СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Fekkes, Peter$<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.12-04Б4.143

SecA is an intrinsic subunit of the Escherichia coli preprotein translocase and exposes its carboxyl terminus to the periplasm [Text] / der Does Chris van [et al.] // Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 22, N 4. - P619-629 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: SecA является существенной субъединицей препротеинтранслоказы Escherichia coli и экспонирует свой C-конец в периплазму
Аннотация: Белок SecA (I) является диссоциирующей АТФ-азой - субъединицей препротеинтранслоказы (II) E. coli и циклически перемещается между цитоплазмой и мембраной зависимым от нуклеотидов образом. Гиперпродукция белков SecY, SecE и SecG, являющихся интегральными субъединицами III, повышает уровень связанной с мембранами I. Эта фракция I прочно ассоциирована с мембраной и устойчива к экстракции мочевиной. Она прикреплена к мембране через комплекс SecYEG, а не при участии липидов. Анализ топологии мембранной формы I показал, что ее С-концевой домен находится на периплазматич. стороне мембраны. Нидерланды, Dep. Genetics, Groningen Biomolecular Sci. and Biotechnol. Inst., 9751 NN Haren. Библ. 59

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ПРЕПРОТЕИНТРАНСЛОКАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
БЕЛОК SECA
МЕМБРАННАЯ ТОПОЛОГИЯ
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
van, der Does Chris; den, Blaauwen Tanneke; de, Wit Janny G.; Manting, Erik H.; Groot, Nancy A.; Fekkes, Peter; Driessen, Arnold J.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.06-04Б2.203

SecA is an intrinsic subunit of the Escherichia coli preprotein translocase and exposes its carboxyl terminus to the periplasm [Text] / der Does Chris van [et al.] // Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 22, N 4. - P619-629 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: SecA является существенной субъединицей препротеинтранслоказы Escherichia coli и экспонирует свой C-конец в периплазму
Аннотация: Белок SecA (I) является диссоциирующей АТФ-азой - субъединицей препротеинтранслоказы (II) E. coli и циклически перемещается между цитоплазмой и мембраной зависимым от нуклеотидов образом. Гиперпродукция белков SecY, SecE и SecG, являющихся интегральными субъединицами III, повышает уровень связанной с мембранами I. Эта фракция I прочно ассоциирована с мембраной и устойчива к экстракции мочевиной. Она прикреплена к мембране через комплекс SecYEG, а не при участии липидов. Анализ топологии мембранной формы I показал, что ее С-концевой домен находится на периплазматич. стороне мембраны. Нидерланды, Dep. Genetics, Groningen Biomolecular Sci. and Biotechnol. Inst., 9751 NN Haren. Библ. 59

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: ПРЕПРОТЕИНТРАНСЛОКАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
БЕЛОК SECA
МЕМБРАННАЯ ТОПОЛОГИЯ
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
van, der Does Chris; den, Blaauwen Tanneke; de, Wit Janny G.; Manting, Erik H.; Groot, Nancy A.; Fekkes, Peter; Driessen, Arnold J.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.09-04Б2.170

SecA is an intrinsic subunit of the Escherichia coli preprotein translocase and exposes its carboxyl terminus to the periplasm [Text] / der Does Chris van [et al.] // Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 22, N 4. - P619-629 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: SecA является существенной субъединицей препротеинтранслоказы Escherichia coli и экспонирует свой C-конец в периплазму
Аннотация: Белок SecA (I) является диссоциирующей АТФ-азой - субъединицей препротеинтранслоказы (II) E. coli и циклически перемещается между цитоплазмой и мембраной зависимым от нуклеотидов образом. Гиперпродукция белков SecY, SecE и SecG, являющихся интегральными субъединицами III, повышает уровень связанной с мембранами I. Эта фракция I прочно ассоциирована с мембраной и устойчива к экстракции мочевиной. Она прикреплена к мембране через комплекс SecYEG, а не при участии липидов. Анализ топологии мембранной формы I показал, что ее С-концевой домен находится на периплазматич. стороне мембраны. Нидерланды, Dep. Genetics, Groningen Biomolecular Sci. and Biotechnol. Inst., 9751 NN Haren. Библ. 59

ГРНТИ	34.27.21

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.458

Fekkes, Peter.
The molecular chaperone SecB is released form the carboxy-terminus of SecA during initiation of precursor protein translocation [Text] / Peter Fekkes, der Does and Chris van, Arnold J. M. Driessen // EMBO Journal. - 1997. - Vol. 16, N 20. - P6105-6113 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Молекулярный шаперон SecB освобождается от C-конца SecA во время инициации транслокации белков-предшественников
Аннотация: Сконструированы слияния глутатион-S-трансферазы с различными участками C-конца белка SecA (I) Escherichia coli и изучена их способность связываться с белком SecB (II). Показано, что для аутентичного связывания II и комплексов II с белками-предшественниками (III) достаточно 22 последних остатков I. Делеционный мутант SecAN880 (IA), не содержащий этого участка, поддерживает транслокацию III, но не связывается с II. Гетеродимеры I-IA дефектны по связыванию II, так что оба C-конца в димере I нужны для образования сайта связывания II. II освобождается от транслоказы на очень ранней стадии транслокации III, когда связанный с мембраной I связывает АТФ и индуцирует транслокацию. Нидерланды, Dep. Microbiol., Univ. of Groningen, 9751 NN Haren. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ШАПЕРОНЫ
БЕЛОК SECB
БЕЛКИ-ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
ИНИЦИАЦИЯ ТРАНСЛОКАЦИИ
БЕЛОК SECA
ФРАГМЕНТ C-КОНЦЕВОЙ
ОТЩЕПЛЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
van, der Does and Chris; Driessen, Arnold J.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.07-04Б2.256

Preprotein transfer to the Escherichia coli translocase requires the co-operative binding of SecB and the signal sequence to SecA [Text] / Peter de Wit Janny G. Fekkes [et al.] // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 29, N 5. - P1179-1190 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Перенос препротеинов на транслоказу Escherichia coli требует кооперативного связывания SecB и сигнальной последовательности с SecA
Аннотация: У Escherichia coli препротеины нацеливаются на мембранную транслоказу цитоплазматич. шапероном SecB (I), к-рый связывается с С-концом АТФазной субъединицы SecA (II). Мутанты I с заменами L75Q и E77K мешают транслокации in vivo не стимулируют транслокацию in vitro. Оба мутанта I связывают про-OmpA (III), но не поддерживают зависящее от II связывание III с мембраной из-за пониженного сродства к II. Стимулирующее действие препротеинов на взаимодействие I с II зависит только от их сигнального пептида (СП), т. к. имитируется синтетич. СП и не наблюдается с избытком III-'ДЕЛЬТА'8 (IIIA), имеющего нефункциональный СП. IIIA не транслоцируется через мембраны дикого типа, но этот дефект устраняется с везикулами внешней мембраны из штамма prlA4. I понижает транслокацию IIIA в эти везикулы и полностью предотвращает ее, если в II удален сайт связывания I. Эти данные показали, что эффективное нацеливание препротеинов при участии I требует функционального СП и домена связывания I в II. Взаимодействие I-II необходимо для диссоциации домена зрелого препротеина от I, а связывание домена СП с II нужно для эффективного переноса препротеина на транслоказу. Нидерланды, Dep. Microbiol., Univ. Groningen, 9751NN Haren. Библ. 55

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
БЕЛОК SECA
СТРУКТУРА
БЕЛОК
ШАПЕРОН SECB
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
МЕМБРАННАЯ ТРАНСЛОКАЗА
МЕХАНИЗМ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Fekkes, Peter de Wit Janny G.; van, der Wolk Jeroen P.W.; Kimsey, Harvey H.; Kumamoto, Carol A.; Driessen, Arnold J.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.278

Zinc stabilizes the SecB binding site of SecA [Text] / Peter Fekkes [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 16. - P5111-5116 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Цинк стабилизирует сайт связывания SecA в белке SecB
Аннотация: У Escherichia coli в узнавании шаперона SecB (I) участвует C-концевой домен белка SecA (II) длиной 22 остатка, содержащий 3 остатка цис и один остаток гис, к-рые могут участвовать в координационном связывании катиона металла. Обработка II хелатором Zn устраняет стимулирующее действие I и АТФазную транслоказную активность II. Эта активность восстанавливается при добавлении ZnCl[2]. Взаимодействие I с доменом связывания I в II разрушается хелаторами 2-валентных катионов и восстанавливается при добавлении Cu{2+} или Zn{2+}. Методами масс-спектрометрии и атомной спектроскопии показано, что на мономерный C-конец II приходится один связанный атом Zn. Полученные данные показали, что домен связывания I в II стабилизируется ионом Zn{2+}. Нидерланды, Dep. Microbiol., Univ. Groningen, 9751NN Haren. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ШАПЕРОН SECB
УЗНАВАНИЕ
БЕЛОК SECA
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
РЕГУЛЯЦИЯ
ZN(2+)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Fekkes, Peter; de, Wit Janny G.; Boorsma, Andre; Friesen, Robert H.E.; Driessen, Arnold J.M.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска