СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 33
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-33

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.06-04Б3.194

Zanin, Gisella M.
Stability of immobilized amyloglucosidase in the process of cassava starch saccharification [Text] : [Pap.] 16th Symp. Biotechnol. Fuels and Chem., Gatlinburg, Tenn., May 9-13, 1994 / Gisella M. Zanin, Flavio F.de Moraes // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 51-52. - P253-262 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Стабильность иммобилизованной амилоглюкозидазы в процессе осахаривания крахмала маниока
Аннотация: Определялось время полужизни иммобилизованной на кремнеземных гранулах амилоглюкозидазы (АГ), равное времени, к-рое требуется для снижения активности АГ на 50% от начального значения. Использовался биореактор с псеводоожиженным слоем, постоянно эксплуатируемый, при pH ожиженного с помощью 'альфа'-амилазы р-ра крахмала растения маниока, равном 4,5, и т-ром режиме от 50'ГРАДУС'C до 70'ГРАДУС'C. Конц-ия крахмала составляла 30%. Было показано, что при т-рах 60'ГРАДУС'C, 65'ГРАДУС'C и 70'ГРАДУС'C при термоинактивации время полужизни АК составляло 127 ч., 38 ч. и 7,3 ч. соотв. Эти данные совпадали с данными, полученными для крахмала зерен. При более низких т-рах (55'ГРАДУС'C и 60'ГРАДУС'C) и при нанесении загрязнений на гранулы с иммобилизованной АК время полужизни было значительно ниже ожидаемого и составляло 32,6 и 13,2 дн. соотв. Это говорит о необходимости использования очищенных р-ров и низких т-р для продления времени полужизни фермента. Бразилия, State Univ. Maringa, Chem. Eng. Dep., 87020-900 Maringa PR. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
СТАБИЛЬНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ВЛИЯНИЕ ЗАГРЯЗНЕНИЙ
КРАХМАЛ
ОСАХАРИВАНИЕ
МАНИОК

Доп.точки доступа:
Moraes, Flavio F.de

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 96.08-04В4.331

Zanin, Gisella M.
Stability of immobilized amyloglucosidase in the process of cassava starch saccharification [Text] : [Pap.] 16th Symp. Biotechnol. Fuels and Chem., Gatlinburg, Tenn., May 9-13, 1994 / Gisella M. Zanin, Flavio F.de Moraes // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 51-52. - P253-262 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Стабильность иммобилизованной амилоглюкозидазы в процессе осахаривания крахмала маниока
Аннотация: Определялось время полужизни иммобилизованной на кремнеземных гранулах амилоглюкозидазы (АГ), равное времени, к-рое требуется для снижения активности АГ на 50% от начального значения. Использовался биореактор с псеводоожиженным слоем, постоянно эксплуатируемый, при pH ожиженного с помощью 'альфа'-амилазы р-ра крахмала растения маниока, равном 4,5, и т-ром режиме от 50'ГРАДУС'C до 70'ГРАДУС'C. Конц-ия крахмала составляла 30%. Было показано, что при т-рах 60'ГРАДУС'C, 65'ГРАДУС'C и 70'ГРАДУС'C при термоинактивации время полужизни АК составляло 127 ч., 38 ч. и 7,3 ч. соотв. Эти данные совпадали с данными, полученными для крахмала зерен. При более низких т-рах (55'ГРАДУС'C и 60'ГРАДУС'C) и при нанесении загрязнений на гранулы с иммобилизованной АК время полужизни было значительно ниже ожидаемого и составляло 32,6 и 13,2 дн. соотв. Это говорит о необходимости использования очищенных р-ров и низких т-р для продления времени полужизни фермента. Бразилия, State Univ. Maringa, Chem. Eng. Dep., 87020-900 Maringa PR. Библ. 16

ГРНТИ	68.35.29

ВИНИТИ 681.35.29.47.19
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
СТАБИЛЬНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ВЛИЯНИЕ ЗАГРЯЗНЕНИЙ
КРАХМАЛ
ОСАХАРИВАНИЕ
МАНИОК

Доп.точки доступа:
Moraes, Flavio F.de

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.03-04Б3.78

Uhlich, Thomas.
Immobilization of enzymes in photochemically cross-linked polyvinyl alcohol [Text] / Thomas Uhlich, Mathias Ulbricht, Georg Tomaschewski // Enzyme and Microb. Technol. - 1996. - Vol. 19, N 2. - P124-131 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Иммобилизация ферментов в фотохимическим [путем] перекрестно связанный поливиниловый спирт
Аннотация: Инвертаза и амилоглюкозидаза были иммобилизованы в мембраны из поливинилового спирта при УФ-облучении незакрытых стерилпиридиновых групп. Изучали влияние перекрестного связывания на эффективность иммобилизации ферментов. Показано, что более крупный фермент инвертаза эффективно иммобилизуется даже в полимеры в низким содержанием перекрестно связывающего компонента. И наоборот, для иммобилизации амилоглюкозидазы необходима большая степень перекрестного связывания. Обсуждается активность ферментов в свободном и иммобилизованном состоянии. Определены кинетические параметры K[м] и V[max]. Приведены оптимальные значения pH и т-ры. Германия, Humboldt Univ. Berlin, Inst. Chem., Berlin. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ИНВЕРТАЗА
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ПОЛИВИНИЛОВЫЙ СПИРТ
РОЛЬ ПЕРЕКРЕСТНОГО СВЯЗЫВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Ulbricht, Mathias; Tomaschewski, Georg

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.09-04Б3.64

Sukara, Endang.
A one-step process for the production of single-cell protein and amyloglucosidase [Text] / Endang Sukara, Horst W. Doelle // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1989. - Vol. 30, N 2. - P135-140 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Одностадийный процесс получения белка одноклеточных и амилоглюкозидазы
Аннотация: Выделена новая форма Rhizopus, входная по своим морфологическим характеристикам с Rhizopus oligosporus UQU 145 F, но скорость роста ее на картофельно-декстрозном агаре была выше, также как и в погруженной культуре. Новая форма превращает земляные клубни маниока прямо в белки одноклеточных без предварительной обработки благодаря образованию высокоактивной амилоглюкозидазы (I). В течение 12 ч из 100 г клубней образуется 33,75 г сухой биомассы, содержащей 26,48% чистого белка вместе с 60 мл активной I (282 ед.). I регенерировали с помощью ультрафильрации, после чего I высвобождала из растворимого крахмала 26,226 ммоль глюкозы/л/мин. Неочищенная I имела оптимальное значение рН 4,6-5,0, оптимальную температуру 55-60'ГРАДУС' С и значение К 3,125 г/л. Ингибиторами I были высокие концентрации субстрата и сульфат аммония. Библ. 29. Австралия, Univ. of Queensland, St. Lucia-Brisbane, Qld. 4067.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09 + 341.27.39.09.07
Рубрики: RHIZOPUS SP. (FUNGI)
ШТАММЫ
БЕЛКОВЫЕ ПРЕПАРАТЫ
БИОСИНТЕЗ
СУБСТРАТ
КЛУБНИ МАНИОКИ
ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Doelle, Horst W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.10-04Б3.15

Schindler, R.
Simultaneous determination of 'альфа'-amylase and amyloglucosidase activities using flow injection analysis with fourier transform infrared spectroscopic detection and partial least-squares data treatment [Text] / R. Schindler, B. Lendl, R. Kellner // Anal. chim. acta. - 1998. - Vol. 366, N 1-3. - P35-43 . - ISSN 0003-2670
Перевод заглавия: Одновременное определение активностей 'альфа'-амилазы и амилоглюкозидазы с помощью проточно-инжекционного анализа с детектированием методом ИК спектроскопии с преобразованием Фурье и обработкой данных методом неполных наименьших квадратов
Аннотация: Разработана методика одновременного определения активностей 'альфа'-амилазы и амилоглюкозидазы методом ИК спектроскопии с преобразованием Фурье. Анализ выполняется в проточно-инжекционном режиме и основан на определении характеристичных изменений в средней ИК области спектра крахмала, происходящих под действием на него данных ферментов. Математическую обработку полученных данных проводят методом неполных (partial) наименьших квадратов. Линейность динамического диапазона измерений для амилоглюкозидазы составляет 38-150 ед. или 630-2500 nkat в 1 л, для 'альфа'-амилазы - 500-3750 ед. или 8300-62 000 nkat в 1 л. Австрия, Inst. Analytical Chem., Vienna Univ. Technol., Getreidemarkt 9/151, A-1060 Vienna. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.09
Рубрики: 'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ОДНОВРЕМЕННОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ПРОТОЧНО-ИНЖЕКЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ИК-СПЕКТРОСКОПИЯ С ПРЕОБРАЗОВАНИЕМ ФУРЬЕ

Доп.точки доступа:
Lendl, B.; Kellner, R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.11-04М4.623

Schindler, R.
Simultaneous determination of 'альфа'-amylase and amyloglucosidase activities using flow injection analysis with fourier transform infrared spectroscopic detection and partial least-squares data treatment [Text] / R. Schindler, B. Lendl, R. Kellner // Anal. chim. acta. - 1998. - Vol. 366, N 1-3. - P35-43 . - ISSN 0003-2670
Перевод заглавия: Одновременное определение активностей 'альфа'-амилазы и амилоглюкозидазы с помощью проточно-инжекционного анализа с детектированием методом ИК спектроскопии с преобразованием Фурье и обработкой данных методом неполных наименьших квадратов
Аннотация: Разработана методика одновременного определения активностей 'альфа'-амилазы и амилоглюкозидазы методом ИК спектроскопии с преобразованием Фурье. Анализ выполняется в проточно-инжекционном режиме и основан на определении характеристичных изменений в средней ИК области спектра крахмала, происходящих под действием на него данных ферментов. Математическую обработку полученных данных проводят методом неполных (partial) наименьших квадратов. Линейность динамического диапазона измерений для амилоглюкозидазы составляет 38-150 ед. или 630-2500 nkat в 1 л, для 'альфа'-амилазы - 500-3750 ед. или 8300-62 000 nkat в 1 л. Австрия, Inst. Analytical Chem., Vienna Univ. Technol., Getreidemarkt 9/151, A-1060 Vienna. Библ. 21

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.25
Рубрики: 'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ОДНОВРЕМЕННОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ПРОТОЧНО-ИНЖЕКЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ИК-СПЕКТРОСКОПИЯ С ПРЕОБРАЗОВАНИЕМ ФУРЬЕ

Доп.точки доступа:
Lendl, B.; Kellner, R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 94.05-04Б3.63

Schafhauser, Doris Y.
Fructose production: Coimmobilized amyloglucosidase, pullulanase, and glucose isomerase on BIOBONE [Text] / Doris Y. Schafhauser, Kenneth B. Storey // Appl. Biochem. and Biotechnol. - 1992. - Vol. 36, N 1. - P63-74 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Образование фруктозы. Ко-иммобилизованные амилоглюкозидаза, пуллуланаза и глюкозоизомераза на BIOBONE
Аннотация: Иммобилизованы совместно на гранулированных куриных костях BIOBONE амилоглюкозидаза, пуллуланаза и глюкозоизомераза в соотношении 0,7:10:22,3. После иммобилизации уд. активность ферментов уменьшалась в 4,6 раза. Макс. кол-во фруктозы, образующейся при действии иммобилизованных ферментов на гликоген, равное 20%, было получено при т-ре 55'ГРАДУС'C и pH 6,5. Канада, Inst. Biochem., Dept Biol. Chem., Carieton Univ., Ottawa, Ontario, K155B6. Библ. 12

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ФРУКТОЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ПУЛЛУЛАНАЗА
ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
BIOBONE

Доп.точки доступа:
Storey, Kenneth B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 94.06-04Б3.45

Ray, Lalitagauri.
Production of lactic acid from potato fermentation [Text] / Lalitagauri Ray, Gouri Mukherjee, S. K. Majumdar // Indian J. Exp. Biol. - 1991. - Vol. 29, N 7. - P681-685 . - ISSN 0019-5189
Перевод заглавия: Продукция молочной кислоты при ферментации картофеля
Аннотация: Молочная к-та была получена двухстадийной ферментацией сырого картофельного крахмала при использовании ферментного препарата из Aspergillus, содержащего 'альфа'-амилазу и амилоглюкозидазу, а затем в присутствии молочнокислых бактерий Lactobacillus. Показано, что макс. превращение сырого картофельного крахмала в глюкозу составляло 75%. Выход молочной к-ты после второй стадии ферментации составлял 69% от содержания глюкозы после первой стадии ферментации или 57,5% от исходного содержания крахмала. Авторы заключают, что описанный метод получения молочной к-ты экономичней, чем метод получения молочной к-ты из сахарозы. Индия, Dept Food Technol. and Biochem. Eng., Javavpur Univ., Calcutta. Библ. 8

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.17
Рубрики: МОЛОЧНАЯ КИСЛОТА
ПОЛУЧЕНИЕ
ФЕРМЕНТАЦИЯ
КАРТОФЕЛЬНЫЙ КРАХМАЛ
ФЕРМЕНТНЫЕ ПРЕПАРАТЫ
АМИЛАЗА 'АЛЬФА'-
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ASPERGILLUS SP.
LACTOBACILLUS SP.

Доп.точки доступа:
Mukherjee, Gouri; Majumdar, S.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.08-04Б3.96

Ramadas, Mangaleswary.
Extraction and purification of amyloglucosidase produced by solid state fermentation with Aspergillus niger [Text] / Mangaleswary Ramadas, Olle Holst, Bo Mattiasson // Biotechnol. Techn. - 1995. - Vol. 9, N 12. - P901-906 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Экстракция и очистка амилоглюкозидазы, образованной Aspergillus niger при твердофазной ферментации
Аннотация: Разработана новая методика выделения амилоглюкозидазы, образованной Aspergillus niger при твердофазной ферментации при описанных ранее условиях. Экстракцию фермента из поверхностной культуры проводят в течение 30 мин с помощью водной двухфазной системы (полиэтиленгликоль-6000 и фосфат калия в молярном соотношении 1:1). Центрифугирование экстракта при 6000 об./мин в течение 10 мин позволяет выделить 95% активности амилоглюкозидазы в нижней солевой фазе с кратностью очистки 11. Дальнейшая очистка фермента до электрофоретической гомогенности осуществляется с помощью аффинной хроматографии на поперечно сшитом крахмале в присутствии полиэтиленгликоля-6000 или фосфата калия. Шри Ланка, Dep. Biochem., Fac. Med., Univ. Jaffna, Kokuvil, Sri Lanka. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ТВЕРДОФАЗНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Holst, Olle; Mattiasson, Bo

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.09-04Б2.98

Ramadas, Mangaleswary.
Extraction and purification of amyloglucosidase produced by solid state fermentation with Aspergillus niger [Text] / Mangaleswary Ramadas, Olle Holst, Bo Mattiasson // Biotechnol. Techn. - 1995. - Vol. 9, N 12. - P901-906 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Экстракция и очистка амилоглюкозидазы, образованной Aspergillus niger при твердофазной ферментации
Аннотация: Разработана новая методика выделения амилоглюкозидазы, образованной Aspergillus niger при твердофазной ферментации при описанных ранее условиях. Экстракцию фермента из поверхностной культуры проводят в течение 30 мин с помощью водной двухфазной системы (полиэтиленгликоль-6000 и фосфат калия в молярном соотношении 1:1). Центрифугирование экстракта при 6000 об./мин в течение 10 мин позволяет выделить 95% активности амилоглюкозидазы в нижней солевой фазе с кратностью очистки 11. Дальнейшая очистка фермента до электрофоретической гомогенности осуществляется с помощью аффинной хроматографии на поперечно сшитом крахмале в присутствии полиэтиленгликоля-6000 или фосфата калия. Шри Ланка, Dep. Biochem., Fac. Med., Univ. Jaffna, Kokuvil, Sri Lanka. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ТВЕРДОФАЗНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Holst, Olle; Mattiasson, Bo

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.10

Qu, Hongbo.
Определение мальтозы с помощью мульти-ферментного электрода и системы проточно-инжекционного анализа [Text] / Hongbo Qu, Xianen Zhang // Shengwuhuaxue yu shengwuwuli jinzhan = Progr. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 22, N 1. - С. 72-76 . - ISSN 1000-3282
Аннотация: Разработан амперометрический биферментный сенсор и использован в системе проточно-инжекционного анализа для определения мальтозы. Чувствительным элементом биосенсора являются амилоглюкозидаза и глюкозооксидаза, коиммобилизованные в мембране из поливинилового спирта, покрывающей кислородный электрод. Исследовано влияние на результаты определения величины pH и т-ры. Время отклика биосенсора составляет 2 мин, линейный диапазон измеряемых конц-ий 0,5-35 ммол/л, точность определения - 1,8%. Через 10 дней непрерывной работы отклик биосенсора снижался на 40%. Обсуждаются способы повышения времени жизни биферментного электрода и точности определения. КНР, Wuhan Inst. Virology, Chinese Acad. Sci., Wuhan 430071, China. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ СЕНСОР
БИФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
ПРОТОЧНО-ИНЖЕКЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ
МАЛЬТОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Zhang, Xianen

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.09-04А3.135

Qu, Hongbo.
Определение мальтозы с помощью мульти-ферментного электрода и системы проточно-инжекционного анализа [Text] / Hongbo Qu, Xianen Zhang // Shengwuhuaxue yu shengwuwuli jinzhan = Progr. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 22, N 1. - С. 72-76 . - ISSN 1000-3282
Аннотация: Разработан амперометрический биферментный сенсор и использован в системе проточно-инжекционного анализа для определения мальтозы. Чувствительным элементом биосенсора являются амилоглюкозидаза и глюкозооксидаза, коиммобилизованные в мембране из поливинилового спирта, покрывающей кислородный электрод. Исследовано влияние на результаты определения величины pH и т-ры. Время отклика биосенсора составляет 2 мин, линейный диапазон измеряемых конц-ий 0,5-35 ммол/л, точность определения - 1,8%. Через 10 дней непрерывной работы отклик биосенсора снижался на 40%. Обсуждаются способы повышения времени жизни биферментного электрода и точности определения. КНР, Wuhan Inst. Virology, Chinese Acad. Sci., Wuhan 430071, China. Библ. 10

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ СЕНСОР
БИФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
ПРОТОЧНО-ИНЖЕКЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ
МАЛЬТОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Zhang, Xianen

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.09-04М4.82

Qu, Hongbo.
Определение мальтозы с помощью мульти-ферментного электрода и системы проточно-инжекционного анализа [Text] / Hongbo Qu, Xianen Zhang // Shengwuhuaxue yu shengwuwuli jinzhan = Progr. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 22, N 1. - С. 72-76 . - ISSN 1000-3282
Аннотация: Разработан амперометрический биферментный сенсор и использован в системе проточно-инжекционного анализа для определения мальтозы. Чувствительным элементом биосенсора являются амилоглюкозидаза и глюкозооксидаза, коиммобилизованные в мембране из поливинилового спирта, покрывающей кислородный электрод. Исследовано влияние на результаты определения величины pH и т-ры. Время отклика биосенсора составляет 2 мин, линейный диапазон измеряемых конц-ий 0,5-35 ммол/л, точность определения - 1,8%. Через 10 дней непрерывной работы отклик биосенсора снижался на 40%. Обсуждаются способы повышения времени жизни биферментного электрода и точности определения. КНР, Wuhan Inst. Virology, Chinese Acad. Sci., Wuhan 430071, China. Библ. 10

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.21
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ СЕНСОР
БИФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
ПРОТОЧНО-ИНЖЕКЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ
МАЛЬТОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Zhang, Xianen

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.02-04Б3.21

Purification and characterization of extracellular amyloglucosidase from Candida sp. and its use for the production of glucomaltose syrup [Text] / Edilsa R. Silva [et al.] // Rev. microbiol. - 1995. - Vol. 26, N 1. - P41-45 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Очистка и характеристика внеклеточной амилоглюкозидазы из Candida sp. и ее использование для образования глюкомальтозного сиропа.
Аннотация: Амилолитический фермент (I) очищен из Candida sp. ATCC 90238 с помощью фракционирования сульфатом аммония и ионообменной хроматографии на DEAE-сефадексе A-50 и карбоксиметилцеллюлозе. Мол. масса очищенного I составляет 120 000. Бумажные хроматограммы гидролизатов растворимого крахмала, образуемых этим I, показали, что он является амилоглюкозидазой. Оптимумы для активности I при pH 5,5-6,0 и т-ре 60'ГРАДУС'C. Мальтотриоза и растворимый крахмал эффективно гидролизовались до глюкозы, тогда как мальтоза была наименее эффективным субстратом для I. Это св-во отличает данную I от I из Aspergillus niger и Rhizopus sp., к-рые полностью гидролизуют мальтозу. Делается заключение, что I из Candida sp. ATCC 90238 является подходящим ферментом для получения глюкомальтозного сиропа. Бразилия (Park Y. K.), FEA, UNICAMP-Caixa Postal 6121-Campinas, SP. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГИДРОЛИЗ МАЛЬТОЗЫ
CANDIDA SP.
ШТАММ ATCC 90238

Доп.точки доступа:
Silva, Edilsa R.; Yim, Dong K.; Sato, Helia H.; Park, Yong K.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.02-04Б2.71

Purification and characterization of extracellular amyloglucosidase from Candida sp. and its use for the production of glucomaltose syrup [Text] / Edilsa R. Silva [et al.] // Rev. microbiol. - 1995. - Vol. 26, N 1. - P41-45 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Очистка и характеристика внеклеточной амилоглюкозидазы из Candida sp. и ее использование для образования глюкомальтозного сиропа.
Аннотация: Амилолитический фермент (I) очищен из Candida sp. ATCC 90238 с помощью фракционирования сульфатом аммония и ионообменной хроматографии на DEAE-сефадексе A-50 и карбоксиметилцеллюлозе. Мол. масса очищенного I составляет 120 000. Бумажные хроматограммы гидролизатов растворимого крахмала, образуемых этим I, показали, что он является амилоглюкозидазой. Оптимумы для активности I при pH 5,5-6,0 и т-ре 60'ГРАДУС'C. Мальтотриоза и растворимый крахмал эффективно гидролизовались до глюкозы, тогда как мальтоза была наименее эффективным субстратом для I. Это св-во отличает данную I от I из Aspergillus niger и Rhizopus sp., к-рые полностью гидролизуют мальтозу. Делается заключение, что I из Candida sp. ATCC 90238 является подходящим ферментом для получения глюкомальтозного сиропа. Бразилия (Park Y. K.), FEA, UNICAMP-Caixa Postal 6121-Campinas, SP. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГИДРОЛИЗ МАЛЬТОЗЫ
CANDIDA (FUNGI)
ШТАММ ATCC 90238

Доп.точки доступа:
Silva, Edilsa R.; Yim, Dong K.; Sato, Helia H.; Park, Yong K.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.134

Processo descontinuo de sintese de amiloglicosidase por Aspergillus awamori: influencia do pH e da concentracao inicial depolissacarideo [Text] / Maria Candida Reginato Facciotti [et al.] // Rev. microbiol. - 1989. - Vol. 20, N 1. - С. 108-114 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Синтез амилоглюкозидазы при периодическом культивировании Aspergillus awamori: влияние pH и начальной концентрации полисахарида
Аннотация: Провели серию экспериментов в 10-литровых ферментерах, при pH 4,0 и 5,0, применяя культуральную среду, содержащую муку кассавы в кач-ве основного источника углерода. Кинетическое изучение процесса показало значительное увеличение конечной энзиматической активности до достижения максимума для данной исходной конц-ии (S[0]) полисахарида. Макс. активность была значительно выше при pH 5,0, достигая 7000 ед/л для S[0]=93 г/л, при pH 4,0 макс. значение 2500 ед/л для S[0]=80 г/л.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21 + 341.27.39.9.07
Рубрики: АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
МАКСИМАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
ПОЛИСАХАРИДЫ
PH
ВЛИЯНИЕ
ASPERGILLUS AWAMORI (FUNGI)
ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Facciotti, Maria Candida Reginato; Kilikian, Beatriz Vahan; Schmidell, Willibalbo; Fachini, Estevao Rosim

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 99.04-04А3.134

Potassium ferricyanide mediated disposable biosensor for determination of maltose and glucose [Text] / Feng Ge [et al.] // Anal. Lett. - 1998. - Vol. 31, N 3. - P383-394 . - ISSN 0003-2719
Перевод заглавия: Определение мальтозы и глюкозы с помощью биосенсора одноразового применения с ферроцианидом калия в качестве медиатора
Аннотация: Разработан для определения мальтозы и глюкозы в одной пробе биосенсор одноразового применения, включающий два углеродных электрода с амилоглюкозидазой или глюкозооксидазой и ферроцианид калия в качестве медиатора. Линейный диапазон измеряемых конц-ий для глюкозы составляет 35 ммол/л, мальтозы - 25 ммол/л, процентная мера правильности 95,4-93,1%. КНР, Wuhan Inst. Virol., Chinese Acad. Sci. Библ. 20

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ФЕРМЕНТНЫЙ БИОСЕНСОР
ОДНОРАЗОВЫЙ СЕНСОР
МАЛЬТОЗА
ГЛЮКОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Ge, Feng; Zhang, Xian-En; Zhang, Zhi-Ping; Zhang, Xiao-Mei

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.02-04Б3.7

Potassium ferricyanide mediated disposable biosensor for determination of maltose and glucose [Text] / Feng Ge [et al.] // Anal. Lett. - 1998. - Vol. 31, N 3. - P383-394 . - ISSN 0003-2719
Перевод заглавия: Определение мальтозы и глюкозы с помощью биосенсора одноразового применения с ферроцианидом калия в качестве медиатора
Аннотация: Разработан для определения мальтозы и глюкозы в одной пробе биосенсор одноразового применения, включающий два углеродных электрода с амилоглюкозидазой или глюкозооксидазой и ферроцианид калия в качестве медиатора. Линейный диапазон измеряемых конц-ий для глюкозы составляет 35 ммол/л, мальтозы - 25 ммол/л, процентная мера правильности 95,4-93,1%. КНР, Wuhan Inst. Virol., Chinese Acad. Sci. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ФЕРМЕНТНЫЙ БИОСЕНСОР
ОДНОРАЗОВЫЙ СЕНСОР
МАЛЬТОЗА
ГЛЮКОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Ge, Feng; Zhang, Xian-En; Zhang, Zhi-Ping; Zhang, Xiao-Mei

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.816

Park, Yong K.
Screening of yeast strains capabie of nytereproducing amylolytic enzymes [Text] / Yong K. Park, Edna H. Azuma // Biotechnol. Lett. - 1990. - Vol. 12, N 5. - P373-376 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Скрининг штаммов дрожжей, способных к сверхпродукции амилолитических ферментов
Аннотация: Среди 1100 шт. дрожжей, выделенных из природных местообитаний (алкогольные напитки из тапиоки, кукурузы и сахарного тростника, сточные воды пищевых производств, плоды, цветки, почвы), обнаружены 14 шт., образующих зоны просветления на агаризованной среде с дрожжевым экстрактом, пептоном, растворимым крахмалом и красителем (бромкрезоловый пурпурный). Из этих 14 шт. 9 растут, а 5 не растут в жидкой среде с растворимым крахмалом, причем у 1 из шт. (Candida sp. 347) уровень амилоглюкозидазной активности более, чем в 100 раз выше, чем у остальных 13 шт. и у типового шт. Saccharomyces diastaticus IFO 1046 (уровень амилоглюкозиданой активности определяли по выходу глюкозы при инкубации растворимого крахмала с неочищенной свободной от Кл культуральной жидкостью). Из шт. Цандида сп 347 выделена амилоглюкозидаза с максимальной активностью при рН 5,5-6 и т-ре 60'ГРАДУС' С. Ил. 1. Табл. 1. Бразилия, Univ. Estadual de Campinas, Fac. de Engenharia de Alimentcs (UNICAMP), Caixa postal 6121, Campinas, SP.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.39
Рубрики: CANDIDA (FUNGI)
SP. 347
SACCHAROMYCES DIASTATICUS (FUNGI)
ШТАММЫ
СКРИНИНГ
ПРОДУЦЕНТЫ
АМИЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
СВЕРХПРОДУКЦИЯ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА

Доп.точки доступа:
Azuma, Edna H.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 94.08-04Б3.53

Narayanan, Mangallam S.
Production, partial purification and characterisation of amyloglucosidase from a new variety of Aspergillus candidus Link vav. aureus [Text] / Mangallam S. Narayanan, Sudha S. Ambedkar // Hindustan Antibiot. Bull. - 1993. - Vol. 35, N 1-2. - P126-132 . - ISSN 0018-1935
Перевод заглавия: Частичная очистка и свойства амилоглюкозидазы, образуемой новой разновидностью Aspergillus candidus Link var. aureus
Аннотация: Aspergillus candidus Link var. aureus (HACC А32, NCIM 1020) был выделен из образцов почвы с полей сахарного тростника близ Пуне. Синтез амилоглюкозидазы (I) клетками новой разновидности гриба исследовали на различных природных источниках углерода и азота. Наилучшими питательными C- и N- компонентами были крахм. индийского сорго и мука арахиса. Максимальный выход I наблюдали при pH 6,5 и 32'ГРАДУС'C. В присутствии NaF при pH 4 теряется 84% активности I. Присутствие в среде цинка, меди и калия в следовых кол-вах снижало выход I. С помощью фракционирования сернокислым аммонием получали очищенный в 4 раза препарат I. Частично очищенный препарат I при инкубации с 10% р-ром крахмала мог превращать 84% крахмала в глюкозу без добавления разжижающего фермента. Индия, Industrial Microb. Division, Hindustan Antibiotics Ltd., Pimpri, Pune - 411018. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ASPERGILLUS CANDIDUS
LINK VAR. AUREUS
ШТАММ HACC A32
ШТАММЫ-ПРОДУЦЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
ИСТОЧНИКИ УГЛЕРОДА
ИСТОЧНИКИ АЗОТА
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Ambedkar, Sudha S.

1-20 21-33

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска