Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Niemetz, Ruth$<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.292

   

    Benzoyl-coenzyme-A 3-monooxygenase, a flavin-dependent hydroxylase: Purification, some properties and its role in aerobic benzoate oxidation via gentisate in a denitrifying bacterium [Text] / Ruth Niemetz [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 227, N 1-2. - P161-168 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Бензоил-коэнзим A-3-монооксигеназа, флавин-зависимая гидроксилаза. Очистка, некоторые свойства и ее роль в аэробном окислении бензоата через гентизат в денитрифицирующей бактерии
Аннотация: В денитрифицирующих бактериях обнаружили новый вид аэробного разрушения бензоата, на первой стадии которого образовывался бензоил-КоА. Это новый путь деградации бензоата через стадии бензоил-КоА и 3-гидроксибензоил-КоА действует в денитрифицирующей бактерии Pseudomonas sp. Первую стадию превращения бензоата в бензоил-КоА катализирует фермент бензоат-КоА лигаза (образующая АТФ). Следующую стадию, на которой происходит 3-гидроксилирование бензоил-КоА, катализирует флавиннуклетид-зависимый фермент - бензоил-КоА 3-монооксигеназа. При очистке этого фермента из надосадочной жидкости от центрифугирования при 100.000 * g, использовали осаждение сернокислым аммонием, хроматографию на Сефадексе G-25, ДЭАЭ-целлюлезе, Q-Сефарозе и Цибакроне синем. Очищенный приблизительно в 90 раз фермент специфичен в требовании НАДРН и флавиннуклеотиде для проявления активности. В качестве кофактора могут выступать FAD и FMN. Гидроксилирование не происходит со свободным бензоатом. Белок фермента представляет собой мономер c M[r]= 65.000. Рост бактерии в аэробных условиях на среде с бензоатом индуцирует его образование. 3-гидроксибензоил-КоА далее гидроксилируется еще раз в пара-положении к OH-группе с образованием 2,5-дигидроксибензоата (гентизата). В этой реакции участвует другая монооксигеназа - 3-гидроксибензоил-КоA 6-монооксигеназа, которая активна только в присутствии пиридиннуклеотидов. Клетки, содержащие эту 6-монооксигеназу, могут расщеплять и 3-гидроксибензоат. Предлагают новую схему аэробной деградации бензоата через стадии бензоил-КоА, 3-гидроксибензоил-КоА, гентизата, малеил-пирувата, фумарил-пирувата до фумарата и пирувата. Германия, Angew. Mikrobiol, Univ. Библ. 37
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: БЕНЗОИЛ-КОА-МОНООКСИГЕНАЗА
ОЧИСТКА

БЕНЗОАТ

ОКИСЛЕНИЕ АЭРОБНОЕ

ГЕНТИЗАТ

ОБРАЗОВАНИЕ

PSEUDOMONAS SP


Доп.точки доступа:
Niemetz, Ruth; Altenschmidt, Uwe; Brucker, Susanne; Fuchs, Georg


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.11-04В3.194

    Niemetz, Ruth.

    Gallotannin biosynthesis: Purification of 'бета'-glucogallin: 1,2,3,4,6-pentaglallyol-'бета'-D-glucose galloyltranferase from sumac leaves. In honour of professor G.H. Neil Towers 75th birthday [Text] / Ruth Niemetz, Georg G. Gross // Phytochemistry. - 1998. - Vol. 49, N 2. - P327-332 . - ISSN 0031-9422
Перевод заглавия: Биосинтез галлотаннина - очистка 'бета'-глюкогаллин:1,2,3,4,6-пентагаллоил-'бета'-D-глюкоза - галлоилтрансферазы из листьев сумаха
Аннотация: Из листьев сумаха Rhus typhina выделили фермент, катализирующий галлоилирование 1,2,3,4,6-пента-O-галлоил-'бета'-D-глюкозы в галлотаннин-3-O-дигаллоил-1,2,4,6-тетра-O-галлоил-'бета'-D-глюкозу, и очистили его в семь стадий в 517 раз до видимой гомогенности. В качестве активированного донора ацилов использовали 'бета'-глюкогаллин (1-O-галлоил-'бета'-D-глюкопиранозу). Нативный фермент имел величину M[r] 170 000 (гель-фильтрация), тогда как методом ЭФ в ПААГ с DDC Na обнаружили единственную полосу полипептида с M[r] 42 000. Ацилтрансфераза проявляла максимальную активность при pH 4,0-4,5 и 25'ГРАДУС' и была наиболее стабильна в пределах pH от 3 до 4,5. В качестве менее эффективных субстратов, чем пентагаллоилглюкоза, новый фермент мог использовать также 1,2,3,6-тетрагаллоилглюкозу и гексанона-замещенные галлотаннины. Для него предложили систематическое название 'бета'-глюкогаллин: 1,2,3,4,6-пентагаллоил-'бета'-D-глюкоза-(3-O-галлоил)-галлотрансфераза. Германия, Univ. Ulm, Abteilung Allgemeine Bot., D-89069 Ulm. Библ. 21
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ГЛЮКОГАЛЛИН:ПЕНТАГАЛЛОИЛ-ГЛЮКОЗА - ГАЛЛОИЛТРАНСФЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ

СВОЙСТВА

ГАЛЛОТАННИН

БИОСИНТЕЗ

RHUS TYPHINA


Доп.точки доступа:
Gross, Georg G.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)