СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Lobet, Yves$<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.02-04Б4.260

Vaccination against lyme disease caused by diverse Borrelia burgdorferi [Text] / Erol Fikrig [et al.] // J. Exp. Med. - 1995. - Vol. 181, N 1. - P215-221 . - ISSN 0022-1007
Перевод заглавия: Вакцинация против болезни Лайма, вызванной различными Borrelia burgdorferi
Аннотация: Diversity and mutations in the genes for outer surface proteins (Osps) A and B of Borrelia burgdorferi sensu lato (B. burgdorferi), the spirochetal agent of Lyme disease, suggests that a monovalent OspA or OspB vaccine may not provide protection against antigenically variable naturally occurring B. burgdorferi. We now show that OspA or OspB immunizations protect mice from tick-borne infection with heterogeneous B. burgdorferi from different geographic regions. This result is in distinct contrast to in vitro killing analyses and in vivo protection studies using syringe injections of B. burgdorferi as the challenge inoculum. Evaluations of vaccine efficacy against Lyme disease and other vector-borne infections should use the natural mode of transmission and not be predicated on classification systems or assays that do not rely upon the vector to transmit infection

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.15.99
Рубрики: БОРРЕЛИОЗЫ
BORRELIA BURGDORFERI (BACT.)
ВАКЦИНАЦИЯ
ПРОТЕКТИВНОЕ ДЕЙСТВИЕ
ТРАНСМИССИЯ
ИНФЕКЦИИ

Доп.точки доступа:
Fikrig, Erol; Telford, Sam R.; Wallich, Reinhard; Chen, Manchuan; Lobet, Yves; Matuschka, Franz R.; Kimsey, Robert B.; Kantor, Fred S.; Barthold, Stephen W.; Spielman, Andrew; Flavell, Richard A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.89

Lobet, Yves.
Partial purification and characterization of the specific protein-lysine N-methyltransferase of YL32, a yeast ribosomal protein [Text] / Yves Lobet, Jacques Lhoest, Charles Colson // Biochim. et Biophys. acta Biomembranes. - 1989. - Vol. 997, N 3. - P224-231 . - ISSN 0005-2736
Перевод заглавия: Частичная очистка и характеристика специфичной протеин-лизин-N-метилтрансферазы дрожжевого рибосомного белка YL32
Аннотация: Рибосомные белки YL23 и YL32 из дрожжей Saccharomyces cerevisiae метилируются по остатку лизина протеин-лизинN-метилтрансферазами. Показано, что YL23 и YL32 метилируются разными белковыми фракциями, элюируемыми с лизин-сефарозы 4В при 90 и 160 мМ KCl соответственно, т. е. метилирование этих белков катализируется двумя разными ферментами, названными М23 и М32 соответственно. Частичная очистка М32 включала аффинную хр-фию на лизин-сефарозе 4В и ИОХ на ДЭАЭЦ. В процессе очистки от М32 отделялся ее специфический ингибитор, природа к-рого не установлена. Очищ. М32 имеет Mr 'ЭКВИВ'82 000, pI 4,45, оптимумы для активности при pH 7,5 и содержит существенные для катализа SH-группы. Необратимая инактивация M32 происходила при pH5,0. Величина K для S-аденозилметионина равна 1,7 мкМ, а K[i] для S-аденозилгомоцистеина (конкурентный ингибитор) - 0,71 мкМ. Образование 'эпсилон'-N-диметил-лизина в YL32 происходило в две стадии, через 'эпсилон'-N-монометил-лизиновый интермедиат. Из числа исследованных потенциальных субстратов для М32 метилировался только цитохром C из сердца лошади, хотя скорость процесса была низкой. М32 не метилировала рибосомные белки L3 и L11 из Escherichia coli. Ил. 5. Табл. 5. Библ. 16. США, [Y. Lobet], Lab. of Pathobiology, Rocky Mountain Lab., NIH/NIAID, Hamilton, MT 59840.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: БЕЛКИ
РИБОСОМАЛЬНЫЙ БЕЛОК YL 32
МЕТИЛИРОВАНИЕ
ПРОТЕИН-ЛИЗИН-N-МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Lhoest, Jacques; Colson, Charles

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.340

Lobet, Yves.
Frame-shift mutation in the lacZ gene of certain commercially available pUC18 plasmids [Text] / Yves Lobet, Marius G. Peacock, Jr.Witold Cieplak // Nucl. Acids Res. - 1989. - Vol. 17, N 12. - P4897 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Мутации типа сдвига рамки считывания в гене lacZ определенных коммерчески доступных плазмид pUC18
Аннотация: Секвенирование 5'-области lac Z гена плазмид pUC 18 Bethesda Research Laboratories, Boehringer Mannheim и US Biochemical Corp. выявило наличие делеции 1 нуклеотида (С) второго кодона гена lac Z. В отличие от этого у плазмид pUC 18 Pharmacia LKB Biotechnology, pUC 8, pUC9 и pUC19 Bethesda Research Laboratories сохраняется нуклеотидная последовательность, свойственная дикому типу. Наличие упомянутой делеции обусловливает сдвиг рамки считывания, однако мутантные плазмиды сохраняют способность к 'альфа'комплементации lac-делеции у штамма E. coli JM 101. Библ. 4. США, Rocky Mountain Laboratories, Hamilton, MT, 59840.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ JM 101
МУТАНТЫ ПО ГЕНУ LAC
КОМПЛЕМЕНТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ПЛАЗМИДЫ
КОММЕРЧЕСКИЕ ПЛАЗМИДЫ
РUC 18
ПЛАЗМИДНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН LAC
ДЕЛЕЦИИ
КОРРЕЛЯЦИЯ
МУТАЦИИ СДВИГА РАМКИ СЧИТЫВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Peacock, Marius G.; Cieplak, Jr.Witold

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 90.07-04Б4.252

Effects of mutations on enzyme activity and immunoreactivity of the S1 subunit of pertussis toxin [Text] / Yves Lobet [et al.] // Infec. and Immun. - 1989. - Vol. 57, N 11. - P3660-3662 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Влияние мутаций на энзиматическую активность и иммунореактивность субъединицы S1 коклюшного токсина
Аннотация: Показано, что делеция в участке от 8-го до 15-го аминокислотного остатка субъединицы S1 коклюшного токсина резко нарушает АДФ-рибозилирующую функцию и приводит к утрате протективного эпитопа. Проведена серия из 6 различных замен в позиции 9 и вокруг нее. У всех полученных мутантных молекул S1 резко (от 400 до 2500 раз) снижалась АДФ-рибозилтрансферазная активность, тогда как способность связываться с моноклональными АТ 1В7 (распознающими иммунореактивный эпитоп) существенно варьировала. Т. обр., наличие остатка аргинина в позиции 9 является необходимым условием для сохранения энзиматич. активности и формирования протективного эпитопа. Подмена аргинина в позиции 58 мало сказывалась на этих функциях. Библ. 15. США, Lab. Pathobiol., Rocku Mountain Labs, Hamilton, MO 59840.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: BORDETELLA PERTUSSIS (BACT.)
МУТАНТЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ
КОКЛЮШНЫЙ ТОКСИН
СТРУКТУРА
ЭНЗИМАТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ПРОТЕКТИВНЫЕ СВОЙСТВА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Lobet, Yves; Cieplak, Witold (JR); Smith, Susan G.; Keith, Jerry M.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска