СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КАРБАМОИЛФОСФАТ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.112

Ammonia-dependent synthesis and metabolic channelling of carbamoyl phosphate in the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus furiosus [Text] / Christianne Legrain [et al.] // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 5. - P1093-1099 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Зависимый от аммония синтез и метаболический канал для карбамоилфосфата у гипертермофильной архе [бактерии] Pyrococcus furiosus
Аннотация: Исследован синтез карбамоилфосфата - I (метаболического предшественника аргинина и пиримидинов) у гипертермофильной архебактерии P. furiosus. В условиях температурного оптимума (100-102'ГРАДУС') время полураспада I составляет менее 2 с. В качестве донора NH[2]-групп для I-синтазы пригоден NH[3], но не глутамин, как у др. исследованных микроорганизмов. Мол. м. I-синтазы, лишенной регуляторных свойств, равна 70 кД. В опытах на экстрактах клеток бактерии показано, что орнитинкарбамоилтрансфераза (ОКТ) предпочтительнее использует I, синтезированный в I-синтазной р-ции, чем добавленный I. 'дельта'-N-Фосфоноацетил-L-орнитин подавляет синтез цитруллина из HCO{-}[3], NH{+}[4], АТФ и орнитина в значительно меньшей степени, чем синтез цитруллина из орнитина и I в присутствии ОКТ. Предполагается, что in vivo I-синтаза и ОКТ образуют комплекс, создающий метаболический канал для I. Такой канал может предохранять I от разложения и предотвращать накопление токсического цианата, образующегося при разложении I. Свойства I-синтазы обсуждаются в связи с азотным обменом в условиях гипертермофилии. Бельгия, Res. Inst., CERIA-COOVI and Lab. voor Erfelijkheidsleer en Microbiol., Vrije Univ. Brussel, Brussels. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: PYROCOCCUS FURIOSUS (BACT.)
ЭКСТРЕМАЛЬНО-ТЕРМОФИЛЬНЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
КАРБАМОИЛФОСФАТ
СИНТЕЗ
КАРБАМОИЛФОСФАТСИНТАЗА
АММОНИЙ-ЗАВИСИМЫЙ ФЕРМЕНТ

Доп.точки доступа:
Legrain, Christianne; Demarez, Marc; Glandsdorff, Nicolas; Pierard, Andre

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.01-04М4.34

Carbamoyl phosphate and ureagenesis are not involved in amino-acid-stimulated glycogenesis [Text] / Lori A. Gustafson [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 223, N 2. - P553-556 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Синтез карбамоилфосфата и мочевины не вовлечены в стимулируемый аминокислотами гликогенез
Аннотация: Исследована возможность того, что карбамоилфосфат - интермедиат генеза мочевины, который, как известно, вызывает набухание клеток, вносит известный вклад в стимуляцию аминокислотами синтеза гликогена гепатоцитами. Инкубировали выделенные гепатоциты в условиях, позволяющих оказывать различное влияние на синтез мочевины и гликогена и на концентрацию карбамоилфосфата в клетках. Показано, что нет никакой корреляции между уровнем карбамоил-фосфата и синтезом гликогена и что гликогенез и уреагенез не конкурируют друг с другом. Нидерланды, E. C. Slater Inst., Univ. Amsterdam. Библ. 13

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.21
Рубрики: КАРБАМОИЛФОСФАТ
МОЧЕВИНА
ГЕНЕЗ
ГЛИКОГЕНЕЗ
СТИМУЛИРУЕМЫЙ
АМИНОКИСЛОТЫ

Доп.точки доступа:
Gustafson, Lori A.; Romp, Nancy; Woerkom, George M.van; Meijer, Alfred J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.08-04Т4.121

Ebner, Karl.
Aroclor 1254 treatment and fasting influences on rat liver mitochondrial carbamoyl phosphate synthesis with ADP and ATP [Text] / Karl Ebner, Daniel Couri // Toxicol. and Appl. Pharmacol. - 1988. - Vol. 96, N 1. - P75-84
Перевод заглавия: Влияние введения ароклора 1254 и голодания на синтез в митохондриях печени крыс карбамоилфосфата в присутствии АДФ или АТФ
Аннотация: Крысам Wistar в/б вводили ароклор 1254 (I) в дозе 100 мг/кг. Через 24 ч животных забивали и изолированные митохондрии печени инкубировали в среде, содержащей {1}{4}C-цитруллин, NH[4]+ (4 мМ), HCO[3](15 мМ), АДФ или АТФ (7 мМ). Скорость синтеза карбамоилфосфата (КФ; начальный этап синтеза мочевины из NH[4]+) усиливалась в присутствии АТФ и снижалась в присутствии АДФ. Аналогичное усиление синтеза отмечали для орнитинтранскарбамоилазы. У голодавших (24 ч) крыс отмечали усиление синтеза КФ в присутствии АДФ, но не АТФ. Обсуждают влияние I на синтез предшественников мочевины, проницаемость печеночных митохондрий, взаимодействие субстратов и кофакторов ферментов. США, Michigan State University, East Lansing, MI 48824. Библ. 53.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.17.15
Рубрики: ДИФЕНИЛЫ ПОЛИХЛОРИРОВАННЫЕ
АРОКЛОР 1254
ПЕЧЕНЬ
МИТОХОНДРИИ
КАРБАМОИЛФОСФАТ
СИНТЕЗ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Couri, Daniel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.131

Robin, Jean-Pierre.
Carbamoyl phosphate biosynthesis and partition in pyrimidine and arginine pathways of Escherichia coli: In situ properties of carbamoyl-phosphate synthase, ornithine transcarbamylase and aspartate transcarbamylase in permeabilized cells [Text] / Jean-Pierre Robin, Bernadette Penverne, Guy Herve // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 183, N 3. - P519-528 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Биосинтез карбамоилфосфата и его распределение по пиримидиновому и аргининовому путям у Escherichia coli: in situ свойства карбамоилфосфатсинтазы, орнитинтранскарбамоилазы и аспартаттранскарбамоилазы в пермеабилизованных клетках
Аннотация: Прокариотные организмы, в т. ч. E. coli, обладают только одной карбамоилфосфатсинтазой (КФ 2.7.2.9; КФС), к-рая обеспечивает карбамоилфосфатом (I) пути биосинтеза как аргинина, так и пиримидинов. Регуляция скоростей утилизации I по тому или др. пути осуществляется метаболическими эффекторами, действующими на КФС, аспартаттранскарбамоилазу (КФ 2.1.3.2; АТК) и орнитинтранскарбамоилазу (КФ 2.1.3.3). Для исследования in situ каталитических и регуляторных св-в этих ферментов разработана процедура пермеабилизации Кл толуолом. Активность КФС in situ зависела от добавления как ее субстратов (бикарбоната, глутамина, MgATF), так и субстрата АТК - аспартата. Глутамин м. б. заменен ионом NH[4]+. Макс. активность КФС наблюдалась при эквимолярных конц-иях АТФ и MgCl[2], т. е. истинным субстратом является MgАТФ, а избыток свободного АТФ или Mg{2}+ ингибировал КФС. Активность КФС ингибировалась УМФ и стимулировалась ИМФ и орнитином. Кривая зависимости активности КФС от рН имела два максимума 8,5 (главный) и 7,3 (дополнительный), а в присутствии орнитина (1 мМ) оптим. значение рН смещалось от 8,5 к 7,3. Величины К для субстратов у всех трех ферментов in situ были близки к значениям, определенным ранее с очищ. ферментами. В условиях, когда все три субстрата КФС находятся в насыщающих конц-иях, синтезируемый I распределяется приблизительно равными кол-вами между путями синтеза аргинина и пиримидинов. Делается заключение, что в исследованной трехферментной системе лимитирующей стадией является активность КФС. Ил. 8. Табл. 3. Библ. 47. Франция, Correspondence to G. Herve, Lab. d'Enzymologie, CNRS, F-91198 Gif-sur-Yvette.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПЕРМЕАБИЛИЗАЦИЯ КЛЕТОК
КАРБАМОИЛФОСФАТСИНТАЗА
ОРНИТИНТРАНСКАРБАМОИЛАЗА
АСПАРТАТТРАНСКАРБАМОИЛАЗА
СВОЙСТВА
КАРБАМОИЛФОСФАТ
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Penverne, Bernadette; Herve, Guy

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 90.04-04В3.120

Acaster, M. A.
Carbamoyltransferase reactions in plants. A survey for enzymic diversity and the potential for herbicidal activity of transition state analogue inhibitors [Text] / M. A. Acaster, S. Scott-White, P. D.J. Weitzman // J. Exp. Bot. - 1989. - Vol. 40, N 219. - P1121-1125 . - ISSN 0022-0957
Перевод заглавия: Карбамоилтрансферазные реакции в растениях. Сообщение о разнообразии ферментов и потенциале гербицидной активности переходных аналоговых ингибиторов
Аннотация: Определенная методом гель-фильтрации на сефакриле S-200 мол. масса аспартаткарбамоилтрансферазы (АКТ), выделенной из 9 видов растений, в среднем составляла 104 000. Активность фермента резко снижалась в присутствии УМФ (200 мМ), но не УДФ или УТФ. Мол. масса орнитинкарбамоилтрансферазы (ОКТ), выделенной из 8 видов растений, колебалась от 148 000 до 167 000. При анализе в ПААГ очищенной ОКТ, выделенной из растений овсюга, был выделен один белок с мол. м. 38 000, что свидетельствует о тетрамерной структуре фермента. Определенные значения К[m] для орнитина колебались от 0,3 до 3 моль/м{3}, а для карбамоилфосфата составляли 0,11-0,55 моль/м{3}. Активность АКТ и ОКТ in vitro сильно ингибировалась в присутствии соотв. N-(фосфоноацетил)-l-аспартата (I) и N-(фосфоноацетил)-lорнитина (II). Ингибирование носило конкурентный характер при использовании карбамоилфосфата в качестве меняющегося субстрата. В отношении АКТ и ОКТ, выделенных из 7 видов растений, К[l] для I колебалась от 30 до 100 мкмоль/м{3} и К[l] для II - от 170 до 350 мкмоль/м{3}. Несмотря на то, что I и II были сильными ингибиторами АКТ и ОКТ, они обладали слабой гербицидной активностью. Обсуждаются причины низкой физиологической активности испытанных ингибиторов карбамоилтрансфераз. Великобритания, Dep. of Biochemistry, Univ. of Bath, Claverton Down, Bath BA2 7АY. Библ. 24.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ТРАНСФЕРАЗЫ
КАРБАМОИЛТРАНСФЕРАЗЫ
СВОЙСТВА
ВЫСШИЕ РАСТЕНИЯ
ИНГИБИТОРЫ
КАРБАМОИЛФОСФАТ

Доп.точки доступа:
Scott-White, S.; Weitzman, P.D.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.02-04Б2.224

Stopped-flow X-ray scattering study on allosteric transition of aspartate transcarbamylase [Text]. 2. Alteration of structural kinetics by allosteric effectors / Hirotsugu Tsuruta [et al.] // KEK Progr. Rept. - 1990. - N 3. - P311 . - ISSN 0912-1803
Перевод заглавия: Исследование аллостерического перехода аспартаттранскарбамоилазы методом остановленной струи с рентгеновским рассеянием. 2. Кинетика структурных изменений под действием аллостерических эффекторов
Аннотация: Изменения четвертичной структуры аллостерической аспартаттранскарбамоилазы (I) из Escherichia coli под действием эффекторов регистрировали по изменению интенсивности рентгеновского рассеяния, проводя р-цию при -5'ГРАДУС' С методом остановленной струи. При смешивании I с субстратами (карбамоилфосфатом и аспартатом) структура I меняется, затем следует стадия плато, соответствующая стационарному состоянию, после чего происходит возврат к первоначальной структуре. Активность I аллостерически ингибируется ЦТФ, активируется АТФ, а УТФ становится негативным эффектором в присутствии ЦТФ. Эти эффекторы меняют скорость как начальных, так и последующих структурных переходов. Продление фазы плато, вызываемое АТФ, указывает на увеличение сродства I к субстратам. В присутствии ЦТФ или ЦТФ плюс УТФ фаза плато трансформировалась в фазу медленного возврата к исходной структуре. Эти изменения вызваны снижением числа оборотов I. Ил. 1. Библ. 1. Япония, Dep. of Materials Scie., Fac. of Sci., Hiroshima Univ.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АСПАРТАТТРАНСКАРБАМОИЛАЗА
ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА
РЕНТГЕНОВСКОЕ РАССЕЯНИЕ
КАРБАМОИЛФОСФАТ
АСПАРТАТ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Tsuruta, Hirotsugu; Sano, Takayuki; Vachette, Patrice; Tauc, Patrick; Moody, Michael F.; Amemiya, Yos hiyuki; Kimura, Kazumoto; Wakabayashi, Katsuzo; Kihara, Hiroshi

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска