СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК HSP40<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.02-04Б1.125

The cellular inhibitor of the PKR protein kinase, P58{IPK}, is an influenza virus-activated Co-chaperone that modulates heat shock protein 70 activity [Text] / Mark W. Melyille [et al.] // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 6. - P3797-3803 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Клеточный ингибитор протеинкиназы PKR-P58{IPK}, является активируемым вирусом гриппа кошапероном, который модулирует активность белка 70 теплового шока
Аннотация: Белок P58{IPK}, относящийся к семействам белков с тетратрикопептидным повтором и J-доменом, способен ингибировать протеинкиназу PKR, активируемую двухцепочечной РНК. Протеинкиназа PKR является частью индуцированной интерфероном защиты хозяина против вирусной инфекции, к-рая понижающе регулирует инициацию трансляции через фосфорилирование эукариотического фактора инициации 2 на 'альфа'-субъединице. Установлено, что белок P58{IPK} активируется в ответ на инфекцию вирусом гриппа и ингибирует протеинкиназу PKR через прямое белок-белковое взаимодействие. Ранее показано, что молекулярный шаперон - белок 40 теплового шока (hsp40), является негативным регулятором P58{IPK}. Сообщается, что вирус гриппа активирует путь P58{IKP}, стимулируя диссоциацию hsp40 от P58{IPK} в процессе инфекции. Обнаружено, что ассоциация P58{IPK}-hsp40 разрушается в процессе выхода из теплового шока, к-рый играет регуляторную роль для P58{IPK} в отсутствии вирусной инфекции. Молекулярный шаперон hsp/Hsc70 является компонентом тримерного комплекса с hsp40 и P58{IPK}, причем P58{IPK} стимулирует АТФазную активность Hsc70. Сделан вывод, что P58{IPK} является кошапероном, возможно управляющим повторным складыванием hsp/Hsc70, и, таким образом, ингибируя функцию киназы. США, Dep. Microbiol., Sch. Med., Box 357242, Univ. Washington, Seattle, WA 98195. Библ. 62

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17
Рубрики: БЕЛОК HSC70
АКТИВНОСТЬ
МОДУЛЯЦИЯ
ИНГИБИТОР P58{TPK}
АКТИВАЦИЯ
ВИРУС ГРИППА
БЕЛОК HSP40
ПРОТЕИНКИНАЗА PKR

Доп.точки доступа:
Melyille, Mark W.; tan, Seng-Lai; Wambach, Marlene; Song, Jaewhan; Morimoto, Richard I.; Katze, Michael G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 02.06-04М3.145

Hsp70 and Hsp40 chaperones can inhibit self-assembly of polyglutamine proteins into amyloid-like fibrils [Text] / Paul J. Muchowski [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2000. - Vol. 97, N 14. - P7841-7846 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Самосборку амилоидоподобных фибрилл полиглутаминовых белков способны подавлять шапероны Hsp70 и Hsp40
Аннотация: Для нейродегенеративных болезней, вызываемых полиглутаминовыми белками (ПГБ), характерно накопление в нейронах белковых агрегатов. Изучили влияние шапероновой системы белка теплового шока Hsp70 на агрегацию фрагментов htt гентингтина, содержащих удлиненные тяжи ПГБ. Показали, что in vitro Hsp70 и его ко-шаперон Hsp40 подавляют сборку htt с образованием нерастворимых в детергенте амилоидоподобных фибрилл по АТФ-независимому механизму и вызывают образование аморфных растворимых в детергенте агрегатов. Эти шапероны максимально предотвращали образование фибрилл при воздействии в лаг-фазе реакции полимеризации. Коэкспрессия Hsp70 или Hsp40 с htt вызывает у дрожжей угнетение образования крупных нерастворимых в детергенте агрегатов ПГБ, что ведет к накоплению растворимых в детергенте включений. Таким образом, способность Hsp70 и Hsp40 угнетать вызванную ПГБ нейродегенерацию может быть обусловлена способностью этих шаперонов экранировать токсические формы ПГБ и направлять их в нетоксические агрегаты. Германия, Dep. Cell. Bioch., Max-Planck-Inst. f. Bioch., D82152 Martinsried. Библ. 35

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: АМИЛОИДЫ
ГЕНТИНГТИН
ФИБРИЛЛЫ
САМОСБОРКА
БЕЛОК HSP70
БЕЛОК HSP40
НЕЙРОДЕГЕНЕРАТИВНЫЕ ЗАБОЛЕВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Muchowski, Paul J.; Schaffar, Gregor; Sittler, Annie; Wanker, Erich E.; Hayer-Hartl, Manajit K.; Hartl, F.Ulrich

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.12-04М1.125

Bagchi, Mihir.
Effect of exogenous stress on the tissue-cultured mouse lens epothelial cells [Text] / Mihir Bagchi, Malkhan Katar, H. Maisel // J. Cell. Biochem. - 2002. - Vol. 86, N 2. - P302-306 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Влияние экзогенного стресса на эпителиальные клетки хрусталика мыши в тканевой культуре
Аннотация: Клетки 'альфа'TN-4 подвергали действию теплового (45'ГРАДУС'C), окислительного (50 мм H[2]O[2]) и осмотического (600 мм среда) стресса в течение 30 мин, а затем помещали на 18 ч в физиологическую среду. В ответ на стресс клетки сверхэкспрессировали HSP70 и HSP40; этот ответ проявлялся не сразу, а через 18 ч пребывания клеток в физиологической среде. Стресс также вызывал локализацию NM-60 и HSF-1 около ядерной мембраны. США, Wayne St. Univ. Sch. Med., Detroit, Michigan 48201

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.19.11
Рубрики: БЕЛОК HSP70
БЕЛОК HSP40
СТРЕСС
КЛЕТКИ 'АЛЬФА'TN-4
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Katar, Malkhan; Maisel, H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 03.12-04М3.318

Bagchi, Mihir.
Effect of exogenous stress on the tissue-cultured mouse lens epothelial cells [Text] / Mihir Bagchi, Malkhan Katar, H. Maisel // J. Cell. Biochem. - 2002. - Vol. 86, N 2. - P302-306 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Влияние экзогенного стресса на эпителиальные клетки хрусталика мыши в тканевой культуре
Аннотация: Клетки 'альфа'TN-4 подвергали действию теплового (45'ГРАДУС'C), окислительного (50 мм H[2]O[2]) и осмотического (600 мм среда) стресса в течение 30 мин, а затем помещали на 18 ч в физиологическую среду. В ответ на стресс клетки сверхэкспрессировали HSP70 и HSP40; этот ответ проявлялся не сразу, а через 18 ч пребывания клеток в физиологической среде. Стресс также вызывал локализацию NM-60 и HSF-1 около ядерной мембраны. США, Wayne St. Univ. Sch. Med., Detroit, Michigan 48201

ГРНТИ	34.39.19

ВИНИТИ 341.39.19.09.07
Рубрики: БЕЛОК HSP70
БЕЛОК HSP40
СТРЕСС
КЛЕТКИ 'АЛЬФА'TN-4
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Katar, Malkhan; Maisel, H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.02-04Я6.280

Bagchi, Mihir.
Effect of exogenous stress on the tissue-cultured mouse lens epothelial cells [Text] / Mihir Bagchi, Malkhan Katar, H. Maisel // J. Cell. Biochem. - 2002. - Vol. 86, N 2. - P302-306 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Влияние экзогенного стресса на эпителиальные клетки хрусталика мыши в тканевой культуре
Аннотация: Клетки 'альфа'TN-4 подвергали действию теплового (45'ГРАДУС'C), окислительного (50 мм H[2]O[2]) и осмотического (600 мм среда) стресса в течение 30 мин, а затем помещали на 18 ч в физиологическую среду. В ответ на стресс клетки сверхэкспрессировали HSP70 и HSP40; этот ответ проявлялся не сразу, а через 18 ч пребывания клеток в физиологической среде. Стресс также вызывал локализацию NM-60 и HSF-1 около ядерной мембраны. США, Wayne St. Univ. Sch. Med., Detroit, Michigan 48201

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.99
Рубрики: БЕЛОК HSP70
БЕЛОК HSP40
СТРЕСС
КЛЕТКИ 'АЛЬФА'TN-4
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Katar, Malkhan; Maisel, H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 06.05-04М4.164

Autoimmunity to heat shock protein 40 in ulcerative colitis [Text] / S. Sato [et al.] // J. Int. Med. Res. - 2004. - Vol. 32, N 2. - P141-148 . - ISSN 0300-0605
Перевод заглавия: Аутоиммунность по отношению к белку теплового шока HSP40 при язвенном колите
Аннотация: У больных язвенным колитом титр определяемых энзимоиммуносорбентным методом антител против белка теплового шока HSP40 оказался выше, чем у здоровых людей контрольной группы, причем у больных проктитом или левосторонним колитом этот титр был выше, чем у больных с генерализованной формой колита. При иммуногистохимическом анализе биоптатов стенки толстого кишечника, взятых у больных язвенным колитом, в большинстве случаев обнаруживали иммунореактивность HSP40. Обладающие данной иммунореактивностью клетки экспрессировали CD68. Япония, Nagasaki Univ. School of Medicine. Библ. 21

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.29
Рубрики: ЯЗВЕННЫЙ КОЛИТ
АУТОАНТИТЕЛА
БЕЛОК HSP40
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Sato, S.; Oka, M.; Noguchi, Y.; Soda, H.; Tsurutani, J.; Nakamura, Y.; Kitazaki, T.; Mizuta, Y.; Takeshima, F.; Murase, K.; Murata, I.; Ohtsuka, K.; Kohno, S.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска