Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КАРБАМАТКИНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.546

   

    Sequence analysis and expression of the arginine-deiminase and carbamate-kinase genes of Psedomonas aeruginosa [Text] / Heinz Baur [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 179, N 1. - P53-60 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Анализ последовательности и экспрессия генов аргиндеиминазы и карбаматкиназы Pseudomonas aeruginosa
Аннотация: Определена нуклеотидная последовательность (НП) генов аргининдеиминазы (arc A) и карбаматкиназы (arc C), являющихся частью оперона arc ABC Pseudomonas aeruginosa. arc A кодирует полипептид размером 46,3 kD, что соответствует данным для очищенной аргининдеиминазы, полученным при ЭФ в денатурирующих условиях. Данные секвенирования N-конца Arc A находились в хорошем соответствии с соответствующей НП. Нативный Arc A имел молекулярную массу 175-180 kD, что свидетельствует о возможной тетрамерной структуре. Ферментативная активируется ионами Mg или Mn и ингибируетя Zn. Ген arcC кодирует белок размером 33 кD. Определен сайт инициации трансляции arcC. Между arcA и arcC обнаружены 2 района симметрии 2-го порядка. Показано, что карбаматкиназа имеет 37% сходства с С-концевой частью большой субъединицы карбомоилфосфатсинтетазы Escherichia coli, тогда как сходства между аргининдеиминазой и аргининосукцинатлиазой не обнаружено. Т. о., arc A и arc C не являются родственными генам биосинтеза аргинина, тогда как для arc B ранее это было показано. Ил. 7. Библ. 45. Швейцария, Mikrobiol. Inst. Eidgenossische Technische Hochschule, Zurich.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)
ФЕРМЕНТЫ

АРГИНИНДЕАМИНАЗА

КАРБАМАТКИНАЗА

ГЕНЫ

ARCA ARCC

КЛОНИРОВАНИЕ

ЭКСПРЕССИЯ

СТРУКТУРА


Доп.точки доступа:
Baur, Heinz; Luethi, Ernst; Stalon, Victor; Mercenier, Annick; Haas, Dieter


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.10-04Б3.98

    Храмов, В. А.

    Образование и утилизация карбамоилфосфата у бактерий [Текст] / В. А. Храмов // Всес. конф. Ргуляция микроб. метаболизма, Пущино, 12-14 июня, 1989. - Пущино, 1989. - С. 121-122
Аннотация: Карбамоилфосфат - один из важных макроэргических фосфатов. Живые организмы используют его для биосинтеза гуанидиновых соединений, в том числе аргинина, а также для синтеза АТФ и пиримидиновых оснований. У микроорганизмов найдены, по крайней мере, три ферментных системы синтеза карбамоилфосфата: глутаминзависимая карбамоилфосфат синтетаза (Кф 2.5.2.9), аммиак-зависимая карбамоилфосфатсинтетаза (Кф 2.5.2.5) и карбаматкиназа (Кф 2.5.2.2). Последняя изучалась нами у ряда кокков, протея, эктотиородоспиры. Удельная активность карбаматкиназы в бактериальных культурах в условиях опыта колебалась в пределах 0,1-03 нкаталя на 1 мг сухой биомассы. У кишечной палочки и псевдомонад карбаматкиназная активность не обнаружена. В присутствии орнитина и некоторых других аминосоединений у исследованных микроорганизмов наблюдались реакции транскарбамоилирования. Обнаружено, что равновесие карбаматкиназной реакции сильно смещено в сторону гидролиза карбамоилфосфата и, следовательно, синтеза АТФ. В связи с этим предполагается, что биологическая роль карбаматкиназы состоит не в синтезе карбомоилфосфата (последний синтезируется при участии соответствующей карбамоилфосфатсинтетазы), а в его утилизации с образованием универсального макроэргического соединения - аденозинтрифосфата. Разработан метод определения карбамоилфосфата, основанный на реакции Яшфе.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ГЕТЕРОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
РОДЫ

ВИДЫ

КАРБОМОИЛФОСФАТ

БИОСИНТЕЗ

ФЕРМЕНТЫ

ГЛУТАМИНЗАВИСИМАЯ КАРБОМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА

АММИАКЗАВИСИМАЯ КАРБОМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА

КАРБАМАТКИНАЗА

АКТИВНОСТЬ

КОНФЕРЕНЦИИ

ВСЕСОЮЗНАЯ КОНФЕРЕНЦИЯ

СССР

ПУЩИНО

ИЮНЬ

1989 Г



 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)