СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Lecker, Stewart$<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 12.08-04М6.60

Atrogin-1 affects muscle protein synthesis and degradation when energy metabolism is impaired by the antidiabetes drug berberine [Text] / Huiling Wang [et al.] // Diabetes. - 2010. - Vol. 59, N 8. - P1879-1889 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Атрогин-1 влияет на синтез и деградацию белка в мышцах при нарушениях энергетического обмена под действием противодиабетического средства берберина
Аннотация: Берберин (Б) снижал синтез и повышал деградацию белка в мышцах здоровых мышей и мышей db/db. Механизм катаболического действия Б был связан с повышением экспрессии лигазы Е3 убиквитина атрогина-1 (АТР-1). АТР-1 не только усиливал протеолиз, но и снижал синтез белка по механизмам, не зависящим от сниженного фосфорилирования Akt или факторов транскрипции. Нарушение синтеза былка зависело от снижения активности eIF3-f, необходимого регулятора синтеза белка. Б нарушал энергетический обмен, акивируя АМФ-активируемую протеинкиназу, что обеспечивало альтернативный механизм стимуляции экспрессии АТР-1. Повышение биогенеза митохондрий под действием коактиватора-1'альфа' активируемого пролифератором пероксисом рецептора-'гамма' предупреждало вызванные Б нарушения белкового обмена в мышцах. Сделан вывод, что повышение экспрессии АТР-1 под действием Б стимулирует деградацию белков и уменьшает их синтез, вызывая мышечную атрофию

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.21.17
Рубрики: ПРОТИВОДИАБЕТИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
БЕРБЕРИН
МЫШЦЫ
ДЕГРАДАЦИЯ БЕЛКА
АТРОГИН-1

Доп.точки доступа:
Wang, Huiling; Liu, Dajun; Cao, Peirang; Lecker, Stewart; Hu, Zhaoyong

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 12.11-04Т1.61

Atrogin-1 affects muscle protein synthesis and degradation when energy metabolism is impaired by the antidiabetes drug berberine [Text] / Huiling Wang [et al.] // Diabetes. - 2010. - Vol. 59, N 8. - P1879-1889 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Атрогин-1 влияет на синтез и деградацию белка в мышцах при нарушениях энергетического обмена под действием противодиабетического средства берберина
Аннотация: Берберин (Б) снижал синтез и повышал деградацию белка в мышцах здоровых мышей и мышей db/db. Механизм катаболического действия Б был связан с повышением экспрессии лигазы Е3 убиквитина атрогина-1 (АТР-1). АТР-1 не только усиливал протеолиз, но и снижал синтез белка по механизмам, не зависящим от сниженного фосфорилирования Akt или факторов транскрипции. Нарушение синтеза былка зависело от снижения активности eIF3-f, необходимого регулятора синтеза белка. Б нарушал энергетический обмен, акивируя АМФ-активируемую протеинкиназу, что обеспечивало альтернативный механизм стимуляции экспрессии АТР-1. Повышение биогенеза митохондрий под действием коактиватора-1'альфа' активируемого пролифератором пероксисом рецептора-'гамма' предупреждало вызванные Б нарушения белкового обмена в мышцах. Сделан вывод, что повышение экспрессии АТР-1 под действием Б стимулирует деградацию белков и уменьшает их синтез, вызывая мышечную атрофию

ГРНТИ	34.45.15

ВИНИТИ 341.45.15.29.15
Рубрики: БЕРБЕРИН
МЫШЦЫ
ДЕГРАДАЦИЯ БЕЛКА
АТРОГИН-1

Доп.точки доступа:
Wang, Huiling; Liu, Dajun; Cao, Peirang; Lecker, Stewart; Hu, Zhaoyong

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.223

ProOmpA is stabilized for membrane transplocation by either purified E. coli trigger factor or canine signal recognition particle [Text] / Elliott Crooke [et al.] // Cell. - 1988. - Vol. 54, N 7. - P1003-1011 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Белок proOmpA стабилизируется для мембранной транслокации либо очищенным триггерным фактором Escherichia coli, либо узнающими сигнальную последовательность частицами из клеток собаки
Аннотация: Изучали механизмы транспорта белков через мембраны в Кл E. coli. Для этого из Кл выделяли в высокоочищенном состоянии и в достаточно больших кол-вах белок-предшественник основного мембранного белка ompA - белок proOmpA. Показано, что proOmpA способен транслоцироваться через мебраны в бесклеточной системе, но быстро инактивируется. proOmpA сшивали с сефарозой и пропускали через колонки с полученным носителем экстракты из Кл. E. coli. С помощью этого метода из экстрактов выделен белок, способный образовывать комплекс с proOmpA. Оказалось, что этот белок, названный триггерным белком (ТБ), стабилизирует белок proOmpA в состоянии, компетентном для транспорта. Определена последовательность 12 N-концевых аминокислот в ТБ, и никакого сходства с какими-либо из ранее секвенированных белков на обнаружено. Мол. масса ТБ по данным ЭФ в ПААГ определена в 63 кД. Обнаружено также, что функцию стабилизации proOmpA помимо ТБ могут выполнять т. наз. частицы, узнающие сигнальную последовательность, выделенные из Кл желудка собаки. Библ. 39. США, Mol. Biol. Inst. and Dep. of Biol. Chem. Univ. of California Los Angeles, CA 90024-1570.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19 + 341.27.17.09.11.07
Рубрики: БЕЛКИ
БЕЛОК OMPA
БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК PROOMPA
ТРАНСЛОКАЦИЯ ЧЕРЕЗ МЕМБРАНЫ
ТРИГГЕРНЫЙ БЕЛОК
КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Crooke, Elliott; Guthrie, Brenda; Lecker, Stewart; Lill, Roland; Wickner, William

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.98

Three pure chaperone proteins of Escherichia coli - SecB, trigger factor and GroEL - form soluble complexes with precursor proteins in vitro [Text] / Stewart Lecker [et al.] // EMBO Journal. - 1989. - Vol. 8, N 9. - P2703-2709 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: 3 чистых шаперонина Escherichia coli: Sec B, триггерный фактор и GroEL, формируют растворимые комплексы с предшественниками белков in vitro
Аннотация: Изучение шаперонинов: SecB, GroE и триггерного фактора, - показывает, что они могут поддерживать белкипредшественники в конформации, компетентной для мембранной транслокации. Эти шаперонины могут стабилизировать proOmpA для транслокации и для "АТФазы транслокации", т. е. гидролизующей АТФ активности, требующей SecA белка, функционального SecY/PrlA белка и компетентного к транслокации proOmpA. Эти шаперонины связываются с proOmpA с образованием комплекса, к-рый можно выделить. SecB и GroE также образуют комплексы с др. экспортируемыми белками, prePhoE. Напротив, эти шаперонины не формируют стабильные комплексы с различными растворимыми белками, такими как SecA, бычий сывороточный альбумин, овальбумин и рибонуклеаза А. Поскольку шаперонины способны к переходному взаимодействию с растворимыми белками, катализируя их укладку и поддерживая развернутую конформацию, необходимую для транслокации, авт. относят эти белки к секреторному пути. Библ. 54. США, Mol. Biol. Inst. and Dep. of Biol. Chem., Univ. of CA, Los Angeles, СА 90024-1737.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07 + 341.27.17.09.17.19
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
БЕЛКИ
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ БЕЛКОВ
ШАПЕРОНИНЫ
SECB
GROEL
ТРИГГЕРНЫЙ ФАКТОР
РАСТВОРИМЫЕ КОМПЛЕКСЫ
ФОРМИРОВАНИЕ
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
ЛИДИРУЮЩАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
БЕЛОК PROOMPA
БЕЛОК PREPHOE

Доп.точки доступа:
Lecker, Stewart; Lill, Roland; Ziegelhoffer, Thomas; Georgopoulos, Costa; Bassford, Philip J.(Jr.); Kumamoto, Carol A.; William, Wickner

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.371

Lecker, Stewart.
Export of prepro-'альфа'-factor from Escherichia coli [Text] / Stewart Lecker, David Meyer, William Wickner // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 3. - P1882-1886 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Экспорт препро-'альфа'-фактора из Escherichia coli
Аннотация: Препро-'альфа'-фактор (ПФ) дрожжей-сахаромицетов транслоцируется посттрансляционно в микросомы дрожжей in vitro, и этот процесс существенно зависит от С-концевой области белка. В этом отношении ПФ отличается от большинства белков эукариот, к-рые транслоцируются в эндоплазматический ретикулум. Изучали экспрессию гена ПФ дикого типа и генов нескольких мутантных форм ПФ у Escherichia coli. Установлено, что для секреции ПФ используется тот же путь, что и для секреции нормальных бактериальных белков. В частности транслокация ПФ через плазматическую мембрану зависит от мембранного потенциала и продукта гена secY. ПФ секретируется в периплазму и процессируется до про-'альфа'-фактора. Секреция ПФ у E. coli существенно зависит от про-сегмента, в то время как С-концевая область необязательна для секреции у E. coli. Зависимость секреции ПФ у E. coli от просегмента не связана с размером последнего или с наличием в нем уникальной топогенной последовательности. Ил. 5. Библ. 26. США, Mol. Biol. Inst., Univ. of California, Los Angeles, CA 90024-1737.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ФАКТОР ТИПА СПАРИВАНИЯ АЛЬФА
ПРЕДШЕСТВЕНВНИКИ
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
ЭКСПОРТ
ПЕРИПЛАЗМА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ХОЗЯИН

Доп.точки доступа:
Meyer, David; Wickner, William

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.173

Lecker, Stewart H.
ProOmpA contains secondary and tertiary structure prior to translocation and is shielded from aggregation by association with SecB protein [Text] / Stewart H. Lecker, Arnold J. M. Driessen, William Wickner // EMBO Journal. - 1990. - Vol. 9, N 7. - P2309-2314 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Pro-OmpA принимает вторичную и третичную структуру до транслокации и защищен от агрегации ассоциацией с белком SecB
Аннотация: В экспорте белков у Escherichia coli участвуют цитозольные компоненты - молекулярные шаперонины, функционирующие как стабилизаторы белковых предшественников для транслокации их через мембрану. Методами кругового дихроизма и флуоресценции показано, что очищенный pro-OmpA в своей конформации для транслокации содержит элементы вторичной и третичной структуры. Ассоциация с молек. шаперонином SecB немного изменяет конформацию pro-OmpA и стабилизирует его, предотвращая агрегацию и способствуя транслокации его через обращенные везикулы внутренних мембран E. coli. Эти рез-ты свидетельствуют о том, что компетенция к трансформации не является просто рез-том поддержания развернутого состояния, и что молек. шапероны могут стабилизировать белковые предшественники, предотвращая их олигомеризацию, но не препятствуя формированию третичной структуры. Библ. 49. США, Molecular Biology, Inst. and Dep. of Biological Chemistry Univ. of CA, Los Angeles, CA 90024-1737.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ЭКСПОРТ БЕЛКОВ
ШАПЕРОНИНЫ
БЕЛОК SECB
АССОЦИАЦИЯ
БЕЛОК PRO-ОМПА
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ПРЕДОТВРАЩЕНИЕ АГРЕГАЦИИ

Доп.точки доступа:
Driessen, Arnold J.M.; Wickner, William

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.485

The binding cascade of SecB to SecA to SecY/Е mediates preprotein targeting to the E. coli plasma membrane [Text] / Franz-Ulrich Hartl [et al.] // Cell. - 1990. - Vol. 63, N 2. - P269-279 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Каскадное связывание SecB с SecA и SecY/E обеспечивает транспорт предшественника белка на плазматические мембраны в клетках Escherichia coli
Аннотация: На примере белка OmpA изучали механизмы транслокации белков клеток Escherichia coli через плазматич. мембрану. На основании результатов целого ряда кинетич. и других экспериментов предлагается следующая модель этого процесса. Несущий N-концевую сигнальную последовательность предшественник белка OmpA в процессе трансляции стехеометрически связывается с молекулами белка SecB. Затем этот комплекс транспортируется к плазматич. мембране, где взаимодействует с белком SecA, причем, в этом взаимодействии участвуют последовательности как белка SecB, так и транспортируемого белка (OmpA). Белок SecA находится на мембране в виде прочного комплекса с интегральным мембранным белком SecE (или SecY). Эти белки и обеспечивают транслокацию OmpA через плазматич. мембрану, причем этот процесс требует гидролиза АТФ. На последних стадиях этого процесса лидерная пептидаза отщепляет сигнальную последовательность от молекулы проOmpA. Скорость транслокации OmpA через мембрану увеличивается при наличии на мембране электрохимич. потенциала. Библ. 61. США, Molecular Biol. Inst. and Dep. of Biol. Chemistry Univ. of California Los Angeles, CA 90024-1570.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ КМ9
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
МЕХАНИЗМ
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
БЕЛКИ SECB-SECA-SECY
КАСКАДНАЯ СВЯЗЬ
ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Hartl, Franz-Ulrich; Lecker, Stewart; Schlebel, Elmar; Hendrick, Joseph P.; Wickner, William

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска