СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=CONUS<.>)

Общее количество найденных документов : 148
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 10.09-04Т4.67

Biggs, Jason S.
'альфа'-Conopeptides specifically expressed in the salivary gland of Conus pulicarius [Text] / Jason S. Biggs, Baldomero M. Olivera, Yuri I. Kantor // Toxicon. - 2008. - Vol. 52, N 1. - P101-105 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Специфичная экспрессия альфа-конопептидов в слюнной железе Conus pulicarius
Аннотация: Анализ последовательностей кДНК-библиотеки слюнной железы Conus pulicarius выявил экспрессию 2 транскриптов, чьи спрогнозированные генные продукты, после пост-трансляционного процессинга, очень напоминают зрелые конопептиды, относящиеся к семейству 'альфа'-конотоксинов. Эти 2 транскрипта, подобно транскриптам 'альфа'-конотоксинов, предположительнок одируют зрелые пептиды, содержащие консервативный цистеиновый тип А-суперсемейства (СС-С-С), однако высококонсервативные сигнальные последовательности А-суперсемейства отсутствуют. Анализ представителей А-суперсемейства, экспрессированных в ядовитом канале тех же образцов Conus pulicarius, выявил 3 предполагаемые последовательности 'альфа'-конотоксина; транскрипты слюнной железы не были обнаружены в кДНК-библиотеке ядовитого канала, это свидетельствует о том, что данные 'альфа'-контоксины являются специфичными для слюнной железы. Т. обр., экспрессия конотоксин-подобных генных продуктов слюнной железой может вносить свой вклад в сложный состав яда Conus

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: ЯДЫ МОЛЛЮСКОВ
CONUS PULICARIUS
СЛЮННАЯ ЖЕЛЕЗА
АЛЬФА-КОНОПЕПТИДЫ
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Olivera, Baldomero M.; Kantor, Yuri I.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 10.12-04И1.150

Biggs, Jason S.
'альфа'-Conopeptides specifically expressed in the salivary gland of Conus pulicarius [Text] / Jason S. Biggs, Baldomero M. Olivera, Yuri I. Kantor // Toxicon. - 2008. - Vol. 52, N 1. - P101-105 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Специфичная экспрессия альфа-конопептидов в слюнной железе Conus pulicarius
Аннотация: Анализ последовательностей кДНК-библиотеки слюнной железы Conus pulicarius выявил экспрессию 2 транскриптов, чьи спрогнозированные генные продукты, после пост-трансляционного процессинга, очень напоминают зрелые конопептиды, относящиеся к семейству 'альфа'-конотоксинов. Эти 2 транскрипта, подобно транскриптам 'альфа'-конотоксинов, предположительно кодируют зрелые пептиды, содержащие консервативный цистеиновый тип А-суперсемейства (СС-С-С), однако высококонсервативные сигнальные последовательности А-суперсемейства отсутствуют. Анализ представителей А-суперсемейства, экспрессированных в ядовитом канале тех же образцов Conus pulicarius, выявил 3 предполагаемые последовательности 'альфа'-конотоксина; транскрипты слюнной железы не были обнаружены в кДНК-библиотеке ядовитого канала, это свидетельствует о том, что данные 'альфа'-контоксины являются специфичными для слюнной железы. Т. обр., экспрессия конотоксин-подобных генных продуктов слюнной железой может вносить свой вклад в сложный состав яда Conus

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.09.09.29
Рубрики: ЯДЫ МОЛЛЮСКОВ
CONUS PULICARIUS (MOLL.)
СЛЮННАЯ ЖЕЛЕЗА
АЛЬФА-КОНОПЕПТИДЫ
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Olivera, Baldomero M.; Kantor, Yuri I.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.05-04Т4.212

'альфа'-Conotoxin Ei, a new nicotinic acetylcholine receptor antagonist with novel selectivity [Text] / Jennifer S. Martinez [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 44. - P14519-14526 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: 'альфа'-Конотоксин E1, новый антагонист никотиновых холинорецепторов с новой селективностью
Аннотация: Из яда Conus ermineus выделили новый 18-членный 'альфа'-конотоксин, отличающийся по последовательности (Arg-Asp-Hyp-Cys-Cys-Tyr-His-Pro-Thr-Cys-Asn-Met-Ser-Asn-Pro-Gln- Ile-Cys-NH[2] с дисульфидными мостиками между Cys4-Cys10 и Cys5-Cys18) от ранее известных 'альфа'-конотоксинов и получивший название 'альфа'-конотоксин E1. При взаимодействии с никотиновыми холинорецепторами (НХР) электрического органа Torpedo 'альфа'-конотоксин E1, в отличие от других 'альфа'-конотоксинов, селективно связывается с участком на границе 'альфа'/'дельта'-субъединиц. При действии на НХР млекопитающих 'альфа'-конотоксин E1 взаимодействует с участками границы субъединиц 'альфа'/'дельта' и 'альфа'/'гамма' с нек-рым предпочтением к первому, что также отличает его от известных ранее 'альфа'-конотоксинов. США, Dep. Biol., Univ. Utah, Salt Lace City, UT 84112. Библ. 32

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: 'АЛЬФА'-КОНОТОКСИН E1
АНТАГОНИСТ
ХОЛИНОРЕЦЕПТОР
НИКОТИНОВЫЙ
ЯДЫ
CONUS

Доп.точки доступа:
Martinez, Jennifer S.; Olivera, Baldomero M.; Gray, William R.; Craig, A.Grey; Groebe, Duncan R.; Abramson, Stewart N.; McIntosh, J.Michael

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 03.08-04Т4.73

'альфа'-Conotoxin GIC from Conus geographus, a novel peptide antagonist of nicotinic acetylcholine receptors [Text] / J.Michael McIntosh [et al.] // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 37. - P33610-33615 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новооткрытый пептидный антагонист никотиновых ацетилхолиновых рецепторов 'альфа'-конотоксин GIC из Conus geographicus
Аннотация: Описали клонирование и синтез новооткрытого 'альфа'-конотоксина из C. geographicus. В отличие от ранее изолированных 'альфа'-конотоксинов этот токсин лишен активности в отношении рецепторов мышечного типа; мишенью для него служат нейрональные никотиновые ацетилхолиновые рецепторы. США, Dep. Biol., Univ. Utah., Salt Lake City UT 84112. Библ. 24

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.11.11.99
Рубрики: Н-ХОЛИНОРЕЦЕПТОРЫ
'АЛЬФА'-КОНОТОКСИН GIC
CONUS GEOGRAPHICUS

Доп.точки доступа:
McIntosh, J.Michael; Dowell, Cheryl; Watkins, Maren; Carrett, James E.; Yoshikami, Doju; Olivera, Baldomero M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 03.08-04М3.119

'альфа'-Conotoxin GIC from Conus geographus, a novel peptide antagonist of nicotinic acetylcholine receptors [Text] / J.Michael McIntosh [et al.] // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 37. - P33610-33615 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новооткрытый пептидный антагонист никотиновых ацетилхолиновых рецепторов 'альфа'-конотоксин GIC из Conus geographicus
Аннотация: Описали клонирование и синтез новооткрытого 'альфа'-конотоксина из C. geographicus. В отличие от ранее изолированных 'альфа'-конотоксинов этот токсин лишен активности в отношении рецепторов мышечного типа; мишенью для него служат нейрональные никотиновые ацетилхолиновые рецепторы. США, Dep. Biol., Univ. Utah., Salt Lake City UT 84112. Библ. 24

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.11
Рубрики: Н-ХОЛИНОРЕЦЕПТОРЫ
'АЛЬФА'-КОНОТОКСИН GIC
CONUS GEOGRAPHICUS

Доп.точки доступа:
McIntosh, J.Michael; Dowell, Cheryl; Watkins, Maren; Carrett, James E.; Yoshikami, Doju; Olivera, Baldomero M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 05.09-04Т4.100

'каппа'M-conotoxin RIIK, structural and functional novelty in a K{+} channel antagonist [Text] / Ahmed Al-Sabi [et al.] // Biochemistry. - 2004. - Vol. 43, N 27. - P8625-8635 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: kM-конотоксин RIIIK, структурная и функциональная новизна для антагониста K{+}-канала
Аннотация: Изучение структуры и функции kM-конотоксина RIIIK (kM-RIIIK) из Conus radiatus показали, что он блокирует активируемые потенциалом K{+}-каналы с новым фармакофором, который не содержит парный фрагмент. Несмотря на различия в аминокислотной последовательности и отсутствие перекрывания в фармакологической активности, ЯМР-анализ структуры kM-RIIIK выявил сходство с C-концевой областью 'мю'-конотоксина GIIIA, специфического блокатора Na{+}-канала Nav1.4 скелетных мышц. Ключевую роль в взаимодействии с K{+}-каналом играют четыре аминокислоты kM-RIIIK (Leu-1, Arg-10, Lys-18 и Arg-19). Структурные исследования и анализ влияния мутаций по Leu-1 на биологическую функцию kM-RIIIK показали, что, в отличие от хорошо охарактеризованных связывающихся с K{+}-каналами токсинов, kM-RIIIK блокирует регулируемые потенциалом K{+}-каналы по фармакофору, который не организован около парного содержащего лизин-гидрофобная аминокислота фрагмента. Германия, Mol. Cel. Neuropharm. Group, Max Planck Inst. Exper. Med. D-37075 Gottingen. Библ. 36

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.99
Рубрики: КАЛИЕВЫЕ КАНАЛЫ
KM-КОНОТОКСИН
CONUS RADIATUS
СТРУКТУРА
КАЛЬЦИЕВЫЕ КАНАЛЫ

Доп.точки доступа:
Al-Sabi, Ahmed; Lennartz, Dirk; Ferber, Michael; Gulyas, Jozsef; Rivier, Jean E.F.; Olivera, Baldomero M.; Carlomagno, Teresa; Terlau, Heinrich

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 05.09-04М3.15

'каппа'M-conotoxin RIIK, structural and functional novelty in a K{+} channel antagonist [Text] / Ahmed Al-Sabi [et al.] // Biochemistry. - 2004. - Vol. 43, N 27. - P8625-8635 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: kM-конотоксин RIIIK, структурная и функциональная новизна для антагониста K{+}-канала
Аннотация: Изучение структуры и функции kM-конотоксина RIIIK (kM-RIIIK) из Conus radiatus показали, что он блокирует активируемые потенциалом K{+}-каналы с новым фармакофором, который не содержит парный фрагмент. Несмотря на различия в аминокислотной последовательности и отсутствие перекрывания в фармакологической активности, ЯМР-анализ структуры kM-RIIIK выявил сходство с C-концевой областью 'мю'-конотоксина GIIIA, специфического блокатора Na{+}-канала Nav1.4 скелетных мышц. Ключевую роль в взаимодействии с K{+}-каналом играют четыре аминокислоты kM-RIIIK (Leu-1, Arg-10, Lys-18 и Arg-19). Структурные исследования и анализ влияния мутаций по Leu-1 на биологическую функцию kM-RIIIK показали, что, в отличие от хорошо охарактеризованных связывающихся с K{+}-каналами токсинов, kM-RIIIK блокирует регулируемые потенциалом K{+}-каналы по фармакофору, который не организован около парного содержащего лизин-гидрофобная аминокислота фрагмента. Германия, Mol. Cel. Neuropharm. Group, Max Planck Inst. Exper. Med. D-37075 Gottingen. Библ. 36

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.09
Рубрики: КАЛИЕВЫЕ КАНАЛЫ
KM-КОНОТОКСИН
CONUS RADIATUS
СТРУКТУРА
КАЛЬЦИЕВЫЕ КАНАЛЫ

Доп.точки доступа:
Al-Sabi, Ahmed; Lennartz, Dirk; Ferber, Michael; Gulyas, Jozsef; Rivier, Jean E.F.; Olivera, Baldomero M.; Carlomagno, Teresa; Terlau, Heinrich

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 91.03-04Т4.169

Dutar, Patrick.
'омега'-Conotoxin GVIA blocks synaptic transmission in the CA1 field of the hippocampus [Text] / Patrick Dutar, Olivier Rascol, Yvon Lamour // Eur. J. Pharmacol. - 1989. - Vol. 174, N 2-3. - P261-266 . - ISSN 0014-2999
Перевод заглавия: 'омега'-Конотоксин GVIA блокирует синаптическую передачу в поле СА1 гиппокампа
Аннотация: Изучали влияние 'омега'-конотоксина GVJA (I), выделенного из яда морского моллюска Conus geographus, на нейроны гиппокампа крысы при внутриклеточной регистрации их активности в срезах in vitro (методика описана). I (0,1-1 мкМ) быстро и необратимо блокировал вызванные (ВПСП) и ингибиторные постсинаптич. потенциалы, вызываемые эл. стимуляцией коллатералей Шаффера и комиссуральных волокон. I также подавлял медленные холинергич. ВПСП, вызываемые эл. стимуляцией холинергич. волокон. Присутствие I не влияет на постсинаптич. эффекты баклофена или карбахола и на др. Са-зависимые процессы, такие как послегиперполяризация. Результаты свидетельствуют, что I действует пресинаптически, подавляя секрецию нейромедиаторов. Возможно, I в гиппокампе блокирует пресинаптич. потенциалчувствительные кальциевые каналы N-типа. Франция, Lab. de Physiopharmacol. du Systeme Nerveux, INSERM U161, 75014 Paris. Библ. 20.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
CONUS GEOGRAPHUS
КОНОТОКСИН* 'ОМЕГА'-
МОЗГ
СИНАПТИЧЕСКАЯ ПЕРЕДАЧА

Доп.точки доступа:
Rascol, Olivier; Lamour, Yvon

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 13.02-04И1.142

A diverse family of novel peptide toxins from an unusual cone snail, Conus californicus [Text] / W. F. Gilly [et al.] // J. Exp. Biol. - 2011. - Vol. 214, N 1. - P147-161 . - ISSN 0022-0949
Перевод заглавия: Разнообразное семейство новых петидных токсинов из Conus californicus
Аннотация: Разнообразие токсинов Conus отражает высокую диверсификацию видов, характерных для Индо-Тихоокеанского региона. Считается, что эволюция здесь связана со специализацией пищевой ниши в результате внутриродовой конкуренции. Рассмотрен вид Conus californicus (флогенетическая аномалия), эндемичный для умеренного северо-восточного Тихоокеанского региона. Практически не имеющий внутриродовых конкурентов, он живет за счет более широкого разнообразия организмов, чем любые другие улитки рода Conus. С помощью молекулярного клонирования кДНК и масс-спектрометрии, были изучены пептиды, выделенные из ядовитых протоков, с целью определить последовательности и посттрансляционные модификации для двух токсинов, содержащих восемь цистеиновых остатков (сal12a и cal12b, с рамкой считывания типа 12), которые блокировали потенциал-зависимые Na+каналы. На основе гомологии лидерной последовательности и механизма действия, эти токсины были родственны O-супер-семейству, но значительно отличались от других представителей группы. Шесть из восьми цистеиновых остатков составляли каноническую рамку считывания представителей О-суперсемейства, однако два дополнительных цистеиновых остатка в N-концевой области заставляли классифицировать эти токсины как О+2 внутри О-суперсемейства. Пятнадцать предполагаемых вариантов токсинов Сal12.1 были идентифицированы с помощью мРНК, эти токсины различались преимущественно по двум коротким гипервариабельным областям и были отнесены к трем подтипам (Сal12.1.-3). Эта уникальная вариация не отмечалась для других токсинов Conus, и она свидетельствует о рекомбинации как о механизме, обеспечивающем разнообразие

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.09.09.99
Рубрики: ПЕРЕДНЕЖАБЕРНЫЕ
CONUS CALIFORNICUS (PROS.)
ПЕПТИДНЫЕ ТОКСИНЫ
РАЗНООБРАЗИЕ
ТИХИЙ ОКЕАН

Доп.точки доступа:
Gilly, W.F.; Richmond, T.A.; Duda, T.F.; Elliger, C.; Lebaric, Z.; Schulz, J.; Bingham, J.P.; Sweedler, J.V.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 92.10-04Т4.133

A negative inotropic effect of omega-conotoxin GVIA in isolated, blood-perfused dog right atria [Text] / Lei-Ming Ren [et al.] // Jap. J. Pharmacol. - 1991. - Vol. 57, N 4. - P613-616 . - ISSN 0021-5198
Перевод заглавия: Отрицательный инотропный эффект 'ОМЕГА'-конотоксина GVIA на изолированном, перфузируемом кровью правом предсердии собаки
Аннотация: На изолированном предсердии собаки изучали действие 'ОМЕГА'-конотоксина GVIA (I) - блокатора кальциевых каналов типа N, выделенного из моллюска Conus geographus. Показали, что при конц-иях 0,3-3 нмоля I вызывал дозозависимое снижение сократительного усилия предсердия, не влияя на скорость синусового проведения. Заключают, что I может угнетать сократительную активность предсердий, но не их автоматизм. Япония, Shinshu Univ. School of Med., Matsumoto 390. Библ. 10.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
CONUS GEOGRAPHUS
КОНОТОКСИН*ОМЕГА-
ПРЕДСЕРДИЯ
СОКРАТИТЕЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
АВТОМАТИЗМ
СОБАКИ

Доп.точки доступа:
Ren, Lei-Ming; Furukawa, Yasuyuki; Karasawa, Yasuyuki; Murakami, Makoto; Takayama, Shin; Inoue, Yasurou; Sawaki, Shoji; Chiba, Shigetoshi

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 90.08-04И1.223

Rossum, H. M.van
A new cone from the coasts of Kenya (Indian Ocean) (Gastropoda: Conidae) [Text] / H. M.van Rossum // 77Conchiglia. - 1990. - Vol. 22, N 250. - С. 29-31 . - ISSN 0394-0152
Перевод заглавия: Новый [вид рода] Conus с берегов Кении (Индийский океан)
Аннотация: Конхологическое описание Conus suzannae sp. n. из группы "текстильных" конусов. Размеры голотипа: высота 38,8, ширина 17,6 мм. Типовое местонахождение - Кения, Малинди. Сравнение с близкими видами. Библ. 7.

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.09.09.11
Рубрики: ПЕРЕДНЕЖАБЕРНЫЕ
CONUS SUZANNA (PROS.)
ИНДИЙСКИЙ ОКЕАН
КЕНИЯ

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.01-04Я6.403

A new family of conotoxins that blocks voltage-gated sodium channels [Text] / J.Michael McIntosh [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 28. - P16796-16802 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новое семейство конотоксинов, блокирующих потенциал-открываемые натриевые каналы
Аннотация: Из Conus marmoreus выделили 2 конотоксина, названные 'омега'O-конотоксинами. Эти 2 пептида (MrVIA и MrVIB) эффективно подавляли натриевую проводимость в нейронах Aplysia. Определили аминокислотную последовательность этих пептидов и провели химический синтез пептида MrVIA. Показали, что функциональная активность синтетического пептида неотличима от активности природного MrVIA. Отмечают отсутствие сходства между аминокислотными последовательностями 'омега'O- и 'омега'-конотоксинами, хотя в последовательностях кДНК, кодирующих предшественников 'омега'O-, 'омега'- и 'дельта'-конотоксинов отмечается значительное сходство. США, Dep. Biol., Univ. Utah, Salt Lake City, UT 84112. Библ. 29

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: КОНОТОКСИНЫ
БЛОКИРОВАНИЕ
НАТРИЕВЫЕ КАНАЛЫ
ПОТЕНЦИАЛ-ОТКРЫВАЕМЫЕ
CONUS MARMOREUS

Доп.точки доступа:
McIntosh, J.Michael; Hasson, Arik; Spira, Micha E.; Gray, William R.; Li, Wenqin; Marsh, Maren; Hillyard, David R.; Olivera, Baldomero M.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.12-04Т4.205

A new family of conotoxins that blocks voltage-gated sodium channels [Text] / J.Michael McIntosh [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 28. - P16796-16802 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новое семейство конотоксинов, блокирующих потенциал-открываемые натриевые каналы
Аннотация: Из Conus marmoreus выделили 2 конотоксина, названные 'омега'O-конотоксинами. Эти 2 пептида (MrVIA и MrVIB) эффективно подавляли натриевую проводимость в нейронах Aplysia. Определили аминокислотную последовательность этих пептидов и провели химический синтез пептида MrVIA. Показали, что функциональная активность синтетического пептида неотличима от активности природного MrVIA. Отмечают отсутствие сходства между аминокислотными последовательностями 'омега'O- и 'омега'-конотоксинами, хотя в последовательностях кДНК, кодирующих предшественников 'омега'O-, 'омега'- и 'дельта'-конотоксинов отмечается значительное сходство. США, Dep. Biol., Univ. Utah, Salt Lake City, UT 84112. Библ. 29

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: КОНОТОКСИНЫ
БЛОКИРОВАНИЕ
НАТРИЕВЫЕ КАНАЛЫ
ПОТЕНЦИАЛ-ОТКРЫВАЕМЫЕ
CONUS MARMOREUS

Доп.точки доступа:
McIntosh, J.Michael; Hasson, Arik; Spira, Micha E.; Gray, William R.; Li, Wenqin; Marsh, Maren; Hillyard, David R.; Olivera, Baldomero M.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 03.10-04Т4.106

A new level of conotoxin diversity, a non-native disulfide bond connectivity in 'альфа'-conotoxin AuIB reduces structural definition but increases biological activity [Text] / Julie L. Dutton [et al.] // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 50. - P48849-48857 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новый тип вариабельности конотоксина - ненативное распределение дисульфидных связей в 'альфа'-конотоксине AuIB уменьшает однозначность структуры, но увеличивает биологическую активность
Аннотация: С целью определения влияния распределения S-S-связей на структуру и активность синтезированы 'альфа'-конотоксин AuIB Conus aulicus и его вариант с измененным распределением S-S-связей. Оба пептида имеют последовательность GCCSYPPCFATNPDC, но глобулярный AuIB дикого типа имеет S-S-связи С2-С8 и С3-С15, а ленточный изомер имеет S-S-связи С2-С15 и С3-С8. Методами ЯМР определена структура обоих пептидов в растворе (коды в PDB 1MXN и 1MXP) и исследована их способность блокировать никотиновые ацетилхолиновые рецепторы на разобщенных нейронах парасимпатических ганглиев крысы. Несмотря на то, что ленточный изомер имеет менее выраженную структуру, его активность неожиданно оказалась в 'ЭКВИВ'10 раз более высокой, чем у пептида дикого типа. Насколько известно, впервые получен изомер конотоксина с ненативными S-S-связями, обладающий большей биологической активностью, чем его природный изомер. Австралия, Inst. Mol. Biosci., Univ. Queensland, Brisbane, Qd. 4072. Библ. 59

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: 'АЛЬФА'-КОНОТОКСИН AUIB
ИЗОМЕР
ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ
НЕНАТИВНОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
РОЛЬ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР-СПЕКТРОСКОПИЯ
CONUS AULICUS

Доп.точки доступа:
Dutton, Julie L.; Bansal, Paramjit S.; Hogg, Ron C.; Adams, David J.; Alewood, Paul F.; Craik, David J.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 04.05-04М3.352

A novel 'альфа'-conotoxin identified by gene sequencing is active in suppressing the vascular response to selective stimulation of sensory nerves in vivo [Text] / D. W. Sandall [et al.] // Biochemistry. - 2003. - Vol. 42, N 22. - P6904-6911 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Новый 'альфа'-конотоксин, идентифицированный путем секвенирования генов, проявляет активность в подавлении сосудистого ответа при селективной стимуляции сенсорных нервов in vivo

ГРНТИ	34.39.19

ВИНИТИ 341.39.19.51
Рубрики: 'АЛЬФА'-КОНОТОКСИНЫ
ГЕНЫ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
СОСУДИСТЫЙ ОТВЕТ
ПОДАВЛЕНИЕ
CONUS VICTORIAE
ЯД ЗМЕЙ

Доп.точки доступа:
Sandall, D.W.; Satkunanathan, N.; Keays, D.A.; Polidano, M.A.; Liping, X.; Pham, V.; Down, J.G.; Khalil, Z.; Livett, B.G.; Gayler, K.R.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 07.10-04Т4.186

A novel conotoxin from Conus striatus, 'мю'-SIIIA, selectively blocking rat tetrodotoxin-resistant sodium channels [Text] / Cheng-Zhong Wang [et al.] // Toxicon. - 2006. - Vol. 47, N 1. - P122-132 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Новый конотоксин из Conus striatus, 'мю'-SIIIA, селективно локирующий тетродотоксин-устойчивые натриевые каналы крыс
Аннотация: 'мю'-Конотоксин SIIIA, новый блокатор тетродотоксин-устойчивых (TTX-R) натриевых каналов (VGSCs), выделен из улитки Conus striatus. Вычисленная последовательность состоит из сигнального пептида в 20 остатков, пропептида, содержащего 31 остаток, зрелого токсина из 20 остатков, с циклизованным Gln на N-конце и амидированным C-концом. 'мю'-SIIIA имеет общую цистеиновую структуру с другими 'мю'-конотоксинами. Кроме того, он имеет высокую гомологию последовательностей с 'мю'-SmIIIA, недавно охарактеризованным токсином из C. stercusmuscarum, который является мощным блокатором TTX-R VGSCs в нейронах лягушки. Показано, что в цельной клетке 'мю'-SIIIA сильно и селективно ингибирует TTX-R VGSCs в диссоциированных нейронах ганглий дорсальных корешков небольшого диаметра взрослых крыс, причем дозо- и времязависимым образом и необратимо. Основанное на гомологии моделирование 'мю'-PIIIA, SIIIA и SmIIIA подразумевает, что они имеют общее строение каркаса, за исключением N-конца. Гидроксипропиленовый остаток, присутствующий только у 'мю'-PIIIA, отсутствовал и замещался Asp остатком в 'мю'-SIIIA и SmIIIA. Аналогично, один важный основной остаток (Arg{12} в 'мю'-PIIIA) замещался серином в последних 2 токсинах. Такие различия могли обеспечить их способность селективно ингибировать TTX-S- или TTX-R-VGSCs. Учитывая, что ТТХ-R VGSCs, преимущественно экспрессируемые в нейронах дорсальных корешков, играют ключевую роль в передаче ноцицептивной информации и что их специфичные антагонсты пока еще не найдены, можно говорить о перспективе применения 'мю'-SIIIA в функциональных исследованиях этих каналов, а также для разработки эффективных обезболивающих средств

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: CONUS STRIATUS
КОНОТОКСИН
НАТРИЕВЫЕ КАНАЛЫ

Доп.точки доступа:
Wang, Cheng-Zhong; Zhang, Hua; Jiang, Hui; Lu, Wuyuan; Zhao, Zhi-Qi; Chi, Cheng-Wu

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 05.08-04Т4.170

A novel conotoxin inhibiting vertebrate voltage-sensitive potassium Channels [Text] / S. Kauferstein [et al.] // Toxicon. - 2003. - Vol. 42, N 1. - P43-52 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Новый конотоксин, ингибирующий потенциал-чувствительные каналы позвоночных
Аннотация: Сообщается о новом конотоксине, который является 1-м членом структурно нового суперсемейства пептидов из яда Conus и первым конотоксином, воздействующим на K{+}-каналы позвоночных. Новый токсин, получивший название конотоксин ViTx, был выделен из яда Conus virgo. По структуре он представляет собой простую цепь, состоящую из 35 аминокислотных остатков, пересеченных четырьмя дисульфидными мостиками. Аминокислотная последовательность конотоксина ViTx (SRCFPPGIYCTSYLPCCWGICCSTCRNVCHLRIGK) была частично определена с помощью метода расщепления по Эдману и установлена из нуклеотидных последовательностей кДНК токсина. При изучении на различных ионных каналах установлено, что токсин ингибирует K{+}-каналы позвоночных, а именно, Kv1.1 и Kv1.3, но не Kv1.2. Химически синтезированное соединение проявляло такую же физиологическую активность и имело идентичную молекулярную массу (3933.7 Да) как и нативный токсин

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: CONUS
КОНОТОКСИН VITX
СТРУКТУРА
БИОЛОГИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
КАЛИЕВЫЕ КАНАЛЫ

Доп.точки доступа:
Kauferstein, S.; Huys, I.; Lamthanh, H.; Stocklin, R.; Sotto, F.; Menez, A.; Tytgat, J.; Mebs, D.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 98.07-04И1.225

A novel post-translational modification involving bromination of tryptophan. Identification of the residue, L-6-bromotryptophan , in peptides from Conus imperialis and Conus radiatus venom [Text] / A.Grey Craig [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 8. - P4689-4698 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новая посттрансляционная модификация с участием бромирования триптофана. Идентификация остатка L-6-бромтриптофана в пептидах из ядов Conus imperialis и Conus radiatus
Аннотация: Описана ранее неизвестная посттрансляционная модификация остатков триптофана путем их галогенирования. Бромтриптофановые остатки обнаружены в пептидах из яда хищных моллюсков рода Conus - гептапептиде из яда C. imperialis (слабо влияет на поведение мыши) и в пептиде из 33 остатков из яда C. radiatus (вызывает сонное состояние у мыши). Определены последовательности этих пептидов и положение в них бромированных остатков. Показано, что бромированные остатки являются L-6-бромтриптофаном. США, 201 South Biol., Univ. Utah, Salt Lake City, UT 84112. Библ. 76

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.09.09.99
Рубрики: ПЕПТИДЫ
БРОМТРИПТОФАНОВЫЕ ОСТАТКИ
ЯДЫ МОЛЛЮСКОВ
CONUS IMPERIALIS
CONUS RADIATUS

Доп.точки доступа:
Craig, A.Grey; Jimenez, Elsie C.; Dykert, John; Nielsen, David B.; Gulyas, Joseph; Abogadie, Fe C.; Porter, John; Rivier, Jean E.; Cruz, Lourdes J.; Olivera, Baldomero M.; McIntosh, J.Michael

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.06-04Т4.135

A novel post-translational modification involving bromination of tryptophan. Identification of the residue, L-6-bromotryptophan , in peptides from Conus imperialis and Conus radiatus venom [Text] / A.Grey Craig [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 8. - P4689-4698 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новая посттрансляционная модификация с участием бромирования триптофана. Идентификация остатка L-6-бромтриптофана в пептидах из ядов Conus imperialis и Conus radiatus
Аннотация: Описана ранее неизвестная посттрансляционная модификация остатков триптофана путем их галогенирования. Бромтриптофановые остатки обнаружены в пептидах из яда хищных моллюсков рода Conus - гептапептиде из яда C. imperialis (слабо влияет на поведение мыши) и в пептиде из 33 остатков из яда C. radiatus (вызывает сонное состояние у мыши). Определены последовательности этих пептидов и положение в них бромированных остатков. Показано, что бромированные остатки являются L-6-бромтриптофаном. США, 201 South Biol., Univ. Utah, Salt Lake City, UT 84112. Библ. 76

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: ПЕПТИДЫ
БРОМТРИПТОФАНОВЫЕ ОСТАТКИ
ЯДЫ МОЛЛЮСКОВ
CONUS IMPERIALIS
CONUS RADIATUS

Доп.точки доступа:
Craig, A.Grey; Jimenez, Elsie C.; Dykert, John; Nielsen, David B.; Gulyas, Joseph; Abogadie, Fe C.; Porter, John; Rivier, Jean E.; Cruz, Lourdes J.; Olivera, Baldomero M.; McIntosh, J.Michael

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.01-04М3.37

A novel sodium channel inhibitor from Conus geographus: purification, structure, and pharmacological properties [Text] / Yuchio Yanagawa [et al.] // Biochemistry. - 1988. - Vol. 27, N 17. - P6256-6262
Перевод заглавия: Новый ингибитор натриевых каналов, выделенный из Conus geographus: очистка, структура и фармакологические свойства
Аннотация: Новый токсин, т. наз. конотоксин GS (CGS) выделен из морской улитки Conus geographus. CGS состоит из одной полипептидной цепи, включающей 34 аминокислотных остатка: в последовательности Ala-Cys-Ser-Gly-Arg-Gly-Ser-Arg-CysHyp-Hyp-Gln- Cys-Met-Gly-Leu-Arg- Cys-Gly-Arg-Gly-Asn-Pro-Gln-Lys-Cys-Ile-Gly-Ala-His-Gla-Asp-Val CGS ингибировал связывание [{3}H]Лиз-тетродотоксина (I) из [{3}H]-пропионилконотоксина CIIA мембранами пластинки электрического органа Electrophorus electricus (К[i]34 нМ и 24 нМ соотв). CGS ингибировал связывание I (1 нМ) гомогенатами скелетных мышц крысы (IC[5][0] 880 нМ), но в конц-ии 10 мкМ не влиял на связывание I фракцией Р[2] мозга крысы. Подобно м-конотоксину CGS может использоваться для идентификации подтипов нейронных и мышечных Na-каналов Япония, Brain Res. Inst. Niigata Univ. Библ. 43.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.02
Рубрики: НАТРИЕВЫЕ КАНАЛЫ
ИНГИБИТОРЫ
КОНОТОКСИН GS
CONUS GEOGRAPHUS
СТРУКТУРА
ФАРМАКОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
УЛИТКИ

Доп.точки доступа:
Yanagawa, Yuchio; Abe, Teruo; Satake, Mei; Odani, Shoji; Suzuki, Junichi; Ishikawa, Kiichi

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска