СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА I<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.11-04Б2.187

Nitrogen metabolism in Streptomyces coelicolor A3(2): Modification of glutamine synthetase I by an adenylyltransferase [Text] / D. Fink [et al.] // Microbiology. - 1999. - Vol. 145, N 9. - P2313-2322 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Азотный метаболизм у Streptomyces coelicolor A3(2): модификация глутаминсинтетазы I аденилилтрансферазой
Аннотация: Методом ПЦР и гетерологичными праймерами амплифицирован фрагмент гена аденилилтрансферазы (I) glnE Streptomyces coelicolor, гомологичный бактериальным генам glnE. I имеет типичный C-концевой аденилилтрансферазный домен GlnE. Ген glnE расположен на фрагменте AseI-C хромосомы S. coelicolor рядом с генами glnA и glnII глутаминсинтетаз (II) II-I и II-II. Сконструированы мутанты E4 и HT107 S. coelicolor с замещениями генов glnE и glnA. У мутанта glnE NH[4]{+} не вызывает негативной регуляции активности II-I, хотя у дикого типа он понижает ее на 40%. Мутант glnA не ауксотрофен по глутамину (III), но анализ 'гамма'-глутамилтрансферазной активности не обнаружил у него активности II-I. Обработка фосфодиэстеразой змеиного яда восстанавливает активность II-I в клетках E4 дикого типа, но не у мутанта E4. Утрата кратковременной регуляции II-I у мутанта E4 сопровождается увеличением отношения III: глутамат. ФРГ, Mikrobiol./Biotechnol., Eberhardt-Karls Univ. Tubingen, D-72076 Tubingen. Библ. 60

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН АДЕНИЛИЛТРАНСФЕРАЗЫ GLNE
АМПЛИФИКАЦИЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
МУТАНТЫ
ЗАМЕЩЕНИЕ ГЕНОВ GLNE
GLNA
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА I
МОДИФИКАЦИЯ
АДЕНИЛИЛЦИКЛАЗА
АЗОТНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
STREPTOMYCES COELICOLOR (BACT.)
ШТАММ A3(2)

Доп.точки доступа:
Fink, D.; Falke, D.; Wohlleben, W.; Engels, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.325

The glnB gene of Rhizobium leguminosarum biovar viceae [Text] / A. Holtel [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1989. - Vol. 58, N 2-3. - P203-207 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Ген glnB Rhizobium leguminosarum биотип viciae
Аннотация: У клубеньковых бактерий гороха (R. hizobium leguminosarum biovar viciae) лежащая выше гена glnA (структурный ген глутаминсинтетазы I) обнаружена открытая рамка считывания, кодирующая белок из 111 аминокислот (ORF111). Введение ORF111 в мутанты Escherichia coli и Klebsiella pneumoniae, дефектные по гену glnB, восстанавливает их глутаминсинтетазную активность, способность расти на среде без глутамина и (в случае К. pneumoniae) азотфиксирующую активность. Предполагается, что ген glnB, соответствующий ORF111, контролирует у клубеньковых бактерий гороха аденилирование глутаминсинтетазы I. Библ. 24. Италия, International Inst. of Genetics and Biophysics, CNR. via Marconi 10, Naples, Italy, and AFRC Institute of Plant Science Res. Nitrogen Fixation Lab., Univ. of Sussex, Brighton.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: PHIZOBIUM LEGUMINOSARUM (BACT.)
BV. VICIAE
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА I
АДЕНИЛИРОВАНИЕ
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН GLNB
КЛОНИРОВАНИЕ
КОМПЛЕМЕНТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
KLEBSIELLA PNEUMONIAE (BACT.)
ШТАММ GLNB

Доп.точки доступа:
Holtel, A.; Colonna-Romano, S.; Guida, M.; Riccio, A.; Merrick, M.J.; Iaccarino, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 16.08-04Б2.56

A core of three amino acids at the carboxyl-terminal region of glutamine synthetase defines its regulation in cyanobacteria [Text] / Lorena Saelices [et al.] // Mol. Microbiol. - 2015. - Vol. 96, N 3. - P483-496. - 26 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Три ведущих аминокислотных остатка в (молекуле) глутаминсинтетазы цианобактерий определяют ее регуляцию
Аннотация: Глутаминсинтетаза (I) типа I - ключевой фермент в обмене N. Активность I тонко контролируется равновесием C/N в клетке. У цианобактерий (ЦБ) молекула I обратимо регулирется с помощью двух белков, инактивирующих факторов IF7 и IF17. Ранее показали, что для связывания и ингибирования I необходимы 3 остатка аргинина в молекуле фермента. Объектом данной работы стала специфичность взаимодействия I/IF на примере двух модельных ЦБ - Synechocystis sp. PCC 6803 и Anabaena sp. PCC 7120. Были сконструированы различные химерные I двух ЦБ. Провели анализ этих белков вместе с направленым мутагенезом. Он показал, что для инактивации I необходимы 3 остатка аминокислот (Е419, N456 и R459). Три этих остатка входят в состав 56-членного С-конца молекулы I у Synechocystis. Моделирование белок-белкового "причаливания" I из Synechocystis к IF7 подтвердило роль выявленного взаимодействия I/IF. Испания, Isabel Muro-Pastor, Inst. de Bioquimica Vegetal y Fotosintesis, CSIS-Univ. de Sevilla, 41092. E-mail: imuro@ibvf.csis.es

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА I
SYNECHOCYSTIS SP. (BACT.)
ANABAENA SP. (BACT.)
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ С-КОНЦА МОЛЕКУЛЫ
ИНАКТИВИРУЮЩИЕ БЕЛКИ IF
ХИМЕРНЫЕ МОЛЕКУЛЫ
НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Saelices, Lorena; Robles-Rengel, Rocio; Florencio, Francisco J.; Muro-Pastor, M.Isabel

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска