СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Bujacz, Grzegorz$<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.10-04Н1.312

High-resolution structure of the catalytic domain of avian sarcoma virus integrase [Text] / Grzegorz Bujacz [et al.] // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 253, N 2. - P333-346 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Структура с высоким разрешением каталитического домена интегразы вируса саркомы птиц
Аннотация: Методом многоволновой аномальной дифракции получена кристаллическая структура изолированного каталитического домена интегразы (И) вируса саркомы птиц (ВСП) с разрешением 1,7A. В ячейке находятся две м-лы белка, каждая из к-рых имеет смешанную 'бета'-структурную область, окруженную пятью 'альфа'-спиралями. Судя по общей укладке и расположению каталитических карбоксильных остатков, И ВСП принадлежит к сверхсемейству белков, включающему два типа нуклеаз - RuvC и РНКазу H. По общей укладке и поверхности раздела в димере домены И ВСП и ВИЧ-1 подобны. Точно определена упорядоченная локализация критических карбоксилатов Asp64, Asp121 и Glu157. США, Macromol. Struct. Lab., NCI-Frederick Cancer Res. Ctr., Frederick, MD 21702. Библ. 49

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.11.07.07
Рубрики: ИНТЕГРАЗА
ВИРУС САРКОМЫ ПТИЦ
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Bujacz, Grzegorz; Jaskoski, Mariusz; Alexandratos, Jerry; Wlodawer, Alexander; Merkel, George; Katz, Richard A.; Skalka, Anna Marie

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.12-04Б1.114

High-resolution structure of the catalytic domain of avian sarcoma virus integrase [Text] / Grzegorz Bujacz [et al.] // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 253, N 2. - P333-346 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Структура с высоким разрешением каталитического домена интегразы вируса саркомы птиц
Аннотация: Методом многоволновой аномальной дифракции получена кристаллическая структура изолированного каталитического домена интегразы (И) вируса саркомы птиц (ВСП) с разрешением 1,7A. В ячейке находятся две м-лы белка, каждая из к-рых имеет смешанную 'бета'-структурную область, окруженную пятью 'альфа'-спиралями. Судя по общей укладке и расположению каталитических карбоксильных остатков, И ВСП принадлежит к сверхсемейству белков, включающему два типа нуклеаз - RuvC и РНКазу H. По общей укладке и поверхности раздела в димере домены И ВСП и ВИЧ-1 подобны. Точно определена упорядоченная локализация критических карбоксилатов Asp64, Asp121 и Glu157. США, Macromol. Struct. Lab., NCI-Frederick Cancer Res. Ctr., Frederick, MD 21702. Библ. 49

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ИНТЕГРАЗА
ВИРУС САРКОМЫ ПТИЦ
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Bujacz, Grzegorz; Jaskoski, Mariusz; Alexandratos, Jerry; Wlodawer, Alexander; Merkel, George; Katz, Richard A.; Skalka, Anna Marie

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.04-04Б1.116

Bujacz, Grzegorz.
Binding of different divalent cations to the active site of avian sarcoma virus integrase and thier effects on enzymatic activity [Text] / Grzegorz Bujacz, Jerry Alexandratos, Alexander Wlodawer // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 29. - P18161-18168 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Связывание различных двухвалентных катионов с активным центром интегразы вируса саркомы птиц и их влияние на ферментативную активность
Аннотация: Интегразы ретровирусов содержат 2 металл-связывающих домена. N-концевой домен включает мотив цинкового пальца и связывает Zn{2+}, тогда как основной центральный каталитический домен содержит триаду аминок-т, к-рые связывают Mn{2+} или Mg{2+}, необходимые для ферментативной активности. Установлено, что ионы Ca{2+}, Zn{2+} и Cd{2+} также могут связываться с активным центром каталитического домена. Катионы Cd{2+} и Zn{2+} связываются в активном центре, и все остатки триады активного центра (Asp64, Asp121 и Gln157) участвуют в их координации. Ионы Zn{2+} могут служить в качестве кофактора для эндонуклеолитических р-ций, а полинуклеотидилтрансферазные активности сильно нарушаются в присутствии Zn{2+}. Считается, что стадии процессинга и соединения четко различаются по их предпочтению к металлам. США, Macromol. Struct. Lab., NCI-Frederick Canc. Res. and Dev. Ctr., ABL-Basic Res. Program, Frederick, MD 21702. Библ. 28

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУСЫ
ВИРУС САРКОМЫ ПТИЦ
ИНТЕГРАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
ДВУХВАЛЕНТНЫЕ ИОНЫ

Доп.точки доступа:
Alexandratos, Jerry; Wlodawer, Alexander

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 08.12-04В3.88

Michalska, Karolina.
Crystal structue of plant asparaginase [Text] : тез.[41 Meeting of the Polish Biochemical Society, Bialystok, 12-15 Sept., 2006] / Karolina Michalska, Grzegorz Bujacz, Mariusz Jaskolski // Acta biochim. pol. - 2006. - Vol. 55, прил. 1. - P60-61 . - ISSN 0001-527X
Перевод заглавия: Кристаллическая структура растительной аспарагиназы
Аннотация: L-аспарагиназы (L-A) катализируют гидролиз L-аспарагина до L-аспартата и аммония. В растениях не зависимые от K{+} L-A также расщепляют неправильные пептидные связи с изоаспартатом, что делает эти ферменты особенно важными для выживаемости и прорастания семян. Однако трехмерная структура растительных L-A до сих пор не была известна. Ген, кодирующий L-A из Lupinus luteus, был экспрессирован в Escherichia coli. Проведена кристаллизация этой зрелой активной L-A и определена ее кристаллическая структура (разрешение 2,0 A). L-A L. luteus принадлежит к семейству Ntn-гидролаз и в соответствии с этим экспрессируется в виде предшественника, который активируется автокаталитически. В результате такого автолиза образуются две субъединицы - 'альфа' и 'бета', - с освобожденным каталитическим остатком Thr193 возле N-конца субъединицы 'бета'. L-A активна в форме димера гетеродимеров ('альфа''бета')[2]. Анион Cl{-}, который может включаться в структуру L-A, указывает на положение 'альфа'-карбоксилата молекулы субстрата, что дает представление о природе субстратной специфичности. Выбор субстратов разными представителями семейства Ntn-гидролиз возможно связан с особенностями олигомеризационной поверхности ('альфа''бета')-('альфа''бета'). Определяемая скелетной цепью координация катиона Na{+} необходима для поддержания правильной архитектуры активного центра. Неожиданно оказалось, что этот растительный белок дает интересную информацию о структуре и функции структурно родственной треонинаспартазы (таспазы), важной для ряда типов лейкемии у человека. Запросы по адресу: karolina.michaslska@amu.edu.pl

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: АСПАРАГИНАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ФЕРМЕНТ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
АКТИВНАЯ ФОРМА
ДИМЕР ГЕТЕРОДИМЕРОВ
LUPINUS LUTEUS

Доп.точки доступа:
Bujacz, Grzegorz; Jaskolski, Mariusz

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 09.11-04В3.9

Crystal structure of Vigna radiata cytokinin-specific binding protein in complex with zeatin [Text] / Oliwia Pasternak [et al.] // Plant Cell. - 2006. - Vol. 18, N 10. - P2622-2634 . - ISSN 1040-4651
Перевод заглавия: Кристаллическая структура белка Vigna radiata, специфично связывающего цитокинин в комплексе с зеатином
Аннотация: Цитозольная фракция V. radiata содержит белок с мол. м. 17 кД, связывающий фитогормоны цитокининовой группы. Он кристаллизован в комплексе с зеатином и назван Vr CSBP. Структурно Vr CSBP подобен связанным с фитопатогенезом белкам класса 10 (PR-10), несмотря на низкую (20%) идентичность аминокислотных последовательностей. В 3 случаях отмечена вариабельная ориентация дополнительной молекулы зеатина. Польша, Inst. of Bioorganic Chemistry, Polish Acad. of Sci., 61704 Poznan. Библ. 34

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: БЕЛКИ
СТРУКТУРА
VIGNA RADIATA
ЦИТОКИНИНЫ
ЗЕАТИН

Доп.точки доступа:
Pasternak, Oliwia; Bujacz, Grzegorz D.; Fujimoto, Yasuyuki; Hashimoto, Yuichi; Jelen, Filip; Otlewski, Jacek; Sikorski, Michael M.; Jaskolski, Mariusz

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска