СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АМИНОПЕПТИДАЗА P<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.149

Yoshimoto, Tadashi.
Substrate specificity of aminopeptidase P from Escherichia coli: Comparison with membrane-bound forms from rat and bovine lung [Text] / Tadashi Yoshimoto, Arthur T. Orawski, William H. Simmons // Arch. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 311, N 1. - P28-34 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Субстратная специфичность аминопептидазы P из Escherichia coli: сравнение с мембрано-связанными формами из легких крысы и быка
Аннотация: Субстратная специфичность аминопептидазы P из E.coli была изучена с помощью 150 синтетических пептидов. Показано, что исследуемая аминопептидаза P освобождает N-концевую аминокислоту из большинства пептидов, содержащих предпоследний пролин, хотя относительные скорости гидролиза варьировали в пределах двух порядков величин. Дипептиды X-Pro гидролизовались сравнительно медленно. Различные Pro-X дипептиды, где X - гидрофобная к-та, были конкурентными ингибиторами фермента. Проведено сравнение субстратной специфичности аминопептидазы P E.coli с субстратными специфичностями мембрано-связанных аминопептидаз P из легких быка и легких крысы. Отмечается, что ферменты млекопитающих имеют значительно более узкую субстратную специфичность. США, Dept. Mol. and Cell. Biochem., Loyola Univ. Chicago, Stritch Sch. Med., Maywood, Illinois 60153. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИНОПЕПТИДАЗА P
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Orawski, Arthur T.; Simmons, William H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.03-04М4.78

Immonoaffinity purifications of aminopeptidase P from guinea pig lungs, kidney and serum [Text] / J. W. Ryan [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 205, N 3. - P1796-1802 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Методы иммуноаффинной очистки аминопептидазы P из легких, почек и сыворотки крови морской свинки
Аннотация: Разработан упрощенный метод очистки аминопептидазы P (КФ 3.4.11.9) с применением моноклонального антитела к ферменту из сыворотки морской свинки, которое применили для изготовления иммуноаффинного матрикса. Из почек, легких и сыворотки крови морской свинки аминопептидазу P очистили соответственно в 1055; 3459 и 4529 раз с выходом 57,2; 30,1; 27,1%. Метод применим для очистки ферментов крысы и человека и мембраносвязанной аминопептидазы P. США, Dep. Med., Univ. Miami Sch. Med., Miami, FL 33101. Библ. 17

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: АМИНОПЕПТИДАЗА P
ОЧИСТКА ИММУНОАФФИННАЯ
ЛЕГКИЕ
ПОЧКИ
КРОВЬ СЫВОРОТКА
МОРСКИЕ СВИНКИ

Доп.точки доступа:
Ryan, J.W.; Danslow, N.D.; Greenwald, J.A.; Rogoff, M.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 97.09-04И8.102

Inhibition and metal ion activation if pig kidney aminopeptidase P: Dependence on nature of substrate [Text] / Georgina S. Lloyd [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1996. - Vol. 52, N 2. - P229-236 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Ингибирование и активация ионами металла аминопептидазы P почки свиньи: зависимость от природы субстрата
Аннотация: Очищенная из почки свиньи гомогенная аминопептидаза P (АП-P) вызывала гидролиз брадикинина при явлениях аномальной нелинейной кинетики, что могло указывать на отрицательный кооперативный эффект или наличие более чем одного активного центра для субстрата. Сделан вывод, что субстраты для АП-P могут быть разделены на 2 группы в зависимости от их ответа на ингибиторы и катионы-активаторы. Наибольшая реактивация АП-P наблюдалась при действии Mn{2+} и Co{2+}, наименьшая - при действии Ca{2+}. Великобритания, Univ., Leeds. Библ. 30

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.25.87.02
Рубрики: ПОЧКИ
АМИНОПЕПТИДАЗА P
БРАДИКИНИН
МЕТАЛЛЫ
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Lloyd, Georgina S.; Hryszko, John; Hooper, Nigel M.; Turner, Anthony J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 97.09-04М2.620

Inhibition and metal ion activation of pig kidney aminopeptidase P: Dependence on nature of substrate [Text] / Georgina S. Lloyd [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1996. - Vol. 52, N 2. - P229-236 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Ингибирование и активация ионами металла аминопептидазы P почки свиньи: зависимость от природы субстрата
Аннотация: Очищенная из почки свиньи гомогенная аминопептидаза P (АП-P) вызывала гидролиз брадикинина при явлениях аномальной нелинейной кинетики, что могло указывать на отрицательный кооперативный эффект или наличие более чем одного активного центра для субстрата. Сделан вывод, что субстраты для АП-P могут быть разделены на 2 группы в зависимости от их ответа на ингибиторы и катионы-активаторы. Наибольшая реактивация АП-P наблюдалась при действии Mn{2+} и Co{2+}, наименьшая - при действии Ca{2+}. Великобритания, Univ., Leeds. Библ. 30

ГРНТИ	34.39.35

ВИНИТИ 341.39.35.41
Рубрики: ПОЧКИ
АМИНОПЕПТИДАЗА P
БРАДИКИНИН
МЕТАЛЛЫ
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Lloyd, Georgina S.; Hryszko, John; Hooper, Nigel M.; Turner, Anthony J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.69

Purification and characterization of aminopeptidase P from Lactococcus lactis subsp. cremoris [Text] / Donnell Maeve Mc [et al.] // J. Dairy Res. - 1997. - Vol. 64, N 3. - P399-407 . - ISSN 0022-0299
Перевод заглавия: Очистка и характеристика аминопептидазы P Lactococcus lactis subsp. cremoris
Аннотация: С помощью хроматографии на ДЭАЭЦ, гидроксилапатите и фенил-Сефарозе очистили аминопептидазу P (АП) цитоплазмы Lactococcus lactis в 65 раз с выходом 5,8%. Очищенная АП является мономерным белком с мол. м. 41,6 кД. Mn{2+} и Co{2+} активируют АП в 6-7 раз, но металл-хелатирующие соединения ингибируют фермент. АП проявляет макс. активность при pH 8,5. Наиболее эффективными субстратами АП являются пептиды Tyr-Pro-Phe, Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly и Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly-Pro-Ile, значения K[M] для к-рых равны 1,2, 1,6 и 1,4 мМ, а V[m] - 124, 140 и 127 ед. соотв. АП не гидролизует дипептиды. Ирландская Республика, Biochem. Dep., Univ. Coll. Galway, Galway. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07 + 314.27.17.07.09
Рубрики: АМИНОПЕПТИДАЗА P
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
LACTOCOCCUS LACTIS (BACT.)
SUBSP. CREMORIS

Доп.точки доступа:
Mc, Donnell Maeve; Fitzgerald, Richard; Fhaolain, Ide Ni; Jennings, P.Vincent; O'Cuinn, Gerard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 02.09-04В3.99

Hauser, Felix.
Cloning, expression, and characteriz%ation of tomato (Lycopersicon esculentum) aminopeptidase P [Text] / Felix Hauser, Jochen Strassner, Andreas Schaller // J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276, N 34. - P31732-31737 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Клонирование, экспрессия и характеристика аминопептидазы P из томата (Lycopersicon esculentum)
Аннотация: Используя библиотеку кДНК для томата, были получены два клона кДНК, кодирующих аминопептидазу P. На основании одного из клонов (LeAPP2) был реконструирован пептид из 654 аминокислот с мол. массой 72,7 кД и имеющий более 40% сходства с аминопептидазой P млекопитающих - металлоэкзопептидазой. Все аминокислоты были важны для связывания активных участков металла. Изучена субстратная специфичность реконструированной LeAPP2 и ее физико-химические свойства. Полагают, что впервые идентифицирована LeAPP2, имеющая Mn{2+}-зависимость. Швейцария, Inst. Plant Sciences, Swiss Federal Inst. Technology Zurich, CH-8092 Zurich, Switzerland. Библ. 45

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: АМИНОПЕПТИДАЗА P
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ТОМАТЫ

Доп.точки доступа:
Strassner, Jochen; Schaller, Andreas

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска