Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ<.>)
Общее количество найденных документов : 36
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-36 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 15.10-04А3.62

   
    A comparative study of different protein immobilization methods for the construction of an efficient nano-structured lactate oxidase-SWCNT-biosensor [Text] / Miraida Pagan [et al.] // Biosens. and Bioelectron. - 2015. - Vol. 64. - P138-146 . - ISSN 0956-5663
Перевод заглавия: Сравнительный анализ методов иммобилизации белков для конструирования эффективного наноструктурированного биосенсора с лактатоксидазой и однослойными УНТ
ГРНТИ  
34.53.19
ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОНАНОСЕНСОРЫ
ЛАКТАТОКСИДАЗА
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ПРЕИМУЩЕСТВА ПЕРЕД АДСОРБЦИЕЙ
УГЛЕРОДНЫЕ НАНОТРУБКИ
ОДНОСЛОЙНЫЕ УНТ
МОЛОЧНАЯ КИСЛОТА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Pagan, Miraida; Suazo, Damaris; del, Toro Nicole; Griebenow, Kai

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 01.01-04А3.84

    Wu, Jian.
    Amperometric glucose sensor with enzyme covalently immobilized by sol-gel technology [Text] / Jian Wu, Jan Suls, Willy Sansen // Anal. Sci. - 1999. - Vol. 15, N 10. - P1029-1032 . - ISSN 0910-6340
Перевод заглавия: Амперометрический глюкозный сенсор с ферментом, ковалентно иммобилизованным с использованием золь-гель технологии
Аннотация: Разработан новый высокочувствительный, стабильный амперометрический биосенсор для определения глюкозы. Чувствительным элементом биосенсора служит глюкозооксидаза, ковалентно иммобилизованная в тонкой пленке из золь-гель материала, покрывающей платиновый электрод. Диапазон измеряемых конц-ий глюкозы линеен до 16 нМ. Бельгия, Dep. Elektrotechniek, ESAT-MICAS, K. U. Leuven, Kardinaal Mercierlaan 94 B-3001 Heverlee. Библ. 14
ГРНТИ  
34.53.19
ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИОСЕНСОР
РАЗРАБОТКА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ТОНКАЯ ПЛЕНКА ЗОЛЬ-ГЕЛЬ МАТЕРИАЛА
ПЛАТИНОВЫЙ ЭЛЕКТРОД
ГЛЮКОЗА
ДЕТЕКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Suls, Jan; Sansen, Willy

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.02-04Б3.9

    Wu, Jian.
    Amperometric glucose sensor with enzyme covalently immobilized by sol-gel technology [Text] / Jian Wu, Jan Suls, Willy Sansen // Anal. Sci. - 1999. - Vol. 15, N 10. - P1029-1032 . - ISSN 0910-6340
Перевод заглавия: Амперометрический глюкозный сенсор с ферментом, ковалентно иммобилизованным с использованием золь-гель технологии
Аннотация: Разработан новый высокочувствительный, стабильный амперометрический биосенсор для определения глюкозы. Чувствительным элементом биосенсора служит глюкозооксидаза, ковалентно иммобилизованная в тонкой пленке из золь-гель материала, покрывающей платиновый электрод. Диапазон измеряемых конц-ий глюкозы линеен до 16 нМ. Бельгия, Dep. Elektrotechniek, ESAT-MICAS, K. U. Leuven, Kardinaal Mercierlaan 94 B-3001 Heverlee. Библ. 14
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИОСЕНСОР
РАЗРАБОТКА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ТОНКАЯ ПЛЕНКА ЗОЛЬ-ГЕЛЬ МАТЕРИАЛА
ПЛАТИНОВЫЙ ЭЛЕКТРОД
ГЛЮКОЗА
ДЕТЕКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Suls, Jan; Sansen, Willy

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.11-04Б2.227

   
    AR chip epoxy and AR Chip UV for convalent on-chip immobilization of pmoA gene-specific oligonucleotides [Text] / Claudia Preininger [et al.] // Anal. Biochem. - 2004. - Vol. 330, N 1. - P29-36 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: AR Chip Epoxy и AR Chip UV для ковалентной иммобилизации на [микро]чипах олигонуклеотидов, специфичных к гену pmoA
Аннотация: Разработаны 2 новые основы для иммобилизации на микрочипах олигонуклеотидов. AR Chip Epoxy представляет собой активированную эпоксидную смолу. AR Chip UV состоит из фотоактивируемого поли(стирен-ко-4-винилбензилтиоцианата). Обе основы испытаны в модельном опыте по генотипированию. Проведено их сравнение с 5 коммерческими основами для иммобилизации олигонуклеотидов на микрочипах - нитроцеллюлозной, эпокси и альдегид-полимерной, и 2 аминосилановых. Австралия, Division Environmental Life Sci., ARC Seibersdorf Res. GmbH, Biotechnol. Unit. Библ. 18
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.05.15
Рубрики: БИОЧИПЫ
AR CHIP EPOXY
AR CHIP UV
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ЭПОКСИДНЫЕ СМОЛЫ
ОЛИГОНУКЛЕОТИДЫ
PMOA-СПЕЦИФИЧНЫЕ
МЕТАНОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Preininger, Claudia; Bodrossy, Levente; Sauer, Ursula; Pichler, Rudolf; Weilharter, Alexandra

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.01-04Б3.73

   
    Comparative study of esterification activity in organic medium between adsorptively immobilized and covalently immobilized lipase [Text] / Shimio Sato [et al.] // J. Chem. Eng. Jap. - 1999. - Vol. 32, N 3. - P350-353 . - ISSN 0021-9592
Перевод заглавия: Сравнительное изучение эстерификационной активности липазы иммобилизованной адсорбционно или ковалентно в органических средах
Аннотация: Липаза была иммобилизована адсорбционно или ковалентно на кремниевых частицах. Изучали способность иммобилизованных липаз к эстерификации в органических средах. Показано, что иммобилизованная адсорбционно липаза несмотря на большое кол-во пор по сравнению с ковалентно связанным ферментом, заполняет их слабо. Т. е., в первом случае заполняются только большие поры, а в последнем процесс связывания идет внутри всех доступных пор. Отмечено, что адсорбционно липаза иммобилизуется в два раза хуже, чем ковалентно. Активность ферментов, иммобилизованных обоими способами, зависит от содержания воды. Макс. активность наблюдается, когда вода полностью заполняет поры. Япония, Dep. Materials Sci. and Eng., Yamagata Univ., Yamagata 992-0038. Библ. 6
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛИПАЗЫ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АДСОРБЦИОННАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СПОСОБНОСТЬ К ЭСТЕРИФИКАЦИИ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
ОРГАНИЧЕСКИЕ СРЕДЫ
RHIZOPUS NIVEUS

Доп.точки доступа:
Sato, Shimio; Murakata, Tadahiro; Suzuki, Touru; Goto, Yoshinori

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.01-04М4.75

   
    Comparative study of esterification activity in organic medium between adsorptively immobilized and covalently immobilized lipase [Text] / Shimio Sato [et al.] // J. Chem. Eng. Jap. - 1999. - Vol. 32, N 3. - P350-353 . - ISSN 0021-9592
Перевод заглавия: Сравнительное изучение эстерификационной активности липазы иммобилизованной адсорбционно или ковалентно в органических средах
Аннотация: Липаза была иммобилизована адсорбционно или ковалентно на кремниевых частицах. Изучали способность иммобилизованных липаз к эстерификации в органических средах. Показано, что иммобилизованная адсорбционно липаза несмотря на большое кол-во пор по сравнению с ковалентно связанным ферментом, заполняет их слабо. Т. е., в первом случае заполняются только большие поры, а в последнем процесс связывания идет внутри всех доступных пор. Отмечено, что адсорбционно липаза иммобилизуется в два раза хуже, чем ковалентно. Активность ферментов, иммобилизованных обоими способами, зависит от содержания воды. Макс. активность наблюдается, когда вода полностью заполняет поры. Япония, Dep. Materials Sci. and Eng., Yamagata Univ., Yamagata 992-0038. Библ. 6
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛИПАЗЫ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АДСОРБЦИОННАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СПОСОБНОСТЬ К ЭСТЕРИФИКАЦИИ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
ОРГАНИЧЕСКИЕ СРЕДЫ
RHIZOPUS NIVEUS

Доп.точки доступа:
Sato, Shimio; Murakata, Tadahiro; Suzuki, Touru; Goto, Yoshinori

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.01-04Б3.71

   
    Covalent and metal-chelate immobilization of a modified 2-haloacid dehalogenase for the enzymatic resolution of optically active chloropropionic acid [Text] / E. Ordaz [et al.] // Biotechnol. Progr. - 2000. - Vol. 16, N 2. - P287-291 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Ковалентная и металлохелатная иммобилизация модифицированной (дегалогеназы 2-галокислоты для ферментативного отделения оптически активной хлорпропионовой кислоты
Аннотация: Стереоспецифическая дегалогеназа L-2-галокислоты (DthCl) из Pseudomonas CBS3 была помечена пептидным хвостом, содержащим 6 гистидиновых остатков, и сверхэкспрессирована в Escherichia coli. His-меченый белок был очищен в одну стадию металло-аффинной хроматографией на Zn{2+}-хелатированной сефарозе. Активность модифицированного белка тестировали после иммобилизации на Zn{2+}-хелатированной сефарозе и на ковалентно связующем акриловом полимере. Обе системы иммобилизации были использованы для трансформации рацемической 2-хлорпропионовой к-ты в D-лактат и в D-хлорпропионовую к-ту. В то время как иммобилизация на хелатированной сефарозе незначительно повышала стабильность, ковалентная иммобилизация на акриловом полимере заметно расширяла операционный диапазон т-р и pH фермента: получено до 60% активности при 80'ГРАДУС'C и pH 11, тогда как при этих условиях растворимый или хелатированный ферменты были не активны. Обе формы иммобилизации способствовали увеличению срока хранения фермента и после 10 циклов реутилизации сохранялось 70% и 20% начальной активности фермента, соотв., при ковалентной и хелатной иммобилизациях. Испания, Dep. Bioqu'иота'm. y Biol. Molecular IV, Fac. Veterinaria, Univ. Complutense de Madrid, 28040 Madrid. Библ. 22
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ДЕГАЛОГЕНАЗА 2-ГАЛОКИСЛОТЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
МЕТАЛЛОХЕЛАТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ
ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Ordaz, E.; Garrido-Pertierra, A.; Gallego, M.; Puyet, A.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.6

   
    Covalent and metal-chelate immobilization of a modified 2-haloacid dehalogenase for the enzymatic resolution of optically active chloropropionic acid [Text] / E. Ordaz [et al.] // Biotechnol. Progr. - 2000. - Vol. 16, N 2. - P287-291 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Ковалентная и металлохелатная иммобилизация модифицированной (дегалогеназы 2-галокислоты для ферментативного отделения оптически активной хлорпропионовой кислоты
Аннотация: Стереоспецифическая дегалогеназа L-2-галокислоты (DthCl) из Pseudomonas CBS3 была помечена пептидным хвостом, содержащим 6 гистидиновых остатков, и сверхэкспрессирована в Escherichia coli. His-меченый белок был очищен в одну стадию металло-аффинной хроматографией на Zn{2+}-хелатированной сефарозе. Активность модифицированного белка тестировали после иммобилизации на Zn{2+}-хелатированной сефарозе и на ковалентно связующем акриловом полимере. Обе системы иммобилизации были использованы для трансформации рацемической 2-хлорпропионовой к-ты в D-лактат и в D-хлорпропионовую к-ту. В то время как иммобилизация на хелатированной сефарозе незначительно повышала стабильность, ковалентная иммобилизация на акриловом полимере заметно расширяла операционный диапазон т-р и pH фермента: получено до 60% активности при 80'ГРАДУС'C и pH 11, тогда как при этих условиях растворимый или хелатированный ферменты были не активны. Обе формы иммобилизации способствовали увеличению срока хранения фермента и после 10 циклов реутилизации сохранялось 70% и 20% начальной активности фермента, соотв., при ковалентной и хелатной иммобилизациях. Испания, Dep. Bioqu'иота'm. y Biol. Molecular IV, Fac. Veterinaria, Univ. Complutense de Madrid, 28040 Madrid. Библ. 22
ГРНТИ  
34.27.05
ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ДЕГАЛОГЕНАЗА 2-ГАЛОКИСЛОТЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
МЕТАЛЛОХЕЛАТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ
ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Ordaz, E.; Garrido-Pertierra, A.; Gallego, M.; Puyet, A.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 12.03-04В2.144

   
    Covalent immobilization of 'бета'-1,4-glucosidase from Agaricus arvensis onto functionalized silicon oxide nanoparticles [Text] / Raushan Kumar Singh [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2011. - Vol. 89, N 2. - P337-344 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Ковалентная иммобилизация 'бета'-1,4-глюкозидазы из Agaricus arvensis на функционализированные оксидом кремния наночастицы
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: 'БЕТА'-1,4-ГЛЮКОЗИДАЗА
AGARICUS ARVENSIS
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
НАНОЧАСТИЦЫ
ФУНКЦИОНАЛИЗАЦИЯ ОКСИДА КРЕМНИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Singh, Raushan Kumar; Zhang, Ye-Wang; Nguyen, Ngoc-Phuong-Thao; Jeya, Marimuthu; Lee, Jung-Kul

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 13.07-04Б2.6

   
    Covalent immobilization of 'бета'-galactosidase onto amino-functionalized PVC microspheres [Text] / Eldin M. S. Mohy [et al.] // J. Appl. Polym. Sci. - 2012. - Vol. 125, N 3. - P1724-1735 . - ISSN 0021-8995
Перевод заглавия: Ковалентная иммобилизация 'бета'-галактозидазы на микросферах PVC, функционализированных аминогруппами
ГРНТИ  
34.27.05
ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
'БЕТА'-ГАЛАКТОЗИДАЗА
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
МИКРОСФЕРЫ РVC
ПОВЕРХНОСТНЫЕ АМИНОГРУППЫ

Доп.точки доступа:
Mohy, Eldin M.S.; Elaassar, M.R.; Elzatahry, A.A.; Al-Sabah, M.M.B.; Hassan, E.A.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 14.07-04Б3.129

   
    Covalent immobilization of lysozyme on ethylene vinyl alcohol films for nonmigrating antimicrobial packaging applications [Text] / V. Muriel-Galet [et al.] // J. Agr. and Food Chem. - 2013. - Vol. 61, N 27. - P6720-6727 . - ISSN 0021-8561
Перевод заглавия: Ковалентная иммобилизация лизоцима на пленках этиленвинилового спирта для использования в [nonmigrating] антимикробной упаковке
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ЛИЗОЦИМ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ПЛЕНКИ ЭТИЛЕНВИНИЛОВОГО СПИРТА
УФ ОБЛУЧЕНИЕ
УПАКОВОЧНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
АНТИМИКРОБНАЯ УПАКОВКА
РАЗРАБОТКА

Доп.точки доступа:
Muriel-Galet, V.; Talbert, J.N.; Hernandez-Munoz, P.; Gavara, R.; Goddard, J.M.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.10-04Б3.63

   
    Covalent immobilization of penicillin acylase from Streptomyces lavendulae [Text] / Jesus Torres-Bacete [et al.] // Biotechnol. Lett. - 2000. - Vol. 22, N 12. - P1011-1014 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Ковалентная иммобилизация пеницилинацилазы из Streptomyces lavendulae
Аннотация: Получена пеницилинацилаза из Streptomyces lavendulae, ковалентно иммобилизованная на акриловых бусинках, предварительно активированных бычьим сывороточным альбумином. Новый биокатализатор высокоактивен, обладает длительной операционной стабильностью. Испания, Dep. Bioquim. y Biol. Molecular I, Fac. Cien. Biol., Univ. Complutense Madrid
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ПЕНИЦИЛЛИНАЗЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
STREPTOMYCES LAVENDULAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Torres-Bacete, Jesus; Arroyo, Miguel; Torres-Guzmaen, Raquel; de, la Mata Isabel; Castillon, Maria Pilar; Acebal, Carmen

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 13.04-04Б3.70

   
    Covalent immobilization of penicillin G acylase onto aminefunctionalized PVC membranes for 6-APA production from penicillin hydrolysis process [Text]. II. Enzyme immobilization and characterization / Eldin M. S. Mohy [et al.] // J. Appl. Polym. Sci. - 2012. - Vol. 125, N 5. - P3820-3828 . - ISSN 0021-8995
Перевод заглавия: Ковалентная иммобилизация пенициллин-G-ацилазы на амин-функционализованные PVC мембраны для продукции 6-APA в процессе гидролиза пенициллина. II. Иммобилизация фермента и характеристика
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.23
Рубрики: 6-АМИНОПЕНИЦИЛЛАНОВАЯ КИСЛОТА
ПРОДУКЦИЯ
ПЕНИЦИЛЛИН G
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ПЕНИЦИЛЛИН-G-АЦИЛАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Mohy, Eldin M.S.; El, Enshasy H.A.; Hassan, M.E.; Haroun, B.; Hassan, E.A.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 16.09-04Б3.41

   
    Covalent immobilization of Pseudomonas stutzeri lipase on a porous polymer: An efficient biocatalyst for a scalable production of enantiopure benzoin esters under sustainable conditions [Text] / Antonio Aires-Trapote [et al.] // Org. Process Res. and Dev. - 2015. - Vol. 19, N 7. - P687-694 . - ISSN 1083-6160
Перевод заглавия: Ковалентная иммобилизация липазы Pseudomonas stutzeri на пористом полимере: эффективный биокатализатор для масштабируемой продукции энантиочистых бензоиновых эфиров при подходящих условиях
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PSEUDOMONAS STUTZERI (BACT.)
ЛИПАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
БЕНЗОИНОВЫЕ ЭФИРЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Aires-Trapote, Antonio; Hoyos, Pilar; Alcantara, Andres R.; Tamayo, Aitana; Rubio, Juan; Rumbero, Angel; Hernaiz, Maria

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 16.10-04Б3.27

   
    Covalent immobilization of recombinant organophosphorus hydrolase on spores of Bacillus subtilis [Text] / S. K. Falahgati-Pour [et al.] // J. Appl. Microbiol. - 2015. - Vol. 118, N 4. - P976-988 . - ISSN 1364-5072
Перевод заглавия: Ковалентная иммобилизация рекомбинантной гидролазы фосфорорганики на споры Bacillus subtilis
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
ПЕСТИЦИДЫ
ФОСФОРОРГАНИЧЕСКИЕ ПЕСТИЦИДЫ
ДЕТОКСИКАЦИЯ
ГИДРОЛАЗЫ
ГИДРОЛАЗА ФОСФОРОРГАНИКИ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
СПОРЫ BACILLUS SUBTILIS

Доп.точки доступа:
Falahgati-Pour, S.K.; Lotfi, A.S.; Ahmadian, G.; Baghizadeh, A.

16.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 14.01-04В5.54

   
    Detection of prunus necrotic ringspot virus in plant extracts with impedimetric immunosensor based on glassy carbon electrode [Text] / U. Jarocka [et al.] // Electroanalysis. - 2013. - Vol. 25, N 2. - P433-438 . - ISSN 1040-0397
Перевод заглавия: Детекция вируса некротической кольцевой пятнистости слив в растительных экстрактах с помощью импедиметрического иммуносенсора на основе стекляноуглеродных электродов
Аннотация: Описана разработка и использование эффективного иммуносенсора для определения вируса некротической пятнистости в растительных экстрактах. Чувствитеьлность метода позволяет детектировать вирус в листьях огурцов при разведении в 10{4} неинфицированным экстрактом. Польша, Inst. Anim. Reproduction and Food Res. Polish Acad. Sci., Tuwima 10, 10-748 Olsztyn. Библ. 52
ГРНТИ  
68.37.31
ВИНИТИ 681.37.31.15.02
Рубрики: ВИРУСНЫЕ БОЛЕЗНИ
ВИРУС НЕКРОТИЧЕСКОЙ КОЛЬЦЕВОЙ ПЯТНИСТОСТИ СЛИВ
ИММУНОСЕНСОРНАЯ ДЕТЕКЦИЯ
СТЕКЛЯНОУГЛЕРОДНЫЙ ЭЛЕКТРОД
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ПРАКТИЧЕСКОЕ ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Jarocka, U.; Radecka, H.; Malinowski, T.; Michalczuk, L.; Radecki, J.

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 14.01-04Б1.8

   
    Detection of prunus necrotic ringspot virus in plant extracts with impedimetric immunosensor based on glassy carbon electrode [Text] / U. Jarocka [et al.] // Electroanalysis. - 2013. - Vol. 25, N 2. - P433-438 . - ISSN 1040-0397
Перевод заглавия: Детекция вируса некротической кольцевой пятнистости слив в растительных экстрактах с помощью импедиметрического иммуносенсора на основе стекляноуглеродных электродов
Аннотация: Описана разработка и использование эффективного иммуносенсора для определения вируса некротической пятнистости в растительных экстрактах. Чувствитеьлность метода позволяет детектировать вирус в листьях огурцов при разведении в 10{4} неинфицированным экстрактом. Польша, Inst. Anim. Reproduction and Food Res. Polish Acad. Sci., Tuwima 10, 10-748 Olsztyn. Библ. 52
ГРНТИ  
34.25.05
ВИНИТИ 341.25.05.37 + 341.25.29.11 + 761.03.41.05
Рубрики: ВИРУСЫ РАСТЕНИЙ
ВИРУС НЕКРОТИЧЕСКОЙ КОЛЬЦЕВОЙ ПЯТНИСТОСТИ СЛИВ
НАНОТЕХНОЛОГИИ
ИММУНОСЕНСОРНАЯ ДЕТЕКЦИЯ
СТЕКЛЯНОУГЛЕРОДНЫЙ ЭЛЕКТРОД
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ПРАКТИЧЕСКОЕ ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Jarocka, U.; Radecka, H.; Malinowski, T.; Michalczuk, L.; Radecki, J.

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 02.09-04М2.24

    Hamarat, Baysal S.
    Encapsulation of catalase and peg-catalase in erythrocyte [Text] / Baysal S. Hamarat, A. H. Uslan // Artif. Cells, Blood Substitut. and Immobilizat. Biotechnol. - 2001. - Vol. 29, N 5. - P359-366 . - ISSN 1073-1199
Перевод заглавия: Инкапсуляция каталазы и ПЭГ-каталазы в эритроциты
Аннотация: Каталазу ковалентно иммобилизовали на активированном цианурхлоридом метоксиполиэтиленгликоле-5000. Затем свободную каталазу и ПЭГ-каталазу включали в эритроциты человека. Показано, что иммобилизация не влияет на зависимость активности фермента от pH и температуры. Эритроциты, содержащие ПЭГ-каталазу, имеют близкие к контрольным клеткам гематологические показатели. Емкость эритроцитов по ПЭГ-каталазе выше, чем по свободной каталазе. Турция, Biochem. Dep., Fac. Sci., Ege Univ., Izmir. Библ. 19
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.19.07.19
Рубрики: КАТАЛАЗА
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ЛЕТОКСИПОЛИЭТИЛЕНГЛИКОЛЬ-5000
ИНКАПСУЛЯЦИЯ
ЭРИТРОЦИТЫ
ВКЛЮЧЕНИЕ СВОБОДНОЙ И ПЭГ-КАТАЛАЗЫ
ЕМКОСТЬ ЭРИТРОЦИТОВ
АКТИВНОСТЬ КАТАЛАЗЫ

Доп.точки доступа:
Uslan, A.H.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.10-04Б3.68

    Charusheela, Amritkar.
    Enzyme catalyzed hydrolysis of esters using reversibly soluble polymer conjugated lipases [Text] / Amritkar Charusheela, Lali Arvind // Enzyme and Microb. Technol. - 2002. - Vol. 30, N 1. - P19-25 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Катализируемый ферментом гидролиз эфиров, [предусматривающий] использование липаз конъюгированных с обратимо растворимыми полимерами
Аннотация: Новая форма липазы ковалентно "иммобилизованной" на обратимо растворимых полимерах предлагается как многократно используемая форма ферментная свободная от стерических и диффузионных ограничений свойственных ферментам иммобилизованным на твердых пористых носителях. Липаза (Lipolase 100T от Novo Nordisk) была конъюгирована с двумя водорастворимыми полимерами viz. Eudragit S100, препаратом, представляющим собой сополимер метилметакрилата и метакриловой кислоты из Rohm Gmb.H, и карбоксиметилцеллюлоза (CMC), легко доступный полусинтетический полимер. "Иммобилизованная" на Eudragit S100 липаза (E-липаза) демонстрировала обратимую растворимость в воде, была нерастворима при pH 5.0 и растворима при pH 5.5. E-липаза могла полностью гидролизовать оливковое масло (20%, w/v) в изооктане при 'ЭКВИВ'35'ГРАДУС'C при концентрации фермента 12.5 Ед/мл и соотношении органической и водной фаз-1:1. Приготовленный фермент был стабилен при перемешивании и мог использоваться много раз без потери активности. Показано, что природа использованного полимера оказывает существенное влияние на активность липазы. E-липаза характеризуется повышенной специфичностью к водонерастворимым субстратам, а CMC-липаза характеризуется повышенной специфичностью к растворимым субстратам. Т. обр., E-липаза в 4 раза более активна, чем свободная липаза при гидролизе оливкового масла. Показано, что CMC-липаза катализировала гидролиз водорастворимого P-нитрофенилацетата со скоростью в 4 раза большей, чем свободная липаза. Индия, Chem. Eng. Div., Dep. Chem. Technol., Univ. Mumbai, Matunga, Mumbai, 400019
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ОЛИВКОВОЕ МАСЛО
ЭФИРЫ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ЛИПАЗЫ
КОНЪЮГАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ "ИММОБИЛИЗАЦИЯ"
ПОЛИМЕРЫ
ОБРАТИМО РАСТВОРИМЫЕ ПОЛИМЕРЫ
СОПОЛИМЕР EUDRAGIT S100
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Arvind, Lali

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.06-04Б3.94

   
    Enzyme stabilization by covalent binding in nanoporous sol-gel glass for nonaqueous biocatalysis [Text] / Ping Wang [et al.] // Biotechnol. and Bioeng. - 2001. - Vol. 74, N 3. - P249-255 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Стабилизация фермента с помощью ковалентной иммобилизации на нанопористом золь-гель стекле для [создания] биокатализа [действующего] в неводной среде
Аннотация: Разработана методика ковалентной иммобилизации фермента ('альфа'-химотрипсин) на подложке из высокопористого золь-гель стекла с размером пор 15,3 нм, модифицированного триметоксисилилпропаналом. Иммобилизованный фермент более, чем в 1000 стабильнее нативного как в водной (буферный раствор), так и в неводной (метанол) среде, и может быть использован в качестве высокоэффективного биокатализатора различных химических процессов, особенно в органических средах. США, Dep. Chem. Eng., Univ. Akron, Akron, Ohio, 44325. Библ. 27
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
НЕВОДНАЯ СРЕДА
РАЗРАБОТКА
ФЕРМЕНТЫ
'АЛЬФА'-ХИМОТРИПСИН
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПОВЫШЕНИЕ СТАБИЛЬНОСТИ ФЕРМЕНТА

Доп.точки доступа:
Wang, Ping; Dai, Sheng; Waezsada, S.D.; Tsao, Alice Y.; Davison, Brian H.
 1-20    21-36 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)