СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Курганов, Б. И.$<.>)

Общее количество найденных документов : 58
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-58

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.01-04М3.314

Медленные конформационные переходы в мышечной гликогенфосфорилазе b, индуцируемые специфическими лигандами [Текст] / Б. И. Курганов [и др.] // Биохимия. - 1994. - Т. 59, N 4. - С. 559-567 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Изучено влияние специфических лигандов на начальную скорость гидролиза трипсином гликогенфосфорилазы b из скелетных мышц кролика. Кинетика трипсинолиза изучена по снижению интенсивности флуоресценции фосфорилазы b при 335 нм (возбуждение флуоресценции при 290 нм). Кинетические кривые линейны на протяжении по меньшей мере 400 с (0,02 М HEPES, рН 6,8; 37'ГРАДУС'). Аллостерический активатор (АМР) и аллостерические ингибиторы (флавины) защищают фосфорилазу b от гидролиза трипсином в том случае, когда трипсин добавлен к ферменту, преинкубированному с лигандом. Обнаружены различия между кинетическими кривыми в опытах с добавлением смеси трипсина с лигандом (АМР, флавин или субстрат - глюкозо-1-фосфат) к фосфорилазе b и добавлением трипсина к ферменту, преинкубированному с лигандом в течение 10 мин. Сделан вывод о том, что изученные специфические лиганды вызывают относительно медленные конформационные переходы в молекуле фосфорилазы b со временами полупревращения, составляющими несколько минут.

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.33
Рубрики: СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
ГЛИКОГЕНФОСФОРИЛАЗА B
КОНФОРМАЦИОННЫЕ ПЕРЕХОДЫ
СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ЛИГАНДЫ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.; Щорс, Е.И.; Ливанова, Н.Б.; Еронина, Т.Б.; Чеботарева, Н.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.4

Сорочинский, В. В.
Как оценить параметры амперометрических моноферментных сенсоров исходя из концентрационной зависимости их отклика? [Текст] / В. В. Сорочинский, Б. И. Курганов // Прикл. биохимия и микробиол. - 1995. - Т. 31, N 1. - С. 27-35 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Разработаны математические модели амперометрических биосенсоров, в покрытии к-рых протекает одно- или двухсубстратная ферментативная р-ция. Для биосенсора, детектирующего продукт односубстратной р-ции по схеме Михаэлиса-Ментен, предложено линейное двухпараметрическое ур-ние стационарного состояния. Исследованы условия пригодности уравнения для описания стационарной кинетики функционирования биосенсора в широком диапазоне конц-ий субстрата, значений диффузионного модуля, коэф. проницаемости компонентов трехслойного покрытия. Россия, Ин-т биохимии им. А.Н.Баха РАН, Москва, 117071. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07
Рубрики: МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЕ БИОСЕНСОРЫ
МОНОФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
КОНЦЕНТРАЦИОННАЯ ЗАВИСИМОСТЬ
ОЦЕНКА ПАРАМЕТРОВ

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.11-04М3.429

Медленная активация мышечной гликогенфосфорилазы b при инкубации фермента с аденозин-5'-монофосфатом [Текст] / Б. И. Курганов [и др.] // Биохимия. - 1995. - Т. 60, N 1. - С. 88-104 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Проведены измерения ферментативной активности гликогенфосфорилазы b из скелетных мышц кролика в направлении синтеза гликогена турбидиметрическим методом и по образованию неорганического фосфата с различным порядком добавления компонентов реакционной смеси при запуске ферментативной реакции. Россия, ИБХ им. Баха, Москва, Библ. 16

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.33
Рубрики: ГЛИКОГЕНФОСФОРИЛАЗА B
АКТИВНОСТЬ
МЫШЦЫ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.; Щорс, Е.И.; Чеботарева, Н.А.; Клинов, С.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.11-04М3.443

Курганов, Б. И.
Взаимодействие мышечной гликогенфосфорилазы с флавинми [Текст] / Б. И. Курганов, С. В. Клинов, Н. А. Чеботарева // Успехи биол. химии. - 1994. - Т. 34. - С. 83-110 . - ISSN 0502-8191
Аннотация: Обзор. Обобщены экспериментальные данные по взаимодействию мышечной гликогенфосфорилазы (КФ 2.4.1.1) с флавинами (рибофлавином, ФМН, ФАД и их производными с заместителями в положениях 6 и 8 изоаллоксазинового кольца). Связывание флавинов происходит в аллостерических нуклеозидных центрах димерной молекулы фосфорилазы. Индуцируемые флавинами конформационные молекулы фосфорилазы проявляются в снижении каталитической активности фермента, в уменьшении способности дефосфорилированной формы фосфорилазы (формы b) к самоассоциации в присутствии аллостерического активатора - АМФ и в повышении устойчивости молекулы фосфорилазы к атаке трипсином. Приведены оценки микроскопических констант диссоциации комплексов фосфорилазы b с флавинами, рассчитанные седиментационным методом и из данных по влиянию флавинов на скорость трипсинолиза фосфорилазы b. Опыты по гидролизу фосфорилазы b трипсином в присутствии флавинов свидетельствуют об относительно низкой скорости индуцируемых флавинами конформационных изменений молекулы фосфорилазы. Россия, Институт биохимии им. А. Н. Баха РАН, Москва. Библ. 66

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.33
Рубрики: ГЛИКОГЕНФОСФОРИЛАЗА
ФЛАВИНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
СЕДИМЕНТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 66

Доп.точки доступа:
Клинов, С.В.; Чеботарева, Н.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 95.11-04А3.56

Сорочинский, В. В.
Как оценить параметры амперометрических моноферментных сенсоров исходя из концентрационной зависимости их отклика? [Текст] / В. В. Сорочинский, Б. И. Курганов // Прикл. биохимия и микробиол. - 1995. - Т. 31, N 1. - С. 27-35 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Разработаны математические модели амперометрических биосенсоров, в покрытии к-рых протекает одно- или двухсубстратная ферментативная р-ция. Для биосенсора, детектирующего продукт односубстратной р-ции по схеме Михаэлиса-Ментен, предложено линейное двухпараметрическое ур-ние стационарного состояния. Исследованы условия пригодности уравнения для описания стационарной кинетики функционирования биосенсора в широком диапазоне конц-ий субстрата, значений диффузионного модуля, коэф. проницаемости компонентов трехслойного покрытия. Россия, Ин-т биохимии им. А.Н.Баха РАН, Москва, 117071. Библ. 10

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЕ БИОСЕНСОРЫ
МОНОФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
КОНЦЕНТРАЦИОННАЯ ЗАВИСИМОСТЬ
ОЦЕНКА ПАРАМЕТРОВ

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 95.11-04А3.64

Сорочинский, В. В.
Стационарная кинетика функционирования мембранных моноферментных сенсоров [Текст] / В. В. Сорочинский, Б. И. Курганов // Прикл. биохимия и микробиол. - 1994. - Т. 30, N 6. - С. 759-775 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Обзор. Обобщены результаты теоретических исследований стационарной кинетики диффузионно-биокаталитических превращений субстрата в слое иммобилизированного фермента, протекающих обратимо или необратимо по схеме Михаэлиса-Ментен. Приведены соотношения, характеризующие в широком диапазоне конц-ий субстрата стационарную кинетику функционирования моноферментных электрохимических и энтальпиметрических сенсоров, влияние на нее толщины, диффузионных, фазовых и биокаталитических характеристик покрытия, а также характеристик преобразователя биосенсоров. Россия, Ин-т биохимии им. А. Н. Баха РАН, Москва. Библ. 42

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
СУБСТРАТ
ПРЕВРАЩЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКИ
МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.06-04М4.20

Кинетика действия киназы фосфорилазы в каскадной ферментной системе [Текст]. III. Гистерезисные свойства киназы фосфорилазы из скелетных мышц / И. Е. Андреева [и др.] // Биохимия. - 1995. - Т. 60, N 8. - С. 1326-1335 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Изучено кинетическое поведение киназы фосфорилазы из скелетных мышц кролика при различных концентрациях фермента и субстрата - гликогенфосфорилазы b. На кинетических кривых обнаруживается лаг-период, длительность к-рого снижается с ростом конц-ии киназы фосфорилазы (при запуске реакции добавлением смеси ATP и MgCl[2] к ферменту, преинкубированному с фосфорилазой b, CaCl[2], гликогеном и глюкозо-1-фосфатом или неорганическом фосфатом). Снижение концентрации фосфорилазы b устраняет лаг-период. При этом удельная активность киназы фосфорилазы снижается с ростом конц-ии фермента. Кинетическое поведение киназы фосфорилазы объяснено с использованием модели линейно ассоциирующей системы типа M'-'M[2]'-'M[3]'-'...'-'M[i]... (M - гексадекамерная молекула киназы фосфорилазы). Россия, Ин-т биохимии РАН, Москва. Библ. 28

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: КИНАЗА ФОСФОРИЛАЗЫ
КИНЕТИКА
КАСКАДНАЯ ФЕРМЕНТНАЯ СИСТЕМА
СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Андреева, И.Е.; Макеева, В.Ф.; Ливанова, Н.Б.; Курганов, Б.И.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.10-04А3.146

Сорочинкий, В. В.
Стационарная кинетика функционирования электрохимических полиферментных мембранных сенсоров (обзор) [Текст] / В. В. Сорочинкий, Б. И. Курганов // Прикл. биохимия и микробиол. - 1995. - Т. 31, N 3. - С. 283-295 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Обобщены результаты исследований стационарной кинетики функционирования электрохимических мембранных сенсоров, осуществляющих полиферментные превращения субстрата. Представлены аналитические выражения для величины эксплуатационных параметров продукт-чувствительных сенсоров, в покрытии к-рых иммобилизованные ферменты распределены равномерно или послойно. Проанализирована зависимость чувствительности амперометрических биферментных сенсоров от физико-химических характеристик покрытия, а также от присутствия ингибиторов ферментов. Россия, Ин-т биохимии им. А.Н. Баха РАН, Москва 117071. Библ. 38

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЕ СЕНСОРЫ
ПОЛИФЕРМЕНТНЫЕ МЕМБРАННЫЕ СЕНСОРЫ
СТАЦИОНАРНАЯ КИНЕТИКА ДЕЙСТВИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 38

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.10-04Б3.22

Сорочинкий, В. В.
Стационарная кинетика функционирования электрохимических полиферментных мембранных сенсоров (обзор) [Текст] / В. В. Сорочинкий, Б. И. Курганов // Прикл. биохимия и микробиол. - 1995. - Т. 31, N 3. - С. 283-295 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Обобщены результаты исследований стационарной кинетики функционирования электрохимических мембранных сенсоров, осуществляющих полиферментные превращения субстрата. Представлены аналитические выражения для величины эксплуатационных параметров продукт-чувствительных сенсоров, в покрытии к-рых иммобилизованные ферменты распределены равномерно или послойно. Проанализирована зависимость чувствительности амперометрических биферментных сенсоров от физико-химических характеристик покрытия, а также от присутствия ингибиторов ферментов. Россия, Ин-т биохимии им. А.Н. Баха РАН, Москва 117071. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЕ СЕНСОРЫ
ПОЛИФЕРМЕНТНЫЕ МЕМБРАННЫЕ СЕНСОРЫ
СТАЦИОНАРНАЯ КИНЕТИКА ДЕЙСТВИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 38

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.12-04А3.6

Курганов, Б. И.
Кинетическое поведение кооперативно ассоциирующей ферментной системы [Текст] / Б. И. Курганов // Биохимия. - 1996. - Т. 61, N 4. - С. 707-715 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Проведен теоретический анализ кинетического поведения кооперативно ассоциирующей ферментной системы, включающей стадию нуклеации M+M'-'M[2] с константой ассоциации K[1] и стадию роста ассоциата M[i-1]+M'-'M[i] (i3) с константой ассоциации K[2] (K[2]K[1]). Предполагается, что активные центры в зонах контакта мономеров в ассоциате каталитически неактивны. Сравнительный анализ кинетического поведения кооперативно и линейно ассоциирующих ферментных систем в случае, если последняя характеризуется идентичными значениями констант для всех ступеней ассоциации, показывает, что кооперативный характер ассоциации приводит к появлению области концентраций фермента, где тангенс угла наклона для кривой зависимости логарифма удельной ферментативной активности от логарифма концентрации фермента меньше -0,5, и к нелинейному характеру зависимости удельной ферментативной активности от 'РАДИКАЛ''гамма'1 ('гамма'1 - доля формы M). В том случае, когда форма M содержит один активный центр, кооперативный характер ассоциации приводит к появлению области значений скорости ферментативной реакции (v), где чувствительность величины v к изменению концентрации субстрата [S][o] становится выше величин, соответствующих гиперболической зависимости v от [S][0]. Россия, Ин-т биохимии РАН, Москва. Библ. 33

ГРНТИ	34.55.15

ВИНИТИ 341.55.15.09
Рубрики: ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА
КООПЕРАТИВНАЯ АССОЦИАЦИЯ
ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.01-04Я6.200

Любарев, А. Е.
Метаболизм протоклеток - переходная стадия от химической эволюции к клеточному метаболизму [Текст] / А. Е. Любарев, Б. И. Курганов // Биохимия. - 1996. - Т. 61, N 5. - С. 853-861 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Обсуждается проблема происхождения метаболизма в ходе предбиологической эволюции. В основу концепции авторов положено представление о преемственности химической эволюции и примитивного метаболизма. Предполагается, что исходными субстратами метаболизма протоклеток были двух- и трехуглеродные соединения (уксусная и молочная к-ты, глицин и аланин), образующиеся в ходе химической эволюции. Источником энергии служило УФ-излучение Солнца, источником восстановительных эквивалентов - сероводород и муравьиная к-та. Предложена схема биосинтетических процессов, лежащих в основе метаболизма протоклеток. Обсуждаются механизм саморазвития каталитических систем протоклетки и дальнейшее развитие системы метаболизма. Россия, Ин-т биохимии им. А. Н. Баха, 117071 Москва. Библ. 53

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.01
Рубрики: ОБМЕН ВЕЩЕСТВ
ИСХОДНЫЕ СУБСТРАТЫ
ПРОТОКЛЕТКА
ПРЕДБИОЛОГИЧЕСКАЯ ЭВОЛЮЦИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 53

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.03-04М3.533

Кинетика диссоциации неактивных тетрамеров мышечной гликогенфосфорилазы b на активные димеры [Текст] / Б. И. Курганов [и др.] // Биохимия. - 1996. - Т. 61, N 5. - С. 912-918 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Изучено восстановление ферментативной активности гликогенфосфорилазы b из скелетных мышц кролика, преинкубированной с 1 мМ АМФ и 0,125 M K[2]SO[4] (0,05 М глицил-глициновый буфер, pH 6,8; 17'ГРАДУС'). Условия преинкубации благоприятствуют образованию тетрамерной формы фосфорилазы b, что подтверждено результатами седиментационных измерений. При регистрации кинетики ферментативной реакции, катализируемой фосфорилазой b, преинкубированной с АМФ и K[2]SO[4], наблюдается ускорение реакции по ходу протекания ферментативного процесса. Из кинетических данных рассчитана константа скорости диссоциации неактивных тетрамеров фосфорилазы b на активные димеры: k = (8,3'+-'0,3)* 10{-3}c{-1} (0,05 М глицил-глициновый буфер, pH 6,8; 17'ГРАДУС'). Россия, Ин-т биохимии РАН, Москва. Библ. 21

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.33
Рубрики: ГЛИКОГЕНФОСФОРИЛАЗА B
ТЕТРАМЕРЫ
ДИССОЦИАЦИЯ
КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.; Мицкевич, Л.Г.; Федуркина, Н.В.; Чеботарева, Н.А.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 97.05-04А3.149

Сорочинский, В. В.
Стационарная кинетика обратимых гетерогенно-биокаталитических превращений субстрата в моноферментных мембранных сенсорах [Текст] / В. В. Сорочинский, Б. И. Курганов // Прикл. биохимия и микробиол. - 1995. - Т. 31, N 4. - С. 381-386 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Разработана модель функционирования моноферментного мембранного сенсора, в покрытии к-рого определяемый субстрат обратимо трансформируется в детектируемый продукт. Получены выражения для зависимости степени конверсии субстрата от физико-химических параметров покрытия биосенсора и конц-ии субстрата в р-ре. Россия, Ин-т биохимии им. А. Н. Баха РАН, Москва. Библ. 10

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
МОНОФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
МЕМБРАННЫЙ
ОБРАТИМЫЕ ПРЕВРАЩЕНИЯ СУБСТРАТА
МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
СТАЦИОНАРНАЯ КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 97.11-04А3.164

Сорочинский, В. В.
Теоретические основы применения потенциометрических ферментных электродов [Текст] / В. В. Сорочинский, Б. И. Курганов // Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 2. - С. 138-146 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Разработана модель потенциометрических моноферментных электродов, к-рые осуществляют каталитическое превращение субстрата по законам михаэлисовой кинетики и детектирование образующегося продукта в соответствии с уравнением Никольского. Разработан метод расчета параметров ферментного электрода, включающий анализ концентрационной зависимости его отклика. Предложены методы непрерывного и дискретного измерения содержания субстрата в широком диапазоне его конц-ий в присутствии мешающих ионов (веществ) и методы измерения конц-ии обратимых и необратимых ингибиторов. Россия, Ин-т биохимии им. А. Н. Баха РАН, Москва, 117071. Библ. 16

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ПОТЕНЦИОМЕТРИЧЕСКИЕ СЕНСОРЫ
МОНОФЕРМЕНТНЫЕ ЭЛЕКТРОДЫ
РАЗРАБОТКА

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.11-04Б3.4

Сорочинский, В. В.
Теоретические основы применения потенциометрических ферментных электродов [Текст] / В. В. Сорочинский, Б. И. Курганов // Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 2. - С. 138-146 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Разработана модель потенциометрических моноферментных электродов, к-рые осуществляют каталитическое превращение субстрата по законам михаэлисовой кинетики и детектирование образующегося продукта в соответствии с уравнением Никольского. Разработан метод расчета параметров ферментного электрода, включающий анализ концентрационной зависимости его отклика. Предложены методы непрерывного и дискретного измерения содержания субстрата в широком диапазоне его конц-ий в присутствии мешающих ионов (веществ) и методы измерения конц-ии обратимых и необратимых ингибиторов. Россия, Ин-т биохимии им. А. Н. Баха РАН, Москва, 117071. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ПОТЕНЦИОМЕТРИЧЕСКИЕ СЕНСОРЫ
МОНОФЕРМЕНТНЫЕ ЭЛЕКТРОДЫ
РАЗРАБОТКА

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.76

Денатурация уридинфосфорилазы из Escherichia coli K-12 под действием гуанидингидрохлорида, кинетика инактивации, диссоциация и реактивация фермента [Текст] / А. А. Бурлакова [и др.] // Биохимия. - 1997. - Т. 62, N 1. - С. 111-120 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Денатурация уридинфосфорилазы из Escherichia coli K-12 под действием гуанидингидрохлорида (ГГХ) приводит к смещению максимума в спектре флуоресценции белка ('лямбда'[max]) от 331 к 348 нм. Конц-ия ГГХ, при к-рой изменение 'лямбда'[max] составляет половину от макс. равна 1,18 М. При этой конц-ии ГГХ на седиментограмме обнаруживаются две границы, одна из к-рых соответствует гексамерной форме фермента (s[20,w]=8,2S), а другая - мономерной (s[20,w]=2,6S). В присутствии 2 М ГГХ фермент седиментирует как мономер. Кинетика инактивации уридинфосфорилазы под действием ГГХ имеет сложный вид (на кинетических кривых обнаруживаются минимумы и максимумы). Начальная скорость процесса реактивации уридинфосфорилазы после разбавления р-ра фермента, преинкубированного с ГГХ, имеет второй порядок по белку. Предполагается, что скорость реактивации лимитируется реассоциацией малоактивных мономеров в димеры, к-рые далее быстро переходят в гексамеры. Константа скорости реакции второго порядка для процесса реассоциации составляет 3,0*10{4} M{-1}*c{-1} (50 мМ, боратный буфер, pH 7,7, содержащий 100 мМ неорганический фосфат, 20'ГРАДУС'С). Показано, что в ферменте, преинкубированном с ГГХ, сульфгидрильные группы становятся доступными для титрования 5,5'-дитиобис-(2-нитробензоатом). Уридин и урацил препятствуют разворачиванию белковой глобулы под действием ГГХ. Россия, Гос. НИИ генетики и селекции пром. микроорганизмов, 113545 Москва. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: УРИДИНФОСФОРИЛАЗА
ДЕНАТУРАЦИЯ ХЛОРИДОМ ГУАНИДИНИЯ
ДИССОЦИАЦИЯ - РЕАССОЦИАЦИЯ
ИНАКТИВАЦИЯ - РЕАКТИВАЦИЯ
ФЛУОРЕСЦЕНТНАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Бурлакова, А.А.; Курганов, Б.И.; Черняк, В.Я.; Дебабов, В.Г.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.08-04Т4.15

Сорочинский, В. В.
Биосенсоры для определения органических соединений [Текст]. I. Сенсоры аминокислот , мочевины, спиртов и органических кислот (обзор) / В. В. Сорочинский, Б. И. Курганов // Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 6. - С. 579-594 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Обсуждается использование биосенсоров для определения аминокислот, мочевины, первичных алифатических спиртов и органических к-т (гликолевой, яблочной, метилсерной, муравьиной, молочной, щавелевой, оксалоуксусной, пировиноградной, салициловой, уксусной). Приведены основные метрологические характеристики биосенсоров. Россия, Ин-т биохимии им. А. Н. Баха РАН, Москва, 117071. Библ. 80

ГРНТИ	34.47.05

ВИНИТИ 341.47.05
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
РАЗРАБОТКИ
МЕТРОЛОГИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
АМИНОКИСЛОТЫ
МОЧЕВИНА
СПИРТЫ
ОРГАНИЧЕСКИЕ КИСЛОТЫ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 80

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 98.09-04А3.151

Сорочинский, В. В.
Биосенсоры для определения органических соединений [Текст]. I. Сенсоры аминокислот , мочевины, спиртов и органических кислот (обзор) / В. В. Сорочинский, Б. И. Курганов // Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 6. - С. 579-594 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Обсуждается использование биосенсоров для определения аминокислот, мочевины, первичных алифатических спиртов и органических к-т (гликолевой, яблочной, метилсерной, муравьиной, молочной, щавелевой, оксалоуксусной, пировиноградной, салициловой, уксусной). Приведены основные метрологические характеристики биосенсоров. Россия, Ин-т биохимии им. А. Н. Баха РАН, Москва, 117071. Библ. 80

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
РАЗРАБОТКИ
МЕТРОЛОГИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
АМИНОКИСЛОТЫ
МОЧЕВИНА
СПИРТЫ
ОРГАНИЧЕСКИЕ КИСЛОТЫ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 80

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 99.05-04А3.686

Любарев, А. Е.
Математические модели необратимой тепловой денатурации белка и анализ данных дифференциальной сканирующей калориметрии [Текст] : [Докл.] стендов. сообщ. конф., посвящ. 30-летию журнала "Молекул. биол.", Москва, 17-19 дек., 1997 / А. Е. Любарев, Б. И. Курганов // Молекул. биол. - 1998. - Т. 32, N 2. - С. 371 . - ISSN 0026-8984
Аннотация: Наиболее принятой для тепловой денатурации белков является модель Ламри-Эйринга, включающая последовательно одну обратимую и одну необратимую стадии. В работе проанализированы различные приближения полной модели Ламри-Эйринга, а именно: (1) - модель, включающая одну необратимую стадию; (2) - модель, включающая две последовательно протекающие необратимые стадии; (3) - модель Ламри-Эйринга с быстро устанавливающимся равновесием для обратимой стадии. Впервые получено аналитическое выражение зависимости избыточной теплоемкости от температуры для модели (2). Для всех моделей проведен теоретический анализ зависимости избыточной теплоемкости от температуры и разработаны компьютерные программы подгонки теоретических кривых к экспериментальным данным. Предложены критерии оценки адекватности экспериментальных данных модели (1). Разработанные подходы применены к анализу экспериментальных данных по изучению ацетилхолинэстеразы из Torpedo californica, целлюлазы из Streptomyces halstedii JM8, лектина из чечевицы уридинфосфорилазы из Escherechia coli. Россия, Ин-т биохимии РАН, Москва, 117071

ГРНТИ	34.57.23

ВИНИТИ 341.57.23.99
Рубрики: БЕЛОК
НЕОБРАТИМАЯ ТЕПЛОВАЯ ДЕНАТУРАЦИЯ
ДИФФЕРЕНЦИАЛЬНАЯ СКАНИРУЮЩАЯ КАЛОРИМЕТРИЯ
АНАЛИЗ ДАННЫХ
МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
ПРИМЕРЫ ПРИМЕНЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.06-04Т4.11

Сорочинкий, В. В.
Биосенсоры для определения органических соединений [Текст]. II. Сенсоры углеводов, ароматических, гетероциклических и других органических соединений (обзор) / В. В. Сорочинкий, Б. И. Курганов // Прикл. биохимия и микробиол. - 1998. - Т. 34, N 1. - С. 22-42 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Обсуждается использование биосенсоров для определения ароматических соединений (анилина, гидрохинона, фенола, N,N-диметил-п-фенилендиамина), гетероциклических соединений (аденозина, АМФ, АТФ, билирубина, гипоксантина, гуанина, инозина, инозин-5'-фосфата, ксантина, креатинина, мочевой кислоты, НАД), углеводов (глюкозы, галактозы, лактозы, мальтозы, сахарозы), витаминов, антибиотиков, стероидов, мутагенов, фосфорорганических пестицидов. Приведены основные метрологические характеристики биосенсоров. Россия, Ин-т биохимии им. А. Н. Баха РАН, Москва 117071. Библ. 107

ГРНТИ	34.47.05

ВИНИТИ 341.47.05
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 107

Доп.точки доступа:
Курганов, Б.И.

1-20 21-40 41-58

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска