СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ШТАММ К38<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.489

Graziano, Michael P.
Expression of G in Escherichia coli. Purification and properties of two forms of the protein [Text] / Michael P. Graziano, Michael Freissmuth, Alfred G. //J. Gilman // J. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 1. - P409-418 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Экспрессия G в Escherichia coli
Аннотация: G-белки эукариот являются регуляторными белками. Они связывают и гидролизуют ГТФ, осуществляют гормональную стимуляцию некоторых ферментов, связанных с мембраной (таких как аденилциклаза). G-белки состоят из трех субъединиц 'альфа', 'бета' и 'гамма'. Существуют две формы 'альфа'-субъединицы (G) с мол. массами 45 kD и 52 kD. Они отличаются встраиванием или делецией 15 аминокислот, кодируемых экзоном 3 гена, кодирующего G. Ген G клонирован и экспрессируется в E. coli. Показали, что выделенные формы G взаимодействуют функционально с 'бета' и 'гамма' субъединицами белка и с 'бета'-адренэргическими рецепторами. В очищенном виде оба белка связывают и гидролизуют ГТФ и осуществляют гормональную стимуляцию аденилциклазы. Однако, эффективность такой стимуляции ниже в 5-10 раз, чем у G выделенных из печени. Полагают, что синтезированная в E. coli, подвергается посттрансляционной модификации, что приводит к снижению эффективности стимуляции аденилциклазы. Библ. 43. США, Dept. of Pharmacology, The Univ. of Texas Southwestern Med. Center, Dallas, TX 75235.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ К38
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕНЫ
БЕЛОК G
ЭКСПРЕССИЯ
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Freissmuth, Michael; Gilman, Alfred G.//J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.438

Tsuchihashi, Zenta.
Translational frameshifting generates the 'гамма' subunit of DNA polumerase III holoenzyme [Text] / Zenta Tsuchihashi, Arthur Kornberg // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 7. - P2516-2520 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Сдвиг рамки трансляции приводит к образованию субъединицы 'гамма' голофермента ДНК-полимеразы III
Аннотация: Изучали механизмы синтеза 'тау' и 'гамма' субъединиц (СБ) ДНКполимеразы III из Кл E. coli. Известно, что 'тау' и 'гамма' СБ (мол. 71 и 47 кД) считываются с одного и того же гена dnaX и имеют одинаковые N-концевые последовательности аминокислот. Предполагается, что более короткий белок 'гамма' имеет С-конец в районе Лиз-498 в более длинном белке. В составе мРНК гена dnaX имеется последовательность из 6 А подряд в положениях 1425-1430, затем мощная двуцепочечная шпилька (1437-1466) и терминирующий кодон УГА в положениях 1434-1436, т. е. в иной рамке, чем рамка обоих считываемых белков. Показано, что изменение этого стоп-кодона на значащий кодон приводит к изменению сайта терминации белка 'гамма'. При анализе С-концевой последовательности белка 'гамма' обнаружено, что он терминируется именно на этом кодоне. Библ. 28. США, Dep. of Biochemistry, Stanford Univ., Stanford, CA 94305-5307.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ К38
ФЕРМЕНТЫ
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА III
СИНТЕЗ СУБЪЕДИНИЦ
БЕЛКИ
СУБЪЕДИНИЦА*ГАММА ДНК-ПОЛИМЕРАЗЫ III
ТРАНСЛЯЦИЯ
СДВИГ РАМКИ ТРАНСЛЯЦИИ

Доп.точки доступа:
Kornberg, Arthur

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.512

Amster-Choder, Orna.
Regulation of activity of a transcriptional anti-terminator in E. coli by phosphorylation in vivo [Text] / Orna Amster-Choder, Andrew Wright // Science. - 1990. - Vol. 249, N 4968. - P540-542 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Регуляция фосфорилированием in vivo активности антитерминатора транскрипции Escherichia coli
Аннотация: Оперон bgl E. coli кодирует белки утилизации 'бета'-глюкозидов. Регуляция транскрипции этого оперона осуществляется с помощью белков Bgl F и Bgl G. Белок Bgl F участвует в транспорте 'бета'-глюкозидов и одновременно является протеинкиназой. В отсутствие 'бета'-глюкозидов в среде белок Bgl F фосфорилирует белок Bgl G, являющийся антитерминатором транскрипции оперона bgl и, т. о., блокирует его функцию. Исследовали механизм взаимодействия белков Bgl F и Bgl G. Показали, что степень фосфорилирования Bgl G зависит от присутствия 'бета'-глюкозида в среде. Добавление его в среду приводит к быстрому дефосфорилированию Bgl G. Делают вывод, что оперон bgl регулируется сенсорной системой, к-рая модулирует экспрессию генов фосфорилированием и дефосфорилированием в ответ на уровень индуктора в среде. Библ. 17. США, Dep. of Mol. Biol. and Microbiol., Tufts Univ. Health Sci. Campus, Boston, MA 02111.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ К38
ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН УТИЛИЗАЦИИ ГЛЮКОЗИДОВ* БЕТА-BGL
РЕГУЛЯЦИЯ ТРАНСКРИПЦИИ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АНТИТЕРМИНАТОР ТРАНСКРИПЦИИ BGL G
ВЛИЯНИЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
ДВУМЕРНЫЙ ЭЛЕКТРОФОРЕЗ

Доп.точки доступа:
Wright, Andrew

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска