СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=УКЛАДКА СТРУКТУРА<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.77

Horwich, Arthur L.
Protein folding in the cell: Functions of two families of molecular chaperone, hsp60 and TF55-TCP1 [Text] / Arthur L. Horwich, Keith R. Willison // Phil. Trans. Roy. Soc. London. B. - 1993. - Vol. 339, N 1289. - P313-326 . - ISSN 0962-8436
Перевод заглавия: Укладка структуры белков в клетке. Функции двух семейств молекулярных шаперонов - hsp60 и TF55-TCP1.
Аннотация: Обзор. Представители двух семейств молекулярных шаперонов - семейства hsp60-GrоEL и семейства TF5-TCP1, - встречаются в эволюционно родственных клеточных компартментах. Члены семейства hsp60 играют глобальную роль в укладке структуры полипептидных цепей в митохондриях. Обсуждаются результаты исследований физиологических функций представителей обоих семейств шаперонов и механизмов их действия. Содержание: 1. Введение. 2. Семейство hsp60 (a. Функция в клетке: случай hsp60. b. Существенные особенности hsp60 и GroEL. c. Роль GroEL-исследования in vivo. d. Способ действия при укладке полипептидных цепей. e. Препятствие укладке структуры при экспорте белков. f. Возможная роль в сборке олигомерных белков. g. Четвертичная структура: кольца и полости. h. Ко-шапероны: одноциклические олигомеры, к-рые связываются с GroEL. i. Механизм действия при укладке структуры. j. Связывание: противоположно направленные процессы в клетке. k. Связывание после разбавления денатуранта in vitro. l. Стехиометрия связывания. m. Конформация связанных полипептидов. n. Воспроизведение укладки структуры in vitro). 3. Семейство TF55-TCP1 (a. Локализация TCP1 в гетероолигомерных комплексах,. b. Функциональный анализ in vivo. c. Функциональный анализ in vitro). Заключение. Библ. 126. США, Dep. Genet., Yale Univ. Sch. Med., 333 Cedar St., New Haven, СТ 06510Ъ

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.01
Рубрики: БЕЛОК
ШАПЕРОНЫ МОЛЕКУЛЯРНЫЕ
УКЛАДКА СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 126
CONFORMATION

Доп.точки доступа:
Willison, Keith R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.05-04К1.31

Attanasio, Roberta.
Folding patterns of immunoglobulin molecules identified by urea gradient electrophoresis [Text] / Roberta Attanasio, Gregory W. Stunz, Ronald C. Kennedy // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 3. - P1834-1838 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Картины укладки структуры молекул иммуноглобулина, идентифицируемые с помощью электрофореза в градиенте мочевины
Аннотация: Обратимую денатурацию иммуноглобулина анализировали с помощью гель-электрофореза в поперечном градиенте мочевины и по влиянию денатурации на функциональные св-ва вариабельной области - связывание антигена и идиотипическую экспрессию. Денатурация оказалась высококооперативным обратимым процессом без накопления интермедиатов (середина при 6,5 М мочевины). Разворачивание протекает медленнее процесса электрофореза. При ренатурации же наблюдаются интермедиаты, находящиеся в быстром равновесии с развернутой формой, и молекулярные формы с отличной электрофоретической подвижностью. При денатурации теряется способность к связыванию антигенов и идиотипической экспрессии, но сохраняется способность к взаимодействию с антителами, связываемыми с непрерывными эпитопами вариабельной области. Такая инактивация вариабельной области обратима. США, Dept Virology & Immunol., Southwest Fdn Biomed. Res., San Antonio, TX 78228-0148. Библ. 36

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
УКЛАДКА СТРУКТУРА
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ

Доп.точки доступа:
Stunz, Gregory W.; Kennedy, Ronald C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.01-04Я6.308

Gelder, Patrick van.
Detergent-induced folding of the outer-membrane protein PhoE, a pore protein induced by phosphate limitation [Text] / Patrick van Gelder, Cock Hans De, Jan Tommassen // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 226, N 3. - P783-787 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Вызываемая детергентом укладка структуры белка наружной мембраны PhoE - белка пор, индуцируемого истощением по фосфату
Аннотация: Ранее укладку структуры синтезированного in vitro порового белка PhoE из наружной мембраны Escherichia coli исследовали методами иммунопреципитации с моноклональными антителами, специфичными к конформационным эпитопам [DeCock H. et al. "J.Biol.Chem.", 1990, 265, 4646-4651]. Обнаружен структурированный мономер, к-рый формировал тримеры только в присутствии наружных мембран. Укладка структуры синтезированного in vitro PhoE происходит не спонтанно, а требует присутствия детергента в иммунопреципитационном буфере. При этом примечательна высокая специфичность эффективности укладки PhoE к фенил-содержащим детергентам. Более того, в присутствии таких детергентов тримеризация осуществляется и в отсутствие наружных мембран, но скорость ее растет после добавления клеточных оболочек, содержащих наружные мембраны. Вероятно, наружные мембраны ускоряют тримеризацию за счет увеличения локальной конц-ии структуритрованных мономеров PhoE. Нидерланды, Dep. Mol. Cell Biol., Utrech Univ., Padualaan 8, NL-3584 CH Utrecht; факс:+31-30-513655. Библ. 11

ГРНТИ	34.19.25

ВИНИТИ 341.19.25.07
Рубрики: БЕЛОК PHOE
ПОРОВЫЙ
УКЛАДКА СТРУКТУРА
МЕМБРАНЫ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
De, Cock Hans; Tommassen, Jan

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска