Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 83
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-83 
1.
Патент 5266475 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/92.

   
    Glucose isomerases with improved affinity for D-glucose [Текст] / Chanyong Lee [и др.] ; Michigan Biotechnology Institute. - № 762681 ; Заявл. 19.09.1991 ; Опубл. 30.11.1993
Перевод заглавия: Глюкозоизомеразы с повышенным сродством к D-глюкозе
Аннотация: Методом сайт-специфического мутагенеза гена глюкозоизомеразы Clostridium thermosulfurogenes получен фермент с повышенным сродством к D-глюкозе и улучшенными каталитическими характеристиками. Новые свойства явились результатом замены двух аминокислотных остатков в активном центре порознь иши одновременно на остатки аминокислот с меньшим размером молекулы. Так, в положении 139 вместо триптофана присутствует фенилаланин или тирозин, а в положении 186 вместо валина - треонин или серин. США, Michigan Biotechnol. Inst., Lansing, Mich. Библ. 11
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: БЕЛКИ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

С ПОВЫШЕННЫМ СРОДСТВОМ

К D-ГЛЮКОЗЕ

ПОЛУЧЕНИЕ

МУТАГЕНЕЗ

САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ


Доп.точки доступа:
Lee, Chanyong; Bagdasarian, Michael; Zeikus, J.Gregory; Meng, Menghsiao; Michigan Biotechnology Institute
Свободных экз. нет

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.12-04М4.34

    Schafhauser, D. Y.

    Immobilization of glucose isomerase onto granular chicken bone [Text] / D. Y. Schafhauser, K. B. Storey // Appl. Biochem. and Biotechnol. - 1992. - Vol. 32. - P79-87 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Иммобилизация глюкозоизомеразы на гранулах из кости цыпленка
Аннотация: Изучена возможность иммобилизации глюкозоизомеразы на гранулах из кости цыпленка (BIOBONE{TM}) путем адсорбции. Активность связанного фермента составляла 32'+-'1% от активности того же кол-ва фермента в свободном состоянии; уд. активность при иммобилизации снижалась с 11,1'+-'0,7 до 3,9'+-'0,5 ед/мг белка. По сравнению с ферментом в свободном состоянии, иммобилизованный фермент характеризовался трехкратным увеличение K[M] р-ции с фруктозой и пятикратным снижением V[m]. Была показана возможность проведения р-ции при высоких (выше 55'ГРАДУС'C) т-рах, однако при непрерывном использовании и длительном хранении активность иммобилизованного материала постепенно снижалась. Активность связывания, а также активность иммобилизованного на костных гранулах фермента обнаруживали значительную устойчивость к обработке детергентами, этанолом и KCl. Эффекты ограничения массопередачи в данной системе значения не имели. Канада, Inst. Biochem., Dept Biol. and Chem., Carleton Univ., Ottawa, Ont. K1S 5B6. Библ. 14
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.21
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

ХАРАКТЕРИСТИКА

СВОБОДНЫЙ ФЕРМЕНТ

СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ

НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ

ГРАНУЛЫ ИЗ КОСТИ ЦЫПЛЕНКА


Доп.точки доступа:
Storey, K.B.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.88

    Mukhopadhyay, Sikha.

    Preparation and properties of clucose isomerase of Streptomyces kanamyceticus cells entrapped in calcium alginate [Text] / Sikha Mukhopadhyay, S. K. Majumdar // Biotechnol. Lett. - 1995. - Vol. 17, N 8. - P867-870 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Получение и свойства глюкозоизомеразы в клетках Streptomyces kanamyceticus, иммобилизованных в альгинате кальция
Аннотация: Получены клетки Streptomyces kanamyceticus и после выдерживания в течение 10 мин при т-ре 60'ГРАДУС'С в присутствии ионов Mg(2+) и Co(2+) для фиксации содержащейся в них глюкозоизомеразы, проведена их иммобилизация в бусинках альгината кальция. Глюкозоизомераза в полученных таким способом иммобилизованных клетках по сравнению с таковой в нативных клетках имела оптимум действия при той же т-ре (90'ГРАДУС'С), но более щелочном рН (8,6 против 8,2), меньшую величину K[m], в той же степени активировалась ионами Mg(2+) и Co(2+), была более термостабильна. Индия, Dep. Food Technol. and Biochem. Eng. Jadavpur Univ., Calcutta - 700032. Библ. 11
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА

STREPTOMYCES KANAMYCETICUS (BACT.)

ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Majumdar, S.K.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.01-04Б2.138

    Salgueiro, A. A.

    Partial purification and properties of Arthrobacter sp. ATCC 13717 glucose isomerase: Soluble and immobilized by covalent linkage to nylon-polyethyleimine beads [Text] / A. A. Salgueiro, M. S.S. Ferreira // Arq. biol. e tecnol. - 1995. - Vol. 38, N 3. - P835-842 . - ISSN 0365-0979
Перевод заглавия: Частичная очистка глюкозоизомеразы Arthrobacter sp. ATCC 13717, ее свойства: растворимая форма и иммобилизованная на шариках нейлон-полиэтиленимина ковалентной связью
Аннотация: Изучены свойства растворимой и иммобилизованной глюкозоизомеразы (ГИ), продуцируемой штаммом Arthrobacter sp. в виде конститутивного фермента. Максимальная активность ГИ проявлялась в начале фазы логарифмического роста и достигала 1,671 ед/г сухой биомассы. Растворимая ГИ отличается значительно более высокой аффинностью к D-глюкозе, чем к D-фруктозе (соответственно К[М]=0,68, 0,38 М и 1,67, 0,84 М). После иммобилизации на шариках из нейлон-полиэтиленимина, активированных глутаровым альдегидом, ГИ сохраняла 51% активности через 42 дня периодического использования. Иммобилизация не изменяла оптимальные значения pH и т-ры для ГИ (6,5 и 50'ГРАДУС'C), но существенно повышала ее термостабильность. Иммобилизованная ГИ сохраняла 100%. активности при нагревании до 50'ГРАДУС'C в течение 30 мин в отсутствие субстрата и ионов кобальта. В этих же условиях растворимая ГИ сохраняла 25% активности. Максимальная активность обеих форм ГИ в р-ции изомеризации глюкозы проявлялась в присутствии 10 М Mg и 10 М Co. Библ. 18
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ARTHROBACTER SP. (BACT.)
ШТАММ ATCC 13717

ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

РАСТВОРИМАЯ ФОРМА

ИММОБИЛИЗОВАННАЯ ФОРМА

СВОЙСТВА


Доп.точки доступа:
Ferreira, M.S.S.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.01-04Б3.86

    Salgueiro, A. A.

    Partial purification and properties of Arthrobacter sp. ATCC 13717 glucose isomerase: Soluble and immobilized by covalent linkage to nylon-polyethyleimine beads [Text] / A. A. Salgueiro, M. S.S. Ferreira // Arq. biol. e tecnol. - 1995. - Vol. 38, N 3. - P835-842 . - ISSN 0365-0979
Перевод заглавия: Частичная очистка глюкозоизомеразы Arthrobacter sp. ATCC 13717, ее свойства: растворимая форма и иммобилизованная на шариках нейлон-полиэтиленимина ковалентной связью
Аннотация: Изучены свойства растворимой и иммобилизованной глюкозоизомеразы (ГИ), продуцируемой штаммом Arthrobacter sp. в виде конститутивного фермента. Максимальная активность ГИ проявлялась в начале фазы логарифмического роста и достигала 1,671 ед/г сухой биомассы. Растворимая ГИ отличается значительно более высокой аффинностью к D-глюкозе, чем к D-фруктозе (соответственно К[М]=0,68, 0,38 М и 1,67, 0,84 М). После иммобилизации на шариках из нейлон-полиэтиленимина, активированных глутаровым альдегидом, ГИ сохраняла 51% активности через 42 дня периодического использования. Иммобилизация не изменяла оптимальные значения pH и т-ры для ГИ (6,5 и 50'ГРАДУС'C), но существенно повышала ее термостабильность. Иммобилизованная ГИ сохраняла 100%. активности при нагревании до 50'ГРАДУС'C в течение 30 мин в отсутствие субстрата и ионов кобальта. В этих же условиях растворимая ГИ сохраняла 25% активности. Максимальная активность обеих форм ГИ в р-ции изомеризации глюкозы проявлялась в присутствии 10 М Mg и 10 М Co. Библ. 18
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ARTHROBACTER SP. (BACT.)
ШТАММ ATCC 13717

ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

РАСТВОРИМАЯ ФОРМА

ИММОБИЛИЗОВАННАЯ ФОРМА

СВОЙСТВА


Доп.точки доступа:
Ferreira, M.S.S.


6.

Деп. 1103-В96


    Борисова, С. В.

    Поиск продуцентов глюкозоизомеразы среди дрожжевых штаммов [Текст] : деп. Казан. гос. технол. ун-т 19960405, N 1103-В96 / С. В. Борисова, А. Ю. Крыницкая, В. С. Гамаюрова ; депонент Казан. гос. технол. ун-т (Казань). - Введ. с 19960405. - [Б. м. : б. и.], 1996. - 8 с. - 11 назв. назв
Аннотация: Проведено исследование активности глюкозоизомеразы (ГлИ) 11 дрожжевых штаммов. Активность ГлИ определяли в целых дрожжевых клетках и культуральной жидкости. Обнаружено, что, несмотря на значительное содержание белка в культуральной жидкости для всех исследованных дрожжей, ГлИ активность близка к нулю. Степень изомеризации глюкозы во фруктозу для всех 11 штаммов дрожжей была незначительна и не превышала 2,2%. Сделан вывод об отсутствии корреляции между родом дрожжей и активностью ГлИ. Россия, Казанский гос. технол. ун-т, Казань. Библ. 11
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА
ДРОЖЖИ

ПОИСК ПРОДУЦЕНТОВ


Доп.точки доступа:
Крыницкая, А.Ю.; Гамаюрова, В.С.; Казан. гос. технол. ун-т (Казань)
Свободных экз. нет

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.08-04Б3.65

   

    Исследования по иммобилизации и свойствам глюкозоизомеразы [Text] / Yu-Bin Ge [et al.] // Gaodeng xuexiao huaxun xuebao = Chem. J. Chin. Univ. - 1996. - Vol. 17, N 5. - С. 735-738 . - ISSN 0251-0790
Аннотация: Разработана новая методика бислойной иммобилизации глюкозоизомеразы с помощью молекулярного осаждения на пористых п-триметиламинполистироловых бусинках. Подобраны оптимальные условия иммобилизации (продолжительность, конц-ия свободного фермента, гексаметилен-бис(триметиламмоний бромида), BCD). Исследованы свойства иммобилизованной глюкозоизомеразы. Установлено, что активность и кол-во бислойно иммобилизованного фермента удваиваются по сравнению с этими показателями для монослойной иммобилизации. Активность полученной иммобилизованной глюкозоизомеразы составила 1200 ед./г массы геля. КНР, Dep. Molecular Biol., Dep. Chem., Jilin Univ., Changchun, 130023. Библ. 10
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ

МЕХАНИЗМ

УСЛОВИЯ

ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ХАРАКТЕРИСТИКА


Доп.точки доступа:
Ge, Yu-Bin; Wang, Li-Ping; Kong, Wei; Zhou, Hui; Li, Wei; Shen, Jia-Cong


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.03-04Б3.77

   

    Co-immobilization of cellulase and glucose isomerase by molecular deposition technique [Text] / Yubin Ge [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1997. - Vol. 11, N 5. - P359-361 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Коиммобилизация целлюлазы и глюкозоизомеразы техникой осаждения молекул
Аннотация: Техникой осаждения молекул проведена иммобилизация целлюлазы и коиммобилизация глюкозоизомеразы в зернах p-триметиламин полистирола. Под действием коиммобилизованной ферментной системы происходило прямое превращение нерастворимой целлюлозы в глюкозу и фруктозу. Через 4 пятичасовых цикла сохранялось 50% активности фермента. КНР, Dep. Molecular Biol., Jilin Univ., Changchun, 130023, P. R. Библ. 6
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЦЕЛЛЮЛАЗА

ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

КОИММОБИЛИЗАЦИЯ

АКТИВНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Ge, Yubin; Burmaa, B.; Zhang, Shu; Wang, Shuyan; Zhou, Hui; Li, Wei


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.04-04Б3.6

   

    Simulation of a reactor for glucose isomerization to fructose by immobilized glucose isomerase with continuous enzyme renewal [Text] / A. Converti [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1997. - Vol. 11, N 2. - P99-103 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Имитация реактора для изомеризации глюкозы до фруктозы иммобилизованной глюкозоизомеразой при непрерывном возобновлении фермента
Аннотация: С целью имитации процесса изомеризации глюкозы во фруктозу в реакторе с подвижным слоем при непрерывном возобновлении иммобилизованной глюкозоизомеразы проведено тестирование по-разному подготовленных лабораторных колонок. При параллельном подключении работающих при 65'ГРАДУС'C колонок, подсоединенных к блоку использующему фермент при 75'ГРАДУС'C, можно было получить сироп постоянного состава. Италия, Inst. Chem. and Process Eng., Univ. Genoa, Via Opera Pia, 15, 16145 Genoa. Библ. 11
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.07.05 + 341.27.39.11
Рубрики: ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ
ПОЛУЧЕНИЕ СИРОПА

ФРУКТОЗА

ПОЛУЧЕНИЕ

ИЗОМЕРИЗАЦИЯ ГЛЮКОЗЫ

ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

БИОРЕАКТОРЫ

ИМИТАЦИЯ РЕАКТОРА

ЛАБОРАТОРНОЕ ИЗУЧЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Converti, A.; Fisichella, A.; Riscolo, A.; Del, Borghi M.; Scaringi, A.; Carbone, D.


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.10

   

    Co-immobilization of cellulase and glucose isomerase by molecular deposition technique [Text] / Yubin Ge [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1997. - Vol. 11, N 5. - P359-361 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Коиммобилизация целлюлазы и глюкозоизомеразы техникой осаждения молекул
Аннотация: Техникой осаждения молекул проведена иммобилизация целлюлазы и коиммобилизация глюкозоизомеразы в зернах p-триметиламин полистирола. Под действием коиммобилизованной ферментной системы происходило прямое превращение нерастворимой целлюлозы в глюкозу и фруктозу. Через 4 пятичасовых цикла сохранялось 50% активности фермента. КНР, Dep. Molecular Biol., Jilin Univ., Changchun, 130023, P. R. Библ. 6
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЦЕЛЛЮЛАЗА

ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

КОИММОБИЛИЗАЦИЯ

АКТИВНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Ge, Yubin; Burmaa, B.; Zhang, Shu; Wang, Shuyan; Zhou, Hui; Li, Wei


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.08-04Б3.137

   

    Immobilization of glucose isomerase and its application in continuous production of high fructose syrup [Text] / Yubin Ge [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1998. - Vol. 69, N 1. - P17-29 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Иммобилизация глюкозоизомеразы и применение ее в условиях продукции высшего фруктозного сиропа
Аннотация: Двуслойная глюкозоизомераза была иммобилизована в пористых гранулах р-триметиламин-полистирола (TMPS). Оптимизирован ряд факторов, влияющих на активность иммобилизованной глюкозоизомеразы. Специфическая продуктивность иммобилизованной глюкозоизомеразы составляла 223 г сухой D-глюкозы/г сухого иммобилизованного фермента в день. Китай, Dep. Mol. Biol., Jilin Univ., Changchun, 130023. Библ. 19
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

ПРОДУКЦИЯ ФРУКТОЗНОГО СИРОПА

ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

ИММОБИЛИЗАЦИЯ

ОПТИМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ

АКТИВНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Ge, Yubin; Zhou, Hui; Kong, Wei; Tong, Yi; Wang, Shuyan; Li, Wei


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.01-04Б3.193

   

    Immobilization of glucose isomerease and its application in continuous production of high fructose syrup [Text] / Yubin Ge [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1998. - Vol. 69, N 3. - P203-215 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Иммобилизация глюкозоизомеразы и ее использование в непрерывном производстве высокофруктозного сиропа
Аннотация: Бислойная глюкозоизомераза (I) была иммобилизована на пористых шариках из p-триметиламинполистирена. Оптимизированы условия иммобилизации: конц-ия I 308 IU/мл, соотношение I: матрикс 924 IU/г носителя и др. Период полужизни иммобилизованной I составлял 45 дн. при pH 8,5, 60'ГРАДУС'C и 50% (w/v) глюкозой в качестве субстрата. Специфическая продуктивность иммобилизованной I составляла 223 г сухой D-глюкозы на 1 г иммобилизованного фермента в день. КНР, Dep. Mol. Biol., Jilin Univ., Changchun, 130023. Библ. 19
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ
ВЫСОКОФРУКТОЗНЫЙ СИРОП

ПОЛУЧЕНИЕ

ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

УСЛОВИЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Ge, Yubin; Zhou, Hui; Kong, Wei; Tong, Yi; Wang, Shuyan; Li, Wei


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.09-04Б3.78

   

    Влияние посевного материала на рост Arthrobacter sp. и Streptomyces viridobrunneus и образование глюкозоизомеры [Текст] / И. О. Казакевич [и др.] // Биотехнология. - 1998. - N 3. - С. 19-27 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: Изучено влияние условий выращивания посевного материала на рост бактерий Arthrobacter sp. и актиномицета Streptomyces viridobrunneus ГИ-97 и синтез глюкозоизомеразы. Установлено, что наибольшая глюкозоизомеризующая активность исследованных культур отмечается в случае использования в качестве инокулюма 3-суточной культуры Arthrobacter sp. и смеси 14-суточных спор и мицелия S. viridobrunneus, полученных соотв. на пептонно-дрожжевой и крахмало-аммиачной агаризованных средах при 23-29'ГРАДУС' и 29-35'ГРАДУС', в количестве 2,63*10{8}-5,26*10{8} жизнеспособных клеток бактерий или 1,9*10{7}-2,4*10{7} спор актиномицета в 50 мл среды. При засеве питательной среды 30-42-часовыми культурами клеток Arthrobacter sp. или 24-36-часовым мицелием S. viridobrunneus, выращенными на жидкой питательной среде с ксилозой, оптимальная доза инокулюма для проявления высокой глюкозоизомеразной активности и продуктивности бактерий и актиномицета составляла 1-4 и 2-8 об.%, соотв. Установлено, что глюкозоизомеразная активность в отличие от удельной скорости роста и длительности процесса культивирования Arthrobacter sp. в ферментах практически не зависела от вида инокулюма. Беларусь, Ин-т микробиол. НАН Беларуси, Минск, 220141. Библ. 15
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ARTHROBACTER SP. (BACT.)
STREPTOMYCES VIRIDOBRUNNEUS (BACT.)

КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

ВЛИЯНИЕ ПОСЕВНОГО МАТЕРИАЛА

РОСТ

ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

ОБРАЗОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Казакевич, И.О.; Сапунова, Л.И.; Парахня, Е.В.; Лобанок, А.Г.


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 99.09-04Б4.142

   

    Влияние посевного материала на рост Arthrobacter sp. и Streptomyces viridobrunneus и образование глюкозоизомеры [Текст] / И. О. Казакевич [и др.] // Биотехнология. - 1998. - N 3. - С. 19-27 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: Изучено влияние условий выращивания посевного материала на рост бактерий Arthrobacter sp. и актиномицета Streptomyces viridobrunneus ГИ-97 и синтез глюкозоизомеразы. Установлено, что наибольшая глюкозоизомеризующая активность исследованных культур отмечается в случае использования в качестве инокулюма 3-суточной культуры Arthrobacter sp. и смеси 14-суточных спор и мицелия S. viridobrunneus, полученных соотв. на пептонно-дрожжевой и крахмало-аммиачной агаризованных средах при 23-29'ГРАДУС' и 29-35'ГРАДУС', в количестве 2,63*10{8}-5,26*10{8} жизнеспособных клеток бактерий или 1,9*10{7}-2,4*10{7} спор актиномицета в 50 мл среды. При засеве питательной среды 30-42-часовыми культурами клеток Arthrobacter sp. или 24-36-часовым мицелием S. viridobrunneus, выращенными на жидкой питательной среде с ксилозой, оптимальная доза инокулюма для проявления высокой глюкозоизомеразной активности и продуктивности бактерий и актиномицета составляла 1-4 и 2-8 об.%, соотв. Установлено, что глюкозоизомеразная активность в отличие от удельной скорости роста и длительности процесса культивирования Arthrobacter sp. в ферментах практически не зависела от вида инокулюма. Беларусь, Ин-т микробиол. НАН Беларуси, Минск, 220141. Библ. 15
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.25.99
Рубрики: ARTHROBACTER SP. (BACT.)
STREPTOMYCES VIRIDOBRUNNEUS (BACT.)

КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

ВЛИЯНИЕ ПОСЕВНОГО МАТЕРИАЛА

РОСТ

ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

ОБРАЗОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Казакевич, И.О.; Сапунова, Л.И.; Парахня, Е.В.; Лобанок, А.Г.


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.03-04Б3.98

   

    Влияние магнитного поля на каталитическую активность иммобилизованной глюкозоизомеразы [Text] / Huajun He [et al.] // Jishou daxue xuebao. Ziran kexue ban = J. Jishou Univ. Natur. Sci. Ed. - 1999. - Vol. 20, N 1. - С. 20-24 . - ISSN 1007-2985
Аннотация: Изучали влияние намагниченного субстрата на активность иммобилизованной глюкозоизомеразы (IGI) - Sweetzyme T. Показано, что активность IGI возрастала на 28,6% при намагничивании субстрата (125 mT, 4 ч); эффект был обратимым. Однако, когда магнитное поле налагалось на IGI или реакционную систему IGI-субстрат, не наблюдалось существенных изменений. КНР, Chem. and Chem. Eng. Col., Hunan Univ., Changsha 410082. Библ. 6
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ

МАГНИТНОЕ ПОЛЕ

ВЛИЯНИЕ


Доп.точки доступа:
He, Huajun; Zhu, Yuanbao; Cao, Zhixiang; He, Shuang-e; Liang, Huicong


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.07-04Б3.168

    Султанова, И. Г.

    Получение глюкозо-фруктозных сиропов из ферментативных гидролизатов растительных отходов [Текст] / И. Г. Султанова, Ж. Т. Ташпулатов // Химия природ. соед. - 1998. - N 4. - С. 449-451 . - ISSN 0023-1150
Аннотация: Разработан способ получения глюкозо-фруктозных сиропов гидролизом растительных отходов под действием комплекса целлюлаз гибридного штамма гриба Aspergillus с последующей изомеризацией части глюкозы во фруктозу иммобилизованной глюкозоизомеразой из стрептомицета. Оптимизированы условия повышения степени изомеризации глюкозы и периода полуинактивации иммобилизованной глюкозоизомеразы при одновременном удешевлении процесса. В качестве растительного сырья для получения глюкозо-фруктозных сиропов использованы кукурузные кочерыжки, пшеничная или рисовая солома, камыш. Изомеризация осуществлена клетками стрептомицетов S. atratus, иммобилизованными на хлопковом линте. Узбекистан, Ин-т микробиологии АН РУз, Ташкент. Библ. 9
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: РАСТИТЕЛЬНЫЕ ОТХОДЫ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ

ЦЕЛЛЮЛАЗЫ

ASPERGILLUS TERREUS

ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

STREPTOMYCES ATRATUS (BACT.)

ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ

ГЛЮКОЗО-ФРУКТОЗНЫЕ СИРОПЫ

ПОЛУЧЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Ташпулатов, Ж.Т.


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.10-04Б3.123

   

    Stability of native and cross-linked crystalline glucose isomerase [Text] / Kalevi Visuri [et al.] // Biotechnol. and Bioeng. - 1999. - Vol. 64, N 3. - P377-380 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Стабильность нативной и поперечносшитой кристаллической глюкозоизомеразы
Аннотация: Стабильность форм нативной и поперечносшитой кристаллической Streptomyces rubiginosus глюкозоизомеразы сравнивали в буфере и в 45%-ном растворе глюкозы/фруктозы. Поперечносшитая кристаллическая форма фермента была более устойчива в присутствии субстрата, тогда как нативный фермент был более устойчив в буферном р-ре. Инактивация нативного фермента не подчинялась кинетике первого порядка, а имела быструю первую фазу и фазу последующей стабилизации. Такую стабилизацию интерпретируют как результат конформационных изменений структуры белка. Инактивация нативного фермента в буфере была прямо пропорциональна конц-ии белка. В присутствии высокой конц-ии субстрата инактивация была связана с броунинговыми р-циями между ферментом и реактивным сахаром, результатом к-рых является образование сахар-белковых комплексов. Финляндия, Macrocrystal Oy, Olarinluoma 16, FIN-02200 Espoo. Библ. 16
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА
НАТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ

ПОПЕРЕЧНОСШИТЫЙ ФЕРМЕНТ

СТАБИЛЬНОСТЬ

СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Visuri, Kalevi; Pastinen, Ossi; Wu, Xiaoyan; Makinen, Kristiina; Leisola, Matti


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.06-04Б2.3

   

    Изучение условий экстракции глюкоизомеразы, ассоциированной с клетками бактерий Arthrobacter species B-5 [Текст] / Е. В. Парахня [и др.] // Биотехнология. - 1999. - N 5. - С. 40-46 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: Подобраны методы дезинтеграции Arthrobacter sp. В-5 и оптимизированы условия экстракции глюкозоизомеразы из гомогенатов клеток бактерий. Установлено, что наиболее полная экстракция фермента происходила 0,2 М K, Na-фосфатным буфером, рН 7,8, при т-ре 40'ГРАДУС' в течение 1-2 ч в присутствии Co{2+} в качестве стабилизатора. Показано, что макс. удельной активностью характеризовались бесклеточные экстракты бактерий Arthrobacter sp., подвергнутых ультразвуковой (1-2 мин, 22 кГц) и ферментативной (в присутствии 0,05% лизоцима, 0,2-10% толуола и 0,5-2 мМ Со{2+} при 40'ГРАДУС' в течение 2-4 ч) деструкции, а макс. выходом (204%) - экстракты клеток, растертых с окисью алюминия. Беларусь, Ин-т микробиологии НАН Беларуси, г. Минск, 220141. Библ. 23
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.05.07
Рубрики: ARTHROBACTER SP. (BACT.)
B-5

ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

АССОЦИИРОВАННАЯ С КЛЕТКАМИ

ЭКСТРАКЦИЯ

ОПТИМИЗАЦИЯ УСЛОВИЙ

ГЛЮКОЗО-ФРУКТОЗНЫЕ СИРОПЫ

ПОЛУЧЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Парахня, Е.В.; Сапунова, Л.И.; Лобанок, А.Г.; Казакевич, И.О.


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.03-04Б2.30

   

    Особенности образования глюкозоизомеразы актиномицетом Streptomyces viridobrunneus [Текст] / Л. И. Сапунова [и др.] // Биотехнология. - 2001. - N 2. - С. 40-47 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: Изучено влияние основных источников питания, ионов Mg{2+} и Co{2+}, а также физико-химических условий культивирования Streptomyces viridobrunneus на синтез глюкозоизомеразы. Установлено, что наиболее благоприятным органическим источником азота для индуцированного ксилозой синтеза глюкозоизомеразы S. viridobrunneus является пептон, для проявления максимальной продуктивности - соевая мука. Выявлено, что ионы Mg{2+} активируют, а ионы Co{2+} ингибируют образование фермента актиномицетом. Показано, что при культивировании на оптимизированной питательной среде в оптимальных условиях pH и температуры происходит повышение продуктивности S. viridobrunneus на 30% по сравнению с базовой. Россия, Инст. микробиологии НАН Беларуси, Минск, 220141. Библ. 20
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: STREPTOMYCES VIRIDOBRUNNEUS (BACT.)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

ИСТОЧНИКИ ПИТАНИЯ

УСЛОВИЯ

ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

ОСОБЕННОСТИ ОБРАЗОВАНИЯ

ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ

ОПТИМИЗАЦИЯ


Доп.точки доступа:
Сапунова, Л.И.; Лобанок, А.Г.; Парахня, Е.В.; Казакевич, И.О.; Орлова, Л.А.


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.03-04Б3.73

   

    Особенности образования глюкозоизомеразы актиномицетом Streptomyces viridobrunneus [Текст] / Л. И. Сапунова [и др.] // Биотехнология. - 2001. - N 2. - С. 40-47 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: Изучено влияние основных источников питания, ионов Mg{2+} и Co{2+}, а также физико-химических условий культивирования Streptomyces viridobrunneus на синтез глюкозоизомеразы. Установлено, что наиболее благоприятным органическим источником азота для индуцированного ксилозой синтеза глюкозоизомеразы S. viridobrunneus является пептон, для проявления максимальной продуктивности - соевая мука. Выявлено, что ионы Mg{2+} активируют, а ионы Co{2+} ингибируют образование фермента актиномицетом. Показано, что при культивировании на оптимизированной питательной среде в оптимальных условиях pH и температуры происходит повышение продуктивности S. viridobrunneus на 30% по сравнению с базовой. Россия, Инст. микробиологии НАН Беларуси, Минск, 220141. Библ. 20
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: STREPTOMYCES VIRIDOBRUNNEUS (BACT.)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

ИСТОЧНИКИ ПИТАНИЯ

УСЛОВИЯ

ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

ОСОБЕННОСТИ ОБРАЗОВАНИЯ

ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ

ОПТИМИЗАЦИЯ


Доп.точки доступа:
Сапунова, Л.И.; Лобанок, А.Г.; Парахня, Е.В.; Казакевич, И.О.; Орлова, Л.А.


 1-20    21-40   41-60   61-80   81-83 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)