СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Поварова, О. И.$<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 06.06-04Я6.67

Поварова, О. И.
Физико-химические свойства актина в различных структурных состояниях. Новые представления о процессах его сворачивания - разворачивания [Текст] / О. И. Поварова, И. М. Кузнецова, К. К. Туроверов // Цитология. - 2005. - Т. 47, N 11. - С. 953-977 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Обобщены результаты изучения процессов сворачивания - разворачивания актина и свойств возникающих при этом промежуточных и неправильных свернутых состояний. Дан подобный анализ свойств микроокружения и особенностей локализации триптофановых остатков актина, позволивший сделать вывод о том, что основной вклад во флуоресценцию нативного актина вносят внутренние, локализованные в гидрофобных областях триптофановые остатки Trp340 и Trp356, в то время как триптофановые остатки Trp79 и Trp86 затушены. Показано, что инактивированный актин, который до этого рассматривался как промежуточное состояние между нативной и полностью развернутой конформациями белка, на самом деле представляет собой неправильно свернутое агрегированное состояние. Подобно проанализированы свойства актина в этом состоянии. В частности, показано, что инактивированный актин является монодисперсным ассоциатом, состоящим из 15 мономерных единиц. Обнаружены и охарактеризованы два ранее неизвестных промежуточных состояния, предшествующих полному разворачиванию макромолекулы белка и образованию инактивированного актина. Предложена принципиально новая схема процессов сворачивания-разворачивания актина. Показано, что причиной ряда аномальных явлений, имеющих место в растворах актина, содержащих малые концентрации GdnHCl, является специфическое взаимодействие актина с денатурантом. Россия, Ин-т цитологии РАН, С.-Петербург. Библ. 74

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.05
Рубрики: АКТИН
ОСТАТКИ ТРИПТОФАНА
ОСОБЕННОСТИ ЛОКАЛИЗАЦИИ
СВОЙСТВА МИКРООКРУЖЕНИЯ
ДЕНАТУРАЦИЯ
РЕНАТУРАЦИЯ
НОВАЯ СХЕМА
ПРОМЕЖУТОЧНЫЕ СОСТОЯНИЯ
ИНАКТИВИРОВАННЫЙ АКТИН

Доп.точки доступа:
Кузнецова, И.М.; Туроверов, К.К.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 11.04-04А3.99

Стабильность сахаросвязывающих белков: D-галактоза (D-глюкоза)-связывающего белка из Escherichia coli и трегалоза(мальтоза)-связывающего белка из Thermococcus litoralis [Текст] / О. В. Степаненко [и др.] // Цитология. - 2010. - Т. 52, N 11. - С. 950-954 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Исследовали структуру и стабильность сахарсвязывающих белков из мезофильных и термофильных организмов, к-рые потенциально могут быть использованы в качестве чувствительных элементов биосенсоров для непрерывного определения глюкозы в крови. Полученные данные свидетельствуют о стабилизирующей роли лигандов на структуру D-галактоза (D-глюкоза)-связывающего белка (GGBP) из Escherichia coli и трегалоза(мальтоза)-связывающего белка (TMBP) из термофильной бактерии Thermococcus litoralis. Показано, что ТМВР является гипертермофильным белком, к-рый не разворачивается даже при нагревании до 95'ГРАДУС'С. Россия, Ин-т цистол. РАН, С.-Петербург

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: ТРЕГАЛОЗА(МАЛЬТОЗА)-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
D-ГАЛАКТОЗА(D-ГЛЮКОЗА)-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
СТАБИЛЬНОСТЬ
БИОСЕНСОРЫ

Доп.точки доступа:
Степаненко, О.В.; Поварова, О.И.; Фонин, А.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 12.12-04М1.105

Поварова, О. И.
Фолдинг, структура и функции актина [Текст] / О. И. Поварова, И. М. Кузнецова, К. К. Туроверов // Цитология. - 2012. - Т. 54, N 4. - С. 351 . - ISSN 0041-3771

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.05
Рубрики: АКТИН
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ФОЛДИНГ

Доп.точки доступа:
Кузнецова, И.М.; Туроверов, К.К.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 15.10-04М6.224

Физико-химические свойства мутантной формы D-глюкоза/D-галактоза-связывающего белка GGBP/H152C с присоединенным флуоресцентным красителем BADAN [Текст] / А. В. Фонин [и др.] // Цитология. - 2013. - Т. 55, N 12. - С. 886-892 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Исследовано влияние различных факторов на физико-химические свойства и комплексообразование с глюкозой мутантной формы D-глюкоза/D-галактоза-связывающего белка GGBP/H152C с присоединенным к цистеиновому остатку Cys152 сольватохромным красителем BADAN. Этот белок может рассматриваться как чувствительный элемент глюкометра. Точечная аминокислотная замена His152 на Cys и присоединение BADAN по этому положению более чем в 8 раз снижают сродство мутантной формы GGBP/H152C к глюкозе по сравнению с белком дикого типа, что позволяет использовать эту мутантную форму для определения содержания сахара в биологических жидкостях, извлекаемых с помощью трансдермальных технологий. Достаточно быстрое комплексообразование GGBP/H152C с глюкозой (даже в растворах с вязкостью 4 сПз время образования комплекса белок - Glc не превышает 3 с) обеспечивает возможность своевременно отслеживать изменения конц-ии сахара. Россия, Ин-т цитологии РАН, Санкт-Петербург

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.21.17
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ГЛЮКОМЕТРЫ
ГЛЮКОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
D-ГЛЮКОЗА/D-ГАЛАКТОЗА-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
МУТАГЕНЕЗ
ЗАМЕНА HIS152 НА CYS
ПРИСОЕДИНЕНИЕ КРАСИТЕЛЯ BADAN
СНИЖЕНИЕ СРОДСТВА К ГЛЮКОЗЕ

Доп.точки доступа:
Фонин, А.В.; Степаненко, О.В.; Поварова, О.И.; Волова, Е.А.; Филиппова, Е.М.; Бубликов, Г.С.; Кузнецова, И.М.; Демченко, А.П.; Туроверов, К.К.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 16.10-04М3.170

ГЛОБУЛЯРНЫЙ АКТИН - ЧАСТИЧНО ВНУТРЕННЕ НЕУПОРЯДОЧЕННЫЙ БЕЛОК С КВАЗИСТАЦИОНАРНОЙ СТРУКТУРОЙ [Текст] / О. И. Поварова [и др.] // Цитология. - 2015. - Т. 57, N 7. - С. 467-479 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Показано, что нативный глобулярный актин (G-актин) является термодинамически нестабильным (квазистационарным) белком. Эта форма белка, стабилизируемая ионом Mg {2+} (который in vitro замещен на ион Са {2+}), возникает in vivo в результате сложных посттрансляционных энергозатратных процессов фолдинга с участием шаперона Hsp70, префолдина и шаперонина CCT, обеспечивающих возникновение нативной структуры, стабилизируемой Mg {2+} и АТФ. Структуры, образующиеся из полипептидной цепи актина, должны постоянно находиться в комплексе со своими партнерами: с шапероном Hsp70, префолдином, шаперонином CCT - при фолдинге, с ионом Mg {2+} и АТФ - в нативном состоянии, с многочисленными актинсвязывающими белками - при образовании и функционировании цитоскелета клетки, с миозином и другими белками системы мышечного сокращения в мышечных клетках. Денатурация актина сопровождается самоассоциацией молекул актина, приводящей к образованию компактной термодинамически стабильной структуры, состоящей из 14-16 молекул белка, так называемого инактивированного актина (I-актина). Квазистационарное состояние нативных белков, по-видимому, широко распространено в природе. Возникновение такого состояния является энергозатратным и сопряжено с неспособностью полипептидной цепи образовывать нативную компактную структуру без участия помощников (сложной машинерии фолдинга белков в клетке) и без взаимодействия со своими естественными партнерами, в частности с ионами металлов.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: БЕЛКИ
G-АКТИН
НАТИВНЫЙ ГЛОБУЛЯРНЫЙ АКТИН
ПРОЦЕССЫ ФОЛДИНГА
ЧАСТИЧНАЯ НЕУПОРЯДОЧНОСТЬ
ДЕНАТУРАЦИЯ
ШАПЕРОН
ИОНЫ МЕТАЛЛОВ

Доп.точки доступа:
Поварова, О.И.; Гагарская, Ю.А.; Уверский, В.Н.; Кузнецова, И.М.; Туроверов, К.К.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска