СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АДРЕСНОСТЬ<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 08.07-04А3.348

Vauthier, Christine.
Nanomedicines: A new approach for the treatment of serious diseases [Text] / Christine Vauthier, Patrick Couvreur // J. Biomed. Nanotechnol. - 2007. - Vol. 3, N 3. - P223-234 . - ISSN 1550-7033
Перевод заглавия: Наномедицина: новый подход к терапии тяжелых заболеваний

ГРНТИ	34.57.21

ВИНИТИ 341.57.21
Рубрики: НАНОМЕДИЦИНА
СРЕДСТВА ДОСТАВКИ ЛЕКАРСТВ
НАНОЧАСТИЦЫ
АДРЕСНОСТЬ ДОСТАВКИ
БИОДОСТУПНОСТЬ ЛЕКАРСТВ
ОБЗОРЫ

Доп.точки доступа:
Couvreur, Patrick

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.09-04Я6.090

Wolner, D. A.
Kinetics of polarised expression of apical and basal lateral proteins in MDCK epithelial cells [Text] / D. A. Wolner, H. J. Nelson // J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 111, N 5. - P458 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Кинетики поляризованной экспрессии апикальных и базальных белков в эпителиальных клетках MDCK
Аннотация: Достижение полного монослоя в культуре Кл эпителия почки собаки MDCK сопровождается формированием межклеточных контактов и установлением поляризованного транспорта новообразованных белков в апикальные и базально-латеральные мембраны клеточного монослоя. Используя биотинилирование поверхностных белков установили, что десмосомный маркерный гликопротеин DG-1 адресуется только в предназначенный ему участок поверхности, а др. маркерный белок базолатеральных мембран, увоморулин, адресуется как в базолатеральные, так и в апикальные мембраны Кл. Секретируемый апикальной поверхностью гликопротеин gp83 через 2 ч после образования межклеточных контактов появляется только в апикальной среде монослоя. Строго базолатеральная локализация увоморулина достигается через 4 ч после установления межклеточных контактов, а специфич. для апикальных мембран гликопротеин gp 135/170 достигает правильного расположения после более длит. периода. Т. обр. различные адресные белки в поляризованных Кл MDCK с различной кинетикой достигают правильного адресования и расположения в соотв. доменах плазматич. мембраны. США, Stanford Univ. Sch. Med., Stanford, CA 94305.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.15
Рубрики: КЛЕТОЧНЫЕ КОНТАКТЫ
БЕЛКИ
АДРЕСНОСТЬ
БИОМЕМБРАНЫ
БАЗОЛАТЕРАЛЬНЫЕ МЕМБРАНЫ
КЛЕТКИ MDCK

Доп.точки доступа:
Nelson, H.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.11-04Я6.316

Dissection of the targeting domains of the insulin-regulatable glucose transporter (GLUT-4) [Text] : [Abstr.] 31st Annu. Meet. Amer. Soc. Cell Biol., Boston, Mass., 8-12 Dec., 1991 / R. C. Piper [et al.] // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - P303 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Выявление адресного домена регулируемого инсулином транспортера глюкозы GLUT-4
Аннотация: Транспортер глюкозы GLUT-4, специфичный для жировых и мышечных Кл, транслоцируется из транс-Гольджи в плазматич. мембраны в ответ на обработку Кл инсулином. Характерной особенностью GLUT-4 является их секвестрация из плазматич. мембран в мембраны транс-Гольджи в покоящихся Кл. Для изучения природы этой особенность GLUT-4 использовали укороченные GLUT-4 и химерные транспортеры глюкозы, состоящие из участков GLUT-4 и участков др. транспортеров глюкозы GLUT-1 и GLUT-2, к-рые в норме накапливаются в плазматич. мембранах Кл. Культивируемые Кл СНО, L929 и ВНК трансфицировали кДНК укороченных или химерных транспортеров глюкозы в векторе вируса Синдбис и изучали св-ва полученных трансфектантов и распределение в них рекомбинантных транспортеров глюкозы. Показали, что адресность GLUT-4 в транс-Гольджи в покоящихся Кл и в Кл, лишенных чувствительности к инсулину обеспечивается N-концевым 38-членным участком м-лы GLUT-4.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: ГЛЮКОЗА
ТРАНСПОРТЕР GLUT4
АДРЕСНОСТЬ
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
ИНСУЛИН
КЛЕТКИ CHO

Доп.точки доступа:
Piper, R.C.; Tai, C.; Slot, J.; Huang, H.; Rice, C.; James, D.E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.01-04Я6.047

Biogenesis of surface polarity by fischer rat thyroid (FRT) epithelial cells [Text] : [Abstr.] 31st Annu. Meet. Amer. Soc. Cell Biol., Boston, Mass., 8-12 Dec., 1991 / C. Zurzolo [et al.] // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - P194 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Биогенез полярности поверхности эпителиоцитов FRT щитовидной железы крыс Фишер
Аннотация: Методами иммунофлуоресценции, лазерной сканирующей конфокальной микроскопии и биотинилирования поляризованно распределенных компонентов клеточной поверхности показали, что при формировании сплошного монослоя Кл FRT возрастает полярность маркеров апикальной и базолатеральной поверхностей Кл. Показаны различия между белками в степени избирательности и их адресной доставки на противоположные поверхности Кл. Исследуют отличия в распределении маркерных мембранных белков между Кл. FRT и MDCK.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.11 + 341.19.19.21.19
Рубрики: КЛЕТОЧНАЯ ПОВЕРХНОСТЬ
КОМПОНЕНТЫ
ПОЛЯРНОСТЬ
БЕЛКИ
АДРЕСНОСТЬ
ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
ЩИТОВИДНАЯ ЖЕЛЕЗА

Доп.точки доступа:
Zurzolo, C.; Bivic, A.Le; Lisanti, M.; Caras, I.; Nitsch, L.; Rodriguez-Boulan, E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.01-04Я6.347

Domains responsible for the differential targeting of glucose transporter isoforms [Text] / Tomoichiro Asano [et al.] // J. Biol. Chem. - 1992. - Vol. 267, N 27. - P19636-19641 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Домены, ответственные за различную адресность изоформ переносчиков глюкозы
Аннотация: Для исследования мех-мов различного распределения переносчиков глюкозы GLUT1 и GLUT4 в Кл СНО стабильно экспрессировали несколько химерных переносчиков глюкозы, в к-рых участки переносчика GLUT4 заменены на соотв. участки переносчика GLUT1. Обнаружено 2 домена переносчика GLUT4, к-рые не относятся к N- и С-концевым доменам и определяют его положение во внутриклеточных пузырьках. Первый домен содержит лейциновую застежку, необходимую для его адекватного расположения. Др. домен содержит 28 аминокислот, 9 из к-рых различны для переносчиков GLUT1 и GLUT4. Установлено, что химерные переносчики, содержащие либо оба домена, либо только первый домен, либо не содержащие этих доменов, по разному распределены в Кл, причем 65, 30 и 15% переносчика, соотв., находятся в плазматич. мембране. Добавление инсулина не изменяет распределение химерных переносчиков. Считается, что домены специфически узнаются мех-мом распределения в Кл СНО. Япония, Fac. of Med. Univ. of Tokyo, Hongo, Tokyo 113. Библ. 28.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ГЛЮКОЗА
ПЕРЕНОСЧИКИ
АДРЕСНОСТЬ
ДОМЕНЫ
ТОПОГЕНЕЗ БЕЛКОВ
КЛЕТКИ CHO

Доп.точки доступа:
Asano, Tomoichiro; Takata, Kuniaki; Katagiri, Hideki; Tsukuda, Katsunori; Lin, Jiann-Liang; Ishihara, Hisamitsu; Inukai, Kouichi; Hirano, Hiroshi; Yazaki, Yoshio; Oka, Yoshitomo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.03-04Я6.308

Morano, Kevin A.
The role of compartment acidification in sorting of soluble and membrane proteins to the yeast vacuole [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell Biol. "Genet. and in vitro Anal. Cell Compartmentalizat.", Taos, N. M., Febr. 8-14, 1993 / Kevin A. Morano, Daniel J. Klionsky // J. Cell. Biochem. - 1993. - Suppl. 17 С. - P43 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Роль подкисления компартмента в адресовании растворимых и мембранных белков к вакуолям дрожжей
Аннотация: V-АТФаза (I) снижает рН в вакуолях дрожжей (Д) Saccharomyces cerevisiae. I имеет гомологи в животных и растительных Кл. Семейство I характеризуется наличием периферич. субкомплекса (V[1]), включающего субъединицы с доменами, связывающими АТФ или имеющими каталитич. ф-ции (VATA=65 кД, VATB=57 кД, VATC= =42 кД и VMA4=31 кД). Кроме того, имеются 2 белка, являющимися компонентами системы переноса протонов (VATc=16 кД и VPH1=100 кД). Биохим. и молек.генетич. методами исследовали влияние закисления внутреннего объема (ЗВО) на эффективность разделения белков. В присутствии ингибиторов I или соед., увеличивающих ЗВО, зарегистрированы дефекты в разделении карбоксипептидазы Y и протеинкиназы А. Нарушение генов, кодирующих А, В и с субъединицы I также приводит к накоплению р-римых белков в форме предшественика. ЗВО практически не влияет на взаимодействие со щел. фосфатазой (ALP) - предшественник накапливается только у vat мутантов Д. Проведенное исследование Д с нарушением генов VATc и VMA4 показало, что фенотип таких Д и исследованных ранее мутантов по генам VATA, VATB и VATC совпадает. Предпринята попытка точно описать ошибку в разделении ALP по отношению к др. р-римым гидролазам при исследовании мутаций в гене VAT. Проведены эксперименты с удвоением V[1] в присутствии промотора GAL10. Оба подхода позволят описать роль ЗВО в эффективности разделения белков вакуолей и определить его возможные дефекты.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: ВОДОРОДНЫЙ ПОКАЗАТЕЛЬ (РН)
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ
БЕЛКИ
АТФАЗА V
АДРЕСНОСТЬ
ВАКУОЛИ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Klionsky, Daniel J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 15.10-04М1.175

Гомзикова, М. О.
Получение и характеристика искусственных микровезикул из генетически модифицированной культуры клеток человека [Текст] / М. О. Гомзикова, С. К. Расулова, А. А. Ризванов // Сборник трудов 4 Международной научно-практической конференции "Постгеномные методы анализа в биологии, лаборатории и клинической медицине: геномика, протеомика, биоинформатика", Postgenome-2014, Казань, 29 окт.-1 нояб., 2014. - Казань, 2014. - С. 160
Аннотация: Использование естественных образований клеток человека - микровезикул (МВ) в качестве средства доставки терапевтических препаратов является новым перспективным направлением биомедицины, поскольку МВ лишены иммуногенности и при этом, благодаря наличию рецепторов на своей поверхности, обладают определенной адресностью доставки. Целью работы явилось получение и характеристика искусственных микровезикул (иМВ) клеток человека из генетически модифицированной культуры клеток НЕК 293 FT с маркерным геном GFP. Обнаружено, что в образце иМВ отсутствуют жизнеспособные клетки, способные к пролиферации, а иМВ включают в себя цитоплазматическое содержимое клетки, в том числе органеллы (митохондрии) и плазмидную ДНК. Кроме того показано, что при нанесении искусственных микровезикул на клетки (MCF7 и НЕК 293 FT) происходит их слияние и перенос содержимого в клетку-реципиента. Таким образом, иМВ, отвечая сразу двум важнейшим критериям - безопасность и эффективность, могут выступать в качестве новой векторной системы для генной терапии. Россия, Казанский (Приволжский) фед. ун-т, Казань

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: СИСТЕМЫ ДОСТАВКИ АКТИВНЫХ МОЛЕКУЛ
ИСКУССТВЕННЫЕ МИКРОВЕЗИКУЛЫ
ПОЛУЧЕНИЕ ИЗ КЛЕТОК ЧЕЛОВЕКА
БЕЗОПАСНОСТЬ
АДРЕСНОСТЬ
ЭФФЕКТИВНОСТЬ
ГЕНОТЕРАПИЯ
ВЕКТОРЫ

Доп.точки доступа:
Расулова, С.К.; Ризванов, А.А.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска