СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЛИКОЗИЛАСПАРАГИНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.06-04М4.90

Enzymatic synthesis of the N-glycosidic bond by 'бета'-aspartylation of glycosylamines [Text] / Ilkka Mononen [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 218, N 2. - P510-513 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Ферментативный синтез N-гликозидной связи при 'бета'-аспартилировании гликозиламинов
Аннотация: Фермент гликозиласпарагиназа представляет собой амидазу, расщепляющую N-гликозидную связь в процессе деградации гликопротеинов, что ведет к высвобождению L-аспарагиновой к-ты из различных гликоаспарагинов. В опытах с 1-амино-N-ацетилглюкозиламином в качестве нуклеофильного акцептора и 'бета'-метиловым эфиром L-аспарагиновой к-ты в качестве донора 'бета'-аспартильного остатка показали, что гликозиласпарагиназа может также катализировать синтез N-гликозидной связи с помощью N-'бета'-аспартилировании 'бета'-гликозиламинов. Кинетические данные показали, что 'бета'-гликозиламин превосходит по реакционной способности воду в 1300 раз в р-ции дез-'бета'-аспартилирования 'бета'-аспартил-фермента, что указывает на присутствие связывающего 'бета'-гликозиламин суб-сайта у связывающего субстрат сайта гликозиласпарагиназы. Эту р-цию можно использовать для биосинтеза гликоаспарагинов, катализируемого гликозиласпарагиназой. Финляндия, Dept Clin. Chem., Kuopio Univ. Hospital, FIN-70211 Kuopio. Библ. 11

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ГЛИКОЗИЛАМИНЫ
БИОСИНТЕЗ
ГЛИКОЗИЛАСПАРАГИНАЗА
N-ГЛИКОЗИДНАЯ СВЯЗЬ
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Mononen, Ilkka; Ivanov, Georgi I.; Stoineva, Ivanka B.; Noronkoski, Tiina; Petkov, Dimiter D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.159

Activation of glycosylasparaginase. Formation of active N-terminal threonine by intramolecular autoproteolysis [Text] / Chudi Guan [et al.] // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271, N 3. - P1732-1737 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Активация гликозиласпарагиназы. Образование активного N-концевого треонина внутримолекулярным аутопротеолизом
Аннотация: Методами сайт-адресованного мутагенеза и экспериментами на очищенных белках-предшественниках исследовали мол. мех-змы активации гликозиласпарагиназы (ГА) из Flavobacterium meningosepticum. Показано, что точковые замены Thr152 на Ser или Cys вызывают блок активации и протеолитического процессинга про-ГА in vivo, к-рый обусловлен ингибированием этих р-ций нек-рыми внутриклеточными аминок-тами. При этом сохраняется способность этих мутантных белков к активации in vitro. По данным кинетического анализа, активация ГА in vitro является внутримолекулярным аутопротеолитическим процессом, в к-ром участвуют остатки His150 и Thr/Ser/Cys152. Предполагается, что аутопротеолиз ГА сходен с протеолизом, катализируемым сериновыми и цистеиновыми протеазами. США, New England Biolabs Inc., Beverly, MA 01915. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛИКОЗИЛАСПАРАГИНАЗА
АКТИВАЦИЯ
МОЛЕКУЛЯРНЫЙ МЕХАНИЗМ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Guan, Chudi; Cui, Tao; Rao, Vibha; Liao, Wei; Benner, Jack; Lin, Ching-Lun; Comb, Donald

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.10-04Б2.53

Liu, Yuan.
Site-directed mutagenesis of essential residues involved in the mechanism of bacterial glycosylasparaginase [Text] / Yuan Liu, Chudi Guan, Nathan N. Aronson // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 16. - P9688-9694 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Сайт-направленный мутагенез остатков, значимых для механизма бактериальной гликозиласпарагиназы
Аннотация: В E. coli экспрессировали мутантные формы гликозиласпарагиназы из Flavobacterium и изучали их активность. Установлены 6 каталитически важных остатков в структуре фермента: Trp11, Asp66, Thr152, Thr170, Arg180 и Asp183. Показано существенное значение OH-групп остатков Thr152 и Thr170. Остатки Asp183 и Arg180 образуют H-связи с NH[2]- и COOH-группами субстрата (GlcNAc-Asn). Мутации R180Q/L и D183E/N значительно снижают сродство к субстрату и уменьшают скорость р-ции. Остаток Thr11 определяет скорость р-ции, а не участвует в связывании субстрата (как предполагалось ранее). В целом, структура активных центров фермента подобна структуре глутаминазного домена GlcN-6-фосфат-синтазы - др. члена семейства амидогидролаз. США, Dep. Biochem. & Mol. Biol., Univ. S. Alabama, Alabama 36688, MA 01915. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛИКОЗИЛАСПАРАГИНАЗА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ИЗУЧЕНИЕ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Guan, Chudi; Aronson, Nathan N.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.03-04М4.7

Characterization and functional analysis of the Cis-autoproteolysis active center of glycosylasparaginase [Text] / Chudi Guan [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 16. - P9695-9702 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Характеристика и функциональный анализ цис-аутопротеолиза в активном центре гликозиласпарагиназы
Аннотация: Гликозиласпарагиназа активируется расщеплением пробелка по связи Asp151-Thr152 в результате внутримол. аутокаталитического процесса. Остатки Arg180 и Asp183, к-рые участвуют в связывании субстрата зрелым ферментом, также вовлечены в связывание свободных аминок-т в кармане активного центра. Такое связывание может ингибировать или ускорять процессинг мутантных форм фермента. Обсуждается конформация пробелка и важное значение последовательности His150-Asp-Thr-Thr для аутопротеолиза. США, New England Biolab. Inc., Beverly, MA 01915. Библ. 27

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ГЛИКОЗИЛАСПАРАГИНАЗА
ПРОФЕРМЕНТ
АУТОПРОТЕОЛИЗ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР

Доп.точки доступа:
Guan, Chudi; Liu, Yuan; Shao, Yang; Cui, Tao; Liao, Wei; Ewel, Amy; Whitaker, Richard; Paulus, Henry

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.10-04Б2.103

Crystal structures of Flavobacterium glycosylasparaginase. An N-terminal nucleophile hydrolase activated by intramolecular proteolysis [Text] / Hwai-Chen Guo [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 32. - P20205-20212 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Кристаллические структуры гликозиласпарагиназы Flavobacterium: N-концевая нуклеофильная гидролаза активируется внутримолекулярным протеолизом
Аннотация: Установлена кристаллическая структура рекомбинантной гликозиласпарагиназы (ГА) из F. meningosepticum, а также ее мутанта (Thr152Cys); разрешение 2,2 и 2,1 A соотв. Подобно ГА человека этот фермент образует 'альфа''бета''бета''альфа'-сэндвич, хотя в структуре бактериальной ГА имеется много отличий (30% идентичности). Показано, что остатки Phe13 и Trp11 входят в состав углевод-связывающего центра. Рассмотрены конформация активного центра, механизм связывания субстрата дикой ГА и ее мутантом и механизм внутримол. аутопротеолиза с образованием N-концевого нуклеофильного остатка Thr. США, Dep. Biophys., Boston Univ. Sch. Med., Boston, MA 02118-2526. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛИКОЗИЛАСПАРАГИНАЗА
МУТАНТ T152C
КРИСТАЛЛИЧЕСКИЕ СТРУКТУРЫ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
СВЯЗЫВАНИЕ СУБСТРАТА
АУТОПРОТЕОЛИЗ
МЕХАНИЗМ
FLAVOBACTERIUM MENINGOSEPTICUM

Доп.точки доступа:
Guo, Hwai-Chen; Xu, Qian; Buckley, Deirdre; Guan, Chudi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 13.11-04Т1.203

Early initiation of enzyme replacement therapy improves metabolic correction in the brain tissue of aspartylglycosaminuria mice [Text] / Ulla Dunder [et al.] // J. Inherit. Metab. Disease. - 2010. - Vol. 33, N 5. - P611-617 . - ISSN 0141-8955
Перевод заглавия: Раннее начало ферментативной заместительной терапии улучшает метаболическую коррекцию в ткани мозга у мышей с аспартилгликозаминурией
Аннотация: Аспартилгликозаминурия обусловлена дефицитом активности гликозиласпарагиназы (ГАС) и характеризуется задержкой двигательного и умственного развития. Введение гомозиготным мышам Aga{-/-} в возрасте 1 нед. рекомбинантной ГАС человека в дозе 3,4 ед/кг в/б через день на протяжении 2 нед. приводило к снижению в мозге аспартилглюкозамина (Аr) на 34%. Введение ГАС половозрелым животным вызывало менее существенное снижение в мозге соедржания Ar. Сделан вывод о целесообразности ранней диагностики аспартилгликозаминурии и раннего начала проведения заместительной ферментативной терапии с использованием ГАС. Финляндия, Eastern Finland Lab. Centre, Kuopio. Ил.3. Табл.1. Библ. 43

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.61
Рубрики: ГЛИКОЗИЛАСПАРАГИНАЗА
АСПАРТИЛГЛЮКОЗАМИН
АСПАРТИЛГЛИКОЗАМИНУРИ
ЗАМЕСТИТЕЛЬНАЯ ФЕРМЕНТАТИВНАЯ ТЕРАПИЯ
МУТАНТЫ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
МЫЩИ

Доп.точки доступа:
Dunder, Ulla; Valtonen, Pirjo; Kelo, Eira; Mononen, Ilkka

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 15.10-04М3.335

Early initiation of enzyme replacement therapy improves metabolic correction in the brain tissue of aspartylglycosaminuria mice [Text] / Ulla Dunder [et al.] // J. Inherit. Metab. Disease. - 2010. - Vol. 33, N 5. - P611-617 . - ISSN 0141-8955
Перевод заглавия: Раннее начало ферментативной заместительной терапии улучшает метаболическую коррекцию в ткани мозга у мышей с аспартилгликозаминурией
Аннотация: Аспартилгликозаминурия обусловлена дефицитом активности гликозиласпарагиназы (ГАС) и характеризуется задержкой двигательного и умственного развития. Введение гомозиготным мышам Aga{-/-} в возрасте 1 нед. рекомбинантной ГАС человека в дозе 3,4 ед/кг в/б через день на протяжении 2 нед. приводило к снижению в мозге аспартилглюкозамина (Аr) на 34%. Введение ГАС половозрелым животным вызывало менее существенное снижение в мозге соедржания Ar. Сделан вывод о целесообразности ранней диагностики аспартилгликозаминурии и раннего начала проведения заместительной ферментативной терапии с использованием ГАС. Финляндия, Eastern Finland Lab. Centre, Kuopio. Ил.3. Табл.1. Библ. 43

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.19.15
Рубрики: ГЛИКОЗИЛАСПАРАГИНАЗА
АСПАРТИЛГЛЮКОЗАМИН
АСПАРТИЛГЛИКОЗАМИНУРИ
ЗАМЕСТИТЕЛЬНАЯ ФЕРМЕНТАТИВНАЯ ТЕРАПИЯ
МУТАНТЫ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
МЫЩИ

Доп.точки доступа:
Dunder, Ulla; Valtonen, Pirjo; Kelo, Eira; Mononen, Ilkka

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска