СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Mathews, F. Scott$<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.212

The structure of flavocytochrome c sulfide dehydrogenase from a purple phototrophic bacterium [Text] / Zhi-wei Chen [et al.] // Science. - 1994. - Vol. 266, N 5184. - P430-432 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Строение флавоцитохром c сульфиддегидрогеназы из пурпурной фототрофной бактерии
Аннотация: Флавоцитохром c сульфиддегидрогеназа из бактерии Chromatium vinosum катализирует обратимое превращение сульфида в элементарную серу. Эта дегидрогеназа представляет собой гетеродимер с молек. массой 67 кД, состоящий из флавопротеиновой субъединицы с молек. массой 46 кД и дигемового цитохрома с молек. массой 21 кДа. Методом рентгеноструктурного анализа с разрешением в 2,53 А показали, что дигемовый цитохром сворачивается в виде двух доменов, каждый из которых сходен с митохондриальным цитохромом c и имеет необычную связь внутри пропионовой кислоты, связывающую две гемовые группы внутри субъединиц. Активный центр флавопротеиновой субъединицы содержит каталитически значимый дисульфидный мостик, локализованный над пиримидиновым фрагментом флавинового ядра. Триптофановая, треониновая и тирозиновая боковые цепи образуют частичный "проводящий путь" для переноса электрона с одной из гемовых групп, удаленной на 10А от флавина. Этим структура данной дегидрогеназы отличается от других известных флавоцитохромных структур. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЛАВОЦИТОХРОМ C СУЛЬФИДДЕГИДРОГЕНАЗА
СТРОЕНИЕ
CHROMATIUM VINOSUM

Доп.точки доступа:
Chen, Zhi-wei; Koh, Monjoo; Van, Driessche Gonzalez; Van, Beeumen Jozef J.; Bartsch, Robert G.; Meyer, Terry E.; Cusanovich, Michael A.; Mathews, F.Scott

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.03-04Б4.97

Hamada, Kensaku.
Refined structure of cytochrome b[562] from Escherichia coli at 1.4 A resolution [Text] / Kensaku Hamada, Paul H. Bethge, F.Scott Mathews // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 247, N 5. - P947-962 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Уточненная структура цитохрома b[562] из Escherichia coli при разрешении 1,4 А
Аннотация: Структура цитохрома b[562] из Escherichia coli уточнена с разрешением 1,4 А. Параметры триклинной решетки: а=33,68 А, b=50,48 A, c=32,67 A и 'альфа'=102,51'ГРАДУС', 'бета'=86,56'ГРАДУС' и 'гамма'=107,01'ГРАДУС'. В асимметрической ячейке содержится 2 молекулы фермента. Окончательный кристаллографический R-фактор составляет 16,4% при разрешении от 6,0 А до 1,4 А для модели, содержащей 1650 атомов белка, 86 атомов гема, 165 молекул воды и 4 аниона сульфата. Каждая молекула содержит пучок из 4 'альфа'-спиралей, организованных по принципу "вверх-вниз-вверх-вниз", и нековалентно связанной гемовой группы, находящейся между первой и четвертой спиралями. Кроме того, существует очень короткая спираль 3[10] в петле из 15 остатков, соединяющей первую и вторую пары спиралей. Представлено сравнение исследованной структуры со структурой цитохрома c из Rhodospirulum molishianum. США, Dep. Biochem. Mol. Biophys., Washington Univ. Sch. Med., St. Louis, MO 63110. Библ. 48

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ЦИТОХРОМ B[562]
СТРУКТУРА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Bethge, Paul H.; Mathews, F.Scott

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.05-04Б2.292

Molecular cloning and structural analysis of quinohemoprotein alcohol dehydrogenase ADH-IIG from Pseudomonas putida HK5 [Text] / Hirohide Toyama [et al.] // J. Mol. Biol. - 2005. - Vol. 352, N 1. - P91-104 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Молекулярное клонирование и структурный анализ хиногемопротеин-алкогольдегидрогеназы ADH-IIG из Pseudomonas putida HK5
Аннотация: Pseudomonas putida HK5 обладает тремя хинопротеин-алкогольдегидрогеназами, две из них qADH-IIB и qADH-IIG участвуют в утилизации 1-бутанола и 1,2-пропандиола, соответственно. Осуществлено молекулярное клонирование гена qgdA, qADH-IIG, и его секвенирование. Предсказанная аминокислотная последовательность qADH-IIG состоит из 718 аминокислот, включая 29-членную сигнальную последовательность. Домен пиролохинолинхинона (PQQ) qADH-IIG в высокой степени гомологичен аналогу других хиногемопротеинов. Кристаллическая структура qADH-IIG, в целом сходна с таковой у qADH-IIB и другой хиногемопротеин-алкогольдегидрогеназы, qhEDH, Comamonas testosteroni. Однако, у этих трех ферментов выявлены различия в длине линкерных районов, соединяющих PQQ и цитохромные домены, а также показано, что аминокислотные остатки, контактирующие с субстрат/продуктом, также различны у этих qADH. Кроме того, анализ кристаллической структуры qADH-IIG с 1,2-пропандиолом показал, что одна из гидроксильных групп субстрата образует водородную связь с 05 в PQQ домене и OD1 Asp300, а другие взаимодействуют с молекулами воды и с NE2 Trp386, соответствующее основание не обнаружено ни у qhEDH, ни у qADH-IIB, и, возможно, это является фактором, определяющим специфичность qADH-IIG - взаимодействие с диолами. Япония, Dep. Biol. Chem., Fac. Agricult., Yamaguchi Univ., Yamaguchi 753-8515. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: СПИРТЫ
ХИНОГЕМОПРОТЕИНЫ
АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗЫ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ
ГЕНЫ
ГЕН АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗЫ QGDA
КЛОНИРОВАНИЕ
PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Toyama, Hirohide; Chen, Zhi-Wei; Fukumoto, Megumi; Adachi, Osao; Matsushita, Kazunobu; Mathews, F.Scott

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.01-04Б2.131

Mathews, F. Scott
X-Ray crystallographic studies of quinoproteins [Text] / F.Scott Mathews, Wim G. Hol // Princ. and Appl. Quinoproteins. - New York etc., 1993. - P245-273 . - ISBN 0-8247-8764-1
Перевод заглавия: Рентгеновские кристаллографические исследования хинопротеинов
Аннотация: Обзор. Приведены рез-ты рентгеноструктурного анализа трех бактериальных белков, относящихся к классу хинопротеинов. Метанолдегидрогеназа содержит пирролохинолинхинон (ПХХ), нековалентно связанный с ферментом. В двух др. ферментах простетич. группами является не ПХХ, а посттрансляционно модифицированные остатки кодируемых генами аминокислот. У метиламиндегидрогеназы кофактором является триптофантриптофилхинон, к-рый образуется из двух остатков триптофана. Третьим хинопротеином является галактозооксидаза, окис.-восст. центр к-рой состоит из боковой цепи тирозина, к-рая ковалентно связана с боковой цепью цистеина и координирована с атомом меди. Молек. строение всех трех хинопротеинов имеет одну общую особенность. Все они содержат 'бета'-слои, собранные в структуру с круговой симметрией, аналогичную таковой в нейраминидазе из вируса гриппа. Библ. 62. США, Washington Univ. Sch. of Med., St. Louis, MO.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ХИНОПРОТЕИНЫ
МОЛЕКУЛЯРНОЕ СТРОЕНИЕ
МЕТИНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕТИЛАМИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ГАЛАКТОЗООКСИДАЗА
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 62

Доп.точки доступа:
Hol, Wim G.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска