СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ШТАММ С-1<.>)

Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.02-04Б2.131

Purification and properties of formate dehydrogenase from Moraxella sp. strain C-1 [Text] / Yasuhisa Asano [et al.] // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 7. - P3189-3193
Перевод заглавия: Очистка и свойства формиатдегидрогеназы из Moraxella sp. штамм C-1
Аннотация: Из образцов почвы с помощью накопительной культуры, растущей на минер. среде с метанолом и формиатом (рН 9,5), выделено две факультативно метилотрофных, грамотрицательных бактерии, определенных как Moraxella sp. шт. С-1 и Moraxella sp. шт. D2b. Из Moraxella sp. шт. С-1 очищена до гомогенного состояния НАД-зависимая формиатдегидрогеназа (I). Очистка I в 23 раза с выходом 8,2% состояла в фракционировании сульфатом аммония, хр-фии на ДЭАЭЦ, бутил-тойоперле, сефадексе G-100 и высокоэффективной ЖХ на G-3000 SW. Очищ. I имеет pI 3,9, Mr 98000 и состоит из двух идентичных субъединиц с Mr по 48000. Величины К равны 13 мМ для формиата и 0,068 мМ для НАД (НАДФ не используется в кач-ве акцептора). I имеет макс. активность при рН от 6,5 до 9,0 и ингибируется сульфгидрильными и карбонильными реагентами. Из др. бактерий (Moraxella sp. шт. D2b) I была очищена методами фракционирования сульфатом аммония, тепловой обработки при 55'ГРАДУС'С и хр-фии на ДЭАЭЦ, гидроксилапатите, бутилтойоперле и сефадексе G-200. Очищ. I из обеих бактерий имели одинаковые N-концевые последовательности (первые 20 аминокислотных остатков), а их активности одинаково зависели от т-ры, рН и ингибиторов. I из Moraxella sp. шт D2b имеет К 10 мМ для формиата и 0,18 мМ для НАД. Библ. 31. Япония, Sagami Chem. Res. Centr., Nishi-Ohnuma, Sagamihara, Kanagawa 229.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: MORAXELLA SP. (BACT.)
ШТАММ С-1
ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
MORAXELLA SP. D2B

Доп.точки доступа:
Asano, Yasuhisa; Sekigawa, Toshikazu; Inukai, Hisamitsu; Nakazawa, Akiko

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.596

Moodie, Fleur D. L.
The reductase component of the chromosomally encoded benzoate dioxygenase from Pseudomonas putida C-1 is immunologically: homologous with a product of the plasmid encoded xylD gene (toluate dioxygenase) from Pseudomonas putida mt-2 [Text] / Fleur D. L. Moodie, Marc P. Woodland, Jeremy R. Mason // FEMS Microbiol. Lett. - 1990. - Vol. 71, N 1-2. - P163-167 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Редуктазный компонент хромосомно кодируемой бензоатдиоксигеназы из Pseudomonas putida C-1 является иммунологически гомологичным продукту плазмидного гена (толуатдиоксигеназой) из Pseudomonas putida mt-2
Аннотация: Редуктазный компонент кодируемой TOL-плазмидой толуат-диоксигеназы обнаруживает перекрестную иммунологич. р-цию с поликлональными антителами, полученными к редуктазному компоненту хромосомно детерминируемой бензоатдиоксигеназой из Pseudomonas putida C-1. Перекрестные р-ции с редуктазными компонентами бензол- и нафталиндиоксигеназами отсутствуют. Библ. 23. (J. R. Mason). Великобритания, Microbial Physiol. Res. Group, Div. of Biosphere Sci., King's College London, Campden Hill Road, London W8 7АН.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.31.09
Рубрики: PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
ШТАММ С-1
ШТАММ MT-2
ФЕРМЕНТЫ
БЕНЗОАТДИОКСИГЕНАЗА
ТОЛУАТДИОКСИГЕНАЗА
НАДН-ЦИТОХРОМ Е-РЕДУКТАЗА
АНТИГЕННАЯ СТРУКТУРА
СРАВНЕНИЕ
ПЛАЗМИДНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН ТОЛУАТДИОКСИГЕНАЗЫ XYLD
ХРОМОСОМНЫЕ ГЕНЫ
АРОМАТИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
БИОДЕГРАДАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Woodland, Marc P.; Mason, Jeremy R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.06-04Б3.94

Witkowska, D.
Production of some extracellular hydrolase by three trichoderma strains on lignocellulose substrates [Text] / D. Witkowska // Zesz. nauk. AR Wroclawiu. Technol. Zyw. - 1989. - N 5. - P219-230 . - ISSN 0209-0503
Перевод заглавия: Образование некоторых внеклеточных гидролаз тремя штаммами триходермы при росте на лигноцеллюлозных субстратах
Аннотация: При культивировании на пшеничной соломе, шелухе, измельченной траве и кристаллической целлюлозе (в кач-ве контроля) штаммов Trichoderma viride C-1, Trichoderma hamatum С-i и Trichoderma harzianum C-1 исследованы профили активности эндо-1,4-глюканазы, экзо-1,4-'бета'-глюканазы, 'бета'-глюкозидазы, ксиланазы и полигалактуроназы в зависимости от времени выращивания. Максимальная активность большинства ферментов деградации целлюлозы достигается через 100-120 ч культивирования. Показано, что состав целлюлозного сырья влияет на соотношение активностей гидролитических ферментов. Отмечается, что во многих случаях активность синтезируемого фермента превышает значение в контроле на 40-50%. Полученные данные обсуждаются с точки зрения возможности оптимизации условий применения различных штаммов Trichoderma для переработки отходов сельскохозяйственного производства. Библ. 29. Польша, Dept. of Biotechn. and Food Microbiol.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07 + 341.27.39.09.31
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ГИДРОЛАЗЫ
БИОСИНТЕЗ
ГЛЮКАНАЗА* *ЭНДО-1,4-БЕТА
ГЛЮКАНАЗА*ЭКЗО-1,4-БЕТА-
КСИЛАНАЗА
ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА
СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫЕ ОТХОДЫ
ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ СУБСТРАТЫ
УТИЛИЗАЦИЯ
TRICHODERMA VIRIDE (FUNGI)
ШТАММ С-1
TRICHODERMA HAMATUM (FUNGI)
ШТАММ С-1
TRICHODERMA HARZIANUM (FUNGI)
ШТАММ С-1
CELLULASE

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.06-04Б3.95

Withowska, D.
Effect of chemical treatment of lignocellulose substrates on byosynthesis induction of some extracellular hydrolases by trichoderma viride C-1 [Text] / D. Withowska // Zebz. nauk. AR Wroclawiu. Technol. Zyw. - 1989. - N 5. - P231-241 . - ISSN 0209-0503
Перевод заглавия: Влияние химической обработки лигноцеллюлозных субстратов на индукцию биосинтеза некоторых внеклеточных гидролаз клетками Trichoderma viride C-1
Аннотация: Проведено исследование влияния предварительного гидролиза лигноцеллюлозных субстратов на индукцию ферментативной активности эндо-1,4-'бета'-глюканазы, экзо-1,4-'бета'-глюканазы, ксиланазы и полигалактуроназы у Trichoderma viride C-1. Показано, что добавление в среду 25% измельченной травы, обработанной 2% NaOH при 121'ГРАДУС' С, увеличивает синтез ферментов гидролиза целлюлозы на 65%, 94%, 38% и 64% соотв. по сравнению с контролем. Введение в среду пшеничной соломы, обработанной аналогичным способом, также приводит к повышению активности внеклеточных ферментов на 17,5-54%. В то же время тот же субстрат, предварительно гидролизованный 85% фосфорной кислотой стимулирует синтез целлюлазной активности только на 5-13%. Проведено исследование эффективности химического гидролиза с использованием концентрированного (20%) раствора NaOH без нагревания. Обработка травы приводит к индукции 25% эндоглюканазы, 14% полигалактуроназы, 52% экзоглюканазы и 26% ксиланазы. Такая же обработка пшеничной соломы повышает активность секретируемых клетками Trichoderma viride С-1 ферментов на 22-27%, ксиланазная активность при этом остается неизменной. Библ. 16. Польша, Dept. of Biotech. and Food Microbiol.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07 + 341.27.39.09.31
Рубрики: TRICHODERMA VIRIDE (FUNGI)
ШТАММ С-1
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫЕ ОТХОДЫ
ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ СУБСТРАТЫ
ХИМИЧЕСКАЯ ОБРАБОТКА
ВЛИЯНИЕ
ГИДРОЛАЗЫ
БИОСИНТЕЗ
ИНДУКЦИЯ
ВНЕКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЦЕЛЛЮЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОНАЗА*ЭНДО-1,4-БЕТА-
ГЛЮКАНАЗА*ЭКЗО-1,4-БЕТА
КСИЛАНАЗА
ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА
CELLULASE

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.06-04Б3.96

Witkowska, D.
The effect of culture conditions on extracellular cellulase biosynthesis by trichoderma viride C-1 [Text] / D. Witkowska // Zesz. nauk. AR Wroclawiu. Technol. Zyw. - 1989. - N 5. - P243-254 . - ISSN 0209-0503
Перевод заглавия: Влияние условий культивирования на биосинтез внеклеточной целлюлазы клетками Trichoderma viride C-1
Аннотация: Изучали процесс биосинтеза внеклеточных экзо- и эндоглюканаз клетками Trichoderma viride C-1 при культивировании на минеральной среде с 2% целлюлозного порошка (микрокристаллическая или волокнистая целлюлоза). Показано, что увеличение объема инокулята с 3*10{5} до 5,5*10{5} конидий/мл не сказывается на уровне эндо-1,4-'бета'глюканазной активности, в то время как повышение его до 8*10{5}/мл снижает активность фермента в среде на 18%. Активность экзо-1,4-'бета'-глюканазы при этом не изменяется. Повышение концентрации мицелия с 2,5 до 4,5 г/л снижает активность внеклеточных эндо- и экзоглюканаз на 27,5 и 47,7% соотв. Наиболее эффективный синтез целлюлаз наблюдается на микрокристаллической целлюлозе (эндоглюканаза - 6,7 Е/мл, экзоглюканаза - 2,1 Е/мл). Наилучший выход целлюлаз достигается при использовании в кач-ве источника азота нитрата натрия. Введение в среду проростков ячменя (10 г/л) и дрожжевого экстракта (12 г/л) повышает целлюлазную активность на 40-60% по сравнению с контролем. Библ. 12. Польша, Dept. of Biotech. and Food Microbiol.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: TRICHODERMA VIRIDE (FUNGI)
ШТАММ С-1
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ
ВЛИЯНИЕ
ИСТОЧНИКИ АЗОТА
НИТРАТ НАТРИЯ
ЦЕЛЛЮЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
БИОСИНТЕЗ
ВНЕКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ГЛЮКАНАЗА*ЭКЗО-1,4-БЕТА-
ГЛЮКАНАЗА*ЭНДО-1,4-БЕТА-
CELLULASE

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.06-04Б3.136

Searle, Stephen M. J.
Inorganic pyrophosphatase of Trichomonas vaginalis [Text] / Stephen M. J. Searle, Miklos Muller // Mol. and Biochem. Parasitol. - 1991. - Vol. 44, N 1. - P91-96 . - ISSN 0166-6851
Перевод заглавия: Неорганическая пирофосфатаза у Trichomonas vaginalis
Аннотация: В гомогенатах Trichomonas vaginalis (штамм С-1, АТСС 30001) показали наличие активности кислой неорганической пирофосфатазы. При рН 4,8 и 8,0 ее удельные активности составили 7,3 и 0,44 нмоль/мин/мг белка, соотв. Фермент локализован главным образом в частицах, содержащих гидролазы (кислую фосфатазу и N-ацетил-'бета'-глюкозаминидазу), характеризовался структурно связанной латентностью и был прочно связан с мембранами. Величина K[m] для РР[i] определена равной 2 мМ, оптимум рН для активности фермента 5,2. Активность пирофосфатазы не зависела от ионов Mg{2}+, снижалась в присутствии ионов F(I[5][0]=1 мМ), но ионы CN цистеин, тартрат и ЭДТА влияния не оказывали. Не доказано существования в цитозольной фракции Mg{2}+-зависимой активности пирофосфатазы. Обсуждена вероятная взаимосвязь между активностью цитозольной неорганической пирофосфатазы и катаболизмом углеводов у T. vaginalis. Библ. 35. США, The Rockefeller, Univ., New York, NY.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: TRICHOMONAS VAGINALIS
ШТАММ С-1
ФЕРМЕНТЫ
НЕОРГАНИЧЕСКАЯ ПИРОФОСФАТАЗА
БИОСИНТЕЗ
ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Muller, Miklos

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.07-04Б3.54

Witkowaka, D.
Isolation and characteristics of cellulases from culture filtrate of Trichoderma viride C-1 [Text] / D. Witkowaka // Zesz. nauk. AR Wroclawiu. Technol. Zyw. - 1989. - N 5. - P255-266 . - ISSN 0209-0503
Перевод заглавия: Выделение и характеристика целлюлаз из культурального фильтрата Trichoderma viride C-1
Аннотация: Оптимальная температура для активности эндоглюканазы из T. viride C-1 выявлена при 30-40'ГРАДУС' С, а для активности экзоглюканазы при 40'ГРАДУС' С. pH-оптимум для обоих ферментов был при 5,0. Максимальная стабильность эндоглюканаз установлена при рН 4-6, а экзоглюканаз при рН 5-6. Оптимум термостабильности обоих ферментов был при 50'ГРАДУС' С. (NH[4])[2]SO[4] (70-80% от насыщения) наиболее эффективно осаждал эндо- и экзоглюканазы из культурального фильтрата. При его замене на этанол (1 : 4) осаждалось 50% белков, 34,9% активности эндоглюканаз и 72% активности экзоглюканаз. При использовании с этой целью ацетона (1 : 6) эти величины составили 26,7 и 48,2% соотв. Библ. 21.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: TRICHODERMA VIRIDE
ШТАММ С-1
ЦЕЛЛЮЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
КУЛЬТУРАЛЬНАЯ ЖИДКОСТЬ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЭНДОГЛЮКАНАЗА
ЭКЗОГЛЮКАНАЗА
ГРИБЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.01-04Б2.178

Purification and properties of an extracellular agarase from Alteromonas sp. strain C-1 [Text] / Oscar Leon [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 12. - P4060-4063 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Очистка и свойства внеклеточной агаразы из Alteromonas sp. штамм. C-1
Аннотация: Изучали механизмы гидролиза агара морскими бактериями. Бактериальный штамм, выделенный из залива Сан-Висенте в Чили, был классифицирован как Alteromonas sp. шт. С-1. Штамм образовывал значительные кол-ва внеклеточной агаразы (I) в присутствии агара. Под действием глюкозы подавлялся рост штамма и образование I. С помощью анион-обменной хр-фии и гель-фильтрации с выходом 45% была получена очищенная до гомогенного состояния I. Молек. масса I равнялась 52 кД, фермент был солечувствителен и, гидролизуя агар, в качестве главного продукта освобождал неоагаротетраозу при оптимуме pH 6,5. Библ. 27. Чили, Inst. de Bioquim., Fac. de Ciencias, Univ. de Austral de Chile, Casilla 567, Valdivia.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АГАРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ГИДРОЛИЗ АГАРА
ALTEROMONAS (BACT.)
ШТАММ С-1

Доп.точки доступа:
Leon, Oscar; Quintana, Luis; Peruzzo, Gina; Slebe, Juan Carlos

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 16.02-04Б3.47

Two Novel Exopolysaccharides from Bacillus amyloliquefaciens C-1: Antioxidation and Effect on Oxidative Stress [Text] / Haixia Yang [et al.] // Curr. Microbiol. - 2015. - Vol. 70, N 2. - P298-306 . - ISSN 0343-8651
Перевод заглавия: Два новых экзополисахарида из Bacillus amyloliquefaciens C-1: антиокисление и влияние на окислительный стресс
Аннотация: Из Bacillus amyloliquefaciens C-1 выделены и хроматографически очищены две водорастворимые экзополисахаридные фракции EPS-1 и EPS-2. EPS-1 содержал глюкозу/маннозу/галактозу/арабинозу в соотношении 15:4:2:1, и характеризовался мол. массой 79,6 kD, EPS-2 содержал глюкозу и маннозу в соотношении 3:1, и имел мол. массу 19,8 kD. Показано, что EPS-1 является сильным восстановителем, включает супероксидные радикалы (O{2-}) и свободные гидроксильные радикалы (OH) - захватывающие активности. В экспериментах с HepG2 клетках показано, что EPS-1 существенно снижал образование видов реактивного кислорода, внутриклеточные уровни малондиальдегида и восстанавливал активность внутриклеточной супероксидидсмутазы. Для EPS-2 не выявлено антиоксидантной активности. Т.обр., показано, что продуцируемый С-1 природный антиоксидант EPS-1 может быть использован как лекарственное соединение или функциональные добавки

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.21
Рубрики: BACILLUS AMYLOLIQUEFACIENS (BACT.)
ШТАММ С-1
ЭКЗОПОЛИСАХАРИДЫ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
АНТИОКСИДАНТЫ

Доп.точки доступа:
Yang, Haixia; Deng, Jianjun; Yuan, Yue; Fan, Daidi; Zhang, Yan; Zhang, Ruijuan; Han, Bei

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска