СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС<.>)

Общее количество найденных документов : 53
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-53

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.101

Cellulase production by Acidothermus cellulolyticus [Text] / M. Shiang [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. - 1990. - Vol. 24-25, Spring-summer. - P223-235 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Получение целлюлаз Acidothermus cellulolyticus
Аннотация: Обнаружено, что культура Acidothermus cellulolyticus, выделенная из термальных источников Йеллоустоунского Нац. парка, продуцирует целлюлазы при культивировании на средах, содержащих целлобиозу. Изучено изменение продуцирования целлюлаз, роста клеток и деградации целлобиозы при различных конц-иях целлобиозы в среде. Максим. активности целлюлаз изменяются в диапазоне от 21 до 69 ед/л, а объемные производительности от 0,92 до 2,49 ед/л в час пропорционально конц-ии целлобиозы. Наивысшая производительность целлюлаз наблюдается при использовании в кач-ве субстрата вторичных целлюлозных материалов. В кач-ве субстрата использованы также спешанные системы, содержащие целлобиозу в конц-ии 5 г/л и авицелл в диапазоне от 5 до 16 г/л. Уд. скорости образование фермента описываются ур-нием Моно в зависимости от конц-ии целлобиозы или авицелла. Определены кинет. х-ки системы роста в рамках этого уравнения. Библ. 18.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
ПОЛУЧЕНИЕ
ACIDOTHERMUS CELLULOLYTICUS
ВЫДЕЛЕНИЕ
ТЕРМАЛЬНЫЙ ИСТОЧНИК
СУБСТРАТЫ
ЦЕЛЛОБИОЗА
АВИЦЕЛЛ

Доп.точки доступа:
Shiang, M.; Linden, T.C.; Mohagheghi, A.; Rivard, C.F.; Grohmann, K.; Himmel, M.E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.12-04Б3.94

Cellulase production by Neurospora crassa on wheat straw [Text] / M. D. Romero [et al.] // Enzyme and Microb. Technol. - 1999. - Vol. 25, N 3-5. - P244-250 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Продукция целлюлазы [культурой] Neurospora crassa на пшеничной соломе
Аннотация: Изучали продукцию ферментов целлюлазного комплекса грибом Neurospora crassa на пшеничной соломе. Определяли влияние концентрации крахмала, температуры и исходного pH на продукцию 'бета'-глюкозидазы, экзоглюканазы и эндоглюканазы, а также на внеклеточный и мицелиальный белок. Показано, что при исходном pH 6,5 и температуре 30'ГРАДУС'C и концентрации крахмала 5% наблюдали наивысшие активности всех ферментов. Два максимума наблюдали для 'бета'-глюкозидазы и эндоглюканазы, в то время как активность экзоглюканазы было постоянной с конца экспоненциальной фазы. При добавлении ингибитора протеазы продукция 'бета'-глюкозидазы возрастала без флуктуации. При температуре 25'ГРАДУС'C продукция ферментов была ниже, а содержание мицелиального белка выше. Изменение исходных значений pH, понижение или повышение, снижало продукцию ферментов, но способствовало росту гриба. Испания, Dep. Ing. Quim., Fac CC, Quim., Univ. Complutense, Madrid. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: NEUROSPORA CRASSA (FUNGI)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПШЕНИЧНАЯ СОЛОМА
ЦЕЛЛЮЛАЗЫ
ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
ПРОДУКЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
УСЛОВИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Romero, M.D.; Aguado, J.; Gonzalez, L.; Ladero, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.206

Comparison of three commercial cellulases for production of glucose from acid-treated hardwood [Text] / M. J. Beck [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. - 1990. - Vol. 24-25, spring-summer. - P407-414 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Сравнение трех коммерческих целлюлаз для получения глюкозы из обработанной кислотой твердой древесины
Аннотация: Проведено сравнение трех коммерческих препаратов целлюлаз: Микотех, Целлюкласт фирмы Ново и Гененкор 150 L одноименной фирмы, по активностям. В кач-ве субстрата выбрана твердая древесина, предварительно обработанная к-той; в кач-ве кофермента в отдельных экспериментах добавляли целлобиазу. Каждый препарат целлюлазы тестировали при двух конц-иях субстрата и трех уровнях загрузки. Эффективность гидролиза оценивали определением сахаров до и после гидролиза в остатке, определяя восстанавливающие сахара и спецификацией моносахаридов. Библ. 5.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
БИОСИНТЕЗ
ГЛЮКОЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
БИОТРАНСФОРМАЦИЯ
PLANT ROW

Доп.точки доступа:
Beck, M.J.; Johnson, J.; Johnson, R.D.; Baker, C.S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.02-04Б3.96

Composition of the cellulolytic complex of the fungus A. terreus grown in submerged culture and on solid state fermentation [Text] / O. P. Beletskaya [et al.] // VTT Symp. - 1988. - N 88. - P50-56 . - ISSN 0357-9387
Перевод заглавия: Состав целлюлолитического комплекса грибов Agp. terreus, растущих в погруженной культуре и в [условиях] твердофазной ферментации
Аннотация: Изучали и сравнивали состав целлюлазных комплексов целлюлолитического гриба Asp. terreus выращиваемого в жидкой среде (ЖС) с древесными опилками или на опилках в условиях твердофазной ферментации (ПФ). Грибы растущие в ЖС, образовывали 4 эндоглюканазы (Эн, соответственно Эн-2е, Эн-3е, Эн-4е и Эн-5е) и две целлобиазы (Цл, соответственно Цл-I и Цл-II). При переносе в условия ТФФ гриб утрачивал способность образовывать Цл-II, имеющий мол. вес 67kb. При культивировании в ЖС все Эн и Цл обнаруживались внеклеточно или на поверхности субстрата. Кроме того Цл-I также экстрагировалась из клеточных стенок (КС). В условиях ТФФ высокомолекулярные Эн-2е и Эн-3е, имеющие мол. вес 42 и 34kb соответственно накапливались во внеклеточном пространстве и/или на поверхности субстрата. Низкомолекулярные Эн-4е и Эн-5е с мол. весом 17 и 5-8 kb соответственно были локализованы на грибных КС. Только Цл-I была связана с КС, когда pH культивирования был слабокислым (pH-4,7). При подщелачивании среды эта Цл-I освобождалась в среду. В процессе культивирования аспергилл в ЖС изменялся состав компонентов целлюлаз: содержание высокомолекулярных форм Эн и Цл-I снижалось, а содержание низкомолекулярных Эн и Цл-II возрастало. В условиях ТФФ состав целлюлазного комплекса не изменялся в процессе культивирование. Грибы хуже росли при ТФФ и образовывали меньше ферментов в пересчете на ед. веса субстрата. Активность секретируемых Эн и Цл при ТФФ повышалось при добавлении в среду NaNO[3], аминок-т или пептона в конц-ии 0,2-0,5%. Максим. стимулирующее действие оказывал пептон, к-рый также повышал долю низкомолекулярных Эн, необходимых для конверсии р-римых целлодектринов в целлобиозу. Обсуждается возможный механизм действия пептона на образование Эн и Цл при ТФФ. Предполагается, что пептон индуцирует частичный протеолиз ферментов. СССР, Inst. of Biochem. and Physiol. of Microorganisms, USSR Acad. of Sci, Pushchino, Moscow region, 142292.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33 + 341.27.39.09.07
Рубрики: ASPERGILLUS TERREUS (FUNGI)
ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
СОСТАВ
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ТВЕРДОФАЗНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Beletskaya, O.P.; Staikova, D.D.; Polorotova, E.V.; Kulaev, I.S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.205

Conversion of cellulose into ethanol by Clostridium thermocellum : genetic engineering of cellulases and improvement of ethanol production [Text] / P. Beguin [et al.] // Energy Biomass. - London, New York, 1989. - Proc. 3rd Contractors' Meet., Paestum, 25-27 May, 1988, 4. - P288-294 . - ISBN 1-85166-332-0
Перевод заглавия: Превращение целлюлозы в этанол с помощью Clostridium thermocellum: генная инженерия целлюлаз и совершенствование образования этанола
Аннотация: Проведены генетические исследования целлюлаз грамположительной бактерии Clostridium thermocellum, способной к непосредственному превращению целлюлозы в этанол, уксусную и молочную кислоту. Выделен ген 'бета'-глюкозидазы, два гена ксиланазы и 15 генов эндоглюканазы. С помощью химической обработки фторпируватом получен мутантный штамм C. thermocellum, устойчивый к этанолу и имеющий в три раза большую продуктивность образования последнего, чем исходный штамм. Библ. 14. Франция, Unite de Physiologie Cellulaire, Dep. Biotechnol., Inst. Pasteur, 75724 Paris Cedex 15.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЭТАНОЛ
ПОЛУЧЕНИЕ
ЦЕЛЛЮЛОЗА
УТИЛИЗАЦИЯ
CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM
МУТАНТНЫЙ ШТАММ
УСТОЙЧИВОСТЬ
ПРОДУКТИВНОСТЬ
ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
ГЕНЕТИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
'БЕТА'-GLUCOSIDASE
XYLANASE
ENDOGLUCONASE GENE

Доп.точки доступа:
Beguin, P.; Grepinet, O.; Tailliez, P.; Chauvaux, S.; Girard, H.; Millet, J.; Aubert, J.-P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.191

Conversion of cellulose into ethanol by Clostridium thermocellum [Text] : genetic engineering of cellulases and improvement of ethanol production / P. Beguin [et al.] // Energy Biomass 4. - London, New York, 1989. - P288-294 . - ISBN 1-85166-332-0
Перевод заглавия: Превращение целлюлозы в этанол с помощью Clostridium thermocellum: генная инженерия целлюлаз и совершенствование образования этанола
Аннотация: Проведены генетические исследования целлюлаз грамположительной бактерии Clostridium thermocellum, способной к непосредственному превращению целлюлозы в этанол, уксусную и молочную кислоту. Выделены ген 'бета'-глюкозидазы, два гена ксиланазы и 15 генов эндоглюканазы. С помощью химической обработки фторпируватом получен мутантный штамм C. thermocellum, устойчивый к этанолу и имеющий в три раза большую продуктивность образования последнего, чем исходный штамм. Библ. 14.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.29
Рубрики: ЭТАНОЛ
ПОЛУЧЕНИЕ
ЦЕЛЛЮЛОЗА
УТИЛИЗАЦИЯ
CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM
МУТАНТНЫЙ ШТАММ
УСТОЙЧИВОСТЬ
ПРОДУКТИВНОСТЬ
ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
ГЕНЕТИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
'БЕТА'-GLUCOSIDASE
XYLANASE
ENDOGLUCONASE GENE

Доп.точки доступа:
Beguin, P.; Grepinet, O.; Tailliez, P.; Chauvaux, S.; Girard, H.; Millet, J.; Aubert, J.-P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.09-04Б2.041

Desphande, M. V.
Ethanol production from cellulose by coupled saccharification/ /fermenlation using Saccharomyces cerevisiae and cellulase complea from Sclerotium rolfsii UV-8 mutant [Text] / M. V. Desphande // Appl. Biochem. and Biotechnol. - 1992. - Vol. 36, N 3. - P227-234 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Образование этанола из целлюлозы при одновременном осахаривании/сбраживании с помощью Saccharomyces cerevisiae и с использованием целлюлазного комплекса из мутанта UV-8 Sclerotium rolfsii
Аннотация: Изучено образование этанола из целлюлозосодержащего субстрата при одновременном осахаривании/сбраживании (в течение 24 ч при т-ре 40'ГРАДУС' С с перемешиванием, затем до 96 ч при т-ре 30'ГРАДУС' С без перемешивания) с использованием Saccharomyces cerevisiae NCIM 3078 и 3095 и целлюлазного комплекса из мутанта Sclerotium rolfsii UV-8. Рисовую солому (15%) предварительно измельчали и подвергали щелочной обработке (2 N NaOH, т-ра 30'ГРАДУС' С, 48 ч). Выход этанола зависел от дозировки целлюлазы и при увеличении последней от 3 до 12 ед. увеличивался соотв. от 1,5 до 3,6% через 96 ч брожения. Процесс с одновременным осахариванием/сбраживанием оказался в 1,5 раза эффективнее традиционного двухстадийного процесса. Индия, Div. Biochem. Sci., Nat. Chem. Lab., Pune 411008.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.11.09
Рубрики: SCLEROTIUM ROLFSII (FUNGI)
МУТАНТНЫЙ ШТАММ UV-8
ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
ЭТАНОЛ
ПОЛУЧЕНИЕ ИЗ РИСОВОЙ СОЛОМЫ
ОСАХАРИВАНИЕ/ /СБРАЖИВАНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.214

Evaluation of chemical pre-treatment for biodegradation of agricultural lignocellulosic wastes by Aspergillus niger [Text] / A. Singh [et al.] // MIRCEN J. Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1988. - Vol. 4, N 4. - P473-479 . - ISSN 0265-0762
Перевод заглавия: Оценка предварительной химической обработки сельскохозяйственных лигноцеллюлозных отходов для биодеградации с помощью Aspergillus niger
Аннотация: Различные целлюлозные субстраты (солома пшеницы, жом сахарного тростника и др.) измельчали, промывали и обрабатывали NaOH, NaClO[2] или надуксусной кислотой. При культивировании A. niger AS-101 на обработанных субстратах выход целлюлаз увеличивался. Обработка субстратов NaOH давала наиболее высокий выход карбоксиметилцеллюлазной (0,6 Е/мл) и целлобиазной (0,79 Е/мл) активности. Максимальное количество биомассы A. niger AS-101 и наиболее высокую степень утилизации субстратов наблюдали также при щелочной обработке лигноцеллюлозных отходов. Библ. 18. Индия, Dept Biochem., N. D. Univ. Agr. Technol., Faizabad-22429.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЙ МАТЕРИАЛ
ОТХОДЫ
СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫЕ
ПРЕДОБРАБОТКА
ХИМИЧЕСКАЯ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ASPERGILLUS NIGER
ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
CELLULASE

Доп.точки доступа:
Singh, A.; Dbidi, A.B.; Darmwal, N.S.; Agrawal, A.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.199

Gehin, A.
The effects of tunicamycin on secretion, adhesion and activities of the cellulase complex of Clostridium cellulolyticum, ATCC 35319 [Text] / A. Gehin, H. Petidemange // Res. Microbiol. - 1995. - Vol. 146, N 3. - P251-262 . - ISSN 0923-2508
Перевод заглавия: Действие туникамицина на секрецию, адгезию и активность целлюлазного комплекса Clostridium cellulolyticum ATCC 35319
Аннотация: Исследовали действие туникамицина (I), ингибитора гликозилирования, связанного с N-аспарагином, на секрецию, адгезию и активность целлюлазного комплекса у Clostridium cellulolyticum ATCC 35319. I в конц-ии 0,1 мкг/мл несколько тормозил рост клеток на целлобиозе. Активности эндоглюконазы, п-нитрофенилцеллобиозидазы и авицелазы у фракции, адсорбируемой на авицеле, при выращивании культуры в присутствии I, понижались в 4,4, 1,4 и 12,2 раза соответственно. При выращивании клеток на целлюлозе I заметно тормозил их рост и адгезию на субстрате (причем с целлюлозой связывались только 28% клеток). Как показал электрофорез в ПААГ в присутствии додецилсульфата Na, спектр ряда экскретируемых белков изменялся под действием I. При использовании набора "Dig Glycan Detection" выявили гликозилирование некоторых белков. У культур, выращенных на I, наблюдали резкое снижение сродства клеток к авицелю и активности авицелазы. Оставшаяся активность авицелазы во фракции водорастворимых белков в присутствии специфической антисыворотки Р135 сохраняла только 50% исходной активности, а карбоксиметилцеллюлаза и п-нитрофенилцеллобиозидаза не снижали активности. Заметную роль в адгезии клеток C. cellulolyticus и в активности их авицелазы играет гликозилированный белок Р135 кД. Активность эндоглюканазы из культуральной жидкости клеток, выращенных в присутствии I, была более чувствительна к прогреванию и действию протеазы, чем таковая из контрольных культур. Франция, Univ. de Nancy I, Lab. de Chimie biologique I, BP 239, 54506 Vandoeuvreles-Nancy. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗЫ
ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
СЕКРЕЦИЯ
АДГЕЗИЯ
АКТИВНОСТЬ
ТУНИКАМИЦИН
ВЛИЯНИЕ
CLOSTRIDIUM CELLULOLYTICUM (BACT.)
ШТАММ АТСС 35319

Доп.точки доступа:
Petidemange, H.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.176

Gehin, A.
The effects of tunicamycin on secretion, adhesion and activities of the cellulase complex of Clostridium cellulolyticum, ATCC 35319 [Text] / A. Gehin, H. Petidemange // Res. Microbiol. - 1995. - Vol. 146, N 3. - P251-262 . - ISSN 0923-2508
Перевод заглавия: Действие туникамицина на секрецию, адгезию и активность целлюлазного комплекса Clostridium cellulolyticum ATCC 35319
Аннотация: Исследовали действие туникамицина (I), ингибитора гликозилирования, связанного с N-аспарагином, на секрецию, адгезию и активность целлюлазного комплекса у Clostridium cellulolyticum ATCC 35319. I в конц-ии 0,1 мкг/мл несколько тормозил рост клеток на целлобиозе. Активности эндоглюконазы, п-нитрофенилцеллобиозидазы и авицелазы у фракции, адсорбируемой на авицеле, при выращивании культуры в присутствии I, понижались в 4,4, 1,4 и 12,2 раза соответственно. При выращивании клеток на целлюлозе I заметно тормозил их рост и адгезию на субстрате (причем с целлюлозой связывались только 28% клеток). Как показал электрофорез в ПААГ в присутствии додецилсульфата Na, спектр ряда экскретируемых белков изменялся под действием I. При использовании набора "Dig Glycan Detection" выявили гликозилирование некоторых белков. У культур, выращенных на I, наблюдали резкое снижение сродства клеток к авицелю и активности авицелазы. Оставшаяся активность авицелазы во фракции водорастворимых белков в присутствии специфической антисыворотки Р135 сохраняла только 50% исходной активности, а карбоксиметилцеллюлаза и п-нитрофенилцеллобиозидаза не снижали активности. Заметную роль в адгезии клеток C. cellulolyticus и в активности их авицелазы играет гликозилированный белок Р135 кД. Активность эндоглюканазы из культуральной жидкости клеток, выращенных в присутствии I, была более чувствительна к прогреванию и действию протеазы, чем таковая из контрольных культур. Франция, Univ. de Nancy I, Lab. de Chimie biologique I, BP 239, 54506 Vandoeuvreles-Nancy. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗЫ
ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
СЕКРЕЦИЯ
АДГЕЗИЯ
АКТИВНОСТЬ
ТУНИКАМИЦИН
ВЛИЯНИЕ
CLOSTRIDIUM CELLULOLYTICUM (BACT.)
ШТАММ АТСС 35319

Доп.точки доступа:
Petidemange, H.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 92.09-04Б3.042

Hoda, G. El-Masry
Saccharification of some cellulosic wastes with Trichoderma harzianum cellulase complex for microbial protein production [Text] / G.El-Masry Hoda // 6th Eur. Symp. Carbohydrate Chem., Edinburgh, 8-13 Sept., 1991. - Letchworth, 1991. - P214
Перевод заглавия: Осахаривание некоторых целлюлозосодержащих отходов целлюлазным комплексом Trichoderma harzianum для получения микробного белка
Аннотация: При культивировании на обработанной 1% щелочью рисовой соломе гриб Trichoderma harzianum продуцирует целлюлолитические ферменты с активностью 1,36 Е/мл по фильтровальной бумаге, 0,58 Е/мл по карбоксиметилцеллюлозе и 1,94 Е/мл 'бета'-глюкозидазы. Культуральные фильтраты гриба были использованы для осахаривания багассы сахарного тростника, рисовой соломы и кочерыжек початков кукурузы. После 60-часового гидролиза максимальный выход сахаров составил, соответственно, 18,8, 47,53 и 30,19 г/л. Хроматографический анализ показал присутствие целлобиозы, глюкозы, ксилозы и галактозы в гидролизатах рисовой соломы; ксилоза и арабиноза обнаружены в гидролизатах кукурузных кочерыжек. При выращивании дрожжей Hansenula polymorpha на гидролизатах кукурузных кочерыжек, содержащих 3% сахаров и 800 г/л азота, выход биомассы составил 35 г/л с содержанием белка 56,26%. Белок по аминокислотному составу сходен с казеином. Египет, Microbial Chem. Dept., Nat. Res. Centre, Dokki, Cairo.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09 + 341.27.39.09.07
Рубрики: TRICHODERMA HARZIANUM (FUNGI)
ЦЕЛЛЮЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
ПРИМЕНЕНИЕ
ОТХОДЫ
ЦЕЛЛЮЛОЗОСОДЕРЖАЩИЕ МАТЕРИАЛЫ
ОСАХАРИВАНИЕ
HANSENULA POLYMORPHA (FUNGI)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
БЕЛОК ОДНОКЛЕТОЧНЫХ
ПОЛУЧЕНИЕ

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.92

Illanes, A.
Production and stabilization of cellulases from Trichoderma reesei [Text] / A. Illanes, J. C. Gentina, M. P. Marchese // MIRCEN J. Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1988. - Vol. 4, N 4. - P407-417 . - ISSN 0265-0762
Перевод заглавия: Получение и стабилизация целлюлаз из Trichoderma reesei
Аннотация: Культивирование Trichoderma reesci QM 9414 проводили на среде, содержащей лактозу или экстракт свекольной пульпы в качестве источника углерода. В стационарной фазе (100 час) на лактозной среде экзоглюконазная активность резко падала, а активность эндоглюконазы была стабильна. Установлено, что инактивация экзоглюконазы происходит под действием протеаз и, что более 30% общей протеазной активности связано с мицелием. Инактивация экзоглюконазы зависела от физиологического состояния культуры: фермент был стабилен в процессе активного роста культуры. Библ. 26.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
ПОЛУЧЕНИЕ
СТАБИЛИЗАЦИЯ
TRICHODERMA REESCI
NUTRIENT MEDIUM
ENDOGLUCANASE
EXOGLUCANASE

Доп.точки доступа:
Gentina, J.C.; Marchese, M.P.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.04-04Б3.40

Integrated production of ethanol fuel and protein from coastal bermudagrass [Text] : [Pap.] 15th Symp. Biotechnol. Fuels and Chem., Colorado Springs, Colo, May 10-14, 1993 / La Rosa Luis B. De [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 45-46. - P483-497 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Интегрированное получение топливного этанола и белка из береговой бермудской травы

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЭТАНОЛ
БЕЛОК ОДНОКЛЕТОЧНЫХ
СОВМЕСТНОЕ ПОЛУЧЕНИЕ
ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
ЛИНГОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
БЕРМУДСКАЯ ТРАВА

Доп.точки доступа:
De, La Rosa Luis B.; Reshamwala, Sultan; Latimer, Vivian M.; Shawky, Bahaa T.; Dale, Bruce E.; Stuart, Earnest D.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.106

Ishihara, M.
Screening of cellulolytic and hemicellulolytic wood rotting fungi [Text] / M. Ishihara, K. Shimizu, T. Ishihara // Биомасу хейкан кэйкаку кэнкю хококу = Res. Rept. Biomass Convers Program. - 1987. - N 6. - С. 5-19 . - ISSN 0913-4549
Перевод заглавия: Селекция грибов-возбудителей гнили древесины, продуцирующих целлюлазы и гемицеллюлазы
Аннотация: Изучали синтез целлюлаз и гемицеллюлаз у 18 штаммов Trichoderma и Hypocrea в условиях твердофазной ферментации. В кач-ве субстратов использовали обработанную паром твердую древесину лиственных пород, обезжиренную хвою и компост, оставшийся после выращивания съедобных грибов. Макс. активность обнаружена у T. hamatum и T. longibrachiatum на хвое и у T. aureoviride и T. koningii на компосте. Исследовали также целлюлотические ферменты возбудителя бурой гнили Tyromyces palustris, способного к эффективному разложению древесины без предварительной делигнификации. Показано, что поддержание рН среды выше 2,0 обеспечивает высокий выход C[x]-фермента. Уровень синтеза 'бета'-глюкозидазы не зависит от условий культивирования и pH среды. Целлюлазу C[1]-типа выявить не удалось даже в условиях интенсивного гидролиза кристаллической целлюлозы, осуществляемого грибом. Библ. 26. Япония, Forestry Forest Prod. Res. Inst., POB 16, Tsukuba, Ibaraki 305.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
ГЕМИЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
БИОСИНТЕЗ
АКТИВНОСТИ
TRICHODERMA
HYPOCREA
ПРОДУЦЕНТЫ
ОРЕРМЕНТАЦИЯ
ТВЕРДОФАЗНАЯ
ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
БИОКОНВЕРСИЯ
BIOTRANSFORMATION

Доп.точки доступа:
Shimizu, K.; Ishihara, T.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.220

Klyosov, A. A.
Trends in biochemistry and enzymology of cellulose degradation [Text] / A. A. Klyosov // Biochemistry. - 1990. - Vol. 29, N 47. - P10577-10585 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Тенденции деградации целлюлозы в биохимии и энзимологии
Аннотация: Обобщены и проанализированы исследования по деградации целлюлозы бактериальными и грибными целлюлолитическими ферментами. Даются ответы на нек-рые вопросы, поставленные в биохимии и энзимологии, позволяющие уяснить механизм этого процесса. Так, рассмотрены причины более интенсивного гидролиза одними целлюлазами аморфных участков целлюлозы, другими - кристаллических; синергического эффекта при совместном действии лишь с определенными ферментами; сходства и различия в механизме действия бактериальных и грибных целлюлаз различной аффинности разных целлюлаз к целлюлозе и др. Библ. 43. СССР, Carbohydrates Res. Lab. A. N. Bach Inst. Biochem., USSR Acad Sci, Moscow 117071.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ
ФЕРМЕНТЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
ГРИБНЫЕ
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
CELLULOLYTIC ENZYMES
ENZYME HYDROLISIS

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.11-04Б3.142

Kuzmanova, Slobodanka.
Production of mycelial protein and cellulolytic enzymes from food wastes [Text] / Slobodanka Kuzmanova, Eleonora Vandeska, Aco Dimitrovski // J. Ind. Microbiol. - 1991. - Vol. 7, N 4. - P257-268 . - ISSN 0169-4146
Перевод заглавия: Получение мицелиального белка и целлюлолитических ферментов из пищевых отходов
Аннотация: Экстрагированный материал, получаемый из отходов винограда, и прессованная яблочная пульпа были опробованы в качестве источников углерода для роста Penicillium funiculosum 515, Myrothecium verrucaria 9095 и Aspergillus niger TMF-15. Все эти источники углерода были хорошими субстратами для роста, особенно для A. niger. При выращивании на смешанном субстрате в оптимизированной питательной среде A. niger накапливал до 35% неочищенного белка с максимальной производительностью 0,117 г белка/час и потреблением целлюлозы равным 90,92%. Кроме того A. niger синтезирует наивысший уровень целлюлазной активности. Максимальные карбоксиметилцеллюлазная активность и активность против фильтровальной бумаги были равны 494 и 97 ед./л соответственно. Библ. 15. СФРЮ, Dept. Food Technol. and Biotechnol., Fac. Technol. and Metallurgy, 91000 Skopje.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09 + 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
БЕЛОК ОДНОКЛЕТОЧНЫЙ
ПОЛУЧЕНИЕ
ОТХОДЫ
ЯБЛОЧНАЯ ПУЛЬПА
ВИНОГРАД
ASPERGILLUS NIGER

Доп.точки доступа:
Vandeska, Eleonora; Dimitrovski, Aco

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.146

Kинетические свойства индивидуальных компонентов целлюлазного комплекса Penicillum verrruculosum [Текст] / О. Кастельянос [и др.] // Биохимия. - 1995. - Т. 60, N 10. - С. 1609-1617 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Определены величины кинетических констант k[кат] и k[кат]/K[m] компонентов целлюлазного комплекса Pen. verruculosum при гидролизе растворимой и нерастворимой целлюлозы. Найдены значения pH- и температурных оптимумов действия ферментов этого комплекса, а также исследована их термостабильность. Проведено сравнение свойств индивидуальных ферментов целлюлазного комплекса Pen. verruculosum и их способности к взаимному усилению эффективности действия (синергизм). Это позволило выявить наиболее важные компоненты данного комплекса, играющие роль в ферментативном гидролизе целлюлозы. Показано, что компоненты целлюлазного комплекса Pen. verruculosum обладают высокой каталитической активностью. Россия, Хим. фак. МГУ, Москва. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
КОМПОНЕНТЫ
КИНЕТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
PENICILLUM VERRUCULOSUM

Доп.точки доступа:
Кастельянос, О.; Синицын, А.П.; Ермолова, О.В.; Попова, Н.Н.; Гутьеррес, Б.; Антонова, В.А.; Берлин, А.; Кернс, Г.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.207

Marx-Figini, Marianne.
Action of the cellulase multienzyme complex on the degree of polymerization of high-molecular-weight cellulose [Text] / Marianne Marx-Figini, Silvia Blanco, Guillermo Ellenrieder // Makromol. Chem. - 1990. - Vol. 191, N 7. - P1649-1656
Перевод заглавия: Действие мультиферментного комплекса целлюлаз на степень полимеризации высокомолекулярной целлюлозы
Аннотация: Исследована кинетика деполимеризации высокомолекулярной целлюлозы мультиферментным целлюлазным комплексом из Trichoderma reesei OM 9414. В кач-ве субстрата использовали целлюлозу хлопка со средней степенью полимеризации около 6800. Изменение молекул. м. целлюлозы фиксировали методом измерения вязкости. Показано, что процесс гидролиза целлюлозы мультиферментным комплексом из Trichoderma reesei QM 9414 протекает в несколько отдельных стадий, отличающихся по характеру изменения степени полимеризации. На кривой деградации целлюлозы можно выделить участок с постоянной степенью полимеризации субстрата, при продолжающемся повышении концентрации растворимых продуктов гидролиза целлюлозы. На основании полученных экспериментальных данных авторами сделан вывод о существовании синергизма между экзо- и эндоцеллюлазами, и что гидролитический разрыв внутренней глкозидной связи является необходимой первой стадией реакции. Статистическая деградация молекул целлюлозы эндоцеллюлазами генерирует новые концы цепей, к-рые затем подвергаются действию экзоцеллюлаз. Библ. 14. Аргентина, Lab. Biotech., Inst. Ind. Chem., Nat. Univ. Salta, Buenos Aires 177, 4400 Salta.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
TRICHODERMA REESEI
ЦЕЛЛЮЛОЗА
ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНАЯ
СТЕПЕНЬ ПОЛИМЕРИЗАЦИИ
ГИДРОЛИЗ
HYDROLYSIS

Доп.точки доступа:
Blanco, Silvia; Ellenrieder, Guillermo

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.10-04Б3.47

Mosrati, R.
Etude comparative de la croissance de Trichoderma reesei et de Penicillium occitanie [Text] / R. Mosrati, S. Ellouz, M. Ghoul // Arch. Inst. Pasteur Tunis. - 1988. - Vol. 65, N 3-4. - P279-291 . - ISSN 0020-2509
Перевод заглавия: Сравнительное изучение роста Trichoderma reesei и Penicillium occitanie
Аннотация: Проведено сравнительное изучение целлюлазных комплексов из Trichoderma reesei, широко применяемого для гидролиза целлюлозы, и Penicillium occitanie, полученного путем селекции. Проведено сравнение кинетики роста и накопления активностей карбоксиметилцеллюлазы, 'бета'-глюкозидазы, гидролиза фильровальной бумаги и продуктивности микроорганизмов по названным ферментам. В аналогичных условиях культивирования (рН 3,5, 28'ГРАДУС' С, 80 г/л целлюлозы, 166 ч культивирования в периодической культуре) T. reesei и P. occitanie образуют 31 и 27,2 г/л мицелия соответственно, Y[x][p][s] составляет 0,53 и 0,34 г/г целлюлозы, продуктивность гидролиза фильтровальной бумаги в отношении использования целлюлозы Y[s] составляет 0,031 и 0,40 соответственно. К концу ферментации T. reesei и P. occitanic активность гидролиза фильтровальной бумаги составляет 0,87 и 12,6 ед/мл, карбоксиметилцеллюлазы - 1,41 и 12 ед/мл, 'бета'-глюкозидазы - 0,18 и 17,5 ед/мл соответственно. Таким образом P. occitanie может служить продуцентом целлюлазного комплекса. Библ. 12. Тунис, Ecole Nationale d'Ingenieurs de Sfax BP "W" 3038 Sfax.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07 + 341.27.21.17.03
Рубрики: TRICHODERMA REESEI (FUNGI)
PENICILLIUM OCCITANIE (FUNGI)
ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
РОСТ
СРАВНЕНИЕ
ЦЕЛЛЮЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗИДАЗА*БЕТА-
КАРБОКСИМЕТИЛЦЕЛЛЮЛАЗА
БИОСИНТЕЗ
ГРИБЫ
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
ЦЕЛЛЮЛОЗА

Доп.точки доступа:
Ellouz, S.; Ghoul, M.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.211

Pourquie, J.
Enzymatic hydrolysis of cereal straw for conversion into etpanol. Cellulase production [Text] / J. Pourquie, M. Warzywoda, J. P. Vandecasteele // Energy Biomass. - London, New York, 1989. - Ч. 4. - P425-429 . - ISBN 1-85166-332-0
Перевод заглавия: Ферментативный гидролиз пшеничной соломы для превращения ее в этанол. Образование целлюлазы
Аннотация: Исследована индукция образования целлюлаз грибом Trichoderma reesei CL-847 при периодическом культивировании в течение 140 ч. Индукторами биосинтеза ферментов являлись лактоза и ксилоза. Библ. 4. Франция, Inst. Francais Petrole 92506.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ОТХОДЫ
ПШЕНИЧНАЯ СОЛОМА
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ЭТАНОЛ
ПОЛУЧЕНИЕ
ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
TRICHODERMA REESEI CL-847
CELLULASE

Доп.точки доступа:
Warzywoda, M.; Vandecasteele, J.P.

1-20 21-40 41-53

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска