СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТРИПСИНОПОДОБНЫЙ<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.10-04И2.015

Shahabuddin, Mohammed.
Unique specificity of in vitro inhibition of mosquito midgut trypsin-like activity correlates with in vivo inhibition of malaria parasite infectivity [Text] / Mohammed Shahabuddin, Marsha Criscio, David C. Kaslow // Exp. Parasitol. - 1995. - Vol. 80, N 2. - P212-219 . - ISSN 0014-4894
Перевод заглавия: Уникальная специфичность ингибирования в условиях in vitro трипсиноподобной активности в средней кишке комаров коррелирует с ингибированием инвазионности малярийных паразитов в условиях in vivo
Аннотация: Синхронность выхода оокинет малярийных паразитов из пищевого комка и начало переваривания крови в желудке комаров-переносчиков пищеварительными ферментами позволяет предполагать, что эти ферменты могут играть определенную роль в развитии и передаче малярийных паразитов. Приводится физико-химическая характеристика трипсиноподобной протеазы (ТПП) из желудка комаров Aedes aegypti и ее сравнение с трипсином млекопитающих. ТПП более чувствительна к ингибированию апротинином и менее чувствительна к ингибитору трипсина белка куриных яиц по сравнению с трипсином панкреатической железы (ТПЖ) КРС. Ингибитор трипсина соевых бобов и леупептин ингибируют активность ТПП и ТПЖ в одинаковой степени. В опытах с кормлением комаров через мембрану с добавлением в кровь апротинина, леупептина или ингибитора трипсина белка куриных яиц была выявлена корреляция между ингибированием активности ТПП в условиях in vitro и активностью блокирования передачи малярийных паразитов. Полученные результаты свидетельствуют об определенной роли ТПП комаров-переносчиков в развитии малярийных паразитов и о возможности использования этих протеаз как целей для вакцин, блокирующих передачу малярийных паразитов. США, Mol. Vaccine Section, Lab. Malaria Res., National Inst. Allergy and Infectious Dis., Bethesda, Maryland 20892. Библ. 17.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.15.07.19
Рубрики: PLASMODIUM FALCIPARUM (PROT.)
КОМАРЫ-ПЕРЕНОСЧИКИ
РАЗВИТИЕ
ТРИПСИНОПОДОБНЫЙ ФЕРМЕНТ
АКТИВНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Criscio, Marsha; Kaslow, David C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.02-04И2.224

Isolation and characterization of a trypsin-like enzyme from the buffalo fly, Haematobia irritans exigua [Text] / I. J. East [et al.] // Med. and Vet. Entomol. - 1995. - Vol. 9, N 2. - P120-126 . - ISSN 0269-283X
Перевод заглавия: Выделение и характеристика трипсиноподобного фермента из мух Haematobia irritans
Аннотация: Из экстракта тканей мух H. irritans выделена трипсиноподобная протеиназа путем стадий аффинной хроматографии на иммобилизованном ингибиторе трипсина Кунитца (ИК) и ионообменной хроматографии на Моно-Q. Достигнута очистка в 49,4 раза с выходом 2,8% по активности. Фермент имел мол. м. 22-23 кД, расщеплял специфический хромогенный субстрат трипсина - бензоиларгинин-р-нитроанилид (БАПНА) c pH оптимумом 8,0, ингибировался бензамидином, фенилметилсульфонилфторидом, лейпептином, ИК, овомукоидом и 'альфа'[2]-макроглобулином, но не ингибировался ЭДТА и соединениями ртути. Были получены овечьи АТ к ферменту, ингибировавшие его активность in vitro, но не in vivo при введении мухам. Австралия, Long Pocket Lab., Private Bag No3, P. O. Indooroopilly, Qld 4068. Библ. 37

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.19.07.17.19.13
Рубрики: HAEMATOBIA IRRITANS (DIPT.)
ФЕРМЕНТЫ
ТРИПСИНОПОДОБНЫЙ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СТРУКТУРА
АКТИВНОСТЬ
ИММУНОГЕННОСТЬ

Доп.точки доступа:
East, I.J.; Allingham, P.G.; Bunch, R.J.; Matheson, J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 02.05-04И4.217

Purification and characterisation of trypsin-like enzyme from the pyloric caeca of cod (Gadus morhua). II [Text] / Luiz Henrique Beirao [et al.] // Braz. Arch. Biol. and Technol. - 2001. - Vol. 44, N 1. - P33-40 . - ISSN 1516-8913
Перевод заглавия: Очистка и характеристика трипсиноподобного фермента из пилорической кишки трески (Gadus morhua). II
Аннотация: Из пилорической кишки трески с помощью аффинной хроматографии очищен трипсиноподобный фермент. Он имеет ИЭТ 5,30 и 5,89 и по аминокислотному составу очень похож на триесин быка, но содержит немного больше кислых и немного меньше основных аминокислот. Фермент расщепляет синтетические субстраты трипсина, гидролизует белки рыб и угнетается ингибиторами сериновых протеаз. Бразилия, Univ. Fed. Santa Catarina Dep. Ciencia Technol. Alimentas Florianopolis. Библ. 48

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.25.99
Рубрики: ТРИПСИН
ТРИПСИНОПОДОБНЫЙ ФЕРМЕНТ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПИЛОРИЧЕСКИЙ ОТДЕЛ КИШКИ
РЫБЫ
ТРЕСКА

Доп.точки доступа:
Beirao, Luiz Henrique; Mackie, Ian Mckintoch; Teixeira, Evanilda; Damian, Cesar

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.02-04Б1.136

Bazan, J. Fernando
Detection of a trypsin-like serine protease domain in flaviviruses and pestiviruses [Text] / J.Fernando Bazan, Robert J. Fletterick // Virology. - 1989. - Vol. 171, N 2. - P637-639 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Обнаружение трипсиноподобного домена сериновой протеазы в флавивирусах и пестивирусах
Аннотация: Секвенированием и структурным анализом выявили, что белковый домен неопределенной функции, кодируемый оболочечными РНК-содержащими флави- и пестивирусами является ферментом с сериновым активным центром, родственным клеточным трипсиновым сериновым протеазам. Сходство последовательностей и предсказанной структуры флавивирусных сериновых протеаз с клеточными трипсиноподобными сериновыми протеазами и пикорнавирусными цистеиновыми протеазами показательно с точки зрения эволюционного родства. США, Dept. of Biophysics, Univ. of California, Berkeley, California 94720. Библ. 27.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ФЛАВОВИРУСЫ
ПЕСТИВИРУСЫ
ПРОТЕАЗЫ ВИРУСНЫЕ
ПРОТЕАЗЫ КЛЕТОЧНЫЕ
СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕАЗЫ
ГОМОЛОГИЯ
ТРИПСИНОПОДОБНЫЙ ДОМЕН
ВИРУСЫ РАСТЕНИЙ

Доп.точки доступа:
Fletterick, Robert J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 90.09-04М6.323

Uyehara, Catherine F. T.
Vasopressin is metabolized by a trypsinlike enzyme in guinea pig amniotic fluid [Text] / Catherine F. T. Uyehara, Aileen K. Sato, John R. Claybaugh // Amer. J. Physiol. - 1989. - Vol. 257, N 3. - PЕ354-Е360 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: В амниотической жидкости морских свинок вазопрессин метаболизируется трипсиноподобным ферментом
Аннотация: В наствоящей работе устанавливали природу М1 - метаболита аргинин-ВП в амниотической жидкости и фермента, осуществляющего расщепление АВП. Показали, что М1 является дезглицинамидом (ДГ) АВП, а фермент, осуществляющий это превращение, представляет собой трипсиноподобный фермент. Наличие ДГ в среде инкубации после взаимодействия {3}H-АВП с АЖ было подтверждено с помощью HPLC, где полученный метаболит в 3 различных буферных системах двигался вместе с ДГ АВП. АС к АВП, способные к перекрестному взаимодействию с ДГ, также выявляли ДГ в АЖ. Эксперименты с ингибитором трипсина апротинином продемонстрировали, что последний полностью подавляет образование ДГ АВП в АЖ. Исследование АЖ плода показало, что она не метаболизирует АВП в ДГ АВП до 52 дн беременности. Гавайи, Univ. of Hawaii, Monoa, Honolulu 96822. Библ. 18.

ГРНТИ	34.39.37

ВИНИТИ 341.39.37.27.29.39
Рубрики: ВАЗОПРЕССИН
МЕТАБОЛИЗМ
ТРИПСИН
ТРИПСИНОПОДОБНЫЙ ФЕРМЕНТ
АМНИОТИЧЕСКАЯ ЖИДКОСТЬ
МОРСКИЕ СВИНКИ

Доп.точки доступа:
Sato, Aileen K.; Claybaugh, John R.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска