Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=LIGANDS<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.07-04К1.482

    Eng, H.

    Isolation of an antiidiotypic antibody with acetylcholine-receptor-like binding properties from myasthenia gravis patients [Text] / H. Eng, A. K. Lefvert // Ann. Inst. Pasteur Immunol. - 1988. - Vol. 139, N 5. - P569-580 . - ISSN 0769-2625
Перевод заглавия: Выделение антиидиотипических антител со связывающими свойствами ацетилхолинового рецептора из сывороток больных тяжелой миастенией
Аннотация: Иммуноглобулины G, выделенные из сывороток 4-х б-ных тяжелой миастенией, подвергали аффинной хр-фии на АН-Сефарозе, конъюгированной с холином. Выделенные IgG-антитела тестировали твердофазным ИФА на способность связываться с иммобилиз. холином и исследовали способность разл. холинэргических лиганд подавлять это связывание. Из сыворотки одного б-ного выделены антитела, обладающие связывающими св-вами, сходными со связывающими св-вами ацетилхолинового рецептора (АХР). Это соответствует представлению о том, что часть антител к АХР, присутствующих в сыворотках б-ных тяжелой миастенией направлена против участка АХР, связывающего лиганд; эти антитела могут индуцировать образование антиидиотипических антител, экспрессирующих внутр. образ АХР и, следовательно, способных связывать холинэргические лиганды. Библ. 27. Швеция, Dep. Med., Karolinska Hosp., S-104 01, Stockholm.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.55.11.07 + 343.43.33.07
Рубрики: АНТИТЕЛА АНТИИДИОТИПИЧЕСКИЕ
СВЯЗЫВАЮЩИЕ СВОЙСТВА

ХОЛИНОРЕЦЕПТОРЫ

ПОДОБИЕ

МИАСТЕНИЯ ТЯЖЕЛАЯ

ЧЕЛОВЕК

ИММУНОГЛОБУЛИН G

ХОЛИН

ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ

IMMUNOGLOBULIN G

CHOLINE

AUTOIMMUNE DISEASE

LIGANDS


Доп.точки доступа:
Lefvert, A.K.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.12-04К1.202

   

    Ligands of CR2 do not interfere with C3 fragment fixation or enhanced NK sensitivity of Raji cells treated with human serum [Text] / E. Yefenof [et al.] // Immunol. Lett. - 1989. - Vol. 21, N 4. - P307-310 . - ISSN 0165-2478
Перевод заглавия: Лиганды для CR2 не влияют на фиксацию С3-фрагмента или на усиленную чувствительность к естественным киллерам клеток Raji, обработанных сывороткой человека
Аннотация: Известно, что клетки Raji активируют альтернативный путь комплемента и фиксируют С3-фрагменты при инкубации с сывороткой человека (СЧ). Также показано, что в этом феномене участвуют CR2-молекулы, а опсонизированные клетки имеют повышенную чувствительность к литическому эффекту С3-несущих естественных киллерных клеток. Однако, как обнаружено в проведенных исследованиях, клетки Raji, обработанные CR2-специф. лигандами (С3, ОКВ-7, НВ-5 и синтетический пептид, соединяющийся с CR2) после культивирования с СЧ генерировали и связывали С3-фрагменты. Различные CR2-лиганды не изменяли повышенную чувствительности СЧ-обработанных клеток к лизису киллерами. Сделан вывод, что связываемые с мембраной С3фрагменты не фиксируются в С3 dg-рецепторных участках. Библ. 17.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.21.09 + 343.43.21.07
Рубрики: РЕЦЕПТОР КОМПЛЕМЕНТА
КОМПЛЕМЕНТ С3

НОРМАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ КИЛЛЕРЫ

ЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ

ЧЕЛОВЕК

СR2 LIGANDS


Доп.точки доступа:
Yefenof, E.; Ramos, O.F.; Nilsson, B.; Klein, E.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.04-04К1.52

   

    Extracorporeal immunoadsorption with IM-PH or IM-TR column [Text] / Z. Yamazaki [et al.] // Biomater., Artif. Cells, and Artif. Organs. - 1989. - Vol. 17, N 2. - P117-124 . - ISSN 0890-5533
Перевод заглавия: Экстракорпоральная иммуносорбция на колонках с фенилаланином и триптофаном
Аннотация: Разработаны экстракорпоральные иммуносорбенты, основанные на использовании поливинилового спирта в кач-ве носителя, а триптофана или фенилаланина в кач-ве физиол. активных лигандов. Представлены рез-ты экспериментов выполненных in vitro либо путем смешивания геля и плазмы или посредством пропускания плазмы через упакованный в колонку гель, и результаты экспериментов in vivo, выполненные на животных и в клинике. Показано, что колонка с фенилаланином способна адсорсировать иммунные комплексы, ревматоидный фактор и антитела к рецептору для ацетилхолина, но уровень альбумина и глобулинов в плазме остается практически неизменным. Поэтому перфузия плазмы через такого типа колонку наиболее эффективна для б-ных с ревматоидным артритом, системной красной волчанкой и рассеянным склерозом. Колонка с триптофаном более эффективна для сорбции антител к рецептору для ацетилхолина. Предполагают, что связывание происходит по гидрофобному механизму. Отмечается, что сорбент практически безопасен, безопасна также десорбция лиганда для б-ного, т. к. эти аминокислоты являются норм. метаболитами. Библ. 8. 2nd Dept Surg., Univ. Tokyo 113, JP.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.05.99
Рубрики: ИММУНОСОРБЦИЯ
ЭКСТРАКОРПОРАЛЬНАЯ

РАЗРАБОТКА

ФЕНИЛАЛАНИН

ТРИПТОФАН

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

КОЛОНКИ

POLYVINIL ESTER

LIGANDS


Доп.точки доступа:
Yamazaki, Z.; Idezuki, Y.; Inoue, N.; Yoshizawa, H.; Yamawaki, N.; Inagaki, K.; Tsuda, N.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.249

    Giege, Richard.

    Crystallogenesis of proteins [Text] / Richard Giege, Vincent Mikol // Trends Biotechnol. - 1989. - Vol. 7, N 1. - P277-282 . - ISSN 0166-9430
Перевод заглавия: Кристаллогенез белков
Аннотация: Рассматриваются принципы кристаллизации белков и других биополимеров. На способность к кристаллизации влияют: температура, значение рН и время, ионная сила и чистота буфера, добавок и вещества, индуцирующего образование кристаллов, объем и геометрия ячейки для кристаллизации, состояние стенок камеры кристаллизации, различие между плотностью кристалла и маточным раствором. На образование кристаллов также оказывает влияние связывание с биополимером лигандов: субстратов ферментов, кофакторов, ионов металла, других ионов, присутствие в жидкости для кристаллизации восстанавливающих агентов, неионных детергентов, полиаминов. Скорость кристаллизации также зависит от гидрофильности-гидрофобности биополимера, от полиэлектролитной природы и окислительно-восстановительного потенциала, а также изменений в ходе самого процесса кристаллизации, таких как денатурация или деградация биополимера. Большое значение имеет источник выделения биополимера; так белки, выделенные из термофильных организмов, обладают более высокой термоустойчивостью. Важную роль играет и степень чистоты биополимера и природа входящих в его состав примесей, а также микрогетерогенность образца. Приводится таблица, указывающая на влияние электролитов на растворимость белков в водных растворах. Делается вывод о том, что возможности кристаллизации чрезвычайно расширились благодаря достижениям генной инженерии, которая предоставила возможность получения в значительных количествах минорных белков и полипептидов и РНК. Предполагается также провести кристаллизацию рибозимов и регуляторных структур в РНК. Библ. 47.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: БЕЛОК
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ

ФАКТОРЫ

ВЛИЯНИЕ

TEMPERATURE

PH

BIOPOLYMERS

LIGANDS


Доп.точки доступа:
Mikol, Vincent

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)