СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Allison, Nigel$<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.08-04Б3.190

Turner, Janet E.
Metabolic characterisation of a novel vanillylmandelate-degrading bacterium [Text] / Janet E. Turner, Nigel Allison, Charles A. Fewson // Arch. Microbiol. - 1996. - Vol. 166, N 4. - P252-259 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Характеристика метаболизма новой бактерии, разлагающей ванилилминдальную кислоту
Аннотация: Выделена грамотрицательная бактерия, предположительно, Brevundimonas diminuta, использующая D,L-ванилилминдальную к-ту (D,L-VMA) в качестве единственного источника углерода и энергии и превращающая ее в ванилилглиоксилат посредством НАД-зависимой дегидрогеназы, специфичной к D-VMA, и реагирующей с красителем мембраносвязанной L-VMA-дегидрогеназы. Ванилилглиоксилат далее метаболизируется путем декарбоксилирования, дегидрогенизирования и деметилирования до протокатехата. 4,5-диоксигеназа расщепляет протокатехат до полуальдегида 2-гидрокси-4-карбоксимуконата. Частично очищенная D-VMA-дегидрогеназа имеет оптимумы т-ры и pH при 30'ГРАДУС'C и 9,5 и кажущуюся К[м] для D-VMA 470 мкМ. Фермент имеет узкий спектр субстратной специфичности, хотя индуцируется некоторыми производными миндальной к-ты, не реагирует с D-миндальной к-той. Великобритания [N. Allison], Microbial Antigens Dep., Ctr. Applied Microbiol. & Res., Porton Down, Salisbury, Wiltshire SP4 0JG. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: BREVUNDIMONAS DIMINUTA (BACT.)
МЕТАБОЛИЗМ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ВАНИЛИЛМИНДАЛЬНАЯ КИСЛОТА
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Allison, Nigel; Fewson, Charles A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.09-04Б2.72

Turner, Janet E.
Metabolic characterisation of a novel vanillylmandelate-degrading bacterium [Text] / Janet E. Turner, Nigel Allison, Charles A. Fewson // Arch. Microbiol. - 1996. - Vol. 166, N 4. - P252-259 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Характеристика метаболизма новой бактерии, разлагающей ванилилминдальную кислоту
Аннотация: Выделена грамотрицательная бактерия, предположительно, Brevundimonas diminuta, использующая D,L-ванилилминдальную к-ту (D,L-VMA) в качестве единственного источника углерода и энергии и превращающая ее в ванилилглиоксилат посредством НАД-зависимой дегидрогеназы, специфичной к D-VMA, и реагирующей с красителем мембраносвязанной L-VMA-дегидрогеназы. Ванилилглиоксилат далее метаболизируется путем декарбоксилирования, дегидрогенизирования и деметилирования до протокатехата. 4,5-диоксигеназа расщепляет протокатехат до полуальдегида 2-гидрокси-4-карбоксимуконата. Частично очищенная D-VMA-дегидрогеназа имеет оптимумы т-ры и pH при 30'ГРАДУС'C и 9,5 и кажущуюся К[м] для D-VMA 470 мкМ. Фермент имеет узкий спектр субстратной специфичности, хотя индуцируется некоторыми производными миндальной к-ты, не реагирует с D-миндальной к-той. Великобритания [N. Allison], Microbial Antigens Dep., Ctr. Applied Microbiol. & Res., Porton Down, Salisbury, Wiltshire SP4 0JG. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: BREVUNDIMONAS DIMINUTA (BACT.)
МЕТАБОЛИЗМ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ВАНИЛИЛМИНДАЛЬНАЯ КИСЛОТА
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Allison, Nigel; Fewson, Charles A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.428

Allison, Nigel.
Overexpression and mutagenesis of the lipoamide dehydrogenase of Escherichia coli [Text] / Nigel Allison, Charles H. Williams, John R. Guest // Biochem. J. - 1988. - Vol. 256, N 3. - P741-749 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Гиперэкспрессия и мутагенез липоамиддегидрогеназы Escherichia coli
Аннотация: Фрагмент HindIII-EcoRI (5400 п. н.), содержащий целый ген lpd липоамиддегидрогеназы Escherichia coli (I), очень нестабилен в фаге М13 и однонитевых формах флагемидных векторов, что затрудняет изменение гена lpd методом сайт-направленного мутагенеза in vitro. Чтобы преодолеть это затруднение, ген lpd разбит на 2 фрагмента, к-рые порознь субклонированы на векторах М13, на к-рых они могут быть подвергнуты мутагенезу. После этого целый ген I реконструирован на экспрессионном векторе рJL А504 под транскрипционным контролем промоторов 'лямбда'Р и 'лямбда'Р и т-рочувствительного репрессора 'сигма'сI 857. После термоиндукции Кл Е. соli, трансформированные плазмидой рGS 242 с реконструированным неповрежденным геном lpd, содержат в 4-5 раз больше I, чем нормальные Кл дикого типа. Сконструирована замена глу[1][8][8] асп в I. Мутантная I, в отличие от I дикого типа, гораздо эффективнее переносит электроны от липоамида к 3ацетилпиридинадениндинуклеотиду, чем к НАД. Библ. 33. Великобритания, Dept. of Microbiol., Univ. of Sheffield, Scheffield S10 2ТN, J. R. Guest.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (ВАСT.)
ШТАММ JM101
ГЕНЫ
ГЕН ЛИПОАМИДДИГЕДРОГЕНАЗЫ EPD
КЛОНИРОВАНИЕ
СТАБИЛЬНОСТЬ
САЙТНАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
СУПЕРПРОДУКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Williams, Charles H.; Guest, John R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.436

Reductive acetylation of tandemly repeated lipoyl domains in the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex of Escherichia coli is random order [Text] / Andrew G. Allen [et al.] // J. Mol. Biol. - 1989. - Vol. 208, N 4. - P623-633 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Восстановительное липоилирование тандемно повторяющихся липоильных доменов в мультиферментном комплексе пируватдегидрогеназы Escherichia coli происходит в произвольном порядке
Аннотация: Методом сайт-направленного мутагенеза клонированного гена ace F Escherichio coli сконструированы полипептидные цепи липоамиддегидрогеназы Е2р (I) пируватдегидрогеназного комплекса (ПДК) с различными перестановками и комбинациями функциональных и нефункциональных липоильных доменов (ЛД). ЛД делали нефункциональными, замещая в них липоилируемый остаток лизина остатком глутамина. Сконструированы содержащие два или три ЛД цепи I с заменой Лиз[2][4][4] Глу во внутреннем ЛД (варианты+/- или +/+-) и аналогичные цепи с заменой Лиз[1][4][3] Глу во внешних ЛД (варианты -/+ и -/-/+). Во всех случаях на сердцевинных модифицированных I собирается in vivo ПДК, имеющий полную каталитическую активность, хотя комплекс с вариантом -/-/+ имеет удельную каталитическую активность, пониженную в 2 раза. Но сопряжения в активном центре ПДК с вариантами +/-, +/+- и -/+ не отличаются от ПДК дикого типа. Лишь в ПДК с вариантом -/-/+ сопряжение в активном центре слегка нарушено. Полученные данные позволяют сделать следующие выводы: 1) во время окислительного декарбоксилирования нет обязательного порядка восстановительного ацетилирования повторяющихся ЛД 1; 2) 3 тандемно повторяющихся ЛД I дикого типа функционально независимы друг от друга в ПДК. Библ. 46.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ IM101
ФЕРМЕНТЫ
ЛИПОАМИДДЕГИДРОГЕНАЗА Е2Р
СТРУКТУРА-ФУНКЦИЯ СООТНОШЕНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН ЛИКОАМИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ Е2Р ACE F
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
КЛОНИРОВАНИЕ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВА-, НИЕ ДНК

Доп.точки доступа:
Allen, Andrew G.; Perham, Richard N.; Allison, Nigel; Miles, John S.; Guest, John R.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска