Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 41
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-41   41-41 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.03-04Т4.054

   

    Inhibition of cytochrome P4502Е1 expression by organosulfur compounds allylsulfide, allylmercaptan and allylmethylsulfide in rats [Text] / Mi Kyong Kwak [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1994. - Vol. 47, N 3. - P531-539 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Ингибирование экспрессии цитохрома P4502E1 сероорганическими соединениями аллилсульфидом, аллилмеркаптаном и аллилметилсульфидом у крыс
Аннотация: Ежедневное введение крысам Sprague-Dawley аллилсульфида (I) или аллилмеркаптана (II) в дозе 200 мг/кг в/б ежедневно в течение 3 дней приводило к снижению активности 4-нитрофенолгидроксилазы в микросомах печени на 42-49% через 24 ч после последнего введения. Ингибиторный эффект аллилметилсульфида (III) был выражен менее значительно. Введение I, II или III одновременно с пиразином (200 мг/кг в/б) полностью предотвращало повышение активности этого фермента. Повышение активности анилингидроксилазы в митохондриях под действием пиразина также полностью блокировалось введением I, II или III. Содержание в микросомах мРНК цитохрома Р4502Е1 в результате введения I, II или III не изменялось. Отмечено снижение содержания в микросомах апопротеина CYP2Е1 после введения I, II или III. Считают, что этот эффект сероорганических соединений реализуется на посттрансляционном уровне. Корея, Seoul Nat. Univ. Seoul. Библ. 40.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.13
Рубрики: АЛЛИЛСУЛЬФИД
АЛЛИЛМЕРКАПТАН

АЛЛИЛМЕТИЛСУЛЬФИД

НИТРОФЕНОЛГИДРОКСИЛАЗА

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

ЦИТОХРОМ Р450

МИКРОСОМЫ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Kwak, Mi Kyong; Kim, Sang Geon; Kwak, Ji Yeon; Novak, Raymond F.; Kim, Nak Doo

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.03-04Т4.085

    Manneing, Gilbert I.

    Induction of murine cytochrome Р450 3А by the lichen constituents usnic and vulpinic acids [Text] / Gilbert I. Manneing, J. A. Shoeman // Drug Metab. and Disposit.: Biol. Fate Chem. - 1994. - Vol. 22, N 4. - P663- 665 . - ISSN 0090-9556
Перевод заглавия: Индукция цитохрома Р-450 3А мышей составными компонентами лишайников, узновой и вульпиновой кислотами
Аннотация: Мыши Swiss-Webster самцы в течение 3 дней получали пищевой рацион с добавкой (0,01-0,20%) (+)-узновой к-ты (I) или вульпиновой к-ты (II). Установлено, что в печени этих животных I и II вызывают значительные (до 4 раз) повышение активности микросомальных монооксигеназ: этилморфин-N-деметиалзы, анилингидроксилазы и бенз[а]пиренгидроксилазы с наибольшим эффектом для деметилазы. Уровень цитохрома Р-450 (Р-450) также возрастал под влиянием I и II, и для всех 4 показателей индуктивные эффекты I, в целом гораздо выше, чем II. Иммуноблотинг анализом опредилили также, что I и II увеличивают соотношение уровней Р-450 3А/Р-450 в микросомах и что при наибольшей дозе эффект на данный показатель у I в 'ЭКВИВ'2 раза выше, чем II. Индуктивные эффекты I и II зависят от их дозы. США, Dep. Food Sci. Nutr., Univ. Minnesota, 1334 Eckles Av., St. Paul, MN 55106. Ил. 4. Библ. 26.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.29.11.11.99
Рубрики: ЯДЫ РАСТЕНИЙ
ЛИШАЙНИКИ

УЗНОВАЯ КИСЛОТА

ВУЛЬПИНОВАЯ КИСЛОТА

ПЕЧЕНЬ

МОНООКСИГЕНАЗЫ

ЭТИЛМОРФИН-N-ДЕМЕТИЛАЗА

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

БЕНЗ(А)ПИРЕНГИДРОКСИЛАЗА

ЦИТОХРОМ Р-450


Доп.точки доступа:
Shoeman, J.A.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.06-04Т4.032

    oovathaworn, Krongton.

    Induction of hepatic drug-metabolizing enzymes by probenicid rats [Text] / Krongton oovathaworn, Runglada Kamsuprom, Amnuay Thithapandha // 10th Int. Symp. Microsom. and Drug Oxidat., Toronto, July 18-21, 1994. - Toronto, Univ., 1994. - P297
Перевод заглавия: Индукция ферментов метаболизма лекарственных веществ в печени пробенецидом у крыс
Аннотация: Крысам Wistar самцам в течение 5 дней вводили внутрь пробенецид (I) в дозе 600 мг/кг. Установлено, что в печени этих животных ежедневное 2-кратное введение I вызывает значительную индукцию активности аминопирин-N-деметилазы и анилингидроксилазы (максимальные эффекты в 3 и 2-3 раза соотв.). После отмены I нормализация уровней этих ферментов наблюдалась в пределах 5 и 2 дней соотв. Определили также, временную и дозовую зависимости индуктивного действия I на данные монооксигеназы, параллельную индукцию уровня микросомального белка в печени и снижение продолжительности гексобарбиталового сна и зоксазоламин-индуцируемого паралича под влиянием I по сравнению с контрольными значениями. В гепатоцитах крыс, получавших I, обнаружена пролиферация гладкого эндоплазматического ретикулума. Делают вывод, что I является индуктором ферментов метаболизма лекарственных веществ барбитуратного типа. Таиланд, Dep. of Pharm., Faculty of Science, Mahidol Univ., Bangkok.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.03.11
Рубрики: ПРОБЕНЕЦИД
ПЕЧЕНЬ

ФЕРМЕНТЫ

АМИНОПИРИНДЕМЕТИЛАЗА

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

БАРБИТУРАТЫ

МЕТАБОЛИЗМ


Доп.точки доступа:
Kamsuprom, Runglada; Thithapandha, Amnuay

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 97.10-04Т5.100

    Bardina, L. R.

    Liver-alcohol and aldehyde enzymes activities in rats with different preference after alcohol consumption and further withdraval of ethanol [Text] : abstr. 6th Congr. Eur. Soc. Biomed. Res. Alcohol., Stockholm, 28 June-1 July, 1997: ESBRA 1997 / L. R. Bardina, L. I. Sushko // Alcohol and Alcohol. - 1997. - Vol. 32, N 3. - P367 . - ISSN 0735-0414
Перевод заглавия: Алкогольная печень и активность ферментов печени, метаболизирующих алкоголь и альдегид, у крыс с различным предпочтением после потребления алкоголя и последующей отмены этанола
Аннотация: Крысы в течение 2 дн находились в условиях свободного выбора между р-ром этанола (I; 5-10-15%) и питьевой водой. Затем по результатам этого выбора выделяли предпочитающих алкоголь (ПА), предпочитающих воду (ПВ) и животных с промежуточным предпочтением (ПП). Затем крысы в течение 1 мес получали 15%-ный р-р I как единственный источник жидкости. После этого производили повторное тестирование для выявления предпочтения, выделяя группы ПА1, ПВ1 и ПП1. Различия в активности деятельности систем, метаболизирующих I и альдегид в печени, были выявлены только в группе ПА. Активность фермента цитозоля алкогольдегидрогеназы не различалась при схемах ПА '-' ПВ1 и ПА '-' ПА1 и ПА '-' ПП1. Также не менялась активность систем окисления I, активность микросомальной анилингидроксилазы и содержание цитохрома Р450. Не менялась также активность альдегидрогеназы. Пероксидазно-каталазная активность в схеме ПА '-' ПА1 была выше, чем ПА '-' ПВ1. Беларусь, Inst. of Biochemistry, Grodno
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.67.13.25.17 + 341.47.67.15.11.99
Рубрики: ЭТАНОЛ
ПРЕДПОЧТЕНИЕ

ПЕЧЕНЬ

ФЕРМЕНТЫ

АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА


Доп.точки доступа:
Sushko, L.I.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 97.11-04Т5.271

    Sushko, L. I.

    Rat liver monooxygenase system in modification of preference [Text] : abstr. 6th Congr. Eur. Soc. Biomed. Res. Alcohol., Stockholm, 28 June-1 July, 1997: ESBRA 1997 / L. I. Sushko, V. I. Satanovskaya // Alcohol and Alcohol. - 1997. - Vol. 32, N 3. - P373 . - ISSN 0735-0414
Перевод заглавия: Монооксигеназная система печени крыс при изменении предпочтения [алкоголя]
Аннотация: В опытах на гетерогенной популяции крыс, включающей 80% животных с промежуточным предпочтением этанола (I), показано, что замена питьевой воды на протяжении 1 мес на 15%-ный р-р I вызывала у части из них изменение предпочтения. У животных с предпочтением I к концу этого срока отмечена более высокая конц-ия цитохрома P450 в микросомах печени по сравнению с крысами, предпочитающими воду. Активность анилингидроксилазы у них также была повышена, а активность ферментов метаболизма этилморфина - снижена. Обсуждена роль цитохромной системы в метаболической адаптации к хроническому воздействию I
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.67.15.11.13
Рубрики: ЭТАНОЛ
ПРЕДПОЧТЕНИЕ

ПЕЧЕНЬ

ЦИТОХРОМ Р450

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

ЭТИЛМОРФИН

МЕТАБОЛИЗМ

ФЕРМЕНТЫ


Доп.точки доступа:
Satanovskaya, V.I.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 99.02-04И8.100

   

    In vitro interaction of AFB1 with rabbit liver monooxygenase activities [Text] / Philippe Guerre [et al.] // Chem.- Biol. Interact. - 1997. - Vol. 107, N 3. - P145-155 . - ISSN 0009-2797
Перевод заглавия: Взаимодействие AFB[1] с активностями монооксигеназы печени кролика in vitro
Аннотация: В опытах in vitro на микросомах из печени кролика изучали влияние афлатоксина В[1] (I) на активность нек-рых Р-450-зависимых монооксигеназ. I оказался мощным конкурентным ингибитором анилингидроксилазы (I[50]=20 мкМ; K[i]=3 мкМ). Напротив, I лишь в слабой степени снижал активность пентоксирезоруфин-(ПРОД) и этоксирезоруфин-О-деалкилазы (ЭРОД) (I[50]=200 и 260 мкМ, соотв.). I оказался "неконкурентным" ингибитором ПРОД и ингибитором "смешанного типа" ЭРОД (K[i]=177 и 510 мкМ, соотв.). Полагают, что I может нарушать процессы метаболизма в печени. Франция, Dep. Sci. Biol. and Fonct., Pharm.-Toxicol., E. N. V. T., 31076 Toulouse. Библ. 24
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.57.25.11
Рубрики: АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА
ПЕНТОКСИРЕЗОРУФИН-

ЭТОКСИРЕЗОРУФИН-

О-ДЕАЛКИЛАЗА

РЕГУЛЯЦИЯ

АФЛАТОКСИН В[1]

ВЛИЯНИЕ

МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ

КРОЛИКИ


Доп.точки доступа:
Guerre, Philippe; Calleja, Cecile; Burgat, Viviane; Galtier, Pierre

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.02-04М4.4

   

    In vitro interaction of AFB1 with rabbit liver monooxygenase activities [Text] / Philippe Guerre [et al.] // Chem.- Biol. Interact. - 1997. - Vol. 107, N 3. - P145-155 . - ISSN 0009-2797
Перевод заглавия: Взаимодействие AFB[1] с активностями монооксигеназы печени кролика in vitro
Аннотация: В опытах in vitro на микросомах из печени кролика изучали влияние афлатоксина В[1] (I) на активность нек-рых Р-450-зависимых монооксигеназ. I оказался мощным конкурентным ингибитором анилингидроксилазы (I[50]=20 мкМ; K[i]=3 мкМ). Напротив, I лишь в слабой степени снижал активность пентоксирезоруфин-(ПРОД) и этоксирезоруфин-О-деалкилазы (ЭРОД) (I[50]=200 и 260 мкМ, соотв.). I оказался "неконкурентным" ингибитором ПРОД и ингибитором "смешанного типа" ЭРОД (K[i]=177 и 510 мкМ, соотв.). Полагают, что I может нарушать процессы метаболизма в печени. Франция, Dep. Sci. Biol. and Fonct., Pharm.-Toxicol., E. N. V. T., 31076 Toulouse. Библ. 24
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА
ПЕНТОКСИРЕЗОРУФИН-

ЭТОКСИРЕЗОРУФИН-

О-ДЕАЛКИЛАЗА

РЕГУЛЯЦИЯ

АФЛАТОКСИН В[1]

ВЛИЯНИЕ

МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ

КРОЛИКИ


Доп.точки доступа:
Guerre, Philippe; Calleja, Cecile; Burgat, Viviane; Galtier, Pierre

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.04-04Т4.62

    Попова, Майя.

    Самостоятелно и комбинирано влияние на ксенобиотици върху ензими на ендоплазмения ретикулум [Текст] / Майя Попова // Вет. мед. - 1997. - Vol. 3, N 1-2. - С. 55-59 . - ISSN 1310-5825
Перевод заглавия: Эффекты комбинированного и раздельного воздействия ксенобиотиков на ферменты эндоплазматического ретикулума
Аннотация: Поступление Pb{2+} крысам 'MARS''VENUS' Wistar с пищей на протяжении до 30 дней вызывало в печени повышение активности глюкозо-6-фосфатазы (Гф). При введении Zn{2+} отдельно или в сочетании с Pb{2+} активность Гф в ткани почек снижалась. Показано, что Cu{2+} и Fe{2+} незначительно ингибировали в тканях активность анилингидроксилазы. При совместном введении Pb{2+}, Zn{2+} и NaNO[3] активность фермента возрастала. Стимуляцию ПОЛ наблюдали только при поступлении с пищей Cu{2+}. Болгария, Thracian Univ., Stara Zagora. Ил. 6. Табл. 2. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.03.25 + 341.47.21.11.02
Рубрики: МЕТАЛЛЫ
СВИНЕЦ

МЕДЬ

ЖЕЛЕЗО

ПЕЧЕНЬ

КОМБИНИРОВАННОЕ ВОЗДЕЙСТВИЕ

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТАЗА

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

КРЫСЫ


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.05-04Я6.284

    Попова, Майя.

    Самостоятелно и комбинирано влияние на ксенобиотици върху ензими на ендоплазмения ретикулум [Текст] / Майя Попова // Вет. мед. - 1997. - Vol. 3, N 1-2. - С. 55-59 . - ISSN 1310-5825
Перевод заглавия: Эффекты комбинированного и раздельного воздействия ксенобиотиков на ферменты эндоплазматического ретикулума
Аннотация: Поступление Pb{2+} крысам 'MARS''VENUS' Wistar с пищей на протяжении до 30 дней вызывало в печени повышение активности глюкозо-6-фосфатазы (Гф). При введении Zn{2+} отдельно или в сочетании с Pb{2+} активность Гф в ткани почек снижалась. Показано, что Cu{2+} и Fe{2+} незначительно ингибировали в тканях активность анилингидроксилазы. При совместном введении Pb{2+}, Zn{2+} и NaNO[3] активность фермента возрастала. Стимуляцию ПОЛ наблюдали только при поступлении с пищей Cu{2+}. Болгария, Thracian Univ., Stara Zagora. Ил. 6. Табл. 2. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: МЕТАЛЛЫ
СВИНЕЦ

МЕДЬ

ЖЕЛЕЗО

ПЕЧЕНЬ

КОМБИНИРОВАННОЕ ВОЗДЕЙСТВИЕ

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТАЗА

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

КРЫСЫ


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.12-04Т4.37

   

    Сорбционная коррекция активности монооксигеназ печени при экспериментальном токсическом хроническом гепатите [Текст] / М. С. Любарский [и др.] // Адапт. организма к природ. и экосоц. условиям среды. - Магадан, 1998. - Ч.2. - С. 55-56, 137-138
Аннотация: Изучено состояние монооксигеназной системы печени крыс при хроническом гепатите (ХГ) на фоне приема энтеросорбента СУМС-1. Модель ХГ создавали в течение 28 дней путем энтерального введения тетрахлорметана и этанола. В микросомальной фракции печени крыс с ХГ и интактных животных оценивали активность анилин-p-гидроксилазы, амидопирин-N-деметилазы и эритромицин-N-деметилазы. Животные с ХГ были распределены на 3 группы: в 1-й группе СУМС-1 применяли с 29-го дня от начала токсического воздействия, добавляя в корм из расчета 5% массы сухого корма; во 2-й группе применяли СУМС-1 с адсорбированным на нем липолитическим ферментом липооризином по аналогичной схеме; в контрольной группе после прекращения воздействия сорбционные препараты не использовались. Группой сравнения служили животные, взятые в эксперимент на 28-е сутки ХГ. Сделан вывод, что способность эффективно восстанавливать активность ряда изоформ цитохрома Р450 делает перспективным применение сорбента СУМС-1 для коррекции активности монооксигеназ при ХГ. Россия, Новосибирск, Ин-т клинич. и эксперим. лимфологии СО РАМН
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.15.15
Рубрики: УГЛЕРОД ЧЕТЫРЕХХЛОРИСТЫЙ
ЭТАНОЛ

ПЕЧЕНЬ

ГЕПАТИТ

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

АМИНОПИРИН-N-ДЕМЕТИЛАЗА

ЭРИТРОМИЦИН-N-ДЕМЕТИЛАЗА

ЭНТЕРОСОРБЕНТ СУМС-1

ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ


Доп.точки доступа:
Любарский, М.С.; Колпаков, М.А.; Грек, О.Р.; Ефремов, А.В.; Башкирова, Ю.В.; Мичурина, С.В.; Рачковская, Л.Н.; Начаров, Ю.В.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 99.12-04Т5.103

   

    Сорбционная коррекция активности монооксигеназ печени при экспериментальном токсическом хроническом гепатите [Текст] / М. С. Любарский [и др.] // Адапт. организма к природ. и экосоц. условиям среды. - Магадан, 1998. - Ч.2. - С. 55-56, 137-138
Аннотация: Изучено состояние монооксигеназной системы печени крыс при хроническом гепатите (ХГ) на фоне приема энтеросорбента СУМС-1. Модель ХГ создавали в течение 28 дней путем энтерального введения тетрахлорметана и этанола. В микросомальной фракции печени крыс с ХГ и интактных животных оценивали активность анилин-p-гидроксилазы, амидопирин-N-деметилазы и эритромицин-N-деметилазы. Животные с ХГ были распределены на 3 группы: в 1-й группе СУМС-1 применяли с 29-го дня от начала токсического воздействия, добавляя в корм из расчета 5% массы сухого корма; во 2-й группе применяли СУМС-1 с адсорбированным на нем липолитическим ферментом липооризином по аналогичной схеме; в контрольной группе после прекращения воздействия сорбционные препараты не использовались. Группой сравнения служили животные, взятые в эксперимент на 28-е сутки ХГ. Сделан вывод, что способность эффективно восстанавливать активность ряда изоформ цитохрома Р450 делает перспективным применение сорбента СУМС-1 для коррекции активности монооксигеназ при ХГ. Россия, Новосибирск, Ин-т клинич. и эксперим. лимфологии СО РАМН
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.67.13.25.17
Рубрики: УГЛЕРОД ЧЕТЫРЕХХЛОРИСТЫЙ
ЭТАНОЛ

ПЕЧЕНЬ

ГЕПАТИТ

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

АМИНОПИРИН-N-ДЕМЕТИЛАЗА

ЭРИТРОМИЦИН-N-ДЕМЕТИЛАЗА

ЭНТЕРОСОРБЕНТ СУМС-1

ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ


Доп.точки доступа:
Любарский, М.С.; Колпаков, М.А.; Грек, О.Р.; Ефремов, А.В.; Башкирова, Ю.В.; Мичурина, С.В.; Рачковская, Л.Н.; Начаров, Ю.В.

12.

Деп. 1800-Ук96


    Падалко, В. И.

    Влияние бензола на микросомальные мембраны печени крыс: возрастной аспект [Текст] : деп. Харьк. гос. ун-т 19960910, N 1800-Ук96 / В. И. Падалко, А. Л. Суходуб ; депонент Харьк. гос. ун-т (Харьков). - Введ. с 19960910. - [Б. м. : б. и.], 1996. - 9 с. - 13 назв. назв
Аннотация: Изучено влияние бензола (I) на ферменты микросом печени крыс разного возраста в условиях in vitro. Микросомальную суспензию инкубировали при 37'ГРАДУС' в течение 30 мин без добавок, с I и с I и НАДФН. Показано, что микросомы старых животных по показателям уровня цитохрома Р-450, глюкозо-6-фосфатазной, аминопириндеметилазной и анилингидроксилазной активности проявляли меньшую устойчивость в условиях получасовой инкубации как в присутствии I, так и в отсутствие добавок. Механизм инактивации мембраносвязанных ферментов, однако, в этих 2 вариантах был по-видимому, различным, поскольку в случае инкубации без добавок наблюдалось значительное накопление малонового диальдегида (МДА), в то время как добавка в среду I существенно подавляла процесс образования МДА. Добавка в среду инкубации помимо I НАДФН значительно ослабляла мембранотропный эффект в микросомах молодых (в значительно меньшей степени старых) крыс. Высказано предположение, что микросомы старых крыс отличаются большей лабильностью по сравнению с микросомами молодых животных при инкубации с I в условиях in vitro, а в реализации мембранотропного эффекта существенную роль играет интенсивность микросомального метаболизма I, к-рая, по-видимому, снижается с возрастом
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.17.13 + 341.47.03.29
Рубрики: БЕНЗОЛ
ПЕЧЕНЬ

МИКРОСОМЫ

ЦИТОХРОМ Р-450

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТАЗА

АМИНОПИРИДИНДЕМЕТИЛАЗА

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

МАЛОНОВЫЙ ДИАЛЬДЕГИД

ВОЗРАСТНЫЕ РАЗЛИЧИЯ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Суходуб, А.Л.; Харьк. гос. ун-т (Харьков)
Свободных экз. нет

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.09-04М4.318

    Попова, Майя.

    Влияние на ксенобиотици при самостоятелно и комбинирано прилагане върху тъканни и плазмени ензими [Текст] / Майя Попова // Вет. мед. - 1998. - Vol. 4, N 3-4. - С. 203-205 . - ISSN 1310-5825
Перевод заглавия: Влияние ксенобиотиков на ферменты тканей и плазмы крови при индивидуальном и комбинированном воздействии
Аннотация: В опытах на крысах Wistar исследовали влияние F, Ca(NO[3])[2], Sr(NO[3])[2] и комбинации NaNO[3] с KNO[3] на активность ферментов плазмы крови и эндоплазматической сети. Сделано заключение, что нитраты подавляют активность глюкозо-6-фосфатазы и активируют активность анилингидроксилазы (АГ). Смесь NaNO[3] с KNO[3] вместе с введением F стимулировала перекисное окисление липидов (ПОЛ). Ca(NO[3])[2] и Sr(NO[3])[2] подавляли ПОЛ. На активность АГ комбинация смеси NaNO[3]+KNO[3] с F не влияла. Введение Sr(NO[3])[2] при высоком содержании белка в корме в значительной степени повышало активность аспартатаминотрансферазы. Болгария, Тракийски университет, Стара Загора. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 16
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.21.15.55
Рубрики: ФТОР
НИТРАТЫ

НИТРИТЫ

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТАЗА

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА

ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ

КРЫСЫ


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 00.09-04Т4.62

    Попова, Майя.

    Влияние на ксенобиотици при самостоятелно и комбинирано прилагане върху тъканни и плазмени ензими [Текст] / Майя Попова // Вет. мед. - 1998. - Vol. 4, N 3-4. - С. 203-205 . - ISSN 1310-5825
Перевод заглавия: Влияние ксенобиотиков на ферменты тканей и плазмы крови при индивидуальном и комбинированном воздействии
Аннотация: В опытах на крысах Wistar исследовали влияние F, Ca(NO[3])[2], Sr(NO[3])[2] и комбинации NaNO[3] с KNO[3] на активность ферментов плазмы крови и эндоплазматической сети. Сделано заключение, что нитраты подавляют активность глюкозо-6-фосфатазы и активируют активность анилингидроксилазы (АГ). Смесь NaNO[3] с KNO[3] вместе с введением F стимулировала перекисное окисление липидов (ПОЛ). Ca(NO[3])[2] и Sr(NO[3])[2] подавляли ПОЛ. На активность АГ комбинация смеси NaNO[3]+KNO[3] с F не влияла. Введение Sr(NO[3])[2] при высоком содержании белка в корме в значительной степени повышало активность аспартатаминотрансферазы. Болгария, Тракийски университет, Стара Загора. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 16
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.03.25 + 341.47.21.11.02
Рубрики: ФТОР
НИТРАТЫ

НИТРИТЫ

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТАЗА

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА

ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ

КРЫСЫ


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 04.04-04Т4.194

    Yagminas, Al.

    MRI measured changes in rat liver volume after hexachlorobenzene exposure corresponds to urinary ascorbate and induction of cytochrome P450 isozymes [Text] : тез. [11 North American ISSX Meeting, Orlando, Fla, Oct. 27-31, 2002] / Al Yagminas, Rheal Towner, Victor Valli // Drug Metab. Rev. - 2002. - Vol. 34, прил. 1. - P128 . - ISSN 0360-2532
Перевод заглавия: Изменения объема печени крысы после воздействия гексахлорбензола по данным магнитного резонансного изображения (MRI) соответствуют экскреции аскорбата с мочой и индукции цитохром P-450-зависимый изоферментов
Аннотация: Крысам в течение 21 дня давали с рационом гексахлорбензол (HCB) в дозах 100 или 1000 ч/млн. Методом MRI выявили развитие гепатомегалии под действием HCB, что было ассоциировано с повышенной экскрецией аскорбата с мочой и индукцией активности анилингидроксилазы, аминопирен-N-деметилазы и 7-этоксирезоруфин-O-деэтилазы. Канада, Bureau Hlth. Res., Hlth. Canada, Ottawa K1A 0L2
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.25.13
Рубрики: АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА
АМИНОПИРЕН-N-ДЕМЕТИЛАЗА

ЭТОКСИРЕЗОРУФИН-O-ДЕЭТИЛАЗА

ИНДУКЦИЯ

ГЕКСАХЛОРБЕНЗОЛ

МЕТАБОЛИЧЕСКАЯ АКТИВАЦИЯ

ТОКСИЧНОСТЬ

КОНФЕРЕНЦИЯ

ОРЛАНДО, ФЛОРИДА

ОКТЯБРЬ, 2002 Г


Доп.точки доступа:
Towner, Rheal; Valli, Victor

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 08.08-04Б3.37

    Bhosale, Sanjyot.

    Biotransformation enzymes in Cunninghamella blakesleeana (NCIM-687) [Text] / Sanjyot Bhosale, Ganesh Saratale, Sanjay Govindwar // J. Basic Microbiol. - 2006. - Vol. 46, N 6. - P444-448 . - ISSN 0233-111X
Перевод заглавия: Ферменты биотрансформации у Cunninghamella blakesleeana (NCIM-687)
Аннотация: У штамма Cunninghamella blakesleeana, растущего на среде, содержащей картофельную декстрозу, в течение 96 ч наблюдались повышенные уровни аминопирин-N-деметилазы, анилингидроксилазы и 11-'бета'-гидроксилазы. Показано, что ферментативная активность нуждалась в NADPH как кофакторе и подавлялась в присутствии CO, что свидетельствовало об опосредованных цитохром 450 реакциях. Активность анилингидроксилазы сильно возрастала, когда мицелий инкубировали на среде, содержащей различные индукторы (камфора, холестерин, нафталин, вератрол, фенобарбитал, п-гексадекан и этиловый спирт). Показана способность Cunninghamella blakesleeana (NCIM 687) деградировать холестерин, нафталин и камфора в случае, когда 96-часовой мицелий инкубируют на среде, содержащей эти органические соединения. Индия, Dep. Biochem., Shivaji Univ., Kolhapur-416004. Библ. 19
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: CUNNINGHAMELLA BLAKESLEEANA (FUNGI)
ШТАММ NCIM-687

КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ

СОСТАВ

ИНДУКТОРЫ

БИОТРАНСФОРМАЦИЯ

АМИНОПИРИН-N-ДЕМЕТИЛАЗА

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

11-'БЕТА'-ГИДРОКСИЛАЗА


Доп.точки доступа:
Saratale, Ganesh; Govindwar, Sanjay

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.02-04Т4.161

    Elliott, Andrew J.

    Modulation of hepatic cytochrome P-450 and DT-diaphorase by oral and sub-cutaneous administration of ohe pro-oxidant fungicide dichlone (2,3-dichloro-1,4-naphthoquinone) [Text] / Andrew J. Elliott, Ronald S. Pardini // Bull. Environ. Contam and Toxicol. - 1988. - Vol. 41, N 2. - P164-171
Перевод заглавия: Модуляция в печени цитохрома Р-450 и DTдиафоразы введением внутрь или подкожно про-оксиданта фунгицида дихлона (2,3-дихлор-1,4-нафтоквинон)
Аннотация: Крысы Wistar в течение 1 нед получали с кормом фунгицид дихлон (I; 2,3-дихлор-1,4-нафтоквинон) в дозе 0,24 или 0,6 мг/г (суммарная доза 0,4 или 1 г/кг за нед; 1-ая гр.) или животным I вводили однократно п/к в дозе 16,6 мг/кг (2-ая гр.). В 1-ой гр. I вызывал увеличение содержания цитохрома Р-450 в печени с 0,248 (контроль) до 0,962 - 1,128 нмолей/мг белка, активности анилингидроксилазы с 0,257 до 0,772 - 1,231 и DT-диафоразы с 0,114 до 0,242 - 0,387 и с 0,107 до 0,242 - 0,297 нмоля/мин/мг белка в митохондриальной и цитозольной фракциях соотв. Во 2-ой гр. повышение содержания цитохрома Р-450 и ферментативной активности отмечали через 48, но не 24 ч после введения I. Обсуждают различия в токсическом действии I при разных путях его поступления в организм, связывая их с различием в метаболизме I (процессы конъюгирования и экскреции). США, Univ. of Nevada - Reno, Reno, NV 89557 - 0014. Библ. 22.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.25.23
Рубрики: ДИХЛОР-1,4-НАФТОХИНОН*2,3
ЦИТОХРОМ Р-450

ПЕЧЕНЬ

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

DTДИАФОРАЗА

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Pardini, Ronald S.

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.03-04Т6.99

    Favreau, Leonard V.

    Cytochrome P-450 alterations in the BB/Wor spontaneously diabetic rat [Text] / Leonard V. Favreau, John B. Schenkman // Вiochem. Pharmacol. - 1988. - Vol. 37, N 18. - P3505-3509
Перевод заглавия: Повреждение цитохрома P-450 у крыс BB/Wor со спонтанным диабетом
Аннотация: У крыс линии ВВ/Wor со спонтанным диабетом (Дб) активность аминопириндеметилазы микросом печени снижена по сравнению с отмеченной у животных той же линии, но без признаков Дб, с 7,8 до 6,8 нмоля/(мин*мг белка). У животных с хронич. Дб активность этого фермента была снижена в еще большей степени. Активность анилингидроксилазы была повышена с 0,37 до 0,8 нмоля/(мин*мг белка) только у крыс с хронич. Дб, но не получавших инсулин. С помощью моноклональных антител показано, что содержание RL М5-изофермента цитохрома Р-45- в микросомах печени крыс линии ВВ/Wor с Дб выше, чем у крыс той же линии без признаков Дб. Активность RL М6-изофермента у животных обеих групп оказалась одинаковой. После прекращения введения инсулина в низких дозах наблюдали быстрое повышение содержания этого изофермента. Обсуждена роль инсулина в регуляции синтеза изоферментов цитохрома Р-450. США, Univ. of Connecticut Health Center, Farmington, CT 06032. Библ. 40.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.15.09.35
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
АМИНОПИРИНДАМЕТИЛАЗА

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

ЦИТОХРОМ Р-450

ДИАБЕТ

ИЗОФЕРМЕНТЫ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Schenkman, John B.

19.

Деп. 8485 - В88


    Хакимов, З. З.

    Влияние бензонала на функциональное состояние цитоплазматической сети гепатоцитов при остром поражении печени гелиотрином [Текст] : деп. Ред. ж. Вопр. мед. химии 19881201, N 8485 - В88 / З. З. Хакимов ; депонент Ред. ж. Вопр. мед. химии (М.). - Введ. с 19881201. - [Б. м. : б. и.], 1988. - 8 с. - 20 назв.
Аннотация: На крысах с острым гелиотриновым гепатитом изучали влияние бензонала (I) на продолжительность гексеналового сна (ПГС), активность и содержание основных микросомных ферментов (МФ) печени. Однократное Пк введение гелиотрина в дозе 2,5 мг/кг вызывало у крыс значит. снижение активности МФ печени и удлинение ПГС. На этом фоне I восстанавливал сниженную активность амидопириндеметилазы и анилингидроксилазы, а также содержание белка, цитохромов Р-45- и b[5] в микросомной фракции печени, что приводило к сокращению ПГС. Данный эффект I связывают с усилением синтеза ферментных молекул микросом печени. Считают, что широкое применение I с целью восстановления активности МФ при патол. состояниях, позволит предотвратить эндогенную интоксикацию и повысить эффективность фармакотерапии при многих заболеваниях.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.15.09.35
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
АМИНОПИРИМДЕМЕТИЛАЗА

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

ЦИТОХРОМ Р-450

ЦИТОХРОМ B5

ГЕЛИОТРИНОВЫЙ ГЕПАТИТ

БЕНЗОНАЛ

ФАРМАКОКИНЕТИЧЕСКОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

ГЕПАТОПРОТЕКТОРНЫЕ СВОЙСТВА

ГЕКСЕНАЛОВЫЙ СОН

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Ред. ж. Вопр. мед. химии (М.)
Свободных экз. нет

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.10-04Т6.98

   

    Effects of graded doses of erythorbic acid on activities of drug metabolic enzyme and phosphatases in guinea pigs [Text] / Emiko Suzuki [et al.] // J. Nutr. Sci. and Vitaminol. - 1988. - Vol. 34, N 5. - P439-447 . - ISSN 0301-4800
Перевод заглавия: Влияние ступенчато возрастающих доз эриторбовой кислоты на активность ферментов, метаболизирующих лекарственные средства, и фосфатаз у морских свинок
Аннотация: Морским свинкам Hartley на протяжении 16 сут вводили внутрь в дозе 1 или 5 мг/сут аскорбиновую к-ту (I). Части животных, получавших I в дозе 5 мг/сут, давали одновременно в дозе 1, 5, 20 или 100 мг/сут эриторбовую к-ту (II), к-рая, как было показано ранее, снижает уровень I в печени; часть животных, получавших I в дозе 1 мг/сут, получала также II в дозах 1 или 20 мг/сут. В конце опыта после 24-ч голодания животных забивали и определяли у них содержание цитохромов Р-450 в печени, а также активность ряда ферментов печени и Св крови, зависимую от уровня I. Введение II животным, получавшим I в дозе 5 мг/сут, не влияло на активности анилингидроксилазы и кислой фосфатазы в печени, щелочной фосфатазы в Св, содержание цитохрома Р-450 в печени и в пересчете на массу тела животных. Активности анилингидроксилазы и кислой фосфатазы в печени морских свинок, получавших I в дозах 1 или 5 мг/сут и не получавших II, различались. У животных, получавших I в дозе 1 мг/сут и II в дозе 20 мг/сут, активность анилингидроксилазы и кислой фосфатазы в печени была такой же, как у животных, получавших I только в дозе 5 мг/сут. Считают, что II в указанных дозах не влияет на активности названных ферментов ввиду того, что его действие сходно с действием I. Япония, Ochanomizu Univ., Tokyo 112. Библ. 15.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.15.09.35
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
ЦИТОХРОМЫ Р-450

АНИЛИНГИДРОКСИЛАЗА

КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА

ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА

КИСЛОТА АСКОРБИНОВАЯ

КИСЛОТА ЭРИТОРБОВАЯ

ФАРМАКОКИНЕТИЧЕСКОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

МОРСКИЕ СВИНКИ


Доп.точки доступа:
Suzuki, Emiko; Kurata, Tadao; Koda, Miyoko; Arakawa, Nobuhiko

 1-20    21-41   41-41 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)