СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФЕРРЕДОКСИН I<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.01-04Б2.75

Edgren, T.
Electron transfer to nitrogenase in Rhodospirillum rubrum [Text] / T. Edgren, S. Nordlund // 10th Int. Symp. Phototroph. Prokaryotes, Barcelona, Aug. 26-31, 2000: ISPP 2000. - Barcelona, 2000. - P136
Перевод заглавия: Перенос электронов к нитрогеназе у Rhodospirillum rubrum
Аннотация: Установлено, что азотфиксация у R. rubrum зависит от энергизации мембраны хроматофоров. Возможное объяснение этому - участие белков мембраны хроматофоров в переносе электронов к нитрогеназе. Это подтверждает и обнаружение генов rnf, кодирующих мембранный комплекс, участвующий в азотфиксации у Rhodobacter capsulatus. Подобная система обнаружена и у R. rubrum. Непосредственным донором электронов к нитрогеназе у R. rubrum считают ферредоксин I (продукт гена fdx N). Обсуждаются результаты опытов in vitro по его использованию в азотфиксации. Швеция, Dept. of Biochem., Stockholm University, S-10691 Stockholm

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.17
Рубрики: НИТРОГЕНАЗА
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ К НИТРОГЕНАЗЕ
ФЕРРЕДОКСИН I
АЗОТФИКСАЦИЯ
МЕМБРАНА ХРОМАТОФОРОВ
ЭНЕРГИЗАЦИЯ
RHODOSPIRILLUM RUBRUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Nordlund, S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.02-04Б3.49

Edgren, T.
Electron transfer to nitrogenase in Rhodospirillum rubrum [Text] / T. Edgren, S. Nordlund // 10th Int. Symp. Phototroph. Prokaryotes, Barcelona, Aug. 26-31, 2000: ISPP 2000. - Barcelona, 2000. - P136
Перевод заглавия: Перенос электронов к нитрогеназе у Rhodospirillum rubrum
Аннотация: Установлено, что азотфиксация у R. rubrum зависит от энергизации мембраны хроматофоров. Возможное объяснение этому - участие белков мембраны хроматофоров в переносе электронов к нитрогеназе. Это подтверждает и обнаружение генов rnf, кодирующих мембранный комплекс, участвующий в азотфиксации у Rhodobacter capsulatus. Подобная система обнаружена и у R. rubrum. Непосредственным донором электронов к нитрогеназе у R. rubrum считают ферредоксин I (продукт гена fdx N). Обсуждаются результаты опытов in vitro по его использованию в азотфиксации. Швеция, Dept. of Biochem., Stockholm University, S-10691 Stockholm

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: НИТРОГЕНАЗА
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ К НИТРОГЕНАЗЕ
ФЕРРЕДОКСИН I
АЗОТФИКСАЦИЯ
МЕМБРАНА ХРОМАТОФОРОВ
ЭНЕРГИЗАЦИЯ
RHODOSPIRILLUM RUBRUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Nordlund, S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.69

Characterization and complete amino acid sequence of ferredoxin II from Desulfovibrio vulgaris Miyazaki [Text] / Naoko Okawara [et al.] // Biochimie. - 1988. - Vol. 70, N 12. - P1815-1820 . - ISSN 0300-9004
Перевод заглавия: Характеристика и полная последовательность аминокислотных остатков в ферредоксине II из клеток Desulfovibrio vulgaris Miyazaki
Аннотация: В Кл штамма D. vulgaris Miyazaki присутствуют 2 ферредоксина (ФI и ФII). Последовательность аминокислот на N-концевой половине ФI составляет - Цис-х-х-Асп-х-х-Цисх-х-х-Цис-Про-, а на С-концевой половине - Цис-х-х-Цисх-х-Цис-х-х-х-Цис-Глу-. Очищен также минорный компонент ФII определена полная последовательность его аминокислот. ФII состоит из 63 аминокислотных остатков (7 из них остатки цистеина), содержит 4 атома железа в Fe-Sкластере и характеризуется окисл.-восст. потенциалом - 405 мВ. Распределение остатков цистеина в белковой цепи сведетельствует, что некоторые из них не участвуют напрямую в связывании Fe-S-кластера. Между аминокислотными цепями ФI и ФII наблюдается слабая степень гомологии, но С-концвой участок ФI довольно высоко гомологичен с N-концевым участком ФII. Определенная степень гомологии также обнаружена между цепями ФII D. vulgaris Miyazaki, ФI D. desulfuricans штамм Norway, ФI D. africanus штамм Benghazi и ферредоксином D. gigas. Эффективность ФII в кач-ве переносчика электронов от пируватдегидрогеназы на гидрогеназу и цитохром c[3] составляет 40% от эффективности ФI. Библ. 18. Япония, Dep. of Chem., Shizuoka Univ., 836 Oya, Chizuoka 422.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.25.07.11
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
ФЕРРЕДОКСИН I
ФЕРРЕДОКСИН II
ХАРАКТЕРИСТИКА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
DESULFOVIBRIO VULGARIS (BACT.)
MIYAZAKI

Доп.точки доступа:
Okawara, Naoko; Ogata, Mari; Yagi, Tatsuhiko; Wakabayashi, Sadao; Matsubara, Hiroshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.331

Dimri, G. P.
Cloning of ferredoxin I gene from Azotobacter vinelandii using synthetic oligonucleotide probes [Text] / G. P. Dimri, K. B. Roy, H. K. Das // J. Biosci. - 1988. - Vol. 13, N 3. - P323-327 . - ISSN 0250-5991
Перевод заглавия: Клонирование гена ферредоксина I Azotobacter vinebandii, с использованием синтетических олигонуклеотидных зондов
Аннотация: Используя опубликованную аминокислотную последовательность ферредоксина I Azotobacter vinelandii, синтезировали 2 типа 17-членных зондов, каждый из которых представлял собой смесь 2 олигонуклеотидов. С помощью этих зондов, меченных по 5'-концу {3}{2}P, провели селекцию клонов, сконструированных на основе космиды рНС 79 и содержащих ген ферредоксина I A. vinelandii. В саузерн-блот гибридизации установили наличие 4 типов клонов, которые также гибридизовались с плазмидой pDC 2, содержащей bixABC гены ферредоксина Rhizobium meliloti. Результаты указывают на то, что bixABC аналог A. vinelandii м. б. геном, кодирующим ферредоксин I, и геном или генами, расположенными рядом. Рис. 3. Библ. 13. Индия, Genetic Engineering Unit, School. of Environmental Sci., New Delhi, 110067.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: AZOTOBACTER VINELANDII (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕНЫ FIX ABC
КЛОНИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРРЕДОКСИН I
СРАВНЕНИЕ
RHIZOBIUM MELILOTI (BACT.)
ГИБРИДИЗАЦИЯ
ДНК-ЗОНДЫ
СИНТЕТИЧЕСКИЕ ОЛИГОНУКЛЕОТИДНЫЕ ЗОНДЫ

Доп.точки доступа:
Roy, K.B.; Das, H.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.02-04Б2.251

Hallenbeck, Patrick C.
Rhodobacter capsulatus nitrogenase reduction by natural in vivo electron carriers: Reactivity with FdI reduced by chloroplasts [Text] / Patrick C. Hallenbeck // Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 1991. - Vol. 1057, N 1. - P97-101 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Восстановление нитрогеназы из Rhodobacter capsulatus in vivo естественными электронными переносчиками: взаимодействие с ФдI, восстановленным хлоропластами
Аннотация: Методом иммуноблоттинга показано, что синтез ферредоксина I, являющегося специфичным переносчиком электронов к нитрогеназе у Rhodobacter sphaeroides, находится под контролем регуляторного гена Nif R1 и репрессируется кислородом и аммонием, факторами, репрессирующими экспрессию nif-генов. Фотохимически восстановленный хлоропластами ферредоксина I использовали в кач-ве биологич. восстановителя вместо дитионита натрия при изучении некоторых аспектов функции нитрогеназы. Показано, что при такой замене восстановителя основные параметры активности нитрогеназы не изменяются. Библ. 40. Канада, Univ. de Montreal, Dep. de Microbiologie et Immunologie, Montreal.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
ФЕРРЕДОКСИН I
БИОСИНТЕЗ
КОНТРОЛЬ БИОСИНТЕЗА
ГЕНЫ
РЕГУЛЯТОРНЫЙ ГЕН NIF R1
РЕПРЕССИЯ КИСЛОРОДОМ
РЕПРЕССИЯ АММОНИЕМ
НИТРОГЕНАЗЫ
БИОЛОГИЧЕСКОЕ ВОССТАНОВЛЕНИЕ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.06-04Б2.039

Якунин, А. Ф.
Природные доноры электронов, обеспечивающие функционирование нитрогеназы у цианобактерии Anabaena variabilis [Текст] / А. Ф. Якунин, И. Н. Гоготов // Микробиология. - 1993. - Т. 62, N 1. - С. 76-82 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Из азотфиксирующих клеток цианобактерии Anabaena variabilis ATCC 29413 очищены до гомогенного состояния три ферредоксина. Выделенные белки различались по спектрам поглощения, мол. массе, содержанию железа, аминокислотному составу и устойчивости к инактивирующему действию O[2]. Два ферредоксина (I и II) являются ферредоксинами растительного типа и соответствуют ферредоксинам I и II, обнаруженным ранее у этой цианобактерии. Третий ферредоксин относится к ферредоксинам бактериального типа, ранее у цианобактерий не описанный. Ферредоксин II был наиболее эффективным донором электронов для НАДФ-редуктазы, тогда как ферредоксин III поддерживал наиболее высокие скорости выделения Н[2] клостридиальной гидрогеназой. Содержание ферредоксинов I и II в биомассе А. variabilis значительно уменьшалось при избытке в среде аммония и при недостатке железа. Совокупность полученных данных свидетельствует о том, что ферредоксин III (бактериального типа) является наиболее вероятным физиологич. донором электронов для нитрогеназы A. variabilis. Библ. 14. Россия, Ин-т почвоведения и фотосинтеза РАН, Пущино.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: ANABAENA VARIABILIS (BACT.)
ШТАММ АТСС 29413
ФЕРРЕДОКСИНЫ
ФЕРРЕДОКСИН I
ФЕРРЕДОКСИН II
ФЕРРЕДОКСИН III
НИТРОИНАЗЫ

Доп.точки доступа:
Гоготов, И.Н.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска