Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БАРИ<.>)
Общее количество найденных документов : 30
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-30 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI03) 95.04-04В4.048

    Lanza, F.

    Relazione sull'attivita svolta dall'Istituto nel 1992 [Text] / F. Lanza // Ann. Ist. sper. agron. - 1992. - Vol. 23. - С. 7-37 . - ISSN 0304-0615
Перевод заглавия: Отчет о работе института за 1992 год
Аннотация: Обобщены результаты исследований н.-и. агрономического ин-та в Бари (Италия) по потенциальной продуктивности "традиционных" культур (твердая пшеница, кукуруза, сахарная свекла, некоторые кормовые), и "перспективных" (подсолнечник, сорго, соя, некоторые кормовые травянистые) с учетом почвенных, климатических и агротехнических условий, энергетической оценки продуктивности, баланса питательных в-в, севооборотов и др. Осуществляются проекты по следующим вопросам: связь между потенциальной и фактической эвапотранспирацией; влияние послеуборочных остатков на свойства почвы и продуктивность и применение N удобрений; эффективность промежуточных культур; плодородие почвы и зараженность нематодами; системы обработки почвы и потребность в N удобрениях; исследования по эффективности использования затрат в растениеводстве; кормопроизводство в условиях холмистой местности; гидрологические условия и возможности улучшения влагообеспеченности растений. Ведутся совместные исследования по 8 темам с другими н.-и. учреждениями Италии и зарубежных стран.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.37.65
Рубрики: СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫЕ КУЛЬТУРЫ
НАУЧНЫЕ УЧРЕЖДЕНИЯ И ОРГАНИЗАЦИИ

АГРОНОМИЧЕСКИЙ ИНСТИТУТ

Г. БАРИ

ИТАЛИЯ

ГОДОВОЙ ОТЧЕТ

1992 Г.



2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04М1.584

   

    IX Congresso Nazionale degli Antropologi italiani, 09/10/1991) Bari [Text] // Antropol. contemp. - 1993. - Vol. 16, N 1-4. - С. 1-389 . - ISSN 0392-9035
Перевод заглавия: IХ Конгресс антропологов Италии (Бари, 9.10.91)
Аннотация: Выпуск содержит тексты некоторых докладов, сделанных на IX Конгрессе итальянских антропологов в г. Бари (1991).
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.37.01.13
Рубрики: АНТРОПОЛОГИЯ
СИМПОЗИУМЫ

IX КОНГРЕСС АНТРОПОЛОГОВ

ИТАЛИЯ

9 ОКТЯБРЯ 1991 ГОДА

БАРИ



3.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 96.08-04В4.1

    Rizzo, V.

    Relazione sull'attivita svolta dall'Istituto nel 1993 [Text] / V. Rizzo // Ann. Ist. sper. agron. - 1993. - Vol. 24. - С. 7-57 . - ISSN 0304-0615
Перевод заглавия: Отчет Института экспериментальной агрономии (Бари) за 1993 год
Аннотация: Финансировалась Министерством сельского и лесного хозяйства Италии следующая тематика: связь между потенциальной и фактической эвапотранспирацией в разных почвенно-климатических условиях; методы измерения потенциальной эвапотранспирации в сравнении с весовыми лизиметрами; поиски агротехнических приемов по наилучшему использованию затрат при формировании урожая с.-х. культур, экономия энергозатрат и защита окружающей среды на примере высокой насыщенности севооборотов кукурузой вплоть до монокультуры; взаимосвязь между системами обработки почвы и потребностью в N удобрениях; системы кормопроизводства в холмистой местности (пастбища, луга, выращивание однолетних и многолетних кормовых культур, в т. ч. зерновых) и сравнение окупаемости затрат; влияние метеорологических факторов на эвапотранспирацию полями с.-х. культур; влияние физико-гидрологических условий на улучшение влагообеспеченности; эффективность внесения органических материалов - зеленого удобрения, растительных остатков и др.; рост корневой системы твердой пшеницы в зависимости от обеспеченности водой и питательными в-вами в присутствии бактерий азоспириллум. Кроме того, выполняется 21 тема, финансируемая из других источников
ГРНТИ  
ВИНИТИ 681.35.01.05
Рубрики: СЕЛЬСКОЕ ХОЗЯЙСТВО
НАУЧНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

НАУЧНЫЕ УЧРЕЖДЕНИЯ И ОРГАНИЗАЦИИ

ИНСТИТУТ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОЙ АГРОНОМИИ

БАРИ

ИТАЛИЯ

ОТЧЕТ 1993 ГОД



4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.06-04Я6.5

   

    Abstracts of SICCAB Ital. Soc. Appl. and Basic Cell Kinet. 4th National Meeting, Bari, June 6th-8th, 1996 [Text] // Int. J. Biol. Markers. - 1996. - Vol. 11, N 2. - P93-137 . - ISSN 0393-6155
Перевод заглавия: Тезисы докладов, представленных на 4-м международном совещании Итальянского общества по изучению основ и применения клеточной кинетики, Бари, 6-8 июня 1996 г
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.01.13
Рубрики: СЪЕЗДЫ
4-Й МЕЖДУНАРОДНЫЙ

ИТАЛЬЯНСКОЕ ОБЩЕСТВО ПО ИЗУЧЕНИЮ КЛЕТОЧНОЙ КИНЕТИКИ

БАРИ, ИТАЛИЯ

6-8 ИЮНЯ 1996 Г

ТЕЗИСЫ ДОКЛАДОВ



5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI45) 01.12-04И5.4

   

    L'Atlante erpetologico della Provincia di Bari [Text] : докл. [2 Congresso della Societas Herpetologica Italica, Praia a Mare, 6-10 ott., 1998] / Alessandro Vlora [et al.] // Riv. idrobiol. - 1999. - Vol. 38, N 1-3. - С. 161-166 . - ISSN 0048-8399
Перевод заглавия: Герпетологический атлас провинции Бари
Аннотация: Рез-ты исследований (1973-1998 гг.) в пров. Бари (Апулия, юж. Италия). Обсуждаются нек-рые методы составления мультимедиального атласа. Для 8 видов амфибий и 16 видов рептилий приведены данные учетов по квадратам (10 * 10) территории Бари. Самые распространенные виды Podarcis siculus, Lacerta viridis, Tarentola mauritanica, Coluber viridiflavus, Elaphe quatuorlineata и E. situla; наиболее редкие - Rana dalmatina и Emys orbicularis. Италия, Univ. degli Studi di Bari. Ил. 1. Библ. 5
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.27.17.02
Рубрики: ГЕРПЕТОФАУНА
РАСПРОСТРАНЕНИЕ

УЧЕТЫ ПО КВАДРАТАМ

ПРОВИНЦИЯ БАРИ (ЮГ ИТАЛИИ)


Доп.точки доступа:
Vlora, Alessandro; Ferri, Domenico; Frisenda, Sandro; Rizzi, Vincenzo; Santacroce, Maria Pia; Scillitani, Giovanni; Sigismondi, Antonio; Stano, Raffaele; Trimigliozzi, Francesco; Zaccaria, Giovanni


6.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 12.09-04В5.1

    Matta, Christina.

    Spontaneous generation and disease causation: Anton de Bary's experiments with Phytophthora infestans and late blight of potato [Text] / Christina Matta // J. Hist. Biol. - 2010. - Vol. 43, N 3. - P459-491 . - ISSN 0022-5010
Перевод заглавия: Спонтанное размножение и возникновение болезни: эксперименты Антона де Бари с Phytophthora infestans и фитофторозом картофеля
Аннотация: Историческая ссылка на опыты А. де Барии с P. infestans, в к-рых он детально исследовал размножение гриба, его развитие, не уделяя внимания практическим вопросам борьбы с фитофторозом
ГРНТИ  
ВИНИТИ 681.37.01.99
Рубрики: ФИТОФТОРОЗ
PHYTOPHTHORA INFESTANS (FUNGI)

ИСТОРИЯ НАУКИ

ПЕРСОНАЛИИ

АНТОН ДЕ БАРИ

ОБЗОРЫ



7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 14.04-04А3.121

   

    IEEE International Symposium on Medical Measurements and Applications (MeMeA 2011), Bari, May 30-31, 2011 [Text] // IEEE Trans. Instrum. and Meas. - 2012. - Vol. 61, N 7. - P1814-1873 . - ISSN 0018-9456
Перевод заглавия: 6 Международный симпозиум IEEE по медицинским измерениям и применениям (МеМеА 2011), Бари, 30-31 мая 2011 г.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.57.01.13
Рубрики: СИМПОЗИУМ 6-Й
IEEE

БАРИ

2011

МЕДИЦИНСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

БИОЛОГИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ



8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 89.07-04А1.13

    Arnold, Gunter R. W.

    Heinrich Anton de Bary (1831-1888) - Wegbereiter der modernen Mykologie (Zu seinem 100. Todestad) [Text] / Gunter R. W. Arnold // Biol. Rdsch. - 1989. - Vol. 27, N 1. - S1-6 . - ISSN 0006-3290
Перевод заглавия: Генрих Антон де Бари (1831-1888) - пионер современной микологии. К 100-летию со дня смерти
Аннотация: Очерк жизни и науч. деятельности ботаника-классика, основателя современной микологии, включая фитопатологию, выдающегося нем. ученого Генриха Антона де Бари. Его исследования жизненных циклов ржавчинных грибов, итоги изучения болезней картофеля и вызывающих их возбудителей, данные о развитии алкомицетов вызывают до сих пор восхищение исследователей. Де Бари был известен не только как блестящий исследователь, но и талантливый педагог и организатор. В его лаб. во Фрейбурге, Галле, Страсбурге работали ученые со всего мира. Память о де Бари жива во многих странах до настоящего времени. Библ. 6.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.01.09.09
Рубрики: ПЕРСОНАЛИИ
ДЕ БАРИ Г. А. (1831- 1888)

МИКОЛОГ

ГЕРМАНИЯ

100-ЛЕТИЕ СО ДНЯ СМЕРТИ



9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.53

    Friden, Henrik.

    Cytochrome b558 of Bacillus subtilis [Text] / Henrik Friden, Lars Hederstedt // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P641-647 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Цитохром b 558 Bacillus subtilis
Аннотация: Статья обзорного характера посвящена результатам изучения цитохрома b558 (I) дыхательной цепи Bacillus subtilis. Отмечены функции I у B. subtilis: связывает специфически сукцинатдегидрогеназу с цитоплазматической мембраной и является первичным акцептором электронов в мембране для сукцинатдегидрогеназы при окислении сукцината. Акцепторы электронов для I еще не идентифицированы. Освещена генетика белка I (структура оперона sdh, в к-рый входит ген sdh C), приведены опыты по генетической инженерии, структура и топология I - молекулярные и спектральные св-ва. Рассмотрены две альтернативные модели организации молекулы I в цитоплазматической мембране B. subtilis (5 или 6 трансмембранных сегментов). Предположительно молекула I состоит из двух функционально сепаратных доменов: N-концевой гемсвязывающий, C-концевой - связывающий сукцинатдегидрогеназу. Проведено сравнение биосинтеза и биохимии I с аналогами из др. источников. Приведена эволюционная гипотеза происхождения оперона путем слияния некоторых генов. Библ. 35. Швеция, Dept. of Microbiol. Univ. of Lund S-223 62 Lund.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ

ЦИТОХРОМ B 558

ФУНКЦИИ

СВОЙСТВА

ГЕНЕТИКА

ОПЕРОН SDH

ГЕН SDH C

ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ UNESCO

БАРИ

ИТАЛИЯ

1987

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 35


Доп.точки доступа:
Hederstedt, Lars


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.57

    Colson, A. -M.

    Molecular basis for resistance to inhibitors of the mitochondrial ubiquinol-cytochrome c reductase in Sacchramyces cerevisiae [Text] / A. -M. Colson, B. Meunier, J. -P.di Rago // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P135-136 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Молекулярная основа устойчивости к ингибиторам митохондриальной убихинол-цитохром c-редуктазы у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Исследован bc[1]-комплекс, или комплекс III (дрожжевая убихинол-цитохром c-оксидоредуктаза). Считают, что цитохром b (I) - трансмембранный белок, осуществляющий трансмембранный электронный круговорот, имеющий гемы b=562 и b=566, обладает двумя редокс-сайтами для убихинона, ответственными за поглощение - высвобождение протона сквозь митохондриальную мембрану, и существуют два пути окисл.-восст. превращений I соответственно этим двум сайтам. Предполагается, что эти убихинонные редокссайты, обозначаемые как Q[i] и Q[0], расположены проксимально соответственно гемам b=562 и b=566. Вероятно, реакционные домены Q[i] и Q[0] находятся на белке I или формируются путем взаимодействия частей I с др. белками комплекса bc[1]. Идентифицированы гены, кодирующие субъединицы комплекса дрожжевой убихинол-цитохром c-оксидоредуктазы. Перечислен ряд лекарственных в-в, ингибирующих какой-либо из двух реакционных путей (Q[i] или Q[0]-сайт) и факты существования устойчивых к ним мутантов. Корреляция между генетическим картированием и мол. локализацией, отсутствие полиморфизма и ограниченное кол-во мутировавших сайтов свидетельствует в пользу того, что резистентность к диурону вызывается этими идентифицированными мутировавшими сайтами. Продолжаются исследования резистентности к антимицину, диурону. Идентифицированы диурон-резистентные мутации ядерного наследственного аппарата (вероятно, в одном из ядерных генов, кодирующих субъединицы bc[1]-комплекса). Они обнаруживают резистентность in vitro к диурону на уровне митохондриальных дыхательных цепей. Библ. 13. Бельгия, Univ. of Louvain, Lab. de Genetique Microbienne Place Croix du Sud, 4, B-1348 Louvain-la-Neuve.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: РЕДУКТАЗА
УБИХИНОЛ-ЦИТОХРОМ C-РЕДУКТАЗА

КОМПЛЕКС*BC1

УСТОЙЧИВОСТЬ К ИНГИБИТОРАМ

УБИХИНОННЫЕ САЙТЫ

МИТОХОНДРИИ

ДРОЖЖИ

ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ПОТЕНЦИАЛ

МУТАЦИИ

ДИУРОН-РЕЗИСТЕНТНЫЕ МУТАЦИИ

ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ

БАРИ

ИТАЛИЯ

1987

АПРЕЛЬ


Доп.точки доступа:
Meunier, B.; Rago, J.-P.di


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.60

    Anraku, Yasuhiro.

    Biochemistry and molecular biology of the Escherichia coli aerobic respiratory chain [Text] / Yasuhiro Anraku // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P565-574 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Биохимия и молекулярная биология аэробной дыхательной цепи Escherichia coli
Аннотация: В обзоре рассматриваются организация и функционирование аэр. дыхательной цепи E. coli, св-ва ее компонентов (цитохромов b, убихинолоксидаз, цитохромов o, d). Дыхательная цепь E. coli содержит 2 терминальных оксидазы - комплексы цитохромов, соответственно, b562-о и b558-b595d. Обе функционируют как убихинолоксидазы. Описаны хим. и термодинамические р-ции, протекающие в дыхательной цепи. Высказывается предположение о механизме транспорта электронов и предлагается модель окисл.-восст. цикла. Библ. 28. Япония, Dep. of Biol., Fac. of Sci., Univ. of Tokyo, Hongo 113.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
ЦИТОХРОМЫ

УБИХИНОЛОКСИДАЗЫ

ОРГАНИЗАЦИЯ

ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ

ТЕРМОДИНАМИКА

ESCHERICHIA COLI (BACT.)

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО

БАРИ

ИТАЛИЯ

1987

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 28

ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ



12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.61

   

    The nature of ferryl, Fe (IV)-O, HAEM in peroxidases [Text] / A. J. Thomson [et al.] // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P349-360 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Природа феррила, Fe (IV)-O-гема пероксидаз
Аннотация: На основании спектров поглощения в видимом свете и магнитного кругового дихроизма изучали природу феррила - гема пероксидазы (П) с Fe в окисленном состоянии, из П хрена (ПХ) (компоненты II и Х), цитохром с-оксидазы (ЦЦО) дрожжей и Pseudomonas aeruginosa, а также лошадиного миоглобина (МГ). Впервые получено экспериментальное доказательство существования Fe-порфиринового кольца в окисленном состоянии в разном белковом окружении. Обсуждается его структура. В ПХ, ЦЦО и МГ открыта новая форма феррильного гема, названная феррил сходная у трех изученных ферментов (по спектрам магнитного кругового дихроизма). Впервые показано, что в ПХ при высоких рН существует порфириновый радикальный катион с ионом железа в центре. Обсуждается роль обнаруженных структур в каталитическом цикле П. Библ. 17. Великобритания, School of Chem. and Biol. Sci, The Univ. of East Anglia, Norwich NR4 7TJ.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ПЕРОКСИДАЗЫ
СТРОЕНИЕ ГЕМА

ФЕРРИЛ

ПОРФИРИНОВОЕ КОЛЬЦО*FE-

ДРОЖЖИ

PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО

БАРИ

ИТАЛИЯ

1987

МАГНИТНЫЙ КРУГОВОЙ ДИХРОИЗМ


Доп.точки доступа:
Thomson, A.J.; Greenwood, C.; Gadsby, P.M.A.; Foote, N.


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.153

   

    EPR studies of the quinone reaction sites in bacteria [Text] / Steven W. Meinhardt [et al.] // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P533-540 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Изучение методом ЭПР хинонных реакционных сайтов у бактерий
Аннотация: Для выяснения роли убихинона (Ух) или менахинона (Мх) в переносе протона и транспорте электронов (Э) важны исследования взаимодействия Ух и Мх с белковым комплексом у некоторых бактерий. Охарактеризованы два механизма функционирования таких комплексов, акцептирующих электроны с Ух (переносчика двух Э) и передающих их на цитохром или Fe-S кластер (одноэлектронные переносчики). Перечислены преимущества бактерий как объектов таких исследований (исследованы Paracoccus denitrificans, Thermus thermophilus HB-8). Для первого вида сообщается о хинонреактивных сайтах, найденных в Ух-цитохром c-оксидоредуктазе, и ее строении, о строении НАДН:Ух-оксидоредуктазы и вс[1]-комплекса, а для второго вида - о семихинонах, к-рые, как полагают авт., ассоциированы с НАДН:Ух (Мх) оксидоредуктазой. Проведены сравнения и аналогии в строении белковых комплексов цепи транспорта Э у бактерий. Предварительные исследования показывают, что НАДН:Ух (Мх) оксидоредуктаза обладает двумя стабильными семихинонными состояниями, вовлеченными в восстановление Мх. Возможно, это объсняет тот факт, что данный протонный насос может работать только с двумя Fe-S кластерами. Библ. 46. США, Dep. of Biochem. and Biophysics, School of Med. Univ. of Pennsylvania Philadelphia, PA 19104.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: ХИНОНЫ
РЕАКЦИОННЫЕ САЙТЫ

УБИХИНОН

МЕНАХИНОН

СЕМИХИНОН

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С БАКТЕРИАЛЬНЫМИ БЕЛКАМИ

ЭЛЕКТРОННО-ТРАНСПОРТНАЯ ЦЕПЬ

ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЙ ГРАДИЕНТ ПРОТОНОВ

ЭПР

PARACOCCUS DENITRIFICANS (BACT.)

THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ СОВЕЩАНИЕ UNESCO

БАРИ

ИТАЛИЯ

1987

АПРЕЛЬ


Доп.точки доступа:
Meinhardt, Steven W.; Yang, Xiaohang; Trumpower, Bernard L.; Ohnishi, Tomoko


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.241

    Daldal, Fevzi.

    Molecular genetic approaches to studying the structure and function of the cytochrome c[2] and the cytochrome bc[1] complex from Rhodobacter capsulatus [Text] / Fevzi Daldal // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P27-34 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Молекулярно-генетические подходы к изучению структуры и функции цитохрома с[2] и bc[1]-комплекса Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Обзор. Дана общая структурно-функциональная характеристика bc[1]-комплекса у прокраиот и митохондрий эукариот. Выделены основные консервативные компоненты: цитохромы b и c[1], Fe - S белок Риске и убихинон. Выделены основные преимущества R. capsulatus как объекта для молекулярногенетических исследований. Подчеркнуты основные трудности и неясные моменты в биоэнергетике bc[1]-комплексов. Выделение мутанта, дефектного только по цитохрому с[2] (I), выявило независимый от I путь передачи электронов между реакционным центром (РЦ) и bc[1]-комплексом; в этом пути донором для фотосинтетических процессов является цитохром c[1], возможно, эти два комплекса взаимодействуют непосредственно. Сравнение R. sphaeroides и R. capsulatus помогло лучше выяснить прямое отношение между разными мембраносвязанными комплексами, передающими энергию. Возможность обменивать in vivo bc[1]-комплексы между различными организмами откроет новые подходы, направленные к пониманию их структуры и функций. Доступность клонов, содержащих структурный ген I, сверхпродуцирующийся в R. capsulatus, наряду с делеционными штаммами, лишенными его, позволяет осуществить одну из главнейших генетических потребностей для мутагенеза in vitro. Этот подход позволит критически проверить физ. связывание и последующий транспорт электронов между водорастворимым I и его известными мембраносвязанными напарниками, вовлеченными в фотосинтез и дыхание. Поскольку I у R. capsulatus вовлечен либо в дыхание, либо в фотосинтез, образование больших кол-в мутантного I, требующееся для изучения in vitro, будет достигнуто без труда. Кристаллизация I наряду с возможностью проверить in vitro поток электронов с применением искусственных акцепторов сделает эту небольшую молекулу привлекательной модельной системой. Установление полной первичной структуры bc[1]-комплекса и способность мутантов bc[1]образовывать этот комплекс из R. capsulatus - одна из наиболее исследованных модельных ситем среди убихинол-цитохром с-оксидоредуктаз. В будущем выяснение молек. природы мутаций, вызывающих образование измененных bc[1]-комплексов, и корреляция этих структурных модификаций с изменениями энзиматических св-в даст возможность определить структурные элементы функциональных сайтов. Авт. делает ряд предположений относительно основных открытий, к к-рым может привести комплексный междисциплинарный подход. Библ. 36. США, Cold Spring Harbor Laboratory P. O. Box 100 Cold Spring Harbor, N. Y. 11724
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.07.07
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ

ЦИТОХРОМ С. 2

BC1 КОМПЛЕКС

СТРУКТУРА

ФУНКЦИИ

МОЛЕКУЛЯРНАЯ ГЕНЕТИКА

ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО

БАРИ

ИТАЛИЯ

АПРЕЛЬ 1987

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 36



15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.242

    Gabellini, Nadia A.

    Structural homologies in the cytochrome b/c[1] complex from Rhodobacter [Text] / Nadia A. Gabellini // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P35-40 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Структурные гомологии bc[1]-комплекса Rhodobacter
Аннотация: Рассмотрена структура и функции убихинол-цитохром с-редуктазы (bc[1]-комплекса); (I) у пурпурных бактерий, связь фотосинтеза и дыхания. Выделена наиболее древняя часть I: сайт электрогенного окисления хинола (на основании сходства структур хинолоксидаз I у пурпурных бактерий, митохондрий, цианобактерий и хлоропластов). С применением молекулярно-генетического подхода установлена организация генов I пурпурных фотосинтезирующих бактерий. Она представляет собой оперон fbc (причем гены транскрибириуются как полицистронная мРНК) с одним промотором, расположенным на 240 п. н. выше начала гена F, кодирующего Fe-S-белок. Гены экспрессируются конститутивно. т. к. у Rhodobacter I используется и в дыхании, и в фотосинтезе, у R. sphaeroides и R. capsulatus обнаружны сходные нуклеотидные последовательности fbc оперонов. Шт. GA R. sphaeroides использовался впервые для выделения I, состоящего из 3 субъединиц: 48 000 Д - цитохром b, 28 000- цитохром с[1], 21 000 Fe-S-белок, полностью активного. Описаны топология и гомология последовательностей субъединиц I. У Rhodobacter и митохондрий отмечена консервативность структур трех субъединиц. Цитохром b наиболее гидрофобен (9 трансмембранных 'альфа'-спиралей, соединенных гидрофильными петлями), цитохром c[1] связан с мембраной только через 1 гидрофобную последовательность на С-конце, Fe-S-белок обладает коротким гидрофобным "якорем" на N-конце. Цитохром c[1] гомологичен таковому из митохондрий. Рассмотрен его синтез с образованием предшественника. Приведена полная аминокислотная последовательность, гомологии и положение хромофоров I R. capsulatus (GA). Fe-S-белок сравнен с последовательностью соотв. белка из N. crassa, a b и c[1] цитохромы - с соотв. последовательностями у дрожжей. Библ. 16. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Biochemie 8330 Martinsried bei Munchen.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.07.07
Рубрики: УБИХИНОЛ-ЦИТОХРОМ С-РЕДУКТАЗА
BC(1)-КОМПЛЕКС

СТРУКТУРА

ФУНКЦИИ

ГЕНЫ

ОПЕРОН FBC

ГЕН F, КОДИРУЮЩИЙ FE-S-БЕЛОК

ЦИТОХРОМЫ

ЦИТОХРОМ С

RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)

RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО

БАРИ

ИТАЛИЯ

АПРЕЛЬ 1987



16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.243

   

    The fatty acid-anchored four heme cytochrome of the photosynthetic reaction center from the purple bacterium Rhodopseudomonas viridis [Text] / K. A. Weyer [et al.] // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P325-331 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Закрепленный за жирную кислоту четырехгемовый цитохром фотосинтетического реакционного центра пурпурной бактерии Rhodopseudomonas viridis
Аннотация: Статья обзорного плана посвящена структуре и функциям гемсвязывающих доменов цитохромной субъединицы реакционного центра. Кристаллографический анализ показал, что структура цитохромной субъединицы отличается от др. известных структур цитохромов. Спираль параллельна плоскости каждой гемовой группы. После С-концов спиралей пептидные цепи поворачивают назад к гемам, затем следуют сайты прикрепления гемов -цис-Х-Х-цис-гис-. Этот мотив повторяется четыре раза. Окружение гемов и параллельные им спирали, гем - связывающие домены, симметричны по отношению к оси второго порядка, к-рая относится к доменам 1 и 3 так же, как к 2 и 4. Четырежды повторяющаяся структура свидетельствует о том, что ген цитохромной субъединицы, возможно, произошел от гена, кодировавшего 1-гемовый цитохром, путем двух последовательных дупликаций генов. В пользу этой гипотезы свидетельствует относительно высокая гомология между гемсвязывающими доменами 1 и 3, 2 и 4. Приведены математические расчеты гомологий и аминокислотные последовательности гемсвязывающих доменов. Рассмотрены потенциалы различных гемов, и, в связи с этим, их функции. Изображена предполагаемая структура N-конца цитохромной субъединицы с двумя жирнокислотными остатками, соединенными эфирными связями с N-концевым S-глицероцистеином. Жирные к-ты представлены смесью 18:ОН (2 изомера) и 18:1 (3 изомера) к-т, в соотношении 1:1 (напр., олеиновой и 11-оксистеариновой). Белковая часть цитохромной субъединицы реакционного центра локализована в периплазматическом пространстве, а ее N-конец - близко к периплазматической поверхности в фотосинтетической мембране, при этом, возможно, жирные к-ты служат якорем для цитохромной субъединицы. Библ. 26. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Biochemie D-8033 Martinstried.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.07.09
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ЦИТОХРОМНАЯ СУБЪЕДИНИЦА

ГЕМСВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН

ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ

RHODOPSEUDOMONAS VIRIDIS (BACT.)

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО

БАРИ

ИТАЛИЯ

АПРЕЛЬ 1987


Доп.точки доступа:
Weyer, K.A.; Lottspeich, F.; Schafer, W.; Michel, H.


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.244

    Snozzi, Mario.

    The ubiquinol-cytochrome c oxidoreductase of phototrophic bacteria [Text] / Mario Snozzi, Josef Kalin // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P585-592 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Убихинол:цитохром c-оксидоредуктаза фототрофных бактерий
Аннотация: Статья обзорного характера, содержащая результаты оригинальных исследований. Проведено сравнение мембрансвязанных комплексов транспорта электронов Rhodospirillales с митохондриальными. Наличие убихинол:цитохром с-оксидоредуктазы (bc[1]-комплекса) у обоих объектов позволяет сделать некоторые общие выводы. На примере Rhodobacter sphaeroides охарактеризованы окисл.-восст. компоненты, вовлеченные в циклический транспорт электронов; рассмотрена модель транспорта электронов рециклирование электронов в работе реакционного центра и образование протонного градиента; суммированы результаты исследований окисл.-восст. превращений хинонов и их связующей роли между реакционными центрами и bc[1]-комплексом, этапа разделения зарядов (разветвления потока электронов); описаны результаты, поученные методом слияния хроматофоров с липосомами, механизмы транспорта электронов на уровне цитохрома c[2] (или цитохрома с), в частности, у Rhodospirillum rubrum. Описаны исследования, проведенные с реакционными центрами R. rubrum, внедренными в субмитохондриальные частицы и выделение убихинол:цитохром c[2]оксидоредуктазы R. rubrum, в результате к-рого выделены 2 фракции, содержащие bc[1]-комплекс и по-разному реагирующие с антимицином А (ингибирование-активация). Аналогичные данные получены и для R. sphaeroides. Подчеркнута важность тщательной интерпретации результатов, полученных с выделенными ферментативными комплексами: или в рамках модели Q-цикла, или модели b-циклов. Библ. 18. Швейцария, EAWAG/ETH, Dept. of Technical Biology, 8600 Dubendorf, Switzerland Inst. of Plant Biol., Univ. of Zurich, 8008 Zurich.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.07.07
Рубрики: УБИХИНОЛ:ЦИТОХРОМ С-РЕДУКТАЗА
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ

ХИНОНЫ

ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ ПРЕВРАЩЕНИЯ

ЦИТОХРОМЫ

ЦИТОХРОМ С

РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ

RHODOSPIRILLUM RUBRUM (BACT.)

RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО

БАРИ

ИТАЛИЯ

АПРЕЛЬ 1987


Доп.точки доступа:
Kalin, Josef


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.245

    Alegria, Guillermo.

    Construction and characterization of monolayer films of the reaction center cytochrome-C protein from Rhodopseudomonas viridis [Text] / Guillermo Alegria, P.Leslie Dutton // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P601-608 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Конструкция и характеристика монослойных пленок, состоящих из белкового комплекса реакционного центра с цитохромом С из Rhodopseudomonas viridis
Аннотация: Выделены особенности комплекса реакционный центр-цитохром с из R. viridis. Структурно-функциональные отношения в комплексе исследовались методом монослойных пленок Ленгмюра - Блоджетт из комплекса реакционного центра с цитохромом с на плоской проводящей подложке, что позволило получить энергетическую и механическую информацию, проводить спектрофотометрические исследования окисл.-восст. р-ций. Приведены кривые окисл.-восст. титрования гемов цитохрома с в пленке из 5 монослойных отложений. В отличие от кривых, полученных в р-рах, наблюдались 4 ясно различимые длины волн. Получены след. х-ки четырех гемов в пленке: Е+340 мВ, 'лямбда'[н][a][к][с]=558 нм; Е=+225 мВ, 'лямбда'[м][a][к][с]=556 нм; Е=+90 мВ, 'лямбда'[м][a][к][с]=556 мн; Е=+90 мВ, 'лямбда'[м][a][к][с]=553 нм; Е=-90 мВ, 'лямбда'[м][a][к][с]=551 нм. Четыре гема способны окисляться при активации вспышкой, окисление происходит за 50 мкс. Пленки исследованы в видимой и ближней ИК областях спектра линейно поляризованным светом. Результаты согласуются со значениями, полученными для реакционных центров и высокопотенциальных цитохромов на целых Кл и др. препаратах. Авт. заключают, что данным методом ими получены препараты пленок, в к-рых ориентация цитохромов близка к нативной, однако, обсуждают некоторые наблюдаемые изменения св-в исследуемых гемов. Сделаны предположения относительно расположения различных гемов к реакционному центру: реакционный центр-гем 3 (+340 мВ)-гем 4 (+90 мВ)-гем 2 (+225 мВ)-гем 1 (-90 мВ). Библ. 26. США, Dep. of Biochem. and Biophys. Univ. of Pennsylvania, PA 19104.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07
Рубрики: ФОТОРЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
ЦИТОХРОМ С

КОМПЛЕКС

МОНОСЛОЙНЫЕ ПЛЕНКИ

ХАРАКТЕРИСТИКА

ГЕМ

ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ ПОТЕНЦИАЛ

ОРИЕНТАЦИЯ

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО

БАРИ

ИТАЛИЯ

АПРЕЛЬ 1987


Доп.точки доступа:
Dutton, P.Leslie


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.246

   

    Structure-function relationships in the Rhodopseudomonas viridis reaction center complex: Electrocenic steps contributing to 'ДЕЛЬТА''ПСИ' formation [Text] / V. P. Skulachev [et al.] // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P609-616 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Структурно-функциональные взаимоотношения в комплексе реакционного центра Rhodopseudomonas viridis: электрогенные этапы, участвующие в формировании 'ДЕЛЬТА''ПСИ'
Аннотация: У R. viridis не наблюдается электрохромного сдвига полос поглощения каротиноидов, применяемого в исследованиях электрогенных процессов в мембранах др. фотосинтезирующих бактерий. На основании изучения прямым электрометрическим методом светоиндуцируемого образования разницы электрических потенциалов 'ДЕЛЬТА''ПСИ' в реакционных центрах у R. viridis в протолипосомах и интактных Кл сделаны след. выводы. Реакционный центр заряжает мембрану посредством противонаправленного транспорта электронов и протонов, вклад первого преобладает. Можно выделить 5 дискретных электрогенных этапов в общих трансмембранных процессах транспорта зарядов. Они связаны с: 1) транспортом электронов от бактериохлорофиллов (BCl)*[2] к бактериофеофитинам ВРheo ('тау''
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СВЯЗИ

ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ

ТРАНСПОРТ ПРОТОНОВ

ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ

ЭЛЕКТРОГЕННЫЕ РЕАКЦИИ

RHODOPSEUDOMONAS VIRIDIS (BACT.)

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО

БАРИ

ИТАЛИЯ

АПРЕЛЬ 1987


Доп.точки доступа:
Skulachev, V.P.; Drachev, L.A.; Dracheva, S.M.; Konstantinov, A.A.; Semenov, A.Yu.; Shuvalov, V.A.


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.247

    Glaser, Elzbieta.

    Studies of the electrogenicity of the reduction of cytochrome b[5][6][1] through the antimycin-sensitive site of the ubiquinol-cytochrome c[2] oxidoreductase complex of Rhodobacter sphaeroides [Text] / Elzbieta Glaser, Antony R. Crofts // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P625-631 . - ISBN 0-306-4293-5
Перевод заглавия: Исследования электрогенности восстановления цитохрома b[5][6][1] посредством антимицин-чувствительного сайта убихинол: цитохром c[2]-оксидоредуктазного комплекса Rhodobacter sphaeroides
Аннотация: Изучена электрогенность обратной р-ции с участием антимицин-чувствительного сайта убихинол:цитохром c[2] оксидоредуктазы, т. е. восстановление цитохрома b-561 убихинолом в присутствии миксотиазола. Эта р-ция является электрогенной с полярностью, противоположной нормальной прямой р-ции, а вклад составляет 'ЭКВИВ'60% от общей медленной фазы электрохромного изменения каротиноидного поглощения. В третьей медленной фазе электрохромного изменения каротиноидов, вероятно, происходят электрогенные события, вовлеченные в транспорт электронов через убихинолцитохром с[2]-оксидоредуктазный комплекс. Кинетика третьей фазы зависит от окружающего окисл.-восст. потенциала: самая быстрая кинетика наблюдается при восстановительном титровании ниже 150 мВ, рН 7,0, а медленная - при высоком потенциале, выше 160 мВ. В предв. исследованиях авт. показали восстановление b-[5][6][1] после вспышки освещения в присутствии миксотиазола в антимицин-чувствительной р-ции. Восстановление наблюдалось в окисл.-восст. интервале, где и цитохром b-[5][6][1], и Q-пул окислены до вспышки. Кинетические исследования восстановления показали хорошую корреляцию с р-цией на убихинол-оксидазном сайте комплекса. Авт. проводят аналогию и заключают, что цитохром b-[5][6][1] восстанавливается посредством Q-пула. Степень восстановления увеличивается с увеличением рН и максимальна при рН10,0. Сделан вывод, что добавочный электрогенный этап между цитохромами b-типа ответственен за 35-50% электрохромного каротиноидного изменения. Библ. 21. США, Univ. of Illinois Dep. of Physiol. and Biophys. Urbana, IL 61801.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.07.09
Рубрики: УБИХИНОЛ: ЦИТОХРОМ C[2] ОКСИДОРЕДУКТАЗА
АНТИМИЦИН - ЧУВСТВИТЕЛЬНЫЙ САЙТ

ЦИТОХРОМЫ

ЦИТОХРОМ B-561

ВОССТАНОВЛЕНИЕ

ЭЛЕКТРОННОСТЬ

ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ ПОТЕНЦИАЛ

RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО

БАРИ

ИТАЛИЯ

АПРЕЛЬ 1987


Доп.точки доступа:
Crofts, Antony R.


 1-20    21-30 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)