем в опытах на более молодых особях. Индия, School of Life Sciences, Univ. of Hyderabad, Hyderabad 500 134. Библ. 22

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: СТАРЕНИЕ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
АМИНОКИСЛОТЫ
ЛЕЙЦИН
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
ВОЗРАСТ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Vemuri, Mohan C.; Murthy, Ch.R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.03-04М3.193

Rao, K. V.Rama
Synaptosomal transport of branched chain amino acids in young, adult and aged rat brain cortex [Text] / K. V.Rama Rao, Mohan C. Vemuri, Ch. R.K. Murthy // Neurosci. Lett. - 1995. - Vol. 184, N 2. - P137-140 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Синаптосомальный транспорт аминокислот с разветвленной C-цепью в коре головного мозга молодых, взрослых и старых крыс
Аннотация: При изучении транспорта лейцина и изолейцина кроме обычной Na{+}-независимой компоненты низкого сродства идентифицировали Na{+}-зависимый компонент высокого сродства в транспорте этих аминокислот, осуществляющемся в изолированных синаптосомах, выделенных из коры головного мозга крыс. Величины К[м] и V[max] для обоих компонентов такого транспорта в опытах на 24-месячных крысах оказались ниже, чем в опытах на более молодых особях. Индия, School of Life Sciences, Univ. of Hyderabad, Hyderabad 500 134. Библ. 22

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.11.17
Рубрики: СТАРЕНИЕ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
АМИНОКИСЛОТЫ
ЛЕЙЦИН
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
ВОЗРАСТ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Vemuri, Mohan C.; Murthy, Ch.R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.10-04Б2.116

Mueller, David M.
ATPase kinetics for wild-type Saccharomyces cerevisiae F[1]-ATPase and F[1]-ATPase with the 'бета'-subunit Thr197'-'Ser mutation [Text] / David M. Mueller, Virginia Mcgill Lisa Indyk // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 222, N 3. - P991-999 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Кинетика АТФазы для F[1]-АТФазы дикого типа из Saccharomyces cerevisiae и для F[1]-АТФазы с мутацией Thr197'-'Ser в 'бета'-субъединице
Аннотация: Одноучастковые кинетические константы АТФазы измерены для F[1]-АТФазы дикого типа дрожжей Saccharomyces cerevisiae и для F[1]-АТФазы с мутацией Thr'-'Ser в 'бета'-субъединице. При условиях определения одноучастковых констант, концентрация АТФ выше концентрации фермента, гидролиз АТФ медленнее, а сродство фермента к АТФ и АДФ выше. Мутация Thr197'-'Ser в дрожжевой F[1]-АТФазе увеличивает удельную активность гидролиза АТФ в три раза и делает фермент менее чувствительным к азиду и оксианионам. Определены термодинамические константы для интактного и мутантного ферментов в присутствии и отсутствие азида и оксианионов. Сульфит и азид не влияют на одноучастковые термодинамические константы связывания обоих видов фермента для АДФ в каталитическом участке. Мутация Thr197'-'Ser имеет незначительный эффект на константу связывания для АДФ или на другие одноучастковые константы фермента в присутствии или отсутствие азида или оксианионов. Значения K[i] для АДФ определены для интактного и мутантного ферментов в присутствии или отсутствие сульфита в условиях присутствия многих каталитических участков. Сульфит увеличивает значение K[i]{АДФ} для гидролиза АТФ в условиях существования многих участков в три раза, а мутация увеличивает значения K[i]{АДФ} в 9 раз. Влияние сульфита и мутации на значение K[i]{АДФ} аддитивно. Считается, что действие азида, оксианионов и мутации на биохимию F[1]-АТФазы ограничено условиями существования многих участков. США, Dep. Biol. Chem., Chicago Med. Sch., N Chicago, IL 60064. Библ. 56

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АТФАЗА
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
F[1]-АТФАЗА
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Indyk, Virginia Mcgill Lisa

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 96.10-04М5.44

Sagnella, G. A.
Estimation of kinetic constants in ion transport studies: Regression analysis and Monte-Carlo simulation [Text] / G. A. Sagnella // Clin. Sci. - 1994. - Vol. 87, N 4. - P371-381 . - ISSN 0143-5221
Перевод заглавия: Оценка кинетических констант в изучении ионного транспорта. Регрессионный анализ моделирования методом Монте-Карло
Аннотация: Обзор, посвященный анализу методов параметрической идентификации систем (ПИС) ионного транспорта. На примерах оценки параметров V[max], констант диссоциации и др. по данным экспериментальных исследований рассмотрены вопросы выбора модели, ее подгонки и оценки констант, сравнительной эффективности линейной и нелинейной регрессии, существенного влияния вариабельности исходных данных на достоверность модели и точность оценок ее параметров. Хотя регрессионные методы, в основном в силу доступности соответствующего программного обеспечения, продолжают оставаться базой ПИС, в ряде случаев могут быть более эффективны другие методы, в том числе статистических испытаний - моделирование методом Монте-Карло. Основное внимание уделено повышению эффективности выбраной процедуры ПИС с учетом структуры данных и источников ошибок. Великобритания, Blood Pressure Unit, Division of Physiological Medicine, St George's Hospital Medical School, London. Ил. 5. Табл. 2. Библ. 27

ГРНТИ	34.39.05

ВИНИТИ 341.39.05
Рубрики: МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
ИОННЫЙ ТРАНСПОРТ
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
РЕГРЕССИОННЫЙ АНАЛИЗ
МЕТОД МОНТЕ-КАРЛО
ПАРАМЕТРИЧЕСКАЯ ИДЕНТИФИКАЦИЯ СИСТЕМ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 27

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.11-04В2.215

Mueller, David M.
ATPase kinetics for wild-type Saccharomyces cerevisiae F[1]-ATPase and F[1]-ATPase with the 'бета'-subunit Thr197'-'Ser mutation [Text] / David M. Mueller, Virginia Mcgill Lisa Indyk // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 222, N 3. - P991-999 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Кинетика АТФазы для F[1]-АТФазы дикого типа из Saccharomyces cerevisiae и для F[1]-АТФазы с мутацией Thr197'-'Ser в 'бета'-субъединице
Аннотация: Одноучастковые кинетические константы АТФазы измерены для F[1]-АТФазы дикого типа дрожжей Saccharomyces cerevisiae и для F[1]-АТФазы с мутацией Thr'-'Ser в 'бета'-субъединице. При условиях определения одноучастковых констант, концентрация АТФ выше концентрации фермента, гидролиз АТФ медленнее, а сродство фермента к АТФ и АДФ выше. Мутация Thr197'-'Ser в дрожжевой F[1]-АТФазе увеличивает удельную активность гидролиза АТФ в три раза и делает фермент менее чувствительным к азиду и оксианионам. Определены термодинамические константы для интактного и мутантного ферментов в присутствии и отсутствие азида и оксианионов. Сульфит и азид не влияют на одноучастковые термодинамические константы связывания обоих видов фермента для АДФ в каталитическом участке. Мутация Thr197'-'Ser имеет незначительный эффект на константу связывания для АДФ или на другие одноучастковые константы фермента в присутствии или отсутствие азида или оксианионов. Значения K[i] для АДФ определены для интактного и мутантного ферментов в присутствии или отсутствие сульфита в условиях присутствия многих каталитических участков. Сульфит увеличивает значение K[i]{АДФ} для гидролиза АТФ в условиях существования многих участков в три раза, а мутация увеличивает значения K[i]{АДФ} в 9 раз. Влияние сульфита и мутации на значение K[i]{АДФ} аддитивно. Считается, что действие азида, оксианионов и мутации на биохимию F[1]-АТФазы ограничено условиями существования многих участков. США, Dep. Biol. Chem., Chicago Med. Sch., N Chicago, IL 60064. Библ. 56

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: АТФАЗА
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
F[1]-АТФАЗА
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Indyk, Virginia Mcgill Lisa

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 99.01-04Т2.114

Clare, B. W.
Carbonic anhydrase inhibitors [Text]. Part 41. Quantitative structure-activity correlations involving kinetic rate constants of 20 sulfonamide inhibitors from a non-congeneric series / B. W. Clare, C. T. Supuran // Eur. J. Med. Chem. - 1997. - Vol. 32, N 4. - P311-319 . - ISSN 0223-5234
Перевод заглавия: Ингибиторы карбоангидразы. Часть 41. Количественные корреляции структура-активность, связанные с кинетическими константами скорости для 20 сульфонамидных ингибиторов, неродственных по структуре серий
Аннотация: Изучали количественные корреляции структура-активность, связанные с кинетическими параметрами 20 ингибиторов карбоангидразы из группы сульфонамидов. Установлена корреляция параметров электронной структуры, формы, размера молекул с константами равновесия и скорости ассоциации, но не с константой скорости диссоциации. Австралия, School of Physical Sciences, Engineering and Technology, Murdoch Univ. Murdoch, WA 6150. Библ. 59

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.61
Рубрики: КАРБОАНГИДРАЗЫ ИНГИБИТОРЫ
СУЛЬФОНАМИДЫ
НЕРОДСТВЕННЫЕ СЕРИИ
СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ

Доп.точки доступа:
Supuran, C.T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 99.03-04М3.259

Dependence of the time course of miniature endplate currents on kinetic constants 'каппа'[-1] and 'альфа' [Text] : pap. Jt. Meet. Physiol. Soc. (Gr. Brit.) with Czech Physiol. Soc., Prague, 22-24 June, 1998 / I. Kovyazina [et al.] // J. Physiol. Proc. - 1998. - Vol. 511. - P143-144 . - ISSN 0022-3751
Перевод заглавия: Зависимость временных изменений миниатюрных токов концевой пластины от кинетических констант 'КАППА'[-1] и 'альфа'

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.37
Рубрики: НЕРВНО-МЫШЕЧНЫЕ СИНАПСЫ
ТОКИ КОНЦЕВОЙ ПЛАСТИНКИ
ВРЕМЕННЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
ПОЗВОНОЧНЫЕ

Доп.точки доступа:
Kovyazina, I.; Nikolsky, E.E.; Giniatullin, R.A.; Vyskocil, F.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.09-04М4.13

Leskovac, Vladimir.
Use of pH studies to determine the kinetic and chemical mechanism of yeast alcohol dehydrogenase with primary aliphatic alcohols and aldehydes [Text] / Vladimir Leskovac, Svetlana Trivic, Bruce M. Anderson // Indian J. Biochem. and Biophys. - 1996. - Vol. 33, N 3. - P177-183 . - ISSN 0301-1208
Перевод заглавия: Использование pH исследований для определения кинетического и химического механизма дрожжевой алкогольдегидрогеназы с первичными алифатическими спиртами и альдегидами
Аннотация: Приведен полный перечень кинетических констант равновесного состояния для катализируемого дрожжевой алкогольдегидрогеназой окисления этанола пропан-1-ола, бутан-1-ола и восстановления ацетальдегида и пропионового альдегида в интервале pH 6-10. Построен соответствующий pH профиль для каждой константы. Для всех указанных субстратов постулировали общий минимальный механизм и определили pK[a] значения и pH независимые лимитирующие значения для констант скорости. Югославия, Fac. Technol. 21000 Novi Saad. Библ. 26

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
PH ИНТЕРВАЛ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Trivic, Svetlana; Anderson, Bruce M.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.03-04Б2.97

Characterization of a chymotrypsin-like serine protease from Schizophyllum commune [Text] / J. M. Johnston [et al.] // Abstr. 99th Gen. Meet. Amer. Soc. Microbiol., Chicago, Ill., May 30-June 3, 1999. - Washington (D.C.), 1999. - P674
Перевод заглавия: Свойства химотрипсиноподобной сериновой протеазы из Schizophyllum commune
Аннотация: Исследовали протеазную активность базидиомицета Schizophyllum commune, возрастающую при росте на среде, бедной N, в частности, на древесине. Очищенную в 100 раз протеазу (I) выделяли из культуры гриба, выращиваемой на качалке спустя 12 ч после перенесения на безазотистую среду. Очистка I включала ионообменную хр-фию на Macroprep Q и гидроксилапатите с последующим препаративным изоэлектрофокусированием. I была активна в отношении хромогенного синтетического субстрата, N-сукцинил-(ала)[2]-про-фен-п-нитроанилида и хуже расщепляла N-сукцинил-(ала)[2]-про-лей-п-нитроанилид. Способность расщеплять связь, образованную карбоксильной группой лейцина, подтверждал гидролиз пептидов PepTag R (Promega). Кинетические константы I в отношении первого субстрата равнялись - К[М] 0,22 мМ и V[макс.] 2,15 нКат, в отношении второго - К[М] 0,28 мМ и V[макс.]. Взаимодействие I с ингибиторами указывало на химотрипсиноподобную природу I. Изоэлектрическая точка I равнялась pH 4,5-5,0, с пологим максимумом активности (пик при pH 7,5). Мол. масса I равнялась 22 кД, т-ра денатурации - выше 45'ГРАДУС'С. США, Southeast Missouri State Univ., Cape Girardeau, MO

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ХИМОТРИПСИНОПОДОБНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
СВОЙСТВА
ГИДРОЛИЗ ПЕПТИДОВ
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
SCHIZOPHYLLUM COMMUNE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Johnston, J.M.; Ramos, E.R.; Bilbrey, R.E.; Gathman, A.C.; Lilly, W.W.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.03-04Б3.84

Characterization of a chymotrypsin-like serine protease from Schizophyllum commune [Text] / J. M. Johnston [et al.] // Abstr. 99th Gen. Meet. Amer. Soc. Microbiol., Chicago, Ill., May 30-June 3, 1999. - Washington (D.C.), 1999. - P674
Перевод заглавия: Свойства химотрипсиноподобной сериновой протеазы из Schizophyllum commune
Аннотация: Исследовали протеазную активность базидиомицета Schizophyllum commune, возрастающую при росте на среде, бедной N, в частности, на древесине. Очищенную в 100 раз протеазу (I) выделяли из культуры гриба, выращиваемой на качалке спустя 12 ч после перенесения на безазотистую среду. Очистка I включала ионообменную хр-фию на Macroprep Q и гидроксилапатите с последующим препаративным изоэлектрофокусированием. I была активна в отношении хромогенного синтетического субстрата, N-сукцинил-(ала)[2]-про-фен-п-нитроанилида и хуже расщепляла N-сукцинил-(ала)[2]-про-лей-п-нитроанилид. Способность расщеплять связь, образованную карбоксильной группой лейцина, подтверждал гидролиз пептидов PepTag R (Promega). Кинетические константы I в отношении первого субстрата равнялись - К[М] 0,22 мМ и V[макс.] 2,15 нКат, в отношении второго - К[М] 0,28 мМ и V[макс.]. Взаимодействие I с ингибиторами указывало на химотрипсиноподобную природу I. Изоэлектрическая точка I равнялась pH 4,5-5,0, с пологим максимумом активности (пик при pH 7,5). Мол. масса I равнялась 22 кД, т-ра денатурации - выше 45'ГРАДУС'С. США, Southeast Missouri State Univ., Cape Girardeau, MO

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ХИМОТРИПСИНОПОДОБНАЯ СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
СВОЙСТВА
ГИДРОЛИЗ ПЕПТИДОВ
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
SCHIZOPHYLLUM COMMUNE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Johnston, J.M.; Ramos, E.R.; Bilbrey, R.E.; Gathman, A.C.; Lilly, W.W.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 03.03-04А3.130

Quinn, John G.
Biosensor-based estimation of kinetic and equilibrium constants [Text] / John G. Quinn, Richard O'Kennedy // Anal. Biochem. - 2001. - Vol. 290, N 1. - P36-46 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Оценка кинетической и равновесной констант посредством биосенсора
Аннотация: Анализом равновесия раствор - фаза определена стационарная константа аффинности взаимодействия глутатион-S-трансферазы (GST) с анти-GST иммуноглобулином (IgG). Определение концентрации свободного анти-GST IgG посредством Biacore дало значение K[d] 6,83*10{-10} М. Хорошо соответствует экспериментальным данным модель равновесия раствор - фаза 1:1. При насыщении занятыми оказались 'ЭКВИВ'50% мест связывания. На кривые взаимодействия влияет выбор захватывающего лиганда, использованного для прикрепления анти-GST IgG к гидрогелю, что было показано при анализе на поверхностях, покрытых антимышиными Fc. При осуществлении взаимодействия на СМ5 сенсорном чипе, покрытом белком А, получено взаимодействие, соответствующее идеальному, что и было выбрано для кинетического анализа GST. Ирландия, Sch. Biotechn., Dublin City Univ., Dublin 9. Библ. 27

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ПРИМЕНЕНИЕ
КОНСТАНТЫ РАВНОВЕСИЯ
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
O'Kennedy, Richard

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.01-04Б2.132

Wang, Ying.
Алкоголь-дегидрогеназа и гидрогеназа из бесклеточных экстрактов гипертермофильной бактерии Thermotoga hypogea [Text] / Ying Wang, Xunxian Li, K. Ma // Xinjiang nongye daxue xuebao = J. Xingjiang Agr. Univ. - 2003. - Vol. 26, N 3. - С. 75-78 . - ISSN 1007-8614
Аннотация: Вид бактерий Thermotoga hypogea sp. nov. был открыт M. L. Fardeau в 1997 г. Штамм 7054 этого вида был выделен из нефтяной скважины в Центральной Африке и получен авторами из Немецкой коллекции микроорганизмов (Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH). Эта гипертермофильная бактерия могла расти при 90'ГРАДУС'C. Во фракции цитоплазмы этого организма присутствует НАДФ-зависимая алкоголь-дегидрогеназа. Эта алкоголь-дегидрогеназа могла быть ключевым ферментом на пути образования этанола. Экстракты клеток T. hypogea обнаруживали также высокую активность гидрогеназы, действующую на двухлористый бензилвиологен в качестве субстрата. Кинетические константы фермента в отношении этого субстрата - K[m]=0,29 мМ, V[max]=41,67 ед/мг. КНР, College of Pharmacy, Xinjiang Agric. Univ., Urumqi, 830052. Библ. 5?

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.13 + 341.27.17.09.15
Рубрики: АЛКОГОЛЬ-ДЕГИДРОГЕНАЗА
ГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТИ
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
THERMOTOGA HYPOGEA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Li, Xunxian; Ma, K.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.03-04Б3.50

Wang, Ying.
Алкоголь-дегидрогеназа и гидрогеназа из бесклеточных экстрактов гипертермофильной бактерии Thermotoga hypogea [Text] / Ying Wang, Xunxian Li, K. Ma // Xinjiang nongye daxue xuebao = J. Xingjiang Agr. Univ. - 2003. - Vol. 26, N 3. - С. 75-78 . - ISSN 1007-8614
Аннотация: Вид бактерий Thermotoga hypogea sp. nov. был открыт M. L. Fardeau в 1997 г. Штамм 7054 этого вида был выделен из нефтяной скважины в Центральной Африке и получен авторами из Немецкой коллекции микроорганизмов (Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH). Эта гипертермофильная бактерия могла расти при 90'ГРАДУС'C. Во фракции цитоплазмы этого организма присутствует НАДФ-зависимая алкоголь-дегидрогеназа. Эта алкоголь-дегидрогеназа могла быть ключевым ферментом на пути образования этанола. Экстракты клеток T. hypogea обнаруживали также высокую активность гидрогеназы, действующую на двухлористый бензилвиологен в качестве субстрата. Кинетические константы фермента в отношении этого субстрата - K[m]=0,29 мМ, V[max]=41,67 ед/мг. КНР, College of Pharmacy, Xinjiang Agric. Univ., Urumqi, 830052. Библ. 5?

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АЛКОГОЛЬ-ДЕГИДРОГЕНАЗА
ГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТИ
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
THERMOTOGA HYPOGEA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Li, Xunxian; Ma, K.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.07-04Б2.206

Experimental and theoretical bases of specific affinity, a cytoarchitecture-based formulation of nutrient collection proposed to supercede the Michaelis-Menten paradigm of microbial kinetics [Text] / D. K. Button [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2004. - Vol. 70, N 9. - P5511-5521 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Экспериментальные и теоретические основы специфической аффинности, основанная на цитоархитектуре формулировка накопления питательных веществ для преодоления парадигмы Михаэлиса-Ментен микробиологической кинетики
Аннотация: Для выяснения способности олиготрофных бактерий поглощать питательные вещества разработана теория поглощения растворенных веществ целыми клетками. Она дала возможность получить общее соотношение, к-рое применили для получения кинетических констант в морских популяциях in situ в присутствии естественных субстратов. Сродство in situ составило 0,9-400 л/г клеток за 1 ч, что в 10{3} раз меньше, чем сродство, полученное для изолята "Marinobacter arcticus", но значения, полученные в весеннее время, сильно увеличивались при нагревании. Сродство изолята к обычным полярным субстратам (но не углеводородам) снижалось в присутствии ионофоров. На основании наилучших из доступных данных для цитоархитектурных компонентов изолята и с применением теории и расчетов построена кинетическая кривая (или график Моно). Порядок, в к-ром расположились цитоархитектурные компоненты по их влиянию на специфическое сродство, был следующим: мембранный потенциал конц-ия ферментов в цитоплазме сродство цитоплазматических ферментов конц-ия пермеазы площадь пермеазного сайта коэффициент трансляции конц-ия порина. Равновесие компонентов также оказывало влияние; небольшое увеличение конц-ии фермента приводило к сильному возрастанию эффекта конц-ии пермеазы. Эффект конц-ии пермеазы на специфическое сродство был велик, тогда как влияние на K[M] было невелико. Эти результаты противоречат теории Михаэлиса-Ментен в приложении Моно, подразумевающей зависимость кинетики поглощения от качества пермеазных молекул, с K[M] в качестве независимой меры сродства. Расчеты показали, что большинство олигобактерий в окружающей среде должны одновременно использовать множественные субстраты для того, чтобы получать достаточно энергии и материала для роста, - требование, справедливое для сообществ, большей частью состоящих из небольшого кол-ва видов. США, Inst. Marine Sci. and Dept. Chem. Biochem., Univ. Alaska Fairbanks, AK 99775 Fax: (907) 474-7204 E-mail: dkbutton@ims.uaf.edu. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.09
Рубрики: ОЛИГОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ ВЕЩЕСТВА
ПОГЛОЩЕНИЕ
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
СРОДСТВО К СУБСТРАТАМ
СЕЗОННОСТЬ
ИОНОФОРЫ
ВЛИЯНИЕ
МОРСКИЕ ЭКОСИСТЕМЫ

Доп.точки доступа:
Button, D.K.; Robertson, Betsy; Gustafson, Elizabeth; Zhao, Xiaoming

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.12-04Б2.113

Noor, Shahid.
Allosteric NADP-glutamate dehydrogenase from aspergilli: Purification, characterization and implications for metabolic regulation at the carbon-nitrogen interface [Text] / Shahid Noor, Narayan S. Punekar // Microbiology. - 2005. - Vol. 151, N 5. - P1409-1419 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Аллостерическая НАДФ - глутамат-дегидрогеназа из аспергилл: очистка, характеристика и участие в регуляции метаболизма на стыке взаимодействия углерод - азот
Аннотация: НАДФ - зависимая глутамат-дегидрогеназа (I) участвует в ассимиляции аммония грибами через восстановительный синтез глутамата из 2-оксоглутарата. Вследствие положения I на стыке взаимодействия путей метаболизма углерода и азота она представляет собой потенциального кандидата для метаболического контроля. Чтобы облегчить характеристику, новый эффективный метод на основе сродства к красителю был разработан для очистки I из двух аспергилл, Aspergillus niger и A. nidulans. У A. niger были определены мол. масса и кинетические константы I при взаимодействии с глутаматом (K[м] 34,7 мМ) и аммонием (K[м] 1,05 мМ; K[i] 0,4 мМ), и они согласовались с анаболической ролью I. Изофталат, 2-метиленглутарат и 2,4-пиридиндикарбоксилат оказались сильными ингибиторами с уд. значениями K[i] 6,9, 9,2 и 202,0 'мю'М. I из A. niger проявила аллостерические св-ва и сигмоидную р-цию (N[H]=2,5) по отношению к насыщению 2-оксоглутаратом. Совместный механизм действия был общей характерной чертой для I из A. awamori, A. nidulans и A. oryzae. I могла, следовательно, быть ключевой детерминантой в регуляции постоянных перемещений 2-оксоглутарата между циклом трикарбоновых к-т и биосинтезом глутамата у аспергилл. Индия, Biotechnology Group, School of Biosci and Bioengineering, Indian Inst. of Technology Bombay, Mumbai - 400076. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НАДФ - ГЛУТАМАТ-ДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
2-ОКСОГЛУТАРАТ
ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ
БИОСИНТЕЗ ГЛУТАМАТА
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ASPERGILLUS NIDULANS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Punekar, Narayan S.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.01-04Б3.33

Noor, Shahid.
Allosteric NADP-glutamate dehydrogenase from aspergilli: Purification, characterization and implications for metabolic regulation at the carbon-nitrogen interface [Text] / Shahid Noor, Narayan S. Punekar // Microbiology. - 2005. - Vol. 151, N 5. - P1409-1419 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Аллостерическая НАДФ - глутамат-дегидрогеназа из аспергилл: очистка, характеристика и участие в регуляции метаболизма на стыке взаимодействия углерод - азот
Аннотация: НАДФ - зависимая глутамат-дегидрогеназа (I) участвует в ассимиляции аммония грибами через восстановительный синтез глутамата из 2-оксоглутарата. Вследствие положения I на стыке взаимодействия путей метаболизма углерода и азота она представляет собой потенциального кандидата для метаболического контроля. Чтобы облегчить характеристику, новый эффективный метод на основе сродства к красителю был разработан для очистки I из двух аспергилл, Aspergillus niger и A. nidulans. У A. niger были определены мол. масса и кинетические константы I при взаимодействии с глутаматом (K[м] 34,7 мМ) и аммонием (K[м] 1,05 мМ; K[i] 0,4 мМ), и они согласовались с анаболической ролью I. Изофталат, 2-метиленглутарат и 2,4-пиридиндикарбоксилат оказались сильными ингибиторами с уд. значениями K[i] 6,9, 9,2 и 202,0 'мю'М. I из A. niger проявила аллостерические св-ва и сигмоидную р-цию (N[H]=2,5) по отношению к насыщению 2-оксоглутаратом. Совместный механизм действия был общей характерной чертой для I из A. awamori, A. nidulans и A. oryzae. I могла, следовательно, быть ключевой детерминантой в регуляции постоянных перемещений 2-оксоглутарата между циклом трикарбоновых к-т и биосинтезом глутамата у аспергилл. Индия, Biotechnology Group, School of Biosci and Bioengineering, Indian Inst. of Technology Bombay, Mumbai - 400076. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: НАДФ - ГЛУТАМАТ-ДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
2-ОКСОГЛУТАРАТ
ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ
БИОСИНТЕЗ ГЛУТАМАТА
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ASPERGILLUS NIDULANS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Punekar, Narayan S.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 09.10-04Б3.63

Бирюков, В. В.
Структурированная модель процесса ферментации, лимитированного массопередачей кислорода [Текст] / В. В. Бирюков // Вестн. Рос. гос. ун-та. - 2008. - N 7. - С. 75-78
Аннотация: Предложен простой вариант структурированной модели лимитированного кислородом роста, в котором популяция микроорганизмов подразделена на два класса - покоящиеся и растущие клетки. Получены аналитические выражения для расчета концентрации этих компонентов популяции в любой момент времени, позволяющие на основе экспериментальных данных определять кинетические характеристики биосинтеза продуктов метаболизма. Россия, Московский гос. ун-т инженерной экол., Москва. Библ. 2

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: ФЕРМЕНТАЦИЯ
КИНЕТИЧЕСКАЯ МОДЕЛЬ
СТРУКТУРИРОВАННАЯ МОДЕЛЬ
ЛИМИТИРОВАНИЕ МАССОПЕРЕДАЧЕЙ КИСЛОРОДА
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
БИОСИНТЕЗ ПРОДУКТОВ

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 10.11-04Б3.104

Catechol biodegradation kinetics using Candida parapsilopsis [Text] / Mauricio Rigo [et al.] // Braz. Arch. Biol. and Technol. - 2010. - Vol. 53, N 2. - P481-486 . - ISSN 1516-8913
Перевод заглавия: Кинетика биодеградации катехола с помощью Candida parapsilopsis
Аннотация: Изучали биодеградацию катехола дрожжевым штаммом Candida parapsilosis а стандартной среде в колбах Эрленмейера. Показано, что максимальная конц-ия катехола способствовала увеличенному lag периоду, демонстрируя, что акклиматизированные культуры могут за 48 ч полностью деградировать катехол в конц-ии 910 мг/л. Тестировали катехол в конц-иях от 36 до 910 мг/л. Получены следующие значения кинетических констант: 'мю'[max] 0,246 ч{-4}, K[S] 16,95 мг/л, K[i] 604,85 мг/л. Бразилия, Dep. Eng. Alimentos, Univ. Estadual Cent.-Oeste, 85040-080; Guarapuava - PR. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: CANDIDA PARAPSILOPSIS (FUNGI)
КАТЕХОЛЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
КИНЕТИЧЕСКИЕ КОНСТАНТЫ
ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Rigo, Mauricio; Alegre, Ranulfo Monte; Bezerra, Jose Raniere Mazile Vidal; Coelho, Narjara; Bastos, Reinaldo Gaspar

1-20 21-32

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска