Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Stojan, Jure$<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.02-04Т4.14

    Stojan, Jure.
    The influence of an organosulfonate on the reaction between Ellman's reagent and thiocholine [Text] / Jure Stojan, Milos R. Pavlic // J. Anal. Toxicol. - 1994. - Vol. 18, N 3. - P165-167 . - ISSN 0146-4760
Перевод заглавия: Влияние сероорганического соединения на реакцию между реактивом Эллмана и тиохолином
Аннотация: Изучено влияние метансульфонилфторида (I) на р-цию между реактивом Эллмана и тиохолином, используемую при определении активности холинэстеразы. Значение константы k[1] взаимодействия между I и продуктом р-ции составило 5,33*10{-2} M{-1}c{-1}. В связи с тем, что изучаемое взаимодействие протекает в водной среде, рассчитана константа k[2] скорости разложения I в воде, к-рая составила 4,9*10{-5} M{-1}c{-1}. Словения, Inst. of Biochemistry, 61000 Ljubljana. Ил. 2. Библ. 11
ГРНТИ  
34.47.05
ВИНИТИ 341.47.05
Рубрики: МЕТАНСУЛЬФОНИЛХЛОРИД
ХОЛИНЭСТЕРАЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
МЕТОДЫ
РЕАКТИВ ЭЛЛМАНА
ТИОХОЛИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Pavlic, Milos R.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI20) 00.03-04И3.230

   
    A putative kinetic model for substrate metabolisation by Drosophila acetylcholinesterase [Text] / Jure Stojan [et al.] // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 440, N 1-2. - P85-88 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Предполагаемая кинетическая модель метаболизма субстрата ацетилхолинэстеразой Drosophila
Аннотация: Ацетилхолинэстераза (АХЭ) Drosophila активируется при низких и ингибируется при высоких конц-иях субстрата. Предложена кинетическая модель, объясняющая такое поведение АХЭ. Полагают, что АХЭ имеет 2 центра связывания субстрата - каталитический и регуляторный. Каталитический центр АХЭ локализован на дне щели активного центра. Вхождение субстрата в эту щель является псевдонеобратимым, поскольку вхождение молекулы субстрата сопровождается ее обязательным каталитическим расщеплением. Регуляторный (периферический) центр АХЭ имеет высокое сродство к субстрату, но связывает его обратимо. Связывание субстрата с этим центром модулирует взаимодействие субстрата с каталитическим центром. АХЭ снижает сродство регуляторного центра к субстрату. Франция, Lab. Entomologie, Univ. Paul Sabatier, 31062 Toulouse. Библ. 24
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
ИЗМЕНЕНИЕ
ПРЕВРАЩЕНИЕ СУБСТРАТА
ВОЗМОЖНАЯ КИНЕТИЧЕСКАЯ МОДЕЛЬ
ДРОЗОФИЛЫ

Доп.точки доступа:
Stojan, Jure; Marcelo, Veronique; Estrada-Mondaca, Sandino; Klaebe, Alain; Masson, Patrick; Fournier, Didier

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 06.09-04М3.108

   
    Multiple interaction sites of galnon trigger its biological effects [Text] / Anders Floren [et al.] // Neuropeptides. - 2005. - Vol. 39, N 6. - P547-558 . - ISSN 0143-4179
Перевод заглавия: Множественные сайты взаимодействия галнона инициируют его биологические эффекты
Аннотация: Галнон - низкомолекулярный непептидный агонист рецепторов галанина. Методом количественной флуорометрии, а также количественной и качественной масс-спектрометрии показано, что он способен проникать сквозь плазматическую мембрану клеток. С помощью метода связывания [{35}S]ГТФ'гамма'S доказана способность галнона активировать внутриклеточные G-белки, причем непосредственно и избирательно. Также установлено, что галнон является лигандом не только для рецептора-3 галанина, но и для др. рецепторов, сопряженных с G-белками. Предполагается, что галнон имеет множественные сайты взаимодействия с сигнальным каскадом рецепторов, сопряженных с G-белками, что и опосредует его физиологические эффекты. Швеция, Dep. of Neurochemistry, Stockholm Univ., Stockholm. Библ. 38
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.29
Рубрики: ГАЛАНИНОВЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
ГЕТЕРОГЕННОСТЬ
ГАЛНОН
ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ ЭФФЕКТЫ
G-БЕЛКИ

Доп.точки доступа:
Floren, Anders; Sollenberg, Ulla; Lundstrom, Linda; Zorko, Matjaz; Stojan, Jure; Budihna, Metka; Wheatley, Mark; Martin, Negin P.; Lilk, Kalle; Mazarati, Andrey; Bartfai, Tamas; Lindgren, Maria; Langel, Ulo

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 06.10-04Т1.138

   
    Multiple interaction sites of galnon trigger its biological effects [Text] / Anders Floren [et al.] // Neuropeptides. - 2005. - Vol. 39, N 6. - P547-558 . - ISSN 0143-4179
Перевод заглавия: Множественные сайты взаимодействия галнона инициируют его биологические эффекты
Аннотация: Галнон - низкомолекулярный непептидный агонист рецепторов галанина. Методом количественной флуорометрии, а также количественной и качественной масс-спектрометрии показано, что он способен проникать сквозь плазматическую мембрану клеток. С помощью метода связывания [{35}S]ГТФ'гамма'S доказана способность галнона активировать внутриклеточные G-белки, причем непосредственно и избирательно. Также установлено, что галнон является лигандом не только для рецептора-3 галанина, но и для др. рецепторов, сопряженных с G-белками. Предполагается, что галнон имеет множественные сайты взаимодействия с сигнальным каскадом рецепторов, сопряженных с G-белками, что и опосредует его физиологические эффекты. Швеция, Dep. of Neurochemistry, Stockholm Univ., Stockholm. Библ. 38
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.23.51
Рубрики: ГАЛАНИНОВЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
ГЕТЕРОГЕННОСТЬ
ГАЛНОН
ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ ЭФФЕКТЫ
G-БЕЛКИ

Доп.точки доступа:
Floren, Anders; Sollenberg, Ulla; Lundstrom, Linda; Zorko, Matjaz; Stojan, Jure; Budihna, Metka; Wheatley, Mark; Martin, Negin P.; Lilk, Kalle; Mazarati, Andrey; Bartfai, Tamas; Lindgren, Maria; Langel, Ulo

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 11.02-04И1.144

   
    Localization and properties of cholinesterases in the common prawn (Palaemon serratus): A kinetic-histochemical study [Text] / Manuela F. Frasco [et al.] // Biol. Bull. - 2010. - Vol. 218, N 1. - P1-5 . - ISSN 0006-3185
Перевод заглавия: Локализация и свойства холинэстераз у креветки Palaemon serratus: исследование кинетики и гистохимии
Аннотация: Места активности холинэстераз (в порядке снижения) у креветки: глаза, мозг, жабры и пищеварительный тракт. В мышцах активность незначительна. Фермент из глаз родственен ацетилхолинэстеразе позвоночных. Португалия, ICBAS, Dep. de Estudos de Populacoes, Lab. de Ecotoxicologia, Univ. do Porto, Largo Prof. Abel Salazar, 2, 4099-003 Porto
ГРНТИ  
34.33.15
ВИНИТИ 341.33.15.31.25.41.09.29
Рубрики: ДЕСЯТИНОГИЕ
PALAEMON SERRATUS (DEC.)
ХОЛИНЭСТЕРАЗЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
СВОЙСТВА
КИНЕТИКА
ГИСТОХИМИЯ

Доп.точки доступа:
Frasco, Manuela F.; Erzen, Ida; Stojan, Jure; Guilhermino, Lucia

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 12.11-04Б4.207

   
    CYP53A15 of Cochliobolus lunatus, a target for natural antifungal compounds [Text] / Barbara Podobnik [et al.] // J. Med. Chem. - 2008. - Vol. 51, N 12. - P3480-3486 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: CYP 53A15 из Cochiobolus lunatus - мишень для природных противогрибковых соединений
Аннотация: Сообщают об идентификации нового цитохрома Р-450 53А15 из аскомицета C. lunatus, к-рый способен катализировать реакцию парагидроксилирования бензоата. Среди изученных противогрибковых фенольных соединений, структурно близких с субстратами для Р-450 53А15, некоторые из них ингибировали его активность. Повышенную противогрибковую активность наблюдали также в присутствии бензоата. Полагают, что катализируемая Р-450 53А15 реакция О-деметилирования является важной для детоксификации других противогрибковых веществ. Словения, Lek Pharmaceuticals d.d., SI-1000 Ljubljana
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: ЦИТОХРОМ Р450 53А15
АСКОМИЦЕТЫ
БЕНЗОАТЫ
ПАРАГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ
ПРОТИВОГРИБКОВЫЕ СРЕДСТВА

Доп.точки доступа:
Podobnik, Barbara; Stojan, Jure; Lah, Ljerka; Krasevec, Nada; Seliskar, Matej; Rizner, Tea Lanisnik; Rozman, Damjana; Komel, Radovan

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 13.07-04Б4.123

   
    Insights into subtle conformational differences in the substrate-binding loop of fungal 17'бета'-hydroxysteroid dehydrogenase: A combined structural and kinetic appproach [Text] / Alberto Cassetta [et al.] // Biochem. J. - 2012. - Vol. 441, N 1. - P151-160 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Оценка тонких конфоpмационных различий в субстрат-связывающей петле 17'бета'-гидроксистероиддегидрогеназы грибов: совместный структурный и кинетический подход
Аннотация: Обнаружены тонкие конформационные различия в субстрат-связывающей петле 17'бета'-гидроксистероиддегидрогеназы (17'бета'-HSDcl) Cochliobolus lunatus, находящейся в апо-, холо- и форме и в форме комплекса с ингибитором. Эти различия модулируют активность фермента. Куместрол ингибирует активность 17'бета'-HSDcl, взаимодействуя со стерид-связывающим сайтом. Самым медленным этапом ферментативной реакции является диссоциация кофермента. Италия, Istituto Cristallografia-UOS Trieste, Cobsiglio Nazionale Richerche, Area Sci. Park-Basovizza, I-34149 Trieste. Библ. 47
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.09
Рубрики: 17'БЕТА'-ГИДРОКСИСТЕРОИДДЕГИДРОГЕНАЗА
СУБСТРАТ-СВЯЗЫВАЮЩАЯ ПЕТЛЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
СТРУКТУРА
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
КУМЕСТРОЛ
ИНГИБИТОР
ГРИБЫ

Доп.точки доступа:
Cassetta, Alberto; Krastanova, Ivet; Kristan, Katja; Brunskole, Svegelj Mojca; Lamba, Doriano; Lanisnik, Rizner Tea; Stojan, Jure

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 13.12-04Б2.85

   
    Insights into subtle conformational differences in the substrate-binding loop of fungal 17'бета'-hydroxysteroid dehydrogenase: A combined structural and kinetic appproach [Text] / Alberto Cassetta [et al.] // Biochem. J. - 2012. - Vol. 441, N 1. - P151-160 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Оценка тонких конфоpмационных различий в субстрат-связывающей петле 17'бета'-гидроксистероиддегидрогеназы грибов: совместный структурный и кинетический подход
Аннотация: Обнаружены тонкие конформационные различия в субстрат-связывающей петле 17'бета'-гидроксистероиддегидрогеназы (17'бета'-HSDcl) Cochliobolus lunatus, находящейся в апо-, холо- и форме и в форме комплекса с ингибитором. Эти различия модулируют активность фермента. Куместрол ингибирует активность 17'бета'-HSDcl, взаимодействуя со стерид-связывающим сайтом. Самым медленным этапом ферментативной реакции является диссоциация кофермента. Италия, Istituto Cristallografia-UOS Trieste, Cobsiglio Nazionale Richerche, Area Sci. Park-Basovizza, I-34149 Trieste. Библ. 47
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: 17'БЕТА'-ГИДРОКСИСТЕРОИДДЕГИДРОГЕНАЗА
СУБСТРАТ-СВЯЗЫВАЮЩАЯ ПЕТЛЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
СТРУКТУРА
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
КУМЕСТРОЛ
ИНГИБИТОР
ГРИБЫ

Доп.точки доступа:
Cassetta, Alberto; Krastanova, Ivet; Kristan, Katja; Brunskole, Svegelj Mojca; Lamba, Doriano; Lanisnik, Rizner Tea; Stojan, Jure

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 14.01-04В2.408

   
    Insights into subtle conformational differences in the substrate-binding loop of fungal 17'бета'-hydroxysteroid dehydrogenase: A combined structural and kinetic appproach [Text] / Alberto Cassetta [et al.] // Biochem. J. - 2012. - Vol. 441, N 1. - P151-160 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Оценка тонких конфоpмационных различий в субстрат-связывающей петле 17'бета'-гидроксистероиддегидрогеназы грибов: совместный структурный и кинетический подход
Аннотация: Обнаружены тонкие конформационные различия в субстрат-связывающей петле 17'бета'-гидроксистероиддегидрогеназы (17'бета'-HSDcl) Cochliobolus lunatus, находящейся в апо-, холо- и форме и в форме комплекса с ингибитором. Эти различия модулируют активность фермента. Куместрол ингибирует активность 17'бета'-HSDcl, взаимодействуя со стерид-связывающим сайтом. Самым медленным этапом ферментативной реакции является диссоциация кофермента. Италия, Istituto Cristallografia-UOS Trieste, Cobsiglio Nazionale Richerche, Area Sci. Park-Basovizza, I-34149 Trieste. Библ. 47
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: 17'БЕТА'-ГИДРОКСИСТЕРОИДДЕГИДРОГЕНАЗА
СУБСТРАТ-СВЯЗЫВАЮЩАЯ ПЕТЛЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
СТРУКТУРА
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
КУМЕСТРОЛ
ИНГИБИТОР
ГРИБЫ

Доп.точки доступа:
Cassetta, Alberto; Krastanova, Ivet; Kristan, Katja; Brunskole, Svegelj Mojca; Lamba, Doriano; Lanisnik, Rizner Tea; Stojan, Jure

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 92.03-04Т1.176

    Zorko, Matjaz.
    Mechanism of action of alkanesulfonylchorides and quaternary ammonium ligands on acetylcholinesterase [Text] / Matjaz Zorko, Jure Stojan, Milos R. Pavlic // Period. biol. - 1991. - Vol. 93, N 2. - P357-362 . - ISSN 0031-5362
Перевод заглавия: Механизм действия алкансульфонилхлоридов и четвертичных аммониевых лигандов на ацетилхолинэстеразу
Аннотация: Исследовали характер взаимодействия алкансульфонилхлоридов C[6]H [2][n][+] SO[2](n=1-4) с АХЭ эл. органа угря в присутствии четвертичных аммониевых лигандов. В отсутствие этих лигандов показано, что величина K[i] практически не зависела от длины алкильной цепи и составляла 28-61 мМ. Величина к[+][2] по мере увеличения алкильного радикала снижалась с 0,27 до 0,1-0,009 с{-}{1}. В присутствии тетраметиламмония или тетраэтиламмония величина К[i] снижалась, а величина к[+][2] существенно не изменялась. Галламин, тубокурарин и пропидиум, взаимодействвующие с периферич. анионными участками АХЭ, вызывали снижение К[i] и к[+][2]. Считают, что их эффект обусловлен конформационными изменениями молекулы АЖХ. Югославия, Univ. of Ljubljana, 61000 Ljubljana. Библ. 3.
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.23.09.09
Рубрики: АНТИХОЛИНЭСТЕРАЗНЫЕ СРЕДСТВА
АЛКАНСУЛЬФОНИЛХЛОРИДЫ
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
ЧЕТВЕРТИЧНЫЕ АММОНИЕВЫЕ ЛИГАНДЫ
ЭЛЕКТРИЧЕСКИЙ ОРГАН
УГРИ

Доп.точки доступа:
Stojan, Jure; Pavlic, Milos R.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 15.06-04М3.105

   
    Kinetics of Torpedo californica acetylcholinesterase inhibition by bisnorcymserine and crystal structure of the complex with its leaving group [Text] / Cecilia Bartollucci [et al.] // Biochem. J. - 2012. - Vol. 444, N 2. - P269-277 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Кинетики ингибирования ацетилхолинэстеразы Torpedo californica биснорцимсерином и кристаллическая структура комплекса с его уходящей группой
Аннотация: На основе данных по кинетическому и структурному анализу ацетилхолинэстеразы Torpedo californica обсуждается механизм ее ингибирования биснорцимсерином. Италия, Istituto cristallografia, Consiglio Nazionale Ricerche, Area Ricerca Roma, I-00015 Monterotondo Scalo (Roma). Библ. 52
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.19.07
Рубрики: АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
СТРУКТУРА
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
МЕХАНИЗМ ИНГБИРОВАНИЯ
ИНГИБИТОРЫ
БИСНОРЦИМСЕРИН

Доп.точки доступа:
Bartollucci, Cecilia; Stojan, Jure; Yu, Qian-sheng; Greig, Nigel H.; Lamba, Doriano
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)