СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 81
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-81 81-81

Патент 5298411 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/04.

Glucose dehydrogenase from Pseudomonas [Текст] / Atsushi Sogabe [и др.] ; Toyo Boseki K.K. - № 761280 ; Заявл. 17.09.1991 ; Опубл. 29.03.1994 ; Приор. 25.09.1990, № 2-256462
Перевод заглавия: Глюкозодегидрогеназа из Pseudomonas
Аннотация: Патентуется термоустойчивая глюкозодегидрогеназа (I) и метод ее получения. Выделенный из культуры Pseudomonas sp. FH 1227 I был охарактеризован. Показано, что I проявлял активность при т-ре от 30'ГРАДУС'C до 65'ГРАДУС'C и величине pH в интервале от 6 до 10, оптимум активности фермента наблюдался при т-ре 50-60'ГРАДУС'C и pH 8,5-9. I сохранял по крайней мере 90% активности при выдерживании при 50'ГРАДУС'C в течение 15 мин. I оказался NAD- и NADH-зависимым. При гель-фильтрации через TSK-гель установлено, что мол. масса I составляет 101000 D. Изоэлектрическая точка 4,5. Отмечена специфичность I к D-глюкозе и D-дезоксиглюкозе. I может быть использован для определения глюкозы в клинических лаб. тестах

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
АКТИВНОСТЬ
PSEUDOMONAS SP.
ШТАММ FH 1227

Доп.точки доступа:
Sogabe, Atsushi; Minami, Michiyo; Sogabe, Yukihiro; Emi, Shigenori; Toyo Boseki K.K.
Свободных экз. нет

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
АКТИВНОСТЬ
PSEUDOMONAS SP.
ШТАММ FH 1227

Доп.точки доступа:
Sogabe, Atsushi; Minami, Michiyo; Sogabe, Yukihiro; Emi, Shigenori; Toyo Boseki K.K.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.54

Role of glucose dehydrogenase and glucose catabolism in triggering of spore germination in Bacillus subtilis [Text] / Keiji Sano [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 5. - P931-933 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Роль глюкозодегидрогеназы и катаболизма глюкозы в запуске прорастания спор у Bacillus subtilis
Аннотация: Сконструированы мутанты Bacillus subtilis по гену глюкозодегидрогеназы (gdh). При прорастании спор в комплексной среде, содержащей глюкозу, gdh-положительный штамм накапливает глюконат в кач-ве основного метаболита, а в мутантах по гену gdh не происходит накопления глюконата. Мутанты gdh запускают прорастание спор нормально на минимальной среде с глюкозой. Мутант, не имеющий активностей глюкозодегидрогеназы, глюкозо-6-фосфатизомеразы или глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, не расщепляют глюкозу, но мутант нормально запускает прорастание на глюкозе. Считается, что ни один из основных катаболитных путей глюкозы не участвует в запуске прорастания успор у B. subtilis. США, Lab. Mol. Biol., Nat. Inst. Neurological and Communicative Disorder and Stroke, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.07.13
Рубрики: ГЛЮКОЗА
КАТАБОЛИЗМ
ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
РОЛЬ
ПРОРАСТАЮЩИЕ СПОРЫ
BACILLUS SUBTILIS

Доп.точки доступа:
Sano, Keiji; Otani, Mieko; Umezawa, Chisae; Nakatani, Yoshihiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.128

Galar, M. L.
Evidence for a membrane-bound pyrroloquinoline quinone-linked glucose dehydrogenase in Acetobacter diazotrophicus [Text] / M. L. Galar, J. L. Boiardi // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 43, N 4. - P713-716 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Доказательство для связанной с мембраной пирролохинолинхинон-соединенной глюкозодегидрогеназы у Acetobacter diazotrophicus
Аннотация: В Acetobacter diazotrophicus присутствует связанная с хиноном глюкозодегидрогеназы (PQO-GDH). По-видимому, фермент относится к типу II PQO-GDH ферментам, т.к. при культивировании организм синтезирует достаточное для насыщения апо-фермента количество PQO. При росте организма в N[2]-фиксированных условиях стимулируется синтез фермента. Полагают, что этот фермент может играть важную роль для получения избыточной энергии. Аргентина, CINDEFI Fac. Ciencias Exactas. Univ. Nat. La Plata Calles 47 y 115 (1900) La Peata. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ПИРРОЛОХИНОЛИНХИНОН-СВЯЗАННЫЙ ФЕРМЕНТ
СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ
ACETOBACTER DIAZOTROPHICUS (BACT.)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Boiardi, J.L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.06-04Б3.61

Galar, M. L.
Evidence for a membrane-bound pyrroloquinoline quinone-linked glucose dehydrogenase in Acetobacter diazotrophicus [Text] / M. L. Galar, J. L. Boiardi // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 43, N 4. - P713-716 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Доказательство для связанной с мембраной пирролохинолинхинон-соединенной глюкозодегидрогеназы у Acetobacter diazotrophicus
Аннотация: В Acetobacter diazotrophicus присутствует связанная с хиноном глюкозодегидрогеназы (PQO-GDH). По-видимому, фермент относится к типу II PQO-GDH ферментам, т.к. при культивировании организм синтезирует достаточное для насыщения апо-фермента количество PQO. При росте организма в N[2]-фиксированных условиях стимулируется синтез фермента. Полагают, что этот фермент может играть важную роль для получения избыточной энергии. Аргентина, CINDEFI Fac. Ciencias Exactas. Univ. Nat. La Plata Calles 47 y 115 (1900) La Peata. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ПИРРОЛОХИНОЛИНХИНОН-СВЯЗАННЫЙ ФЕРМЕНТ
СВЯЗЬ С МЕМБРАНОЙ
ACETOBACTER DIAZOTROPHICUS (BACT.)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Boiardi, J.L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.06-04Б2.82

Glucose dehydrogenase from the halophilic Archaeon Haloferax mediterranei: Enzyme purification, characterisation and N-terminal sequence [Text] / Maria-Jose Bonete [et al.] // FEBS Lett. - 1996. - Vol. 383, N 3. - P227-229 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Глюкозодегидрогеназа из галофильного археона Haloferax mediterranei: очистка, характеристика и N-концевая последовательность фермента
Аннотация: Из галофильного археона Haloferax mediterranei выделен электрофоретически гомогенный препарат НАД(Ф)-глюкозодегидрогеназы (ГДГ). Для очистки ГДГ использованы хр-фия на сефарозе 4В, ДЭАЭЦ, голубой сефарозе и красной сефарозе. Выход ГДГ из нефракционированного клеточного экстракта - 19%, обогащение по удельной активности - в 786 раз. Описана кофакторная специфичность ГДГ, ее субъединичный состав, стабильность при повышении т-ры и при высоких конц-иях солей. По данным частичного секвенирования ГДГ с N-конца, она имеет макс. гомологию с ГДГ термофильного археона Thermoplasma acidophilum. В то же время галофильная и термофильная ГДГ состоят соответственно из 2 и 4 субъединиц. Испания, Div. Bioquim., Fac. Ciencias, Univ., 03080 Alicante. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ
HALOFERAX MEDITERRANEI

Доп.точки доступа:
Bonete, Maria-Jose; Pire, Carmen; LLorca, Francisco I.; Camacho, Monica L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 97.07-04А3.109

Biosensor based on an enzyme modified electrode for highly-sensitive measurement of polyphenols [Text] / Arkadi Eremenko [et al.] // Biosens. and Bioelectron. - 1995. - Vol. 10, N 8. - P717-722 . - ISSN 0956-5663
Перевод заглавия: Биосенсор на основе ферментного электрода для высокочувствительного определения полифенолов
Аннотация: Показана возможность использования глюкозодегидрогеназы из Acinetobacter calcoaceticus для высокочувствительного определения конц-ии полифенолов. Метод основан на биокаталитическом рецикле аналита (полифенола): он окисляется на поверхности углеродного электрода (анода) и регенерируется иммобилизованной глюкозодегидрогеназой (GDH) в присутствии глюкозы, что приводит к усилению ответа сенсора. Динамические свойства ферментного электрода позволяют проводить измерения субнаномолярных конц-ий аналита. Нижние пределы измерения конц-ии п-аминофенола и норэпинерфина составляют 0,2 нМ и 0,5 нМ соотв. Германия, Dep. of Analytical Biochem., Potsdam Univ., Robert-Roessle-Str. 10, 13122 Berlin-Buch. Библ. 7

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ФЕРМЕНТНЫЕ ЭЛЕКТРОДЫ
ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ACINETOBACTER CALCOACETICUS (BACT.)
ПОЛИФЕНОЛЫ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ РЕЦИКЛ АНАЛИТА

Доп.точки доступа:
Eremenko, Arkadi; Makower, Alexander; Jin, Wen; Ruger, Petra; Scheller, Frieder

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.07-04Б3.74

Glucose dehydrogenase from the halophilic archaeon Haloferax mediterranei: Enzyme purification, characterisation and N-terminal sequence [Text] / Maria-Jose Bonete [et al.] // FEBS Lett. - 1996. - Vol. 383, N 3. - P227-229 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Глюкозодегидрогеназа из галофильного археона Haloferax mediterranei: очистка, характеристика и N-концевая последовательность фермента
Аннотация: Из галофильного археона Haloferax mediterranei выделен электрофоретически гомогенный препарат НАД(Ф)-глюкозодегидрогеназы (ГДГ). Для очистки ГДГ использованы хр-фия на сефарозе 4В, ДЭАЭЦ, голубой сефарозе и красной сефарозе. Выход ГДГ из нефракционированного клеточного экстракта - 19%, обогащение по удельной активности - в 786 раз. Описана кофакторная специфичность ГДГ, ее субъединичный состав, стабильность при повышении т-ры и при высоких конц-иях солей. По данным частичного секвенирования ГДГ с N-конца, она имеет макс. гомологию с ГДГ термофильного археона Thermoplasma acidophilum. В то же время галофильная и термофильная ГДГ состоят соответственно из 2 и 4 субъединиц. Испания, Div. Bioquim., Fac. Ciencias, Univ., 03080 Alicante. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ
HALOFERAX MEDITERRANEI

Доп.точки доступа:
Bonete, Maria-Jose; Pire, Carmen; LLorca, Francisco I.; Camacho, Monica L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 97.10-04А3.163

Mediated glucose biosensor based on PQQ-dependent glucose dehydrogenase [Text] : pap. 5th Congr. Lith. Soc. Biochem., Vilnius, 26-27 Oct., 1995 / B. Kurtinaitiene [et al.] // Biologija. - 1995. - N 1-2. - P50-52 . - ISSN 1392-0146
Перевод заглавия: Медиаторный глюкозный биосенсор на основе PQQ-зависимой глюкозодегидрогеназы
Аннотация: На основе PQQ-зависимой глюкозодегидрогеназы, выделенной из Acinetobacter sp. 34-1, разработан глюкозный биосенсор. Фермент был иммобилизован в пасте, состоявшей из водонерастворимого органического медиатора, графита и связывающего материала. Паста была нанесена на поверхность углеродного электрода. Регистрировали анодный ток биосенсора при 100-200 мВ относительно Ag/ACl электрода сравнения. В присутствии 2 мМ феназин метосульфата была достигнута чувствительность 1,8 мкА/мМ. Линейность биосенсора до 3 мМ глюкозы была достигнута при покрытии ферментного слоя биосенсора ПВА эмульсией. Литва, Inst. Biochem., Vilnius. Библ. 5

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ГЛЮКОЗНЫЕ
ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ПРИМЕНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Kurtinaitiene, B.; Luauksminas, V.; Meskys, R.; Rudomanskis, R.; Laurinavicius, V.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.107

Cozier, Gyles E.
Structure of the quinoprotein glucose dehydrogenase of Escherichia coli modelled on that methanol dehydrogenase from Methylobacterium extorquens [Text] / Gyles E. Cozier, Christopher Anthony // Biochem. J. - 1995. - Vol. 312, N 3. - P679-685 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Структура хинопротеиновой глюкозодегидрогеназы Escherichia coli, смоделированная на базе структуры метанолдегидрогеназы Methylobacterium extorquens
Аннотация: В модели структуры части м-лы глюкозодегидрогеназы (ГД) сохраняется основная укладка сверхбочонка, включающая участок связывания триптофана. Области активного центра ГД и метанолдегидрогеназы (МД) подобны, но имеются и существенные различия, наиболее важным из к-рых является отсутствие в ГД дисульфидного цикла, формируемого в МД соседними цистеинами. Сходство структуры активных центров ГД и МД предполагает и сходство их механизмов действия. Различия в координации катиона и связывании пирроло-хинолинхинона (ПХХ) могут объяснить относительную легкость диссоциации ПХХ из ГД. Значительные различия имеются в поверхностных петлях, особенно в тех, к-рые участвуют в формировании воронки, ведущей к активному центру и влияющей на субстратную специфичность. Предложенная модель соответствует данным о влиянии химической модификации на связывание ПХХ и активность фермента. Великобритания, Dep. Biochem., Univ. Southampton, Southampton SO16 7PX, Hants. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
МОДЕЛЬ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
СРАВНЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Anthony, Christopher

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.10-04Б3.51

Purification of a marine bacterial glucosa dehydrogenase from Cytophaga marinoflava and its application for measurement of 1,5-anhydro-D-glucitol [Text] / Wakako Tsugawa [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1996. - Vol. 56, N 3. - P301-310 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Очистка глюкозодегидрогеназы из морской бактерии Cytophaga marinoflava и ее применение для измерения 1,5-ангидро-D-глюцитола
Аннотация: Из мембранной фракции морской бактерии C. marinoflava IFO 14170 получили новую глюкозодегидрогеназу (GDH). Она селективно окисляла гидроксильную группу в глюкозе, не затрагивая полуацетального гидроксила у C-1 атома. Эта GDH представляла собой мономерный пептид с молек. массой 67000. Фермент был активен при высоких конц-иях солей, имел pH оптимум 8,0 и проявлял свойства, характерные для ферментов из морских бактерий. Предложили метод ферментативного анализа 1,5-ангидро-D-глюцитола (1,5-AG) с использованием GDH и 2,6-дихлорфенолиндофенола и феназинметосульфата в качестве акцепторов электронов. В пределах конц-ий от 0,5 мМ до 4 мМ 1,5-AG наблюдали хорошую линейную зависимость. Япония, Dep. of Biotechnol. Fac. Technol., Tokyo Univ. Agr. and Technol. Koganei Tokyo 184. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
АНГИДРО-D-ГЛЮЦИТОЛ
ИЗМЕРЕНИЕ
ПРИМЕНЕНИЕ
CYTOPHAGA MARINOFLAVA

Доп.точки доступа:
Tsugawa, Wakako; Horiuchi, Shuichi; Tanaka, Mitsuharu; Wake, Hitoshi; Sode, Koji

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.10-04Б3.64

Madan, Anup.
Glucose dehydrogenase from Halobacterium salinarium: Purification and salt dependent stability [Text] / Anup Madan, Haripalsingh M. Sonawat // Physiol. Chem. and Phys. and Med. NMR. - 1996. - Vol. 28, N 1. - P15-28 . - ISSN 0748-6642
Перевод заглавия: Глюкозодегидрогеназа из Halobacterium salinarium: очистка и солезависимая стабильность
Аннотация: Глюкозодегидрогеназу очистили из бесклеточного экстракта экстремально галофильной бактерии H. salinarium. Молек. масса фермента, определенная методом гель-фильтрации, составляла 105 кДа, фермент состоит из двух субъединиц с молек. массами 70 и 35 кДа. Фермент имеет оптимальную активность в присутствии 0,6 М NaCl и требует для стабильности 2,75 М или более NaCl. При низкой солевой конц-ии фермент теряет свою вторичную структуру и каталитич. активность. Присутствие НАДФ{+} повышает стабильность фермента при низкой конц-ии соли в среде. Индия, Chem. Phys. Group, Tata Inst. Fundamental Res., Homi Bhabha Road, Bombay 400005. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
СОЛЕЗАВИСИМОСТЬ
HALOBACTERIUM SALINARIUM

Доп.точки доступа:
Sonawat, Haripalsingh M.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.10-04Б4.53

Structural and sequence comparisons of quinone oxidoreducase, 'дзета'-crystallin, and glucose and alcohol depydrogenases [Text] / Karen J. Edward [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1996. - Vol. 328, N 1. - P173-183 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Сравнение структур и последовательностей хиноноксидоредуктазы, 'дзета'-кристаллина, глюкозодегидрогеназы и алкогольдегидрогеназы
Аннотация: Проведен анализ гомологичности четырех белков из сверхсемейства среднецепочечных дегидрогеназ-редуктаз. Сопоставлены кристаллические структуры хиноноксидоредуктазы Escherichia coli, глюкозодегидрогеназы Thermoplasma acidophilum и алкогольдегидрогеназы из печени лошади. Эти м-лы имеют широкую структурную гомологию, несмотря на малое сходство их первичных структур. Наиболее значительным отличием является отсутствие каталитических и структурных ионов цинка в хиноноксидоредуктазе. Для этих трех белков и 'дзета'-кристаллина, обладающего хиноноксидоредуктазной активностью, проведено сопоставление аминокислотных последовательностей. В них заменены остатки, важные для катализа, что отражает дивергенцию их функций и ферментативной активности. Австралия, Ctr. Mol. Struct. & Funct., Res. Sch. Chem., Australian Nat. Univ., Canberra, ACT 0200. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.02
Рубрики: ХИНОНОКСИДОРЕДУКТАЗА
'ДЗЕТА'-КРИСТАЛЛИН
ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
КРИСТАЛЛИЧЕСКИЕ СТРУКТУРЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
СОПОСТАВЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Edward, Karen J.; Barton, John D.; Rossjohn, Jamie; Thorn, Jennifer M.; Taylor, Garry L.; Ollis, David L.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.11-04Б2.59

Madan, Anup.
Glucose dehydrogenase from Halobacterium salinarium: Purification and salt dependent stability [Text] / Anup Madan, Haripalsingh M. Sonawat // Physiol. Chem. and Phys. and Med. NMR. - 1996. - Vol. 28, N 1. - P15-28 . - ISSN 0748-6642
Перевод заглавия: Глюкозодегидрогеназа из Halobacterium salinarium: очистка и солезависимая стабильность
Аннотация: Глюкозодегидрогеназу очистили из бесклеточного экстракта экстремально галофильной бактерии H. salinarium. Молек. масса фермента, определенная методом гель-фильтрации, составляла 105 кДа, фермент состоит из двух субъединиц с молек. массами 70 и 35 кДа. Фермент имеет оптимальную активность в присутствии 0,6 М NaCl и требует для стабильности 2,75 М или более NaCl. При низкой солевой конц-ии фермент теряет свою вторичную структуру и каталитич. активность. Присутствие НАДФ{+} повышает стабильность фермента при низкой конц-ии соли в среде. Индия, Chem. Phys. Group, Tata Inst. Fundamental Res., Homi Bhabha Road, Bombay 400005. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
СОЛЕЗАВИСИМОСТЬ
HALOBACTERIUM SALINARIUM

Доп.точки доступа:
Sonawat, Haripalsingh M.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.11-04Б2.102

Purification of a marine bacterial glucosa dehydrogenase from Cytophaga marinoflava and its application for measurement of 1,5-anhydro-D-glucitol [Text] / Wakako Tsugawa [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1996. - Vol. 56, N 3. - P301-310 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Очистка глюкозодегидрогеназы из морской бактерии Cytophaga marinoflava и ее применение для измерения 1,5-ангидро-D-глюцитола
Аннотация: Из мембранной фракции морской бактерии C. marinoflava IFO 14170 получили новую глюкозодегидрогеназу (GDH). Она селективно окисляла гидроксильную группу в глюкозе, не затрагивая полуацетального гидроксила у C-1 атома. Эта GDH представляла собой мономерный пептид с молек. массой 67000. Фермент был активен при высоких конц-иях солей, имел pH оптимум 8,0 и проявлял свойства, характерные для ферментов из морских бактерий. Предложили метод ферментативного анализа 1,5-ангидро-D-глюцитола (1,5-AG) с использованием GDH и 2,6-дихлорфенолиндофенола и феназинметосульфата в качестве акцепторов электронов. В пределах конц-ий от 0,5 мМ до 4 мМ 1,5-AG наблюдали хорошую линейную зависимость. Япония, Dep. of Biotechnol. Fac. Technol., Tokyo Univ. Agr. and Technol. Koganei Tokyo 184. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
АНГИДРО-D-ГЛЮЦИТОЛ
ИЗМЕРЕНИЕ
ПРИМЕНЕНИЕ
CYTOPHAGA MARINOFLAVA

Доп.точки доступа:
Tsugawa, Wakako; Horiuchi, Shuichi; Tanaka, Mitsuharu; Wake, Hitoshi; Sode, Koji

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.11-04Т4.229

Tyrosinase-glucose dehydrogenase substrate-recycling biosensor: A highly-sensitive measurement of phenolic compounds [Text] / Alexander Makower [et al.] // J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1996. - Vol. 65, N 1. - P39-44 . - ISSN 0268-2575
Перевод заглавия: Биосенсор с тирозиназой и глюкозодегидрогеназой с рециркуляцией субстрата. Высокочувствительное определение фенольных веществ
Аннотация: Сконструирован новый амперометрический биосенсор с рециркуляцией субстрата для высокочувствительного определения фенольных веществ в образцах окружающей среды и промышленных образцах. Биоэлементом сенсора служат тирозиназа и глюкозодегидрогеназа, совместно иммобилизованные на мембране из поливинилового спирта, покрывающей кислородный электрод Кларка. Предел определения катехола и фенола составляет 0,6 и 0,9 нМ, соотв., линейный диапазон измеряемых конц-ий 1-400 нМ. Германия, Inst. Biochem. and Mol. Physiol., Potsdam Univ., Robert-Roessle-Str. 10, 13122 Berlin-Buch. Библ. 13

ГРНТИ	34.47.51

ВИНИТИ 341.47.51.05
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ТИРОЗИНАЗА
ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
РЕЦИРКУЛЯЦИЯ СУБСТРАТА
ФЕНОЛ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Makower, Alexander; Eremenko, Arkadi V.; Streffer, Kartin; Wollenberger, Ulla; Scheller, Frieder W.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 97.12-04А3.153

Tyrosinase-glucose dehydrogenase substrate-recycling biosensor: A highly-sensitive measurement of phenolic compounds [Text] / Alexander Makower [et al.] // J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1996. - Vol. 65, N 1. - P39-44 . - ISSN 0268-2575
Перевод заглавия: Биосенсор с тирозиназой и глюкозодегидрогеназой с рециркуляцией субстрата. Высокочувствительное определение фенольных веществ
Аннотация: Сконструирован новый амперометрический биосенсор с рециркуляцией субстрата для высокочувствительного определения фенольных веществ в образцах окружающей среды и промышленных образцах. Биоэлементом сенсора служат тирозиназа и глюкозодегидрогеназа, совместно иммобилизованные на мембране из поливинилового спирта, покрывающей кислородный электрод Кларка. Предел определения катехола и фенола составляет 0,6 и 0,9 нМ, соотв., линейный диапазон измеряемых конц-ий 1-400 нМ. Германия, Inst. Biochem. and Mol. Physiol., Potsdam Univ., Robert-Roessle-Str. 10, 13122 Berlin-Buch. Библ. 13

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ТИРОЗИНАЗА
ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
РЕЦИРКУЛЯЦИЯ СУБСТРАТА
ФЕНОЛ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Makower, Alexander; Eremenko, Arkadi V.; Streffer, Kartin; Wollenberger, Ulla; Scheller, Frieder W.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 98.02-04А3.123

Reagentless amperometric glucose dehydrogenase biosensor based on electrocatalytic oxidation of NADH by osmium phenanthrolinedione mediator [Text] : /Pap./ 6th Eur. Conf. Electroanal. (ESEAC'96), Durham, March 25-29, 1996 / Maria Hedenmo [et al.] // Analyst. - 1996. - Vol. 121, N 12. - P1891-1895 . - ISSN 0003-2654
Перевод заглавия: Безреагентный амперометрический глюкозодегидрогеназный биосенсор, основанный на электрокаталитическом окислении НАДH медиатором фенантролинедионом осмия
Аннотация: Описаны условия оптимизации и изучения использования углеродных электродов для определения глюкозы на основе глюкозодегидрогеназы (ГДГ) и влияние медиатора фенантролинедиона осмия (осфендиона) на обратимое окисление НАДH. Использовали электроды, содержащие графит, с добавками медиатора, либо медиатора с ГДГ и НАД{+}. В первом случае обнаружен электрокаталитический всплеск при потенциале менее 0.2 В (против Ag/AgCl). При 0.15 В кривая насыщения достигает максимума при плотности тока 100 мкА на см{-2} и полумаксимума - при конц-ии НАДH 0,5 мМ на л{-1}, что указывает на эффективный электрокатализ. НАДH и НАД{+} каталитически активны, что подтверждается при использовании электродов с медиатором, ГДГ и НАД{+}. Предложены оптимальные количественные соотношения ГДГ, НАД{+} и медиатора, изучены электрохимические свойства, в том числе стабильность, этих электродов. Испания, Dep. Qufmica Analitica, Fac. Farmacia, Univ. Alcala, E-28871 Alcala Henares, Madrid. Библ. 30

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: ГЛЮКОЗА
МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ
ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Hedenmo, Maria; Narvaez, Arantzazu; Dominguez, Elena; Katakis, Ioanis

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.71

Escherichia coli is unable to produce pyrroloquinoline quinone (PQQ) [Text] / K. Matsushita [et al.] // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 10. - P3149-3156 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Escherichia coli не способна образовывать пирролохинолинхинон (PQQ)
Аннотация: Предполагалось, что Escherichia coli и Salmonella typhimurium не способны синтезировать пирролохинолинхинон (ПХХ), но в литературе сообщалось, что мутантный штамм EF260, производный от E. coli FB8, может синтезировать ПХХ и может окислять глюкозу до глюконата по пути глюкозодегидрогеназы (ГДГ)/ПХХ (Biville F., Turlin E., Gasser F. // J. Gen. Microbiol.-1991 .- 137, 1775-1782). Это сообщение, вероятно, ошибочно: штамм EF260, выделенный Biville, не способен синтезировать холофермент ГДГ, хотя ПХХ добавляли в среду для роста. В мембранной фракции не обнаруживалось активности ГДГ. Кол-во ПХХ, обнаруживаемое в среде роста EF260, очень низкое и не очень отличается от содержания в среде роста родительского штамма или от контроля, не содержащего клетки. EF260 не способен образовывать глюконат из глюкозы по пути ПХХ/ГДГ. Делеция gcd:Cm у EF260, элиминирующая ГДГ, не влияет на метаболизм глюкозы. Это свидетельствует о наличии другого метаболического пути, отличающегося от ПХХ/ГДГ. Поглощение глюкозы и ее метаболизм у EF260 происходят с участием транспортной системы с низким сродством и, вероятно, при посредстве фосфорилирования глюкокиназой. Сделано заключение о том, что E. coli не может синтезировать ПХХ и что она лишена генов, необходимых для биосинтеза ПХХ. Нидерланды, Postma P.W., E.C. Slater Inst., BioCentrum, Univ. of Amsterdam. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТ EF260
ШТАММ FB8
ПИРРОЛОХИНОЛИНХИНОН
БИОСИНТЕЗ
ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЛЮКОЗА
МЕТАБОЛИЗМ

Доп.точки доступа:
Matsushita, K.; Arents, J.C.; Bader, R.; Yamada, M.; Adachi, O.; Postma, P.W.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.145

Siebers, Bettina.
Carbohydrate metabolism in Thermoproteus tenax: In vivo utilization of the non-phosphorylative entner-doudoroff pathway and characterization of its first enzyme, glucose dehydrogenase [Text] / Bettina Siebers, Volker F. Wendisch, Reinhard Hensel // Arch. Microbiol. - 1997. - Vol. 168, N 2. - P120-127 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Углеводный метаболизм у Thermoproteus tenax: использование in vivo пути Энтнера-Дудорова, исключающего фосфорилирование, и характеристика первого фермента этого пути - глюкозодегидрогеназы
Аннотация: Thermoproteus tenax - гипертермофильный, факультативно гетеротрофный архей. У этого организма исследовали два пути катаболизма, вариант пути Эмбдена-Мейергофа-Парнаса (ЭМП) и модифицированного пути Энтнера-Дудорова (ЭД), а также первый фермент пути ЭД - глюкозодегидрогеназу. Обнаружение метки {13}C в аланине, синтезированном клетками, выросшими с [1-{13}C] глюкозой, показали, что in vivo ЭМП-путь и модифицированный ЭД-путь действуют параллельно, причем заметен метаболизм глюкозы через ЭМП-путь. Чтобы инициировать изучение регуляторных механизмов, управляющих потоками углерода через эти пути, первый фермент ЭД-пути, глюкозодегидрогеназа, был очищен до гомогенного состояния и охарактеризованы его фенотипические свойства. Пиридиннуклеотид-зависимый фермент использовал и НАД{+}, и НАДФ{+} в качестве косубстратов, показав в 100 раз большее сродство к НАДФ{+}. Кроме глюкозы в качестве субстрата использовалась ксилоза, но со значительно меньшим сродством. Эти данные предполагают, что физиологическая роль фермента - окисление глюкозы NАДФ{+}. Отличительная особенность - влияние НАДФ{+} и НАД{+} на четвертичную структуру и активное состояние фермента. Без косубстрата фермент был высоко агрегирован (мол. м. 600 кД), но неактивен, тогда как в присутствии косубстрата агрегаты диссоциировали на энзиматически активные, гомомерные димеры с мол. м. 84 кД (мол. м. субъединиц 41 кД). Аминокислотная последовательность на N-конце показала значительное сходство с соотв. последовательностями алкогольдегидрогеназ и сорбитолдегидрогеназ, но не было сходства с известными пиридиннуклеотид-зависимыми архейными и бактериальными глюкозодегидрогеназами. Германия, FB 9 Mikrobiol., Univ. GH Essen, D-45117 Essen. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: THERMOPROTEUS TENAX (BACT.)
ШТАММ KRA 1 DSM 2078
МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ
ЭМБДЕНА-МЕЙЕРГОФА-ПАРНАСА ПУТЬ
ЭНТНЕРА-ДУДОРОВА ПУТЬ
ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
НАД(+)
НАДФ(+)

Доп.точки доступа:
Wendisch, Volker F.; Hensel, Reinhard

1-20 21-40 41-60 61-81 81-81

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска