Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГЛИЦЕРИНКИНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.74

    Martins, Meire Lelis Leal.

    Effect of the dissolved oxygen level on the metabolic activity of Bacillus stearothermophilus when growing on glycerol in chemostat culture [Text] / Meire Lelis Leal Martins // Rev. microbiol. - 1997. - Vol. 28, N 2. - P96-100 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Влияние уровня растворенного кислорода на метаболическую активность Bacillus stearothermophilus при хемостатном культивировании на глицерине
Аннотация: При хемостатном культивировании на глицерине Bacillus stearothermophilus var non-diastaticus поглощение глицерина снижается при снижении напряжения кислорода с 50 до 5%. Анализ глицеринкиназы и глицериндегидрогеназы показал, что оба фермента индуцируются при росте на глицерине, и их относительные уровни сильно зависят от конц-ии кислорода в растущей культуре. Наивысшая активность глицеринкиназы (за исключением культур, лимитированных аммиаком) обнаружены у культур при конц-ии кислорода 50% от насыщения воздухом, напротив, наивысшие конц-ии глицериндегидрогеназы наблюдались при конц-ии кислорода ниже 5% от насыщения воздухом. Ранее полагали, что глицериндегидрогеназа не обнаруживается у Bacillus stearothermophilus при аэробном росте на глицерине, но оказывается, этот фермент, возможно, играет роль не менее важную, чем глицеринкиназа. Кроме этого проведено исследование ряда ферментов ЦТК. За исключением аконитазы и фумаразы, активности всех ферментов сильно снижались с уменьшением конц-ии кислорода. Бразилия, Centro de Ciencias e Tecnologias Agropecuarias, Univ. Estadual do Norte Fluminense, Campos, RJ. Библ. 23
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (BACT.)
ХЕМОСТАТНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

ГЛИЦЕРИН

КИСЛОРОД

УРОВЕНЬ РАСТВОРЕННОГО КИСЛОРОДА

ГЛИЦЕРИНКИНАЗА

ГЛИЦЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА

ФЕРМЕНТЫ ЦИКЛА ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ

АКТИВНОСТИ



2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.04-04Б3.18

    Martins, Meire Lelis Leal.

    Effect of the dissolved oxygen level on the metabolic activity of Bacillus stearothermophilus when growing on glycerol in chemostat culture [Text] / Meire Lelis Leal Martins // Rev. microbiol. - 1997. - Vol. 28, N 2. - P96-100 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Влияние уровня растворенного кислорода на метаболическую активность Bacillus stearothermophilus при хемостатном культивировании на глицерине
Аннотация: При хемостатном культивировании на глицерине Bacillus stearothermophilus var non-diastaticus поглощение глицерина снижается при снижении напряжения кислорода с 50 до 5%. Анализ глицеринкиназы и глицериндегидрогеназы показал, что оба фермента индуцируются при росте на глицерине, и их относительные уровни сильно зависят от конц-ии кислорода в растущей культуре. Наивысшая активность глицеринкиназы (за исключением культур, лимитированных аммиаком) обнаружены у культур при конц-ии кислорода 50% от насыщения воздухом, напротив, наивысшие конц-ии глицериндегидрогеназы наблюдались при конц-ии кислорода ниже 5% от насыщения воздухом. Ранее полагали, что глицериндегидрогеназа не обнаруживается у Bacillus stearothermophilus при аэробном росте на глицерине, но оказывается, этот фермент, возможно, играет роль не менее важную, чем глицеринкиназа. Кроме этого проведено исследование ряда ферментов ЦТК. За исключением аконитазы и фумаразы, активности всех ферментов сильно снижались с уменьшением конц-ии кислорода. Бразилия, Centro de Ciencias e Tecnologias Agropecuarias, Univ. Estadual do Norte Fluminense, Campos, RJ. Библ. 23
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (BACT.)
ХЕМОСТАТНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

ГЛИЦЕРИН

КИСЛОРОД

УРОВЕНЬ РАСТВОРЕННОГО КИСЛОРОДА

ГЛИЦЕРИНКИНАЗА

ГЛИЦЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА

ФЕРМЕНТЫ ЦИКЛА ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ

АКТИВНОСТИ



3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 99.05-04Б4.108

   

    Limits to inducer exclusion: Inhibition of the bacterial phosphotransferase system by glycerol kinase [Text] / Johann M. Rohwer [et al.] // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 29, N 2. - P641-652 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Пределы индуцированного исключения: ингибирование бактериальной фосфотрансферазной системы глицеринкиназой
Аннотация: Показано, что утилизация метил-'альфа'-D-глюкопиранозида фосфоенолпируватзависимой фосфотрансферазной системой Salmonella typhimurium может ингибироваться при предварительной инкубации клеток с глицерином. Преинкубация с лактатом не ингибирует утилизацию этого соединения. При инкубации с глицерином более 45 секунд степень ингибирования коррелирует с более высоким уровнем активности глицеринкиназы, когда индуцируется glp-регулон. Ил. 5. Табл. 3. Библ. 51
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.13
Рубрики: SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)
ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА

ИНГИБИРОВАНИЕ

ГЛИЦЕРИНКИНАЗА


Доп.точки доступа:
Rohwer, Johann M.; Bader, Rechien; Westerhoff, Hans V.; Postma, Pieter W.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.06-04Б2.271

   

    Cloning, sequencing, high expression, and crystallization of the thermophile Thermus aquaticus glycerol kinase [Text] / Hua-Shan Huang [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 12. - P2375-2381 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Клонирование, секвенирование, высокий [уровень] экспрессии и кристаллизация глицеринкиназы термофила Thermus aquaticus
Аннотация: Ключевым ферментом транспорта и метаболизма глицерина у бактерий является глицеринкиназа. С помощью ПЦР удалось клонировать ее ген glpK из термофильной архебактерии Thermus aquaticus. Ген glpK секвенирован, его продукт охарактеризован. Глицеринкиназа была суперпродуцирована в Escherichia coli и очищена до гомогенности. Очищенный белок удалось кристаллизовать. Это первый случай кристаллизации термостабильной глицеринкиназы. Япония [Yoshimoto T.], School of Pharmaceut. Sci., Nagasaki Univ., 1-14 Bunkyo-machi, Nagasaki, Nagasaki 852. Библ. 15
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЛИЦЕРИНКИНАЗА
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ

СТРУКТУРА

СВОЙСТВА

ГЕНЫ

ГЕН ГЛИЦЕРИНКИНАЗЫ GLPK

КЛОНИРОВАНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА

THERMUS AQUATICUS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Huang, Hua-Shan; Ito, Kiyoshi; Yin, Chang-Hong; Kabashima, Tsutomu; Yoshimoto, Tadashi


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.10-04Б2.125

    Darbon, Emmanuelle.

    GLycerol transport and phosphoenolpyruvate-dependent enzyme I- and HPr-catalysed phosphorylation of glycerol kinase in Thermus flavus [Text] / Emmanuelle Darbon, Kiyoshi Ito, Hua-Shan Huang // Microbiology. - 1999. - Vol. 145, N 11. - P3205-3212 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Транспорт глицерина и фосфоенолпируватзависимое катализируемое ферментом I и HPr фосфорилирование глицеринкиназой у Thermus flavus
Аннотация: Показано, что бактерия Thermus flavus способна поглощать глицерин, glpF и glpK экспрессируются конститутивно, и что глюкоза оказывает репрессирующее действие на экспрессию этих генов. T. flavus обладает основными компонентами фосфоенолпируват (ФЕП): сахаротрансферазной системы (ФТС) - ферментом I и гистидин-содержащим белком (HPr). Эти белки катализируют фосфорилирование глицеринкиназы T. flavus, к-рая содержит остаток His, эквивалентный His-232-сайту ФЕП-зависимого ФТС-катализируемого фосфорилирования глицеринкиназы Enterococcus casseliflavus. Очищенная глицеринкиназа T. flavus могла также фосфорилироваться ферментом I и HPr B. subtilis. Подобно глицеринкиназам энтерококков, у фосфорилированной глицеринкиназы T. flavus подвижность при электрофорезе в денатурирующих и неденатурирующих условиях отличается от нефосфорилированной формы. Фосфорилирование лишь незначительно увеличивает активность этого фермента. Франция, (J. Deutscher), Lab. De Genetique des Microorganismes, INRA-CNRS URA 1925, F-78850 Thiverval-Grignon. Fax: 33 130 81 54 57 E-mail: jdeu@platon.grignon.inra.fr. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.11
Рубрики: THERMUS FLAVUS (BACT.)
ГЛИЦЕРИН

ТРАНСПОРТ

ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

ГЛИЦЕРИНКИНАЗА

ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

ЭНЗИМ I

ГИСТИДИН-СОДЕРЖАЩИЙ БЕЛОК


Доп.точки доступа:
Ito, Kiyoshi; Huang, Hua-Shan


6.
Заявка 2374322 Российская Федерация, МКИ C12P 13/04.

   
    Способ получения L-аминокислот методом ферментации с использованием бактерий, обладающих повышенной способностью к утилизации глицерина [Текст] / К. В. Рыбак [и др.] ; ЗАО НИИ Аджиномото-Генетика. - № 2007147435/13 ; Заявл. 21.12.2007 ; Опубл. 27.11.2009
Аннотация: Представлен способ получения L-аминокислоты с использованием бактерии, принадлежащей к роду Escherichia, которая модифицирована таким образом, что содержит глицеринкиназу, в которой ингибирование фруктозо-1,6-дифосфатом по типу обратной связи ослаблено, и указанная глицеринкиназа содержит замену, по крайней мере, одной аминокислоты на другую в области, соответствующей положениям с 233 по 235 в аминокислотной последовательности глицеринкиназы дикого типа, представленной в SEQ ID NO:4. Изобретение позволяет получать L-аминокислоты с высокой степенью эффективности
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: L-АМИНОКИСЛОТЫ
МУТАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ

ESCHERICHIA COLI BACT.)

ГЛИЦЕРИНКИНАЗА

МУТАЦИИ

ПОВЫШЕНИЕ УТИЛИЗАЦИИ ГЛИЦЕРИНА

ПАТЕНТЫ

РОССИЯ


Доп.точки доступа:
Рыбак, К.В.; Сливинская, Е.А.; Шереметьева, М.Е.; Оводова, Ю.А.; Козлов, Ю.И.; ЗАО НИИ Аджиномото-Генетика
Свободных экз. нет

7.
Заявка 2374322 Российская Федерация, МКИ C12P 13/04.

   
    Способ получения L-аминокислот методом ферментации с использованием бактерий, обладающих повышенной способностью к утилизации глицерина [Текст] / К. В. Рыбак [и др.] ; ЗАО НИИ Аджиномото-Генетика. - № 2007147435/13 ; Заявл. 21.12.2007 ; Опубл. 27.11.2009
Аннотация: Представлен способ получения L-аминокислоты с использованием бактерии, принадлежащей к роду Escherichia, которая модифицирована таким образом, что содержит глицеринкиназу, в которой ингибирование фруктозо-1,6-дифосфатом по типу обратной связи ослаблено, и указанная глицеринкиназа содержит замену, по крайней мере, одной аминокислоты на другую в области, соответствующей положениям с 233 по 235 в аминокислотной последовательности глицеринкиназы дикого типа, представленной в SEQ ID NO:4. Изобретение позволяет получать L-аминокислоты с высокой степенью эффективности
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: L-АМИНОКИСЛОТЫ
МУТАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ

ESCHERICHIA COLI BACT.)

ГЛИЦЕРИНКИНАЗА

МУТАЦИИ

ПОВЫШЕНИЕ УТИЛИЗАЦИИ ГЛИЦЕРИНА

ПАТЕНТЫ

РОССИЯ


Доп.точки доступа:
Рыбак, К.В.; Сливинская, Е.А.; Шереметьева, М.Е.; Оводова, Ю.А.; Козлов, Ю.И.; ЗАО НИИ Аджиномото-Генетика
Свободных экз. нет

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)