Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=NRII<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.03-04Б2.308

    Jiang, Peng.

    Regulation of autophosphorylation of Escherichia coli nitrogen regulator II by the PII signal transduction protein [Text] / Peng Jiang, Alexander J. Ninfa // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 6. - P1906-1911 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Регуляция автофосфорилирования азотного регулятора II Escherichia coli белком PII передачи сигнала
Аннотация: Изучено влияние 2-кетоглутарата (I) на регуляцию киназной и фосфатазной активности азотного регулятора NRII (II) под действием белка PII (III) передачи сигнала с использованием сопряженной ферментной системы, позволяющей измерять скорость расщепления АТФ под действием II. Полученные данные согласуются со следующей моделью. III в отсутствие I не связывается с II и не влияет на его конкурирующие киназную и фосфатазную активности по отношению к NRI. В этих условиях преобладает киназная активность II. При низкой кон-ии I тримеры III образуют комплекс с одной молекулой I и взаимодействуют с II, ингибируя его киназную активность и активируя фосфатазную активность. При высоких конц-иях I с III связываются дополнительные молекулы I и делают III неспособным связываться с II. Это устраняет ингибирование киназной активности II и ингибируя фосфатазную активность II. США, Dep. Biol. Chem., Univ. Michigan Med. Sch., Ann Arbor, MI 48109-0606. Библ. 41
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: АЗОТНЫЙ РЕГУЛЯТОР
NRII

АВТОФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

РЕГУЛЯЦИЯ

2-КЕТОГЛУПАРАТ

СВЯЗЫВАНИЕ

БЕЛОК PII ПЕРЕДАЧИ СИГНАЛА

АТФ

РАСЩЕПЛЕНИЕ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Ninfa, Alexander J.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.08-04Б2.254

    Pioszak, Augen A.

    Genetic and biochemical analysis of phosphatase activity of Escherichia coli NRII (NtrB) and its regulation by the PII signal transduction protein [Text] / Augen A. Pioszak, Alexander J. Ninfa // J. Bacteriol. - 2003. - Vol. 185, N 4. - P1299-1315 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Генетический и биохимический анализ фосфатазной активности Escherichia coli NRII (NtrB) и ее регуляция белком PII сигнальной трансдукции
Аннотация: Получены мутанты Escherichia coli, у которых NRII сохраняет киназную активность, но лишен фосфатазной активности, активируемой PII. Мутантные штаммы отбирали по их сходству с фенотипом штамма ВК, у которого повреждены гены двух белков сигнальной трансдукции PII и GlnK. Мутации были картированы в гене glnL (ntrB), кодирующем NRII и затрагивают все три домена белка. С помощью кластеров мутаций были идентифицированы два отдаленных района С-концевого АТФ-связывающего домена и выделены соответствующие мутантные белки (S227R и Y302N). Кроме того, выделен мутантный белок (A129T) с редуцированной фосфатазной активностью из-за мутации в центральном домене и белок с заменой L16R в N-концевом домене. Показано, что белки S227R, Y302N и L16R лишены фосфатазной активности, активируемой PII. Белок дикого типа NRII, мутантные белки A129T и L16R связываются с PII, тогда как белок с мутацией S227R не взаимодействует с регулятором вовсе. Полагают, что сайт связывания PII расположен следом за С-концевым доменом и что мутации в АТФ-связывающем, центральном и N-концевом доменах изменяют функции, необходимые для проявления фосфатазной активности после связывания с PII. США, Dep. Biol. Chem., Univ. Michigan Med. Sch., Ann Arbor, Michigan 48109-0606. Библ. 57
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА
ДВУКОМПОНЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ

БЕЛКИ СИГНАЛЬНОЙ ТРАНСДУКЦИИ

NRII

ГЕНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

ДОМЕНЫ

КАРТИРОВАНИЕ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Ninfa, Alexander J.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)