СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Becker, Karin$<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 99.12-04Т2.143

Trophic effect of angiotensin II in neonatal rat cardiomyocytes: Role of endothelin-1 and non-myocyte cells [Text] / Klaus Ponicke [et al.] // Brit. J. Pharmacol. - 1997. - Vol. 121, N 1. - P118-124 . - ISSN 0007-1188
Перевод заглавия: Трофическое действие ангиотензина II на кардиомиоциты новорожденных крыс: роль эндотелина-1 и клеток не-миоцитов
Аннотация: В первичной культуре кардиомиоцитов (КМ) новорожденных крыс эндотелин-1 (ЭТ-1) зависимо от конц-ии в интервале 10 пМ-1 мкМ значительно эффективнее, чем ЭТ-3, стимулировал образование инозитолфосфата (ИНФ) и включение H{3}-фенилаланина в белки. Бозентан (антагонист ЕТ[А]/ЕТ[В]-рецепторов) и антагонист ЕТ[А]-рецепторов BQ-123 подавляли стимулирующее действие ЭТ на синтез ИНФ и белка. Лозартан, бозентан и BQ-123, (1 мкМ) ингибировали действие ангиотензина II (Анг II) на образование ИНФ и белка. В "чистых" культурах КМ, не содержащих клетки не-миоциты, Анг II не оказывал стимулирующего действия на синтез белка. В то же время добавление клеток не-миоцитов в культуру восстанавливало способность Анг II к повышению синтеза белка. Обработка клеток коклюшным токсином (КТ), инактивирующим G-белки, чувствительные к КТ, усиливала стимулирующее действие ЭТ-1 на образование ИНФ, но уменьшала синтез белка. Сделан вывод, что стимуляция синтеза белка под действием ЭТ-1 связана, по крайней мере, с двумя сигнальными путями, один из к-рых опосредован G-белками, не чувствительными к КТ и контролирующими образование ИНФ, а другой реализуется через G-белки, чувствительные к КТ. Трофическое действие Анг II на КМ связано с местным выделением ЭТ-1 при стимуляции АТ[1]-рецепторов клеток не-миоцитов в желудочках сердца. Германия, Inst. of Pharmacology, Martin-Luther-Univ. of Halle-Wittenberg, D-06097 Halle Saale. Библ. 38

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.83.17.09
Рубрики: ЭНДОТЕЛИНЫ
ЭНДОТЕЛИН-1
АНГИОТЕНЗИН II
СИНТЕЗ БЕЛКА
КАРДИОМИОЦИТЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Ponicke, Klaus; Heinroth-Hoffmann, Ingrid; Becker, Karin; Brodde, Otto-Erich

РЖ ВИНИТИ 15 (BI44) 91.02-04П1.307

Becker, Karin.
Erfahrungen mit Suizidhandlungen in der Psychotherapie [Text] / Karin Becker // Suizidprophylaxe. - 1989. - Vol. 16, N 3. - S218-228
Перевод заглавия: Опыт психотерапии суицидального поведения
Аннотация: Автор описывает 4-летний период своей жизни, на протяжении к-рого он проходил курс индив. психотерапии и во время к-рого им была пережита тяжелая психическая депрессия с суицидальными намерениями (СН). Непосредственно перед появлением СН у авт. возникло ощущение опустошенности, "никчемности жизни", однако и в этот момент он продолжал воображаемую беседу с психотерапевтом, выражая ему свое неудовольствие его формой работы. Внутренний диалог с психотерапевтом оказался спасительным, несмотря на разное отношение к его "высказываниям" в разные этапы психотерапевтич. процесса.

ГРНТИ	15.81.61

ВИНИТИ 151.81.61.15
Рубрики: ПСИХОТЕРАПИЯ
ПСИХОТЕРАПЕВТЫ
ВНУТРЕННИЙ ДИАЛОГ
СУИЦИДАЛЬНЫЕ НАМЕРЕНИЯ
ЧЕЛОВЕК

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.618

Becker, Karin.
Iron(III) hydroxamate transport of Escherichia coli K12: Single amino acid replacements at potential ATP-binding sites inactivate the FhuC protein [Text] / Karin Becker, Wolfgang Koster, Volkmar Braun // Mol. and Gen. Genet. - 1990. - Vol. 223, N 1. - P159-162 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Транспорт Fe{3}+-гидроксамата у Escherichia coli K12: одиночные аминокислотные замены в потенциальных сайтах связывания АТФ инактивируют белок FhuC
Аннотация: Методом сайт-направленного мутагенеза сконструированы аминокислотные замены в 2 консервативных доменах белка FhuC, являющихся потенциальными сайтами связывания АТФ: Лиз[5][0] Глн или Глу в домене I и Асп[1][7][2] Асн в домене II. Все замены блокируют транспорт феррихрома и альбомицина. Особенно интересна замена Асп Глу, не изменяющая отрицательный заряд, участвующий в связывании Mg{2}+-АТФ, и изменяющая длину боковой цепи на одну СН[2]-группу. Эти данные показывают, что оба домена FhuC участвуют в транспорте субстратов. Библ. 22. ФРГ, Mikrobiol. II, Univ. Tubingen, D-7400 Tubingen.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
FE{3}+-ГИДРОКСАМАТ
МЕХАНИЗМ ПЕРЕНОСА
ГЕНЫ
ГЕН ТРАНСПОРТНОГО БЕЛКА FHUC
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Koster, Wolfgang; Braun, Volkmar

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.06-04М1.147

Contact sites between inner and outer membranes: structure and role in protein translocation into the mitochondria [Text] / Nikolaus Pfanner [et al.] // Biochim. et Biophys. acta. Bioenerg. - 1990. - Vol. 1018, N 2-3. - P239-242 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Места контакта между внутренней и внешней мембранами: структура и роль в переносе белков в митохондрии
Аннотация: Обзор. Рассмотрены: роль контактов в импорте в митохондрии предшественников белков, структура контактов и перспективы исследования в этом направлении. Германия, [N. W.] Inst. Physiol. Chem., Univ. Munchen, Goethestr. 33, D-8000 Munchen 2. Библ. 31.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.07
Рубрики: МИТОХОНДРИИ
БИОМЕМБРАНЫ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
БЕЛКИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 31.

Доп.точки доступа:
Pfanner, Nikolaus; Rassow, Joachim; Wienhues, Ulla; Hergersberg, Christoph; Sollner, Thomas; Becker, Karin; Neupert, Walter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.07-04Я6.200

Protein folding causes an arrest of preprotein transocation into mitochondria in vivo [Text] / Ulla Wienhues [et al.] // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 6. - P1601- 1609 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Складчатая конформация белка ведет к блокированию транслокации предшественника протеина в митохондрии in vivo
Аннотация: Исследовали транспорт в митохондрии (Мх) живых дрожжей гибридного белка, состоящего из аминотерминальной трети предшественника митохондриального белка цитохрома b[2] и полной м-лы фермента цитозоля дигидрофолатредуктазы. Белок-предшественник способен проникать в Мх, однако гибридная м-ла блокируется в мембране Мх за счет домена фермента, имеющего сложную четвертичную структуру. Авт. заключают, что синтез цитохрома b[2] имеет посттрансляционный характер; что предшественник цитохрома, проникающий в Мх, не имеет или имеет слабо выраженную складчатую конформацию; что поступление предшественника в Мх осуществляется через транслокационные контактные сайты. Блокирование сайтов гибридным белком препятствует транспорту в Мх др. предшественников. Германия, Inst. fur Physiol. Chem., Univ. Mcnchen, W-8000 Munchen 2. Библ. 51.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.05
Рубрики: МИТОХОНДРИИ
БЕЛКИ
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
КОНФОРМАЦИЯ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ

Доп.точки доступа:
Wienhues, Ulla; Becker, Karin; Schleyer, Manfred; Guiard, Bernard; Tropschug, Miximilian; Horwich, Arthur L.; Pfanner, Nikolaus; Neupert, Walter

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска