СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Malhotra, O. P.$<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.04-04Б3.65

Characterization of carboxylesterase from malathion degrading bacterium: Pseudomonas sp. M-3 [Text] / Ashok K. Singh [et al.] // Bull. Environ. Contam. and Toxicol. - 1989. - Vol. 42, N 6. - P860-867 . - ISSN 0007-4861
Перевод заглавия: Характеристика карбоксилэстеразы из малатионрасщепляющей бактерии Pseudomonas sp. M-3
Аннотация: Получен сырой ферментный препарат карбоксилэстеразы (КЭ) из штамма Pseudomonas sp. M-3 с активностью 900 мкМ/мин/кг белка. К[м] и V[м][а][к][с] были соответственно 2,5 мкМ и 1240 мкМ. КЭ активна в широком интервале температур (20-45'ГРАДУС' С) с оптимумом при 30'ГРАДУС' С и рН (6-9) с рН-оптимумом 7,5. Бесклеточный экстракт, содержащий КЭ, при хранении в водной среде при 4'ГРАДУС' С в течение 2 нед. сохранял 82% активности. Действие различных солей и растворителей в концентрации 5% оказалось следующим: NaCl снижал активность КЭ на 15%, CaCl[2] - на 35%, MgCl не оказывал влияния на активность КЭ. Более низкие концентрации солей, а так же гексан и ацетон не оказывали заметного влияния на активность КЭ, в то время как ксилен и хлороформ снижали активность КЭ на 30% и 18% соотвественно. Показан конститутивный механизм КЭ. Приведены результаты изучения различных источников энергии для синтеза КЭ. Данные исследований позволили предложить исследованный штамм-продуцент КЭ для обработки промышленных сточных вод. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 9. Индия, Developmental Toxicology Div., Industrial Toxicologoy Res. Centre, Post Box 80, M. G. Marg, Lucknov-226 001.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07 + 341.27.53.13
Рубрики: PSEUDMONAS SP. (BACT.)
ШТАММ М-3
ПРОДУЦЕНТЫ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
МЕЛАТИОН
РАСЩЕПЛЕНИЕ
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
БИОСИНТЕЗ
ПОЛУЧЕНИЕ
СВОЙСТВА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СТОЧНЫЕ ВОДЫ
ОЧИСТКА
ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Singh, Ashok K.; Srikanth, N.S.; Malhotra, O.P.; Seth, P.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 90.10-04В3.224

Malhotra, O. P.
Chemical inactivation and active site groups of phosphoenolpyruvate-phosphatase from germinating mung beans (Vigna radiata) [Text] / O. P. Malhotra, A. M. Kayastha // Plant Sci. - 1989. - Vol. 65, N 2. - P161-170 . - ISSN 0168-9452
Перевод заглавия: Химическая инактивация и активные центры фосфоенолпируват-фосфатазы из прорастающих семян маша
Аннотация: Для изучения активных центров использовали химическую инактивацию фермента группой специфических реагентов (иодоацетат, N-этилмалеимид - НЭМ, n-хлормеркурибензоат - n-ХМБ, N-бромсукцинимид - НБС, тетранитрометан - ТНМ, иод и др.), а также фотоокисление. Реакция с 5,5'-дитио-бис (2-нитробензоатом) (ДТНБ) позволила обнаружить присутствие 3,88 реактивных SH-групп на молекулу белка-тетрамера (т. е., примерно 1 реактивная SH-группа на субъединицу). В денатурированном белке с помощью DDC-Na обнаружено 8,07 SH-групп на молекулу (т. е. 2 SH-группы на субъединицу). Показано, что часть реактивных SH-групп при рН 8,5 и рН 7,5 реагировала с ДТНБ быстрее, чем другая половина. При этом в каждом тетрамере 2 SH-группы реагировали быстро, 2 - медленно. При воздействии ингибиторов SH-групп (иодоацетата, НЭМ, n-ХМБ) кинетика инактивации фермента была двухфазной, причем в быстрой фазе терялась половина начальной активности фермента. Потеря активности под воздействием иодоацетата была пропорциональна блокировке реактивных SH-групп. НБС, иод и ТНМ не влияли на активность ФЕП-фосфатазы. Освещение белым светом в присутствии метиленового синего или бенгальского розового приводило к инактивации фермента, что говорит о присутствии в активном центре имидазольной группы. Индия, Dept. of Biochem., Fac. of Sci., Banaras Hindu Univ., Varanasi-221005. Библ. 6.

ГРНТИ	34.31.27

ВИНИТИ 341.31.27.15
Рубрики: ГИДРОЛАЗЫ
ФОСФОЕНОЛПИРУВАТФОСФАТАЗА
ИНАКТИВАЦИЯ
АКТИВНЫЕ ЦЕНТРЫ
ПРОРАСТАНИЕ СЕМЯН
VIGNA RADIATA

Доп.точки доступа:
Kayastha, A.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 91.03-04М2.131

Malhotra, O. P.
Dicoumarol-induced 9-'гамма'-carboxyglutamic acid prothrombin: isolation and comparison with the 6-, 7-, 8-, and 10-'гамма'-carboxyglutamic acid isomers [Text] / O. P. Malhotra // Biochem. and Cell Biol. - 1990. - Vol. 68, N 4. - P705-715 . - ISSN 0829-8211
Перевод заглавия: Образующийся под действием дикумарола протромбин, содержащий 9 [остатков] 'гамма'-карбоксиглутаминовой кислоты: выделение и сравнение с изомерами, содержащими 6, 7, 8 и 10 [остатков] 'гамма'-карбоксиглутаминовой кислоты
Аннотация: Выделяли из плазмы быка, получавшего дикумарол, протромбин (П), содержащий 9 остатков 'гамма'-карбоксиглутаминовой -ты (КГК). 9-КГКП и его фрагмент I (ФI) обладали меньшей электрофоретич. подвижностью по сравнению с нормальным 10-КГКП и его ФI как в отсутствие, так и в присутствии Са{2}+. ФI 9-КГКП электрофокусировался катодно, вместе с ФI 7-КГКП, вблизи рН 4,11, в то время как ФI 10-КГКП и ФI 8-КГКП фокусируются анодно, вблизи рН 3,81. Вызываемое Ca{2}+ уменьшение внутрен. флуоресценции для ФI 9-КГКП, ФI 10-КГКП и ФI 8-КГКП соотв. составило 44,40 и 23%. Антитела к 10-КГКП, реагирующие только в присутствии Ca{2}+, также связываются и с 9-КГКП, хотя и в меньшей степени: для замещения мечен. 10-КГКП требуется вдвое большее кол-во 9-КГКП. Показано, что недокарбоксилирование одного остатка ГК в молекуле П не столь сильно сказывается на его функц. св-вах, как недокарбоксилирование двух ее остатков. США, Veterans Administration Med. Center, Cleveland, OH 44106. Библ. 58.

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.37.13.09
Рубрики: СВЕРТЫВАНИЕ КРОВИ
ПРОТРОМБИН
КАРБОКСИЛИРОВАНИЕ
КАРБОКСИГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА
ДИКУМАРОЛ
КОРОВЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 92.07-04В3.160

Kumar, Ashok.
Steady-state kinetic properties of phosphoglycerate kinase of mung beans [Text] / Ashok Kumar, O. P. Malhotra // Indian J. Biochem. and Biophys. - 1990. - Vol. 27, N 5. - P311-315 . - ISSN 0301-1208
Перевод заглавия: Стационарные кинетические свойства фосфоглицераткиназы из маша
Аннотация: Стационарная кинетика фосфоглицераткиназы (КФ 2.7.2.3 маша была исследована, используя 3-фосфоглицерат и АТФ в качестве субстратов в присутствии ионов Mg{2}{+}. Поддерживая постоянной и высокой конц-ию Mg{2}{+} и варьируя конц-ию одного из субстратов (АТФ или 3фосфоглицерата) при ряде фиксированных конц-ий другого субстрата (3-фосфоглицерата или АТФ), величины K[м] для MgАТФ{2}{-} и 3-фосфоглицерата были найдены 0,42 и 0,60 мМ, соответственно. Реальным субстратом для изученного фермента является комплекс MgАТФ{2}{+}, а не свободный АТФ{4}{-}. Отмечается, что комплекс диссоциирует при низких конц-иях Mg{2}{+} и АТФ{4}{-}. Mg{2}{+} в этом комплексе мог быть заменен на Mn{2}{+}; при этом величины K[м] для MnАТФ{2}{-} и 3-фосфоглицерата равнялись соответственно 0,12 и 0,80 мМ. Индия, Dep. of Biochemistry, Banaras Hindu Univ., Varanasi 221 005. Библ. 22.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ФОСФОГЛИЦЕРАТКИНАЗА
КИНЕТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
МАШ

Доп.точки доступа:
Malhotra, O.P.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска