Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=C-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.248

   

    The endoribonucleolytic N-terminal half of Escherichia coli RNase E is evolutionarily conserved in Synechocystis sp. and other bacteria but not the C-terminal half, which is sufficient for degradosome assembly [Text] / Vladimir R. Kaberdin [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1998. - Vol. 95, N 20. - P11637-11642 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: У Synechocystis sp. и других бактерий эволюционно консервативна эндорибонуклеолитическая N-концевая половина РНК-азы E Escherichia coli, но не C-концевая половина, достаточная для сборки деградосомы
Аннотация: Анализ полностью секвенированных геномов показал, что последовательность N-концевого эндорибонуклеазного домена (N-КЭД) рибонуклеазы E (I) Escherichia coli консервативна у Synechocystis и др. бактерий. Гомолог N-КЭД из Synechocystis связывает субстраты I и расщепляет их в том же положении, что и I E. coli. Показано, что C-концевая половина (СКП) I E. coli необходима и достаточна для физического взаимодействия с полинуклеотидфосфорилазой, геликазой RhlB и енолазой - компонентами деградосомного комплекса E. coli. Последовательность СКП I не является эволюционно консервативной. Поэтому гомолог I из Synechocystis не может служить платформой для сборки компонентов деградосомы E. coli. Австрия, Inst. Microbiol. and Genet., Vienna Bioctr., A-1030 Wien. Библ. 51
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ДЕГРАЗОСОМА
СБОРКА

РНКАЗА E

N-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА

ЭВОЛЮЦИОННАЯ КОНСЕРВАТИВНОСТЬ

C-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Kaberdin, Vladimir R.; Miczak, Andras; Jakobsen, Jimmy S.; Lin-Chao, Sue; McDowall, Kenneth J.; von, Gabain Alexander


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.06-04Б1.76

   

    Conformational lability of herpesvirus protein VP22 [Text] / Lisa A. Kueltzo [et al.] // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275, N 43. - P33213-33221 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Структурная лабильность белка VP22 вируса герпеса
Аннотация: Белок VP22 вируса герпеса перемещается между клетками и локализуется в ядрах клеток, окружающих экспрессирующую клетку. Для выяснения физических основ такого перемещения исследовали структуру C-концевой половины VP22 (VP22.C1), обладающей полной транспортной активностью цельного белка. По данным КД и Фурье-ИК-спектров VP22.C1 содержит 30% 'альфа'-спиралей, 17% 'бета'-структуры и 51% неупорядоченной структуры и поворотов. В диапазоне от 20 до 60'ГРАДУС'C методы КД, флуоресценции и калориметрии выявили серию дискретных структурных переходов. VP22.C1 взаимодействует с Mg{2+}, Zn{2+}, олигонуклеотидами и гепарином, что приводит к изменениям вторичной структуры и термостабильности. По данным флуорометрического титрования транс-паринаровой к-той молекула VP22.C1 при т-ре 40'ГРАДУС'C связывает 1-2 молекулы паринаровой к-ты, что говорит о возможности зависимого от структуры взаимодействия VP22.C1 с мембранами в физиологических условиях. США, Dep. Pharm. Chem., Univ. Kansas, Lawrence, KS 66047. Библ. 50
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК VP22
C-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

КОНФОРМАЦИОННАЯ ЛАБИЛЬНОСТЬ

СТРУКТУРНЫЕ ПЕРЕХОДЫ

ВИРУС ГЕРПЕСА


Доп.точки доступа:
Kueltzo, Lisa A.; Normad, Nadia; O'Hare, Peter; Middaugh, C.Russell


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.07-04Б2.279

   

    The histidine kinase domain of UhpB inhibits UhpA action at the Escherichia coli uhpT promoter [Text] / Jesse S. Wright [et al.] // J. Bacteriol. - 2000. - Vol. 182, N 22. - P6279-6286 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Домен гистидиновой киназы белка UhpB ингибирует действие UhpA на промотор uhpT Escherichia coli
Аннотация: Сигнальная система, контролирующая экспрессию транспортера сахарофосфатов UhpT (I) у Escherichia coli, включает гистидиновую протеинкиназу UhpB (II) и политопный мембранный белок UhpC (III) - гомолог I, требующийся для активации II. О существовании сигнального комплекса II-III свидетельствуют: 1) потребность в III для активации некоторых конститутивно активных вариантов II; 2) изучение доминантности и эпистатич. взаимоотношений аллелей uhp; 3) сильный транс-доминантный эффект экспрессии II в избытке по отношению к III. Экспрессия гибридного белка, состоящего из C-концевой половины II и глутатион-S-трансферазы (IV), интерферирует с сигнализацией Uhp. Интерференция влияет на гиперэкспрессированный регулятор ответа UhpA (V) и на варианты V, активные в отсутствие фосфорилирования, т. е. не связан только с фосфатазной активностью II. Варианты II, активные в отсутствие III, имеют аминокислотные замены в мотивах, консервативных среди гистидиновых киназ. Составной белок II-IV ингибирует способность V связываться с промотором uhpT и активировать транскрипцию. Вариант составного белка II-IV с активирующей II заменой R324C проявляет аутокиназную активность и способность переносить фосфат на V. Он сохраняет способность секвестрировать V, если изменены консервативные остатки, важные для переноса фосфата. Т. обр., для активации киназной активности требуются действие III или некоторые мутации II. Фенотип интерференции при избытке II по отношению к III обусловлен связыванием и секвестрированием V. США, Dep. Microbiol., Sch. Med., Univ. Virginia, Charlottesville, VA 22908-0734. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ГИСТИДИНОВАЯ ПРОТЕИНКИНАЗА
UHPB

C-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА

ГИБРИДНЫЙ БЕЛОК

СЛИЯНИЕ

ГЛУТАТИОН-S-ТРАНСФЕРАЗА

ЭКСПРЕССИЯ

ИНТЕРФЕРЕНЦИЯ

ИНГИБИРОВАНИЕ ДЕЙСТВИЯ

БЕЛОК UHPA

ПРОМОТОР UHPT

ESCHERICHIA COLI (BACT.)

СИГНАЛЬНЫЙ КОМПЛЕКС UHPB

МЕМБРАННЫЙ БЕЛОК UHPC


Доп.точки доступа:
Wright, Jesse S.; Olekhnovich, Igor N.; Touchie, Gail; Kadner, Robert J.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)