Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ<.>)
Общее количество найденных документов : 46
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-46 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 89.04-04М2.388

   
    Gelsolin-related 45 K M[r] actin-binding protein from bovine aorta [Text] / Masatake Oosawa [et al.] // Biomed. Res. - 1988. - Vol. 9, N 3. - P199-207
Перевод заглавия: Гелсалин-сходный 45 K M[r] актинсвязывающий белок из аорты быка
Аннотация: Диспергированную ткань аорты подвергали солевой экстракции и аффинной хроматографии, а затем SDS-электрофорезу. Помимо основного 84 K M[r] гексалина было получено еще 3 полосы 45 K M[r], 42 K M[r] (актин) и 30 K M[r]. По подвижности белок 45 K M[r] характеризовался по мол. массе 45000, однако гель-фильтрация показала, что мол. масса 20000, что свидетельствует об ассимметричности молекулы. Аминокислотный состав белка 45 K M[r] был схож с гелсалином 84 К M[r], отличия были только в глицине и лизине. Белок 45 K M[r] взаимодействовал с антителами против гелсалина. При гидролизе 'альфа'-химотрипсином гелсалин распадался на 2 пептида СТ 47 и СТ 45. Двумерный электрофорез показал идентичность СТ 47 и 45 K M[r]. Полагают, что 45 K M[r] является протеолитическим продуктом гелсалина 84 K M[r]. Япония, Dept of Biol., Fac. of Sci., Chiba Univ., Chiba 260. Библ. 17.
ГРНТИ  
34.39.29
ВИНИТИ 341.39.29.15.02
Рубрики: АОРТА
БЕЛКИ ТКАНЕВЫЕ
ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
АМИНОКИСЛОТЫ
БЫКИ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
ХРОМАТОГРАФИЯ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ

Доп.точки доступа:
Oosawa, Masatake; Shimaoka, Shin; Ebisawa, Ken; Maruyama, Koscak

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.04-04М1.148

   
    Actin-binding proteins are conserved from slime molds to man [Text] / Michael Schleicher [et al.] // Dev. Genet. - 1988. - Vol. 9, N 4 - 5. - P521-530
Перевод заглавия: От слизневиков до человека актин-связывающие белки не меняются
Аннотация: Из Dictyostelium discoideum выделены и секвинированы клоны ДНК, кодирующие актин-связывающие белки 'альфа'-актинин и северин. Сравнение аминок-тного состава актин-связывающих белков, выделенных из др. видов животных, показало наличие сходных участков в определенных частях молекул. Так F-актин, связывающий 'альфа'-актинин, имеет два характерных по структуре участка, обладающих повышенным сродством к Са{2}+-связывающим белкам из семейства кальмодулина. N-концевые участки 'альфа'-актинина, выделенного из D. discoideum, были сходны с аналогичными участками белков позвоночных. Проклонировали и просеквенировали также гены, кодирующие белки северин, гельзолин, виллин и фрагмин. ФРГ, Max-Planck-Institute for Biochemistry, 8033 Martinsried. Библ. 48.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.23.11
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
АЛЬФА-АКТИНИН
СЛИЗНЕВИКИ

Доп.точки доступа:
Schleicher, Michael; Andre, Elisabeth; Hartmann, Herbert; Noegel, Engelika A.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.09-04М1.566

    Drubin, David G.
    Yeast actin-binding proteins: Evidence for a role in morphogenesis [Text] / David G. Drubin, Kathryn G. Miller, David Botstein // J. Cell. Biol. - 1988. - Vol. 107, N 6. - P2551-2561 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Актин-связывающие белки дрожжей: доказательства роли в морфогенезе
Аннотация: Идентифицировано 3 актин-связывающих белка дрожжей. Первый белок 200 кД - тяжелая цепь миозина дрожжей - получали диссоциацией с помощью АТФ из актиновых филаментов. Доказано сходство полученного белка с др. миозинами. Второй белок 67 кД был локализован в цитоплазматич. пучках актина и в местах актиновых скоплений в кортексе. Третий актин-связывающий белок 85 кД был связан с теми же структурами, и является возможной детерминантой точек роста. In vivo этот белок вызывает реорганизацию актинового цитоскелета. США, Dep. Biology, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA 02139. Библ. 35.
ГРНТИ  
34.19.25
ВИНИТИ 341.19.25.07
Рубрики: ДРОЖЖИ
ЦИТОСКЕЛЕТ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ

Доп.точки доступа:
Miller, Kathryn G.; Botstein, David

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.06-04М1.114

    Pollard, Thomas D.
    Macromolecular motion in the actin cytoskeleton depends on dynamic, low-affinity interactions [Text] / Thomas D. Pollard // Signal Transduct. Cytoplasmic Organizat. and Cell Motility. - New York, 1988. - P263-269 . - ISBN 0-8451-2676-8
Перевод заглавия: Макромолекулярное движение актинового цитоскелета зависит от динамичных низкоаффинных взаимодействий
Аннотация: Обзор. Рассматриваются типы взаимодействий, возникающих между актином и актин-связывающими белками. Подчеркивается принципиальная важность низкоаффинного характера этих взаимодействий, делающего систему достаточно динамичной. Так, связывание этих белков с актином и диссоциация комплексов происходят в масштабе миллисекунд. Это придает гелям актина парадоксальные физ. св-ва, создающие основу для динамичного образования актомиозиновых поперечных мостиков. США, Dep. of Cell Biol. and Anat., Johns Hopkins Med. School, Baltimore, MD 21205. Библ. 28.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.03
Рубрики: АКТИН
БЕЛКИ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
МИКРОФИЛАМЕНТЫ
СБОРКА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 28

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.05-04М1.30

    Fox, Joan E. B.
    Characterization of the platelet membrane skeleton [Text] / Joan E. B. Fox, Janet K. Boyles // Signal Transduct. Cytoplasmic Organizat. and Cell Motility. - New York, 1988. - P313-324 . - ISBN 0-8451-2676-8
Перевод заглавия: Характеристика мембранного скелета тромбоцитов
Аннотация: Обзор. Рассмотрены биохимич. и электронно-микроскоп. данные о наличии в тромбоцитах (Тц) мембранного скелета (МС), отличного от их внутреннего цитоскелета. МС Тц - это выстилающий плазматич. мембрану со стороны цитоплазмы аморфный слой, состоящий из очень коротких актиновых филаментов (АФ) 'ЭКВИВ'50 нм в длину; белков, связывающих АФ; мембранных гликопротеиновых комплексов Iв-IX. Преобладают белки, связывающие АФ. Подобно спектрину эритроцитов, они имеют димерное построение "голова к голове", свободными же концами присоединяются к АФ, связывая их в двумерную сеть. Предполагаемые ф-ции МС Тц: стабилизация плазматич. мембраны и определение ее контуров, регуляция распределения в ней и функционирования Iв-IX. США, Dep. of Pathol., Univ. of California, San Francisco, CA 94140-0608. Библ. 37.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.05.11
Рубрики: ТРОМБОЦИТЫ
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ЦИТОСКЕЛЕТ
АКТИН
ФИЛАМЕНТЫ
БЕЛКИ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 37

Доп.точки доступа:
Boyles, Janet K.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.06-04М1.106

   
    The Dictyostelium gelation factor shares a putative actin binding site with 'альфа'-actinins and dystrophin and also has a rod domain containing six 100-residue motifs thas appear to have a cross-beta conformation [Text] / Angelika A. Noegel [et al.] // J. Cell. Biol. - 1989. - Vol. 109, N 2. - P607-618 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Гелирующий фактор Dictyostelium делит предполагаемый актин-связывающий участок с 'альфа'-актинином и дистрофином и имеет rod-домен состоящий из шести определяющих последовательностей по 100 аминокислотных остатков каждая, что позволяет поддерживать его кросс-бета конформацию
Аннотация: Гелирующий фактор 120 кД (I) и 'альфа'-актинин (II) являются основными сшивающими F-актин белками D. discoideum. I и II гомодимеры, имеют rod-подобную конфигурацию, что соответствует 35-40 нм длины полипептида. Исследована последовательность кДНК I, кодирующая 857 аминок-т. Вычисленная м. м. 92,2 кД, оказалась меньшей, чем можно было судить по результатам ЭФ. Компьютерный анализ аминок-тной последовательности позволил выявить область I с высокой гомологией с II отношении дистрофина человека. Предполагается, что это консервативные актин-связывающие домены. Rod-подобный участок I состоит из 6 повторов по 100 остатков каждый, в которых обнаружено высокое содержание глицина и пролина, образующих кросс-бета конформацию с гидрофобными участками на поверхности полипептидной цепи. ФРГ, Max Planck Inst. fur Biochem. and Genzentrum, 8033 Martinstried. Библ. 65.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.23.09
Рубрики: МИКРОФИЛАМЕНТЫ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
АКТИНИН*АЛЬФА-
ГЕЛИРУЮЩИЙ ФАКТОР 120 КД
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
КОНФОРМАЦИЯ
DICTYOSTELIUM

Доп.точки доступа:
Noegel, Angelika A.; Rapp, Susanne; Lottspeich, Friedrich; Schleicher, Michael; Stewart, Murray

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.10-04М1.130

   
    Structure-function studies of the actin filament system of Acanthamoeba [Text] / T. D. Pollard [et al.] // Cytoskeletal and Extracell Proteins. - Berlin etc., 1989. - P271-279 . - ISBN 3-540-50067-7
Перевод заглавия: Структурно-функциональные исследования системы актиновых филаментов у Acanthamoeba
Аннотация: Одним из подходов к исследованию функционирования системы филаментов актина (I) является изучение 3-мерной структуры I и белков, регулирующих его сборку. У Acanthamoeba 3 белка регулируют процесс нуклеации I (Нк): профилин (II) и актобиндин ингибируют, а кэппирующий белок (III) способствует Нк. Элонгацию I регулируют II, актофорин (IV), III, тропомиозин. Определена первичная структура 2 изоформ II и предложена вторичная структура II-1. Показано, что сайтом связывания I в II является лизин-115. Установлена первичная структура IV. Обсуждается взаимодействие 'альфа'-актинина и IV в связывании филаментов I. США, Dept. of Cell Biol. and Anat., The Johns Hopkins Med. Sch., Baltimore, MD 21205. Библ. 28.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.23.09
Рубрики: АКТИН
БЕЛКИ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
ПРОФИЛИН
АКТОБИНДИН
АКТОФОРИН
АЛЬФА-АКТИНИН
ТРОПОМИОНИН
КЭППИРУЮЩИЙ БЕЛОК
ACANTHAMOEBA

Доп.точки доступа:
Pollard, T.D.; Magnus, K.A.; Doberstein, S.; Goldschmidt-Clermont, P.; Kaiser, D.A.; Machesky, L.; Maciver, S.; Rimm, D.L.; Wachsstock, D.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.09-04М1.144

    Bray, Dennis.
    Networks from mutants [Text] / Dennis Bray, Juri Vasiliev // Nature. - 1989. - Vol. 338, N 6212. - P203-204 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: [Цитоскелетная] сеть мутантов
Аннотация: Описано действие актин-связывающих белков на движение Кл. Разобрано несколько случаев с использованием мутантов, у к-рых были нарушены те или иные структуры, связанные с актином и исследовано влияние этих нарушений на хемотаксис идр. движения Кл. Движение рецепторов по поверхности мутантных Кл также сохранялось. Особое внимание было уделено Кл, лишенным миозина, или с сильно измененным миозином. Предлагается возможный мех-м действия актин-связывающих белков на движения Кл. Великобритания, MRC Cell Biophys. Unit., London WC 2В 5RL. Библ. 8.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.23.11
Рубрики: ДВИЖЕНИЕ КЛЕТОК
ЦИТОСКЕЛЕТ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
МУТАНТЫ

Доп.точки доступа:
Vasiliev, Juri

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.11-04М1.326

   
    Changes in the association of actin-binding proteins with the actin cytoskeleton during chemotactic stimulation of Dictyostelium discoideum [Text] / Suranganie Dharmawardhane [et al.] // Cell Motil. and Cytoskeleton. - 1989. - Vol. 13, N 1. - P57-63 . - ISSN 0886-1544
Перевод заглавия: Изменения в ассоциации актин-связывающих белков с актином цитоскелета во время стимуляции хемотаксисом у Dictyostelium discoideum
Аннотация: Из Кл Dictyostelium discoideum был выделен нерастворимый в тритоне цитоскелет до и после стимуляции 2 дезоксицАМФ (I) и изучены изменения в содержании актина и актин-связывающего белка с мол. массой 120 000 Д (АСБ- 120). Через 30-40 сек после стимуляции I оба белка включаются в цитоскелет, что совпадает началом выпячивания ложноножек у амеб. В тех же самых условиях миозин и тотальные белки цитоскелета при добавлении I обнаруживают кинетику изменений, отличную от таковой для актина и АСБ-120. Авт. заключают, что ассоциация АСБ-120 с цитоскелетом регулируется цАМФ, выполняющей роль сигнальных молекул. Кроме того, АСБ-120 участвует в перекрестном связывании вновь образованных филаментов актина в цитоскелете при стимуляции хемоатрактантами выпячивания ложноножек у амеб. США, Department of Anatomy and Structural Biology, Albert Einstein College of Medicine, Bronx, New York. Библ. 28.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.17 + 341.19.17.23
Рубрики: ГРИБЫ
DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM
АМЕБНАЯ СТАДИЯ
ХЕМОТАКСИС
ДВИЖЕНИЕ КЛЕТОК
ЦИТОСКЕЛЕТ
АКТИН
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
ЦАМФ
МИОЗИН

Доп.точки доступа:
Dharmawardhane, Suranganie; Warren, Vivien; Hall, Anne L.; Condeelis, John

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.10-04М1.136

   
    Functional analysis of actin binding proteins in vitro and in vivo [Text] / A. A. Noegel [et al.] // Cytoskeletal. and Extracell. Proteins: Struct., Interact. and Assem. 1988, Berlin etc. - Berlin etc., 1989. - P60-61
Перевод заглавия: Функциональный анализ актин-связывающих белков in vitro и in vivo
Аннотация: Впервые из Dictyostelium discoideum было выделено несколько актин-связывающих белков (I) с М. м. 17 кД. Проведен сравнительный биохимич. анализ I с белками того же класса из других организмов. Получены монАТ против I, а также кДНК-клоны I. Секвенирован выделенный I, выделена соответствующая мРНК. Исследована рН чувствительность взаимодействия I с актином. Авт. считают, что I может действовать в Кл как внутриклеточный рН регулятор.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.23.09
Рубрики: АКТИН
БЕЛКИ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
DICTYOSBTELIUM DISCOIDEUM

Доп.точки доступа:
Noegel, A.A.; Ziegelbauer, K.; Hartman, H.; Schleicher, M.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.10-04М1.138

   
    Molecular packing in profilin : actin crystals and its implications [Text] / Clarence E. Schutt [et al.] // J. Mol. Biol. - 1989. - Vol. 209, N 4. - P735-746 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Молекулярная упаковка в кристаллах профилин : актин и ее значение
Аннотация: С помощью ПЭМ, дифракции, спектроскопии изучена молек. структура кристаллов актина (I) в профилине (II). Показано, что кристаллы I имеют хорошо развитую внутримолек. сеть, а также дискретные "мономерные комплексы", содержащие ряды полос I и колонки м-л I, которые вклиниваются между соседними субъединицами I перпендикулярно полосам. Обсуждается проблема генерации силы при движении I. США, MRC Lab. of Molec. Biol. Hills Road, Cambridge CB2 2QH. Библ. 54.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.23.09
Рубрики: АКТИН
ПЭМ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
ПРОФИЛИН
КРИСТАЛЛЫ
ДВИЖЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Schutt, Clarence E.; Lindberg, Uno; Myslik, James; Strauss, Nicholas

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.10-04М1.132

   
    Biological roles of actin-binding proteins in Dictyostelium discoideum examined using genetic techniques [Text] / A. A. Noegel [et al.] // Cell Motil. and Cytoskeleton. - 1989. - Vol. 14, N 1. - P69-74 . - ISSN 0886-1544
Перевод заглавия: Биологическая роль актин-связывающих белков у Dictyostelium discoideum, определенная с использованием генетических методов
Аннотация: Обзор. Обсуждают молек.-генет. особенности функционирования белков, участвующих в полимеризации и деполимеризации актиновых филаментов D, discoideum. Рассматривают перв. стурктуры различ. актин-связывающих белков (I), к-рые высококонсервативны в процессе эволюции. Приведены рез-ты использования методов генной инженерии для исследования ф-ций I. Описаны системы трансформации D. discoideum, в к-рых в рез-те гомологичной рекомбинации между внехромосомным вектором и Хр происходила направленная инактивация генов-мишеней. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Biochem., Martinsried. Библ. 43.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.23.09
Рубрики: АКТИН
ГЕНЫ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 43
DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM

Доп.точки доступа:
Noegel, A.A.; Leiting, B.; Witke, W.; Gurniak, C.; Harioff, C.; Hartmann, H.; Wiesmuller, E.; Schleicher, M.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.10-04М1.135

    Huckriede, A.
    Comparison of various gelsolin-like proteins and their interaction with actin filaments [Text] / A. Huckriede, H. Hinssen, B. M. Jockusch // Cytoskeletal. and Extracell. Proteins: Struct., Interact. and Assem.:. - Berlin etc., 1989. - P65-66 . - ISBN 3-540-50067-7
Перевод заглавия: Сравнение различных гельзолин-подобных белков и их взаимодействие с актиновыми филаментами
Аннотация: Авт. изучали взаимодействие 4 гельзолин-подобных белков (I) с актиновыми (II) филаментами in vitro в экстрагированных детергентом Кл моделях, а также с помощью микроинъекций в живые Кл. Показано, что все I в присутствии Ca{2}+ вызывают значительное уменьшение вязкости II. Однако, I отличались друг от друга. Так, I из плазмы крови свиньи имел более низкую разрезающую активность и более слабую зависимость от уровня Ca{2}+ в системе. Большие различия были получены при микроинъекциях различных I в живые Кл: одни разрушали стресс-фибриллы, другие были не эффективны. ФРГ.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.23.09
Рубрики: АКТИН
МИКРОФИЛАМЕНТЫ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
ГЕЛЬЗОЛИН

Доп.точки доступа:
Hinssen, H.; Jockusch, B.M.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.06-04М1.126

    Yin, Helen L.
    Calcium and phospholipid regulation of actin cytoskeleton [Text] / Helen L. Yin // J. Cell. Biochem. - 1990. - Suppl. 14А. - P209 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Регуляция кальцием и фосфолипидом актинового цитоскелета
Аннотация: Исследовали полимеризацию актина и реорганизацию цитоскелета в различных типах Кл. Показано, что активность актин-модулирующего белка гельзолина (I) зависит от конц-ии Са{2}+ и полифосфоинозитида (II) в Кл. Са{2}+ активировали гельзолин, а II - ингибировали. Изучали взаимосвязь гельзолина с плазматич. мембраной и актином. Исследовали структуру и функцию гельзолина.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: АКТИН
БЕЛКИ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
ГЕЛЬЗОЛИН
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
КАЛЬЦИЙ
ПОЛИФОСФОИНОЗИТИДЫ

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.07-04М1.126

    Hartmann, Herbert.
    Heterodimeric capping proteins constitute a highly conserved group of actin-binding proteins [Text] / Herbert Hartmann, Michael Schleicher, Angelika A. Noegel // Dev. Genet. - 1990. - Vol. 11, N 5- 6. - P369-376
Перевод заглавия: Гетеродимерные кэппинг-белки образуют высоконсервативную группу актинсвязывающих белков
Аннотация: Показали, что 2 субъединицы гетеродимерного актинсвязывающего белка cap 32/34 кодируются двумя отдельными генами. Установили структуру обоих генов. Сравнение cap 32/34 с capZ из скелетных мышц цыпленка и с частично известными последовательностями белка из Sacharomyces cerevisiae и Xenopus laevis показало, что кэппинг-белки относятся к группе высококонсервативных актин-связывающих белков. Этот вывод подтвердили в опытах с перекрестными р-циями поликлональных АТ против cap 32 и cap 34 с белками высших и низших эукариотов. Кроме того, удалось добиться экспрессии процессированных полипептидов cap 34 под контролем промотора cap 34 в D. discoideum. Германия, [A. A. N.], Max-Planck-Inst. fur Biochem. D-8033 Martinsried. Библ. 42.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.03
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
АКТИН
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
ГЕНЫ
КОНСЕРВАТИВНОСТЬ
SACHAROMYCES CEREVISIAE
XENOPUS
DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM

Доп.точки доступа:
Schleicher, Michael; Noegel, Angelika A.

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.10-04М1.165

    Yamakita, Yoshihiko.
    Microinjection of nonmuscle and smooth muscle caldesmon into fibroblasts and muscle cells [Text] / Yoshihiko Yamakita, Shigeko Yamashiro, Fumio Matsumura // J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 111, N 6. - P2487-2498 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Микроинъекции немышечного и гладкомышечного кальдесмона в фибробласты и мышечные клетки
Аннотация: Кальдесмон (I), белок, способный связываться с актином, существует в двух формах. Низкомолекулярный I (70-80 kD) характерен для немышечных Кл, тогда как мол. м. I гладких мышц составляет 140 kD. Др. физикохим. х-ки обеих форм I (форма м-лы, термостабильность, характер связывания с актином, чувствительность к регуляторному действию Ca{2}+, калмодулина и тропомиозина, структура терминальных доменов и др.) сходны. Для анализа поведения разных форм I внутри Кл инъецировали меченные флуоресцеином I в культивируемые фибробласты и Кл гладких мышц. При одновременном введении оба I быстро и стабильно включаются в микрофиламентные структуры Кл - стресс-фибриллы и раффлы ведущей ламеллы. Калмодулин препятствует включению I только кратковременно (10 мин.). В то же время I не включаются в филаментные структуры мышечных Кл, завершивших миогенную дифференцировку. США, Dep. Molec. Biol. Biochem., Nelson Lab., Rutgers Univ. Piscataway, NJ 08854-1059. Библ. 30.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: МИКРОФИЛАМЕНТЫ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
СТРЕСС-ФИБРИЛЛЫ
РАФФЛЫ
МИОЦИТЫ
МИКРОИНЪЕКЦИИ КАЛДЕСМОНА
КАЛМОДУЛИН
ДИФФЕРЕНЦИРОВКА

Доп.точки доступа:
Yamashiro, Shigeko; Matsumura, Fumio

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.06-04М1.49

   
    Role of the membrane skeleton in preventing the shedding of procoagulantrich microvesicles from the platelet plasma membrane [Text] / Joan E. B. Fox [et al.] // J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 111, N 2. - P483-493 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Роль мембранного цитоскелета в предотвращении высвобождения микропузырьков, богатых прокоагулянтом, из плазматических мембран тромбоцитов
Аннотация: Тромбоциты инкубировали с ионофором А23187 и дибукаином, нарушающими ассоциацию мембранного скелета с мембранными гликопротеинами. Нарушение взаимодействия актин-мембрана сопровождалось высвобождением из плазматической мембраны микропузырьков, богатых прокоагулянтом. Образования пузырьков не происходило, при ингибировании индуцированного клапаином нарушения актинмембранного взаимодействия. Заключают, что ассоциация цитоскелета с мембраной поддерживает ее целостность. США, Gladstone Found. Lab. for Cardiovasc. Disease, Cardiovasc. Res. Inst., Dep. of Pathol. Univ. of California, San Francisco, CA 94140-0608. Библ. 51.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.05.11
Рубрики: ТРОМБОЦИТЫ
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ИОНОФОРЫ
АКТИН
БЕЛКИ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
ПРОКОАГУЛЯНТ
МИКРОПУЗЫРЬКИ

Доп.точки доступа:
Fox, Joan E.B.; Austin, Cary D.; Boyles, Janet K.; Steffen, Pamela K.

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.10-04М1.140

   
    Chromaffin cell scinderin, a novel calcium-dependent actin filament-severing protein [Text] / A.Rodriguez Del Castillo [et al.] // EMBO Journal. - 1990. - Vol. 9, N 1. - P43-52 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Скиндерин хромаффинных клеток, новый кальций-зависимый белок, разрезающий актиновые филаменты
Аннотация: Из мозгового вещества надпочечников быка с помощью метода хр-фии был выделен и очищен новый Ca{2}+-зависимый белок скиндерин (I) с М. м. 79 600'+-'450 дальтон. I имеет 3 изоформы. Изучено взаимодействие I c F-актином в присутствии Ca{2}+. Разрезающий эффект I определяли с помощью измерения вязкости и ПЭМ. Проведен сравнительный анализ I и гельзолина. Получены АГ против I. С помощью иммунофлуоресценции определена локализация I. Канада, Sect. Proc. Res. Prog. Dep. of Pharmac., Fac. of Med., Univ. of Ottawa, Ottawa, Ontario, K1Н 8М5. Библ. 45.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.23.09
Рубрики: АКТИН
МИКРОФИЛАМЕНТЫ
КАЛЬЦИЙ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
СКИНДЕРИН

Доп.точки доступа:
Castillo, A.Rodriguez Del; Lemaire, S.; Tchakarov, L.; Jeyapragasan, M.; Doucet, J.-P.; Vitale, M.L.; Trifaro, J.-M.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.01-04М1.76

   
    Resemblance of actin-binding protein/actin gels to covalently crosslinked networks [Text] / Paul A. Janmey [et al.] // Nature. - 1990. - Vol. 345, N 6270. - P89-92 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Сходство геля из актин-связывающего белка и актина с ковалентно поперечносшитой сетью
Аннотация: Смесь актиновых филаментов и актин-связывающего белка, образующего поперечные сшивки в актине многих высших эукариотов, формируют гель эквивалентный ковалентносвязанной поперечной сети. Эти гели не "ползут" в ответ на приложение давления, сравнимого по временной шкале с движением поверхности Кл. Полученные данные обнаруживают сложный контролируемый мех-м, лежащий в основе механических св-в кортикальной цитоплазмы и объясняют, почему Кл не коллапсирует под воздействием постоянно действующих сил, часто существующих в тканях. Дания, Dep. of Chemistry, Rise Nat. Lab. Roskifde Univ., Roskifde DK-4000. Библ. 28.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01 + 341.19.17.07.03.05
Рубрики: КЛЕТОЧНАЯ ПОВЕРХНОСТЬ
ЦИТОПЛАЗМА
КОРТИКАЛЬНАЯ
ФОРМА КЛЕТОК
ЦИТОСКЕЛЕТ
МИКРОФИЛОМЕНТЫ
АКТИН
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
СЕТИ

Доп.точки доступа:
Janmey, Paul A.; Hvidt, Soren; Lamb, Jennifer; Stossel, Thomas P.

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.05-04М1.119

    Greaser, Marion L.
    Non-uniform binding of phalloidin to myofibril thin filaments [Text] / Marion L. Greaser, Benita E. Schnasse // J. Cell. Biochem. - 1990. - Suppl. 14 А. - P13 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Неоднородное связывание фаллоидина с тонкими филаментами миофибрилл
Аннотация: Для большинства миофибрилл (МФ) скелетных и сердечных мышечных Кл, окрашенных флуоресцентным фаллоидином, хар-на неравномерная флуоресценция (Фл). Обычно она более интенсивна в области Z-дисков и свободных концов тонких филаментов. Ни экстракция МФ фосфатпирофосфатными р-рами, ни изменения конц-ии Ca{2}+ на картину распределения Фл не влияют. Обработка МФ трипсином и химотрипсином уменьшает интенсивность окрашивания в области Z-дисков. Неравномерная Фл, возможно, связана с неэквивалентностью актиновых мономеров (благодаря белкам, ассоциированным с актином?) в пределах саркомера. США, Muscle Biology Laboratory, University of Wisconsin, Madison, WI 53706.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: МИОФИБРИЛЛЫ
САРКОМЕРЫ
АКТИН
БЕЛКИ
АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
ФАЛЛОИДИН
ФЛУОРЕСЦЕНТНАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Schnasse, Benita E.
 1-20    21-40   41-46 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)