Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Balzer, Monika$<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.01-04Б2.269

    Balzer, Monika.

    Mutations in the leader region of ribosomal RNA operons cause structurally defective 30 S ribosomes as revealed by in vivo structural probing [Text] / Monika Balzer, Rolf Wagner // J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 276, N 3. - P547-557 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Мутации в лидерной области оперонов рибосомной РНК вызывают дефекты в структуре 30S рибосом, как показано зондированием структуры in vivo
Аннотация: У эукариот низкомолекулярные ядрышковые РНК (нмяоРНК) действуют как молекулярные шапероны, содействующие созреванию, модификации и сборке. Таким же образом консервативные лидерные последовательности (ЛП) оперонов бактериальной рРНК участвуют в правильном образовании субъединиц 30S рибосом. Определенные мутации в области ЛП рРНК вызывают сильные нарушения роста из-за нарушения функции рибосом, собирающихся из таких единиц транскрипции. Для выяснения, каким образом ЛП содействуют образованию правильных субъединиц 30S, в системе in vivo оценивали структурные различия рибосом, собранных либо от рРНК, транскрибированной от оперонов дикого типа, либо от оперонов, содержащих мутации в ЛП рРНК. Клетки трансформировали плазмидами, содержащими соответствующие опероны рРНК. Рибосомы выделяли центрифугированием в градиенте плотности сахарозы, а модифицированные нуклеотиды в 16S рРНК идентифицировали р-цией протяженности праймера. Структурные различия между рибосомами от оперонов рРНК дикого типа и мутантных обнаруживались в нескольких кластерах вторичной структуры 16S рРНК. Наиболее значительные различия локализовались в центральном домене, включающем универсально консервативную, как бы узловую структуру, соединяющую 5', центральный и 3' домены 16S рРНК. 2 других кластера со структурными различиями попадают в 5' домен, где ЛП взаимодействует со зрелой 16S рРНК, и в сайт, связывающий рибосомный белок S4. Другие структурные различия локализуются в сайтах, известных как сайты действия антибиотиков. Германия, Inst. Physikalische Biol., Heinrich-Heine-Univ. Dusseldorf Universitatsstrasse 1 D-40225 Dusseldorf. Библ. 36
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: РИБОСОМЫ
30S

ДЕФЕКТЫ

КОРРЕЛЯЦИЯ

ОПЕРОНЫ

ОПЕРОНЫ PРНК16S

ЛИДЕРНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ

СТРУКТУРНЫЕ РАЗЛИЧИЯ

БАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Wagner, Rolf


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.06-04Я6.302

   

    Trp proteins form store-operated cation channels in human vascular endothelial cells [Text] / Klaus Groschner [et al.] // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 437, N 1-2. - P101-106 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Белки Trp образуют регулируемые пулом катионные каналы в эндотелиальных клетках сосудов человека
Аннотация: Экспрессия N-концевого фрагмента изоформы 3 белка Trp человека (чTrp3) оказывала доминантно негативное влияние на функцию канала (КН) Trp за счет супрессии его сборки. Истощение внутриклеточных Ca{2+} пулов инозиттрифосфатом (100 мкМ) или тапсигаргином (100 нМ) индуцировало катионную проницаемость в клетках эндотелия пупочной вены человека, трансфецированной чTrp3. Напротив, клетки, трансфецированные N-концом Trp не содержали регулируемые пулом КН. Сделан вывод об участии Trp-подобных белков в образовании регулируемых пулом катионных КН в клетках эпителия сосудов человека. Австрия, Inst. Pharm. Toxikol., Karl-Franzens-Univ. Graz, A-8010 Graz. Библ. 26
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: КАТИОННЫЕ КАНАЛЫ
ОБРАЗОВАНИЕ

БЕЛКИ TRP

УЧАСТИЕ

ЭНДОТЕЛИАЦИТЫ

СОСУДЫ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Groschner, Klaus; Hingel, Susanne; Lintschinger, Birgit; Balzer, Monika; Romanin, Christoph; Zhu, Xi; Schreibmayer, Wolfgang


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)