СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=AZOTOBACTER<.>)

Общее количество найденных документов : 725
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.060

Изучение оптимальных условий образования альгиновой кислоты штаммом гамма 1047 Azotobacter vinelandii [Text] / Shengming Chen [et al.] // Weishengwu xuebao = Acta microbiol. sin. - 1994. - Vol. 34, N 4. - С. 279-284 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Изучены условия образования альгиновой к-ты штаммом A. vinelandii при 30'ГРАДУС' С. Оптимальный состав среды: сахароза 25 г/л, дрожжевой экстракт 1,0 г/л, альгинат натрия 1,5 г/л, CaSO[4] 0,1 г/л, Na[2]MoO[4] 0,002 г/л, K[2]HPO[4] 0,4 г/л, начальное значение рН 6,5-7,0, время ферментации 2-3 дня. Результаты показали, что выход альгиновой к-ты составил 8,25 г/л и степень превращения сахарозы достигала 413. При потреблении 1 г сахарозы в оптимальных условиях образовывалось 413,6 мг альгиновой к-ты. КНР, Dep. of Environ. Sci., Zhejiang Agric. Univ., Hangzhou 310029. Библ. 14.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: АЛЬГИНОВАЯ КИСЛОТА
ОБРАЗОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
AZOTOBACTER VINELANDII (BACT.)
ШТАММ ГАММА 1047

Доп.точки доступа:
Chen, Shengming; Jia, Xiaoming; Zhou, Longyun; Ye, Xuhong; Dong, Danru

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.105

D'Mello, Rita.
Determination of the oxygen affinities of terminal oxidases in Azotobacter vinelandii using the deoxygenation of oxyleghaemoglobin and oxymyoglobin: cytochrome bd is a low-affinity oxidase [Text] / Rita D'Mello, Susan Hill, Robert K. Poole // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 6. - P1395- 1402 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Определение сродства к кислороду терминальных оксидаз у Azotobacter vinelandii с использованием деоксигенирования оксилеггемоглобина и оксимиоглобина: цитохром bd является оксидазой с низким сродством
Аннотация: Бактерия А. vinelandii UW 136 имеет две терминальных оксидазы: цитохромы типа О и типа bd. Величины K для поглощения кислорода целыми клетками и мембранными препаратами при дыхании на D,L-малате определяли по дезоксигенированию оксилеггемоглобина (ОЛГ) или оксимиоглобина (ОМГ) с использованием как штамма дикого типа, так и двух мутантов, один из к-рых лишен цитохромоксидазы типа bd, а др. сверхсинтезирует этот фермент. При деоксигенировании ОЛГ выявлена оксидаза с высоким сродством у всех трех штаммов (К 0,013-0,019 мкМ для мембранных препаратов). У штаммов, имеющих цитохромоксидазу bd-типа, величины К с интактными клетками были в 4 раза выше, чем с мембранами. Кинетика дезоксигенирования ОМГ выявила присутствие двух компонентов с К 0,33 и 4,5 мкМ. Компонент с К 4,5 мкМ является оксидазой bd-типа, т. к. он отсутствует у штамма, дефектного по этой оксидазе. Два др. компонента не м. б. соотнесены с определенными оксидазами. Т. обр., цитохромоксидаза bd-типа, необходимая для дыхательной защиты нитрогеназы при фиксации N[2], имеет низкое сродство к кислороду. Великобритания [Poole R. K.], Div. of Life Sciences, Kings College London, London W8 7AH. Библ. 37.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: AZOTOBACTER VINELANDII (BACT.)
ШТАММ UW-136
ОКСИДАЗЫ
ПРЕДПОЛАГАЕМЫЕ КОМПОНЕНТЫ
КОНСТАНТЫ МИХАЭЛИСА
МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Hill, Susan; Poole, Robert K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.166

Влияние высокодисперсных материалов на физиологическую активность бактерий рода Azotobacter [Текст] / Л. В. Титова [и др.] // Микробиол. ж. - 1994. - Т. 56, N 3. - С. 60-65 . - ISSN 0201-8462
Аннотация: Исследовано влияние высокодисперсных материалов - аэросила и палыгорскита на витаминообразующую и азотфиксирующую активность бактерий из рода Azotobacter. Установлено, что в большинстве вариантов экспериментов эти материалы стимулировали синтез тиамина и пиридоксина азотобактером. В последнем случае природный материал палыгорскит оказывал большее влияние, чем синтетич. аэросилы. При наличии в среде палыгорскита содержание общего азота в культуре A. chroococcum в расчете на 1 г употребляемого сахара увеличивалось на 23%, в культуре A. vinelandii - на 64%. При культивировании с алюмоаэросилом содержание азота возрастало на 30%. При бактеризации семян овощных культур жидким азотобактерином, полученным в условиях гетерофазного культивирования, возрастала скорость формирования проростков и увеличивалась биомасса рассады огурцов и капусты. Применение высокодисперсных материалов может быть перспективным для разработки технологии получения и применения бактериальных удобрений на основе азотобактера.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.11
Рубрики: АЭРОСИЛ
ПАЛЫГОРСКИТ
ВЛИЯНИЕ
AZOTOBACTER (BACT.)
АЗОТФИКСИРУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ
ВИТАМИНЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
АЗОТБАКТЕРИН
ОВОЩНЫЕ КУЛЬТУРЫ
БАКТЕРИЗАЦИЯ СЕМЯН

Доп.точки доступа:
Титова, Л.В.; Антипчук, А.Ф.; Курдиш, И.К.; Скочинская, Н.Н.; Танцюренко, Е.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.02-04Б2.079

Prokaryotic triterpenoids: New hopanoids from the nitrogenfixing bacteria Azotobacter vinelandii, Beijerinckia indica and Beijerinckia mobilis [Text] / Catherine Vilcheze [et al.] // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 10. - P2749-2753 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Прокариотические тритерпеноиды: новые гопаноиды из азотфиксирующих бактерий Azotobacter vinelandii, Beijerinckia indica и Beijerinckia mobilis
Аннотация: Показано, что клетки азотфиксирующих бактерий содержат значительное кол-во тритерпеноидов. Клетки A. vinelandii в основном содержат ранее не описанный бактериогопанпентоловый эфир и близкий к нему бактериогопантетроловый эфир - суммарно до 4 мг/г сухой биомассы. В обоих соединениях гопаноиды связаны эфирной связью с карбапсевдопентозой. В клетках B. indica и B. mobilis обнаруживаются диплоптерол и 2'бета'-метилдиплоптерол (1-3 мг/г); у B. mobilis последнее соединение обнаружено впервые. В клетках B. mobilis единственный С[3][5]-гопаноид - аминобактериогопантриол (2,5 мг/г), у B. indica помимо этого соединения (1,1 мг/г) обнаружен аминобактериогопантетрол (2,6 мг/г). Франция, Univ. de Haute Alsace, 68093 Mulhouse Cedex. Библ. 24.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15 + 341.27.17.07.09
Рубрики: АЗОТФИКСИРУЮЩИЕ БАКТЕРИИ
AZOTOBACTER VINELANDII (BACT.)
BEIJRINCKIA INDICA (BACT.)
BEIJERINCKIA MOBILIS (BACT.)
ТРИТЕРПЕНОИДЫ
НОВЫЕ ГОПАНОИДЫ
СОДЕРЖАНИЕ В КЛЕТКАХ
ФУНКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Vilcheze, Catherine; Llopiz, Pierre; Neunlist, Serge; Poralla, Karl; Rohmer, Michel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI03) 95.03-04В4.047

Lakshminarayana, K.
Influence of Azotobacter on nitrogen nutrition of plants and crop productivity [Text] / K. Lakshminarayana // Proc. Indian Nat. Sci. Acad. B. - 1993. - Vol. 59, N 3-4. - P303-308 . - ISSN 0073-6600
Перевод заглавия: Влияние Azotobacter на азотное питание и продуктивность сельскохозяйственных культур
Аннотация: Обзор (библ. 39). В условиях умеренного внесения Nудобрений Azotobacter chroococcum играет положительную роль как биоудобрение для зерновых колосовых и других небобовых культур. Хотя основное значение для формирования урожая небобовых культур азотобактера заключается в азотфиксации, отмечается большое значение для растений гиббереллинов, цитокининов, сидерофоров и др., оказывающих влагоприятное влияние на рост растений. Были получены мутанты А. vinelandii и А. chroococcum, способные выделять аммоний. Они в условиях Индии способны улучшать N-питание некоторых зерновых и масличных растений. Необходимы дальнейшие работы по генетическому совершенствованию Azotobacter с целью усиления влияние на N-питание растений и повышение их продуктивности. Индия, Haryana Agr. Univ., Hisar.

ГРНТИ	34.31.37

ВИНИТИ 341.31.37.39
Рубрики: СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫЕ КУЛЬТУРЫ
АЗОТНОЕ ПИТАНИЕ
АЗОТФИКСАЦИЯ
AZOTOBACTER
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 39

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.098

The cytochrome bd terminal oxidase of Azotobacter vinelandii: Low temperature photodissociation spectrophotometry reveals reactivity of cytochromes b[5][9][5] and d with both carbon monoxide and oxygen [Text] / Rita D'mello [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 121, N 1. - P115-120 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Терминальная оксидаза, цитохром bd, из Azotobacter vinelandii: низкотемпературная фотодиссоциационная спектрофотометрия выявляет реакционную способность цитохромов b[5][9][5] и d как с окисью углерода, так и с кислородом
Аннотация: Терминальная оксидаза (цитохром bd-типа) у облигатно аэробного диазотрофа A. vinelandii представляет особый интерес в связи с ее ролью в дыхательной защите нитрогеназы. Цитохромы d и b[5][9][5] исследовали методом низкотемпературной фотодиссоциационной спектрофотометрии обработанных СО мембран этой бактерии. Облучение белым светом или гелий-неоновым лазером показало, что максимумы поглощения при 436 и 594-597 нм обусловлены Fe{2}{+}-формой цитохрома b[5][9][5]. Оксицитохром d (648 нм) образовывался, когда СО-аддукт фотолизировали в присутствии кислорода. За этим следовали рекомбинация лиганда (предположительно, кислорода) с высокоспиновым цитохромом b[5][9][5] со сдвигом к более коротким волнам 'альфа'-полосы цитохрома и снижение оксигенированной формы. Все спектральные изменения были светообратимыми. Показано светообратимое присоединение СО как к цитохрому b[5][9][5], так и к цитохрому d. Предполагается наличие миграции кислорода от цитохрома d к цитохрому b[5][9][5] в гем-гемовом двуядерном центре во время оксидазной р-ции. Великобритания, Poole R. K. Div. of Life Sci., King's College London, London W8 7AH. Библ. 18.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: AZOTOBACTER VINELANDLII (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ
ОКСИЦИТОХРОМ D
ВЫСОКОСПИНОВЫЙ ЦИТОХРОМ B[5][9][5]
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
ОКСИДАЗЫ
ТЕРМИНАЛЬНАЯ ОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
D'mello, Rita; Palmer, Sarah; Hill, Susan; Poole, Robert K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.096

Влияние марганца на реконструкцию частично дефектного по металлокластеру молибденово-железного белка нитрогеназы [Text] / Ju-fu Huang [et al.] // Zhiwu xuebao=Acta bot. sin. - 1994. - Vol. 36, N 6. - С. 411-417 . - ISSN 0577-7496
Аннотация: В результате обработки MoFe-белка нитрогеназы из Azotobacter vinelandii о-фенантролином и О[2] получен неактивный MoFe-белок, частично дефектный по Р-кластеру и FeMo-кофактору. После инкубации неактивного белка в р-ре, содержащем KMnO[4], ферригомоцитрат, Na[2]S и дитиотреитол, получен реконструированный белок. Спектр поглощения, активности по восстановлению C[2]H[2], Н{+} и N[2] у такого белка были аналогичны таковым у восстановленного MoFe-белка. Однако 'альфа'-цепь и спектр кругового дихроизма при 380-550 нм и при 620-670 нм у реконструированного белка отличались от таковых у восстановленного MoFe-белка. Эти результаты показывают, что реконструированный белок м. б. составлен из MnFe-белка, полученного в результате реконструкции дефектного белка в Mn-содержащем р-ре, и MoFe-белка, в к-ром интактные кластеры сохранились после обработки о-фенантролином и О[2]. Возможно, что MnFe-белок и MoFe-белок аналогичны по способности фиксировать N[2], но различаются по структуре. КНР, Inst. of Botany, Academia Sinica, Beijing 100044. Библ. 11.

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: AZOTOBACTER VINELANDII (BACT.)
НИТРОГЕНАЗА
БЕЛОК*MOFE-
РЕКОНСТРУИРОВАННЫЙ БЕЛОК
СВОЙСТВА
МАРГАНЕЦ
БЕЛОК*MNFE
ДЕФЕКТНЫЙ БЕЛОК
РЕКОНСТРУКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Huang, Ju-fu; Wang, Zhi-ping; Luo, Ai-ling; Zhong, Ze-pu; Li, Jia-ge

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.06-04Б3.41

Изучение оптимальных условий образования альгиновой кислоты штаммом гамма 1047 Azotobacter vinelandii [Text] / Borun Zhang [et al.] // Weishengwu xuebao = Acta microbiol. sin. - 1994. - Vol. 34, N 4. - С. 279-284 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Изучены условия образования альгиновой к-ты штаммом A. vinelandii при 30'ГРАДУС'C. Оптимальный состав среды: сахароза 25 г/л, дрожжевой экстракт 1,0 г/л, альгинат натрия 1,5 г/л, CaSO[4] 0,1 г/л, Na[2]MoO[4] 0,002 г/л, K[2] HPO[4] 0,4 г/л, начальное значение pH 6,5-7,0, время ферментации 2-3 дня. Результаты показали, что выход альгиновой к-ты составил 8,25 г/л и степень превращения сахарозы достигала 413. При потреблении 1 г сахарозы в оптимальных условиях образовывалось 413,6 мг альгиновой к-ты. КНР, Dep. Environ, Sci., Zhejiang Agric. Univ., Hangzhou 310029. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.17
Рубрики: АЛЬГИНОВАЯ КИСЛОТА
ОБРАЗОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
AZOTOBACTER VINELANDII
ШТАММ ГАММА 1047

Доп.точки доступа:
Zhang, Borun; Tian, Yuqing; Huang, Ying; Tan, Huarong

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 95.07-04В4.186

Respostas do tomateiro a inoculos de solo rizosferico de Paspalum notatum, fungos MVA e Azotobacter paspali [Text] / Marcia Mitiko Yuki [et al.] // Cientifica. - 1994. - Vol. 22, N 1. - С. 53-62 . - ISSN 0100-0039
Перевод заглавия: Реакция томата на инокуляцию почвой из ризосферы Paspalum notatum, везикулярно-арбускулярными микоризными грибами и Azotobacter paspali
Аннотация: Растения томата сорта IPA-5 выращивали в течение 120 дней в вегетационных условиях на субстрате из 85% подпахотного слоя оксисоля+15% навоза крупного рогатого скота. Оценивали эффективность инокуляции в чистом виде и совместной грибами везикулярно-арбускулярной микоризы Giomus leptotichum и Gigaspora margarita, бактерией Azotobacter paspali и инокулюма из ризосферы почвы, взятой под Paspalum notatum. Действие инокуляции на томат проявлялось преимущественно в увеличении высоты главного стебля, числа листьев и соцветий. Через 90 дней после появления всходов была больше биомасса сухого в-ва. Не наблюдалось значительного положительного влияния инокуляции на урожайность плодов томата. Бразилия, FCAV/UNESP. Библ. 12.

ГРНТИ	68.35.51

ВИНИТИ 681.35.51.17.15
Рубрики: ТОМАТ
ИНОКУЛЯЦИЯ
ВЕЗИКУЛЯРНОАРБУСКУЛЯРНАЯ МИКОРИЗА
AZOTOBACTER PASPALI
ПОЧВА

Доп.точки доступа:
Yuki, Marcia Mitiko; Machado, Jose Octavio; Churata-Masca, Manuel G.C.; Andrioli, Joao Luciano

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.29

Suneja, Sunita.
Production of hydroxamate and catechol siderophores by Azotobacter chroococcum [Text] / Sunita Suneja, K. Lakshminarayana // Indian J. Exp. Biol. - 1993. - Vol. 31, N 11. - P878-881 . - ISSN 0019-5189
Перевод заглавия: Продукция гидроксаматных и катехольных сидерофоров бактерией Azotobacter chroococcum
Аннотация: Исследовали синтез сидерофоров (I) у 23 почвенных изолятов и 16 мутантов Azotobacter chroococcum. Для исследования использовали чашки с агаром, содержащим хромазурол S. Установили, что 19 изолятов и 12 мутантов продуцируют I. Только 2 культуры синтезируют I катехолатного типа, а остальные - гидроксаматного. У большинства изолятов и мутантов добавление ацетата аммония в среду выращивания, содержащую 1% манитола или 2% сахарозы, индуцирует синтез катехолатных I и подавляет синтез гидроксаматных I. Индия, Dep. of Microbiol., College of Basic Sci. and Humanities, CCS Harayna Agricultural Univ., Hisar 125004. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02
Рубрики: AZOTOBACTER CHROOCOCCUM (BACT.)
СИДЕРОФОРЫ
ГИДРОКСАМАТНЫЙ ТИП
КАТЕХОЛЬНЫЙ ТИП
СИНТЕЗ
ВЛИЯНИЕ
АЦЕТАТ АММОНИЯ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Lakshminarayana, K.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.85

The FeSII protein of Azotobacter vinelandii is not essential for aerobic nitrogen fixation, but confers significant protection to oxygen-mediated inactivation of nitrogenase in vitro and in vivo [Text] / Farhad Moshiri [et al.] // Mol. Microbiol. - 1994. - Vol. 14, N 1. - P101-114 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Белок FeSII Azotobacter vinelandii не является существенным для аэробной фиксации азота, но оказывает значительную защиту от медиированной кислородом инактивации нитрогеназы in vitro и in vivo
Аннотация: Изучали роль FeSII белка в физиологии клеток дикого типа и мутантов, имеющих делеции в структурном гене FeSII белка, A.vinelandii при аэробной фиксации N. Клонировали и охарактеризовали структурный ген белка FeSII A. vinelandii (локус fesII). С помощью гибридизации по Саузерну не обнаружили fesII-подобных генов у ряда хорошо изученных азотофиксирующих бактерий за исключением A.chroococcum. Показано, что локус fesII транскрибируется как при фиксации N, так и без фиксации, хотя содержание транскрипта в 2,5 раза выше при фиксации N. Получены мутанты, не имеющие FeSII белка. Эти мутанты не отличались от дикого типа по способности расти на различных субстратах. Показано, что активность нитрогеназы более чувствительна к инактивации O[2] у мутантов, чем у клеток дикого типа. Однако, после обработки нитрогеназного комплекса 250 мМ NaCl обнаружена одинаковая чувствительность к инактивации O[2] у мутантов и дикого типа. В условиях "энергетического голода" MoFe- и Fe-белки нитрогеназы деградируют in vivo быстрее у мутантов, чем у клеток дикого типа. Заключают, что FeSII белок играет существенную роль в защите от кислородной инактивации и в стабилизации белков нитрогеназы в условиях in vivo и in vitro. США, Dept Biol. and the McCollum-Pratt Inst., Johns Hopkins Univ., Baltimore, Maryland 21218. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.17
Рубрики: БЕЛОК FESII
РОЛЬ
АЗОТФИКСАЦИЯ
НИТРОГЕНАЗА
ИНАКТИВАЦИЯ
AZOTOBACTER VINELANDII

Доп.точки доступа:
Moshiri, Farhad; Kim, John W.; Fu, Changlin; Maier, Robert J.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.258

Nutrients a vailability for maize and wheat plants inoculated with Azotobacter and/or va mycorrhizas [Text] / Y. Z. Ishac [et al.]. - Poster Sess. // 15th Wrold Congr. Soil. Sci., Acapulco, July, 1994. - Mexico, 1994. - Commiss. 3, Vol. 4b. - P28-29
Перевод заглавия: Доступность питательных веществ для пшеницы и кукурузы, инокулированных Azotobacter и (или) везикулярно-арбускулярной микоризой
Аннотация: Урожайность пшеницы и кукурузы в полевых опытах в условиях Египта повышалась в ряду инокулянтов: Azotobacter - Glomus - Azotobacter + Glomus. В этом же ряду возрастала и интенсивность поглощения растениями питательных элементов почвы (Ca, Mg, Fe, Mn, Cu). Кол-во азота, фиксируемого в ризосфере пшеницы, определенное с помощью изотопных методов, оценивалось: при инокуляции Azotobacter 16 мг/растение, при внесении смеси Azotobacter + Glomus 19 мг/растение, только Glomus - 7 мг/растение. Рекомендуется вносить в почву в кач-ве дешевого источника P фосфориты в сочетании с инокуляцией зерновых культур Glomus. APE, Fac. Agric. Ain Shams Univ, Egypt. Soil & Water Dept. Atomic Energy Auth., Cairo

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.11
Рубрики: AZOTOBACTER (BACT.)
АЗОТФИКСАЦИЯ
ПШЕНИЦА
КУКУРУЗА
РИЗОСФЕРА
УРОЖАЙНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ
МИКРОЭЛЕМЕНТЫ
ПОГЛОЩЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Ishac, Y.Z.; El-Gala, A.M.; Massoud, M.A.; Monem, M.Abdel; Soliman, S.; El-Ghandour, I.A.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.08-04Б3.86

Suneja, Sunita.
Production of hydroxamate and catechol siderophores by Azotobacter chroococcum [Text] / Sunita Suneja, K. Lakshminarayana // Indian J. Exp. Biol. - 1993. - Vol. 31, N 11. - P878-881 . - ISSN 0019-5189
Перевод заглавия: Продукция гидроксаматных и катехольных сидерофоров бактерией Azotobacter chroococcum
Аннотация: Исследовали синтез сидерофоров (I) у 23 почвенных изолятов и 16 мутантов Azotobacter chroococcum. Для исследования использовали чашки с агаром, содержащим хромазурол S. Установили, что 19 изолятов и 12 мутантов продуцируют I. Только 2 культуры синтезируют I катехолатного типа, а остальные - гидроксаматного. У большинства изолятов и мутантов добавление ацетата аммония в среду выращивания, содержащую 1% манитола или 2% сахарозы, индуцирует синтез катехолатных I и подавляет синтез гидроксаматных I. Индия, Dep. of Microbiol., College of Basic Sci. and Humanities, CCS Harayna Agricultural Univ., Hisar 125004. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: AZOTOBACTER CHROOCOCCUM
СИДЕРОФОРЫ
ГИДРОКСАМАТНЫЙ ТИП
КАТЕХОЛЬНЫЙ ТИП
СИНТЕЗ
ВЛИЯНИЕ
АЦЕТАТ АММОНИЯ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Lakshminarayana, K.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.102

Biosynteza polihydroksymaslanu [Text] / Henryk Struszczyk [et al.] // Wlok. chem. - 1992. - Vol. 18, N 1. - С. 56-62 . - ISSN 0208-7499
Перевод заглавия: Биосинтез поли('бета'-гидроксибутирата)
Аннотация: Описан биосинтез поли('бета'-гидроксибутирата) шт. Azotobacter vinelandii; определены оптимальные условия продуктивного процесса и метод очистки продукта. Польша, Inst. Wlokien Chem., Lodz. Библ. 5

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.11
Рубрики: ПОЛИ('БЕТА'-ГИДРОКСИБУТИРАТ)
БИОСИНТЕЗ
ОПТИМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ
AZOTOBACTER VINELANDII
ШТАММ-ПРОДУЦЕНТ
ПРОДУКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Struszczyk, Henryk; Wrzesniewska-Tosik, Krystyna; Wozniak, Dorota; Ciechanska, Danuta

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.128

Biosynteza polimerow naturalnych [Text] / Henryk Struszczyk [et al.] // Wlok. chem. - 1992. - Vol. 18, N 1. - С. 41-55 . - ISSN 0208-7499
Перевод заглавия: Биосинтез природных полимеров
Аннотация: Исследован биосинтез природных полимеров, осуществляемый Acetobacter xylinum (целлюлоза) и Azotobacter vinelandii (альгинаты). Определены оптимальные условия культивирования и методы очистки продукта. Изучены физико-химические свойства и структура полимерных макромолекул. Польша, Inst. Wlokien Chem., Lodz. Библ. 8

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: БИОСИНТЕЗ
ПОЛИМЕРЫ
ПРИРОДНЫЕ ПОЛИМЕРЫ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СТРУКТУРА
ACETOBACTER XYLINUM
AZOTOBACTER VINELANDII
ЦЕЛЛЮЛОЗА
АЛЬГИНАТ

Доп.точки доступа:
Struszczyk, Henryk; Ciechanska, Danuta; Wrzesniewska-Tosik, Krystyna; Linowiecka, Dorota; Wozniak, Dorota

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.139

Boiardi, Jose Luis.
Metabolic cost of nitrogen incorporation by N[2]-fixing Azotobacter vinelandii is affected by the culture pH [Text] / Jose Luis Boiardi // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 11. - P1195-1198 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Значение метаболизма включения молекулярного азота азотфиксирующей [культурой] Azotobacter vinelandii зависят от pH культуральной среды
Аннотация: Азотфиксирующая непрерывная культура Azotobacter vinelandii ATCC 9046 росла при различных условиях насыщенности растворенным кислородом в среде (при 2, 25 и 50% насыщенности воздуха), и для каждой из этих конц-ий кислорода pH среды поддерживалось равным 6,2 и 7,4. Значение pH оказывало значительное влияние на специфическую скорость потребления глюкозы и кислорода, а также на рост микроорганизма. При изменении pH от 7,4 до 6,2 включение заданного кол-ва молекулярного азота сопровождалось увеличением потребления глюкозы более чем на 70%. Этот эффект был более выраженным при насыщении растворенным кислородом от 25 до 50% и мало проявлялся при 2% насыщении кислородом. Аргентина, CINDEEI, Fac. de Ciencias Exactas, univ. Nac. de la Plata, Calles 47 y 115, (1900) La Plata. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.17
Рубрики: AZOTOBACTER NIVELANDII
ШТАММ ATCC 9046
АЗОТФИКСАЦИЯ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
ЗНАЧЕНИЕ PH

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.181

Pecina, A.
Studies on some enzymes of alginic acid bisynthesis in mucoid and nonmucoid Azotobacter chroococcum strains [Text] / A. Pecina, A. Paneque // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 49, N 1. - P51-58 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Изучение некоторых ферментов биосинтеза альгиновой кислоты у мукоидных и немукоидных штаммов Azotobacter chroococcum
Аннотация: Измеряли активность ферментов, участвующих в биосинтезе альгината, в сырых экстрактах мукоидного (альгинат-положительного) штамма A. сhroococcum ATCC 4412. В стационарной фазе роста, когда образование экзополисахарида было максимальным, отмечалось заметное увеличение активности фосфоманнозоизомеразы и ГДФ-маннозопирофосфорилазы, в то время как активности фосфоманномутазы и ГДФ-маннозодегидрогеназы удерживались на высоком уровне во время ускоренной фазы роста. У немукоидных (альгинат-отрицательных) штаммов A. сhroococcum и A. vinelandii активности фосфоманнозоизомеразы и ГДФ-маннозопирофосфорилазы были очень низкими, в некоторых случаях неопределяемыми. За исключением A. chroococcum MCD1, активность фосфоманномутазы были высокой и немукоидных штаммов Azotobacter и ГДФ-маннозодегидрогеназы также достигала значительной активности у всех из четырех немукоидных штаммов. Предполагают, что активности фосфоманнозоизомеразы и ГДФ-маннозопирофосфорилазы являются необходимым условием синтеза альгината. Испания, Inst. Bioquim Veg. y Fotosintesis, Univ. Sevilla-Consejo Superior Invest. Cie. 41080 Sevilla. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АЛЬГИНОВАЯ КИСЛОТА
БИОСИНТЕЗ
ФОСФОМАННОЗОИЗОМЕРАЗА
ГДФ-МАННОЗОПИРОФОСФОРИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
AZOTOBACTER CHROOCOCCUM

Доп.точки доступа:
Paneque, A.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.186

Kim, Seonyoung.
Purification and characterization of nitrogenase from a 'ДЕЛЬТА'nifW strain of Azotobacter vinelandii [Text] / Seonyoung Kim, Barbara K. Burgess // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 6. - P4215-4220 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Очистка и характеристика нитрогеназы из 'ДЕЛЬТА'nifW штамма Azotobacter vinelandii
Аннотация: Описано выделение и очистка нитрогеназы из штамма 'ДЕЛЬТА'nifW A. vinelandii, имеющего делецию в гене nifW и плохо растущего в условиях фиксации N[2]. Показано, что выделенные Fe белок и MoFe белок фермента не отличались от белков нитрогеназы дикого типа по данным двумерного, нативного и денатурирующего электрофореза и УФ- и ЭПР-спектроскопии. Обнаружены различия только по КД-спектрам и удельной активности ферментов. Установлено, что продукт гена nifW не требуется для обнаруживаемых изменений полипептида, для синтеза MoFe кофактора или для связывания кофактора. MoFe белок, синтезированный в отсутствие белка, кодируемого nifW геном, по-видимому, имеет изменения около сайта связывания MoFe кофактора, которое приводит к дифференциальному блокированию его активности различными субстратами. США, Dep. Mol. Biol. and Biochem., Univ. California, Irvine, CA 92717. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НИТРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
AZOTOBACTER VINELANDII

Доп.точки доступа:
Burgess, Barbara K.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.207

Nucleotide and divalent cation specificity of in vitro iron-molybdenum cofactor synthesis [Text] / Ranjini Chatterjee [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 9. - P2747-2750 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Специфичность in vitro синтеза железо-молибденового кофактора к нуклеотидам и двухвалентным катионам
Аннотация: В системе in vitro, содержащей аподинитрогеназу из Azotobacter vinelandii UW45 (динитрогеназа, лишенная FeMo-кофактора) и белковый продукт (NIFNE) генов nifN и nifE, исследовали потребности синтеза FeMo-кофактора в нуклеотидах и двухвалентных катионах. Полученные результаты сравнивали с потребностями для восстановления ацетилена нитрогеназой. Синтез FeMo-кофактора специфически требовал АТФ, тогда как при восстановлении субстрата вместо АТФ могли быть использованы 1,N{6}-этено-АТФ и 2'-дезокси-АТФ. Ионы Mn{2+}, Ca{2+} и Fe{2+} с разной эффективностью заменяли Mg{2+} при синтезе FeMO-кофактора, тогда как Ca{2+} был неэффективен при восстановлении ацетилена нитрогеназой. Т. обр., функции нуклеотидов и двухвалентных катионов при синтезе FeMo-кофактора in vitro отличаются от их функций при восстановлении субстрата. США, Dep. of Biochem. and Center for Srudy of Nitrogen Fixation, College of Agric. and Life Scie. Univ. of Wisconsin-Madison, Madison, WI 53706. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДИНИТРОГЕНАЗА
ВОССТАНОВЛЕНИЕ АЦЕТИЛЕНА
КОФАКТОРЫ
КОФАКТОР * FEMO
БИОСИНТЕЗ
НУКЛЕОТИДЫ
ДВУХВАЛЕНТНЫЕ КАТИОНЫ
AZOTOBACTER VINELANDII (BACT.)
ШТАММ UW45

Доп.точки доступа:
Chatterjee, Ranjini; Allen, Ronda M.; Shah, Vinod K.; Ludden, Paul W.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.129

Purification and characterization of an iron superoxide dismutase from the nitrogen-fixing Azotobacter vinelandii [Text] / Silvia Pagani [et al.] // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 357, N 1. - P79-82 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Очистка и характеристика железо-содержащей супероксиддиcмутазы из азотфиксирующей бактерии Azotobacter vinelandii
Аннотация: Из экстрактов клеток A. vinelandii выделили две электрофоретические различных формы супероксиддисмутазы (СОД), которые также различаются особенностями ингибирования пероксидом водорода. СОД, ингибируемая H[2]O[2], была очищена до гомогенности и являлась железосодержащей СОД. Фермент представлен только одной молек. формой с изоэлектрич. точкой pH 4,1. Фермент состоит из двух идентичных субъединиц, имеющих кажущуюся молек. массу 21 000 Да. Спектроскопич. анализ показал присутствие трехвалентного железа (1,4-1,6 моль/моль белка) в типичной высокоспиновой форме, которая присутствует у других прокариотич. Fe-СОД. Исследование N-концевой последовательности показало сходство с другими прокариотич. Fe-СОД. Обсуждают возможную роль СОД в процессах азотфиксации. Италия, Dipt. Sci. Molec. Agr., CISMI, Univ. Milano, 1-20133 Milano. Библ. 31

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
АЗОТФИКСАЦИЯ
AZOTOBACTER VINELANDII

Доп.точки доступа:
Pagani, Silvia; Colnaghi, Rita; Palagi, Arianna; Negri, Armando

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска