Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 14
Показаны документы с 1 по 14
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.05-04Б2.94

   
    Mechanism of catalysis by tyrosine phenol lyase from Erwinia herbycola. Multiple kinetic isotope effects for the reactions with adequate substrates [Text] / Nikolai G. Faleev [et al.] // J. Chem. Soc. Perkin Trans. 2. - 1996. - N 9. - P2001-2004 . - ISSN 0300-9580
Перевод заглавия: Механизм катализа с помощью тирозинфеноллиазы из Erwinia herbycola. Множественные кинетические изотопные эффекты для реакций с соответствующими субстратами
Аннотация: Общепринятый механизм катализа с помощью тирозинфеноллиазы (TPL) включает, как предполагают, три главных химических превращения субстрата: 1) отщепление 'альфа'-протона от внешнего альдимина; 2) таутомеризацию ароматической части, ведущую к образованию легко отщепляемой группировки; 3) 'бета'-элиминирование уходящей группы. Правомерность этих предположений испытали с тирозином и 3-фтортирозином в качестве субстратов. Вышеупомянутые три стадии чувствительны к различным кинетическим изотопным эффектам (КИЭ). Проанализировали соответствующие величины КИЭ в TPL-р-ции с нормальным и 'альфа'-дейтерированным 3-фтортирозином в воде и в {2}H[2]O, а также с 'бета','бета',-дидейтерированным субстратом в воде. Полученные величины КИЭ ('альфа'-КИЭ=3,4 в воде и 2,0 в {2}H[2]O, КИЭ растворителя = 1,7, 'бета'-КИЭ = 1,1) хорошо согласуются с классическим ступенчатым (но не непрерывным) механизмом переноса 'альфа'-протона на уходящую группу. Аналогичные данные получили для р-ций с тирозином и 3-фтортирозином. На основании полученных результатов предположили, что стадия таутомеризации находится в равновесии. Предложили общий механизм р-ции, при котором стадия таутомеризации не очень важна для преодоления общего энергетического барьера, хотя самый высокий максимум профиля свободной энергии соответствует последующей стадии 'бета'-элиминирования. Россия, Ин-т пищевых в-в РАН, Москва 117813. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА
КАТАЛИЗ
КИНЕТИЧЕСКИЙ ИЗОТОПНЫЙ ЭФФЕКТ
СУБСТРАТЫ
ERWINIA HERBYCOLA

Доп.точки доступа:
Faleev, Nikolai G.; Spirina, Svetlana N.; Demidkina, Tatyana V.; Phillips, Robert S.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.07-04Б3.111

   
    Mechanism of catalysis by tyrosine phenol lyase from Erwinia herbycola. Multiple kinetic isotope effects for the reactions with adequate substrates [Text] / Nikolai G. Faleev [et al.] // J. Chem. Soc. Perkin Trans. 2. - 1996. - N 9. - P2001-2004 . - ISSN 0300-9580
Перевод заглавия: Механизм катализа с помощью тирозинфеноллиазы из Erwinia herbycola. Множественные кинетические изотопные эффекты для реакций с соответствующими субстратами
Аннотация: Общепринятый механизм катализа с помощью тирозинфеноллиазы (TPL) включает, как предполагают, три главных химических превращения субстрата: 1) отщепление 'альфа'-протона от внешнего альдимина; 2) таутомеризацию ароматической части, ведущую к образованию легко отщепляемой группировки; 3) 'бета'-элиминирование уходящей группы. Правомерность этих предположений испытали с тирозином и 3-фтортирозином в качестве субстратов. Вышеупомянутые три стадии чувствительны к различным кинетическим изотопным эффектам (КИЭ). Проанализировали соответствующие величины КИЭ в TPL-р-ции с нормальным и 'альфа'-дейтерированным 3-фтортирозином в воде и в {2}H[2]O, а также с 'бета','бета',-дидейтерированным субстратом в воде. Полученные величины КИЭ ('альфа'-КИЭ=3,4 в воде и 2,0 в {2}H[2]O, КИЭ растворителя = 1,7, 'бета'-КИЭ = 1,1) хорошо согласуются с классическим ступенчатым (но не непрерывным) механизмом переноса 'альфа'-протона на уходящую группу. Аналогичные данные получили для р-ций с тирозином и 3-фтортирозином. На основании полученных результатов предположили, что стадия таутомеризации находится в равновесии. Предложили общий механизм р-ции, при котором стадия таутомеризации не очень важна для преодоления общего энергетического барьера, хотя самый высокий максимум профиля свободной энергии соответствует последующей стадии 'бета'-элиминирования. Россия, Ин-т пищевых в-в РАН, Москва 117813. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА
КАТАЛИЗ
КИНЕТИЧЕСКИЙ ИЗОТОПНЫЙ ЭФФЕКТ
СУБСТРАТЫ
ERWINIA HERBYCOLA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Faleev, Nikolai G.; Spirina, Svetlana N.; Demidkina, Tatyana V.; Phillips, Robert S.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.08-04Б2.41

   
    Purification and crystals of tyrosine phenol-lyase from Erwinia herbicola [Text] / S. V. Pletnev [et al.] // Biochem. and Mol. Biol. Int. - 1996. - Vol. 38, N 1. - P37-42 . - ISSN 1039-9712
Перевод заглавия: Очистка и кристаллизация тирозинфеноллиазы Erwinia herbicola
Аннотация: Описана новая методика очистки тирозинфеноллиазы E. herbicola. После фракционирования сульфатом аммония, гель-фильтрации и гидрофобной хроматографии на октил-Сефарозе CL-4B удалось получить препарат фермента с уд. активностью 3,09 ед/мг. Выход лиазы при использовании предложенной методики очистки составил 43,5%. Гомогенность полученного препарата доказана методом ЭФ. Получены кристаллы тирозинфеноллиазы. Кристаллы окрашены в лимонно-желтый цвет и принадлежат к пространственной группе P6[2]22. Россия, Ин-т кристаллографии им. Шубникова РАН, 117984 Москва. Библ. 16
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА
ОЧИСТКА
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Pletnev, S.V.; Isupov, M.N.; Dauter, Z.; Wilson, K.S.; Faleev, N.G.; Harutyunyan, E.G.; Demidkina, T.V.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.09-04Б2.144

   
    The catalytic mechanism of tyrosine phenol-lyase from Erwinia herbicola: The effect of substrate structure on pH-dependence of kinetic parameters in the reactions with ring-substituted tyrosines [Text] / N. G. Faleev [et al.] // Z. Naturforsch. C. - 1996. - Vol. 51, N 5-6. - P363-370 . - ISSN 0939-5075
Перевод заглавия: Механизм катализа тирозинфеноллиазы из Erwinia herbicola: влияние строения субстрата на pH-зависимость кинетических параметров в реакциях с замещенными в кольце тирозинами
Аннотация: Исследовали pH-зависимость главных кинетических параметров в р-ции тирозинфеноллиазы (ТФЛ) из E. herbicola с тирозином, 2-фтортирозином, 3-фтортирозином, 2-хлортирозином и 3,4-дигидроксифенилаланином (ДОФА). Найдено, что pH-зависимость значения U[max] зависит от природы замещения в ароматич. кольце. Р-ция ТФЛ с ДОФА отличается от р-ций с тирозинами. Определили также pH-зависимость отношения U[max]/K[m]. Россия, Ин-т пищевых в-в РАН, Москва 117813. Библ. 27
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА
МЕХАНИЗМ КАТАЛИЗА
СУБСТРАТЫ
СТРУКТУРА
ВЛИЯНИЕ
PH-ЗАВИСИМОСТЬ
ERWINIA HERBICOLA

Доп.точки доступа:
Faleev, N.G.; Spirina, S.N.; Ivoilov, V.S.; Demidkina, T.V.; Phillips, R.S.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.10-04Б3.68

   
    Purification and crystals of tyrosine phenol-lyase from Erwinia herbicola [Text] / S. V. Pletnev [et al.] // Biochem. and Mol. Biol. Int. - 1996. - Vol. 38, N 1. - P37-42 . - ISSN 1039-9712
Перевод заглавия: Очистка и кристаллизация тирозинфеноллиазы Erwinia herbicola
Аннотация: Описана новая методика очистки тирозинфеноллиазы E. herbicola. После фракционирования сульфатом аммония, гель-фильтрации и гидрофобной хроматографии на октил-Сефарозе CL-4B удалось получить препарат фермента с уд. активностью 3,09 ед/мг. Выход лиазы при использовании предложенной методики очистки составил 43,5%. Гомогенность полученного препарата доказана методом ЭФ. Получены кристаллы тирозинфеноллиазы. Кристаллы окрашены в лимонно-желтый цвет и принадлежат к пространственной группе P6[2]22. Россия, Ин-т кристаллографии им. Шубникова РАН, 117984 Москва. Библ. 16
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА
ОЧИСТКА
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Pletnev, S.V.; Isupov, M.N.; Dauter, Z.; Wilson, K.S.; Faleev, N.G.; Harutyunyan, E.G.; Demidkina, T.V.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.10-04Б3.100

   
    The catalytic mechanism of tyrosine phenol-lyase from Erwinia herbicola: The effect of substrate structure on pH-dependence of kinetic parameters in the reactions with ring-substituted tyrosines [Text] / N. G. Faleev [et al.] // Z. Naturforsch. C. - 1996. - Vol. 51, N 5-6. - P363-370 . - ISSN 0939-5075
Перевод заглавия: Механизм катализа тирозинфеноллиазы из Erwinia herbicola: влияние строения субстрата на pH-зависимость кинетических параметров в реакциях с замещенными в кольце тирозинами
Аннотация: Исследовали pH-зависимость главных кинетических параметров в р-ции тирозинфеноллиазы (ТФЛ) из E. herbicola с тирозином, 2-фтортирозином, 3-фтортирозином, 2-хлортирозином и 3,4-дигидроксифенилаланином (ДОФА). Найдено, что pH-зависимость значения U[max] зависит от природы замещения в ароматич. кольце. Р-ция ТФЛ с ДОФА отличается от р-ций с тирозинами. Определили также pH-зависимость отношения U[max]/K[m]. Россия, Ин-т пищевых в-в РАН, Москва 117813. Библ. 27
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА
МЕХАНИЗМ КАТАЛИЗА
СУБСТРАТЫ
СТРУКТУРА
ВЛИЯНИЕ
PH-ЗАВИСИМОСТЬ
ERWINIA HERBICOLA

Доп.точки доступа:
Faleev, N.G.; Spirina, S.N.; Ivoilov, V.S.; Demidkina, T.V.; Phillips, R.S.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.45

   
    The crystal structure of Citrobacter freundii tyrosine phenol-lyase complexed with 3-(4'-hydroxyphenyl) propionic acid, together with site-directed mutagenesis and kinetic analysis, demonstrates that arginine 381 is required for substrate specificity [Text] / Bakthavatsalam Sundararaju [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 21. - P6502-6510 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кристаллическая структура тирозинфеноллиазы из Citrobacter freundii в комплексе с 3-(4'-гидроксифенил)пропионовой кислотой, сайт-направленный мутагенез и кинетический анализ показывают, что субстратная специфичность зависит от аргинина-381
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
АРГИНИН-381
РОЛЬ
CITROBACTER FREUNDII (BACT.)

Доп.точки доступа:
Sundararaju, Bakthavatsalam; Antson, Alfred A.; Philips, Robert S.; Demidkina, Tatyana V.; Barbolina, Maria V.; Gollnick, Paul; Dodson, Guy G.; Wilson, Keith S.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.06-04Б3.81

   
    The crystal structure of Citrobacter freundii tyrosine phenol-lyase complexed with 3-(4'-hydroxyphenyl) propionic acid, together with site-directed mutagenesis and kinetic analysis, demonstrates that arginine 381 is required for substrate specificity [Text] / Bakthavatsalam Sundararaju [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 21. - P6502-6510 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кристаллическая структура тирозинфеноллиазы из Citrobacter freundii в комплексе с 3-(4'-гидроксифенил)пропионовой кислотой, сайт-направленный мутагенез и кинетический анализ показывают, что субстратная специфичность зависит от аргинина-381
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
АРГИНИН-381
РОЛЬ
CITROBACTER FREUNDII (BACT.)

Доп.точки доступа:
Sundararaju, Bakthavatsalam; Antson, Alfred A.; Philips, Robert S.; Demidkina, Tatyana V.; Barbolina, Maria V.; Gollnick, Paul; Dodson, Guy G.; Wilson, Keith S.
9.
Патент 6967087 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 39/00.

   
    Obligately symbiotic thermophile Symbiobacterium toebii SC-1 producing thermostable L-tyrosine phenol-lyase and L-tryptophan indole-lyase and a method for screening its relative bacteria [Текст] / Moon-Hee Sung [и др.] ; Korea Research Inst. of Bioscience and Biotechnology. - № 10/220174 ; Заявл. 14.07.2000 ; Опубл. 22.11.2005
Перевод заглавия: Облигатно симбиотический термофил Symbiobacterium toebii SC-1, продуцирующий термофильные L-тирозинфеноллиазу и L-триптофаниндоллиазу, а также метод скрининга близких бактерий
Аннотация: Описан новый облигатно симбиотический термофил Symbiobacterium toebii SC-1 (KCTC 0685BP), продуцирующий термостабильные L-тирозинфеноллиазу и L-триптофаниндоллиазу. Эти ферменты образуют более стабильные кристаллы в ходе процесса биотрансформации, в результате которого образуются 3,4-дигидрокси-L-фенилаланин (L-DOPA) и L-триптофан
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: SYMBIOBACTERIUM TOEBII (BACT.)
ШТАММ SC-1
СКРИНИНГ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПРОДУКЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
ФЕРМЕНТЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
L-ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА
L-ТРИПТОФАНИНДОЛЛИАЗА
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Sung, Moon-Hee; Lee, Seung-Goo; Rhee, Sung-Keun; Hong, Seung-Pyo; Kang, Dae-Joong; Kim, Chul-Joong; Bae, Jin-Woo; Jeon, Che Ok; Kim, Joong-Jae; Kim, Kwang; Song, Jae Jun; Korea Research Inst. of Bioscience and Biotechnology
Свободных экз. нет
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 11.11-04Б3.43

    Дюкова, К. Г.
    Ковалентная иммобилизация очищенной тирозин-фенол-лиазы из Citrobacter freundii на неорганических носителях [Текст] / К. Г. Дюкова, А. А. Амбарцумян, Г. П. Алебян // Биотехнология. - 2011. - N 2. - С. 58-65 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: Осуществлена иммобилизация очищенного препарата тирозин-фенол-лиазы (ТФЛ) из Citrobacter freundii на неорганических носителях на основе силикагеля и силохрома методом ковалентного связывания, и исследованы свойства иммобилизованного фермента. В качестве сшивающего агента для связывания модифицированного 'гамма'-аминопропилтриэтоксисиланом носителя и очищенного фермента использовали глутаровый альдегид. В результате указанной процедуры иммобилизации стабилизировалась активная форма фермента, время полуинактивации ТФЛ увеличилось до 25 сут, что значительно (в 5-20 раз) превосходит соответствующий показатель для интактных клеток, очищенного фермента, а также клеток, иммобилизованных в различные гели. Биокатализатор удобен в использовании и может быть легко отделен от кристаллического продукта. Армения, ЗАО НИИ "Биотехнология", Ереван, 0056. Библ. 23
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: L-ТИРОЗИН
ПОЛУЧЕНИЕ
БИОТРАНСФОРМАЦИЯ
БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СВОЙСТВА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Амбарцумян, А.А.; Алебян, Г.П.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 12.01-04Б2.24

    Дюкова, К. Г.
    Ковалентная иммобилизация очищенной тирозин-фенол-лиазы из Citrobacter freundii на неорганических носителях [Текст] / К. Г. Дюкова, А. А. Амбарцумян, Г. П. Алебян // Биотехнология. - 2011. - N 2. - С. 58-65 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: Осуществлена иммобилизация очищенного препарата тирозин-фенол-лиазы (ТФЛ) из Citrobacter freundii на неорганических носителях на основе силикагеля и силохрома методом ковалентного связывания, и исследованы свойства иммобилизованного фермента. В качестве сшивающего агента для связывания модифицированного 'гамма'-аминопропилтриэтоксисиланом носителя и очищенного фермента использовали глутаровый альдегид. В результате указанной процедуры иммобилизации стабилизировалась активная форма фермента, время полуинактивации ТФЛ увеличилось до 25 сут, что значительно (в 5-20 раз) превосходит соответствующий показатель для интактных клеток, очищенного фермента, а также клеток, иммобилизованных в различные гели. Биокатализатор удобен в использовании и может быть легко отделен от кристаллического продукта. Армения, ЗАО НИИ "Биотехнология", Ереван, 0056. Библ. 23
ГРНТИ  
34.27.05
ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: L-ТИРОЗИН
ПОЛУЧЕНИЕ
БИОТРАНСФОРМАЦИЯ
БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СВОЙСТВА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Амбарцумян, А.А.; Алебян, Г.П.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.149

   
    Tyrosine phenol-lyase from Citrobacter intermedius [Text]. Factors controlling substrate specificity / Nikolai G. Faleev [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1988. - Vol. 177, N 2. - P395-401
Перевод заглавия: Тирозинфеноллиаза из Citrobacter intermedius. Факторы, контролирующие субстратную специфичность
Аннотация: L-Аминокислоты являются конкурентными ингибиторами тирозинфеноллиазы (I) из C. intermedius. Для неразветвленных аминокислот существует корреляция между -RTlnK[i] и гидрофобностью боковой цепи. Аспарагиновая и глутаминовая к-ты являются аномально сильными ингибиторами, если учесть низкую гидрофобность их боковых цепей. Это указывает на присутствие электрофильной группы в активном центре I, к-рая взаимодействует с концевой карбоксильной группой аспартата и глутамата. Тирамин, 'бета'-фенилэтиламин и триптамин не ингибируют I. Эфиры и амиды ароматических L-аминокислот, D-фенилаланин и Dтриптофан служат конкурентными ингибиторами. Ферментативный изготопный обмен 'альфа'-протона в {2}Н[2]О наблюдался только в случае L-аминокислот. Для L-фенилаланина и L-триптофана он происходит с полным сохранением конфигурации. Субстратная специфичность I контролируется во время стадии элиминации фенола. ОН-группа в параположении кольца необходима для протекания этой стадии. Эта же стадия чувствительна к стерическим параметрам заместителя в кольце, к-рый обеспечивает второй контролирующий фактор. Если удовлетворяются все потребности субстратной специфичности (L-тирозин, 3-фтор-L-тирозин), то "ключевая" стадия элиминации фенола не является скоростьлимитирующей, а скорость определяется предшествующим удалением 'альфа'-протона. Ил. 3. Табл. 4. Библ. 23. СССР, Ин-т элементорганических соединений АН СССР, 117813 Москва.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
КОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
CITROBACTER INTERMEDIUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Faleev, Nikolai G.; Ruvinov, Sergei B.; Demidkina, Tatyana V.; Myagkikh, Igor V.; Gololobov, Mikhail Yu.; Bakhmutov, Vladimir I.; Belikov, Vassili M.
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.192

    Demidkina, Tatyana V.
    The activity and reaction specificity of tyrosine phenollyase regulated by monovalent cations [Text] / Tatyana V. Demidkina, Igor V. Myagkikh // Biochimie. - 1989. - Vol. 71, N 4. - P565-571 . - ISSN 0300-9004
Перевод заглавия: Активность и реакционная специфичность, регулируемая одновалентными катионами
Аннотация: Исследовали влияние одновалентных неорганических катионов (Li+, Na+, К+, Rb+, Cs+, NH[4]+) на каталитические и спектральные характеристики тирозинфеноллиазы (КФ 4.1.99.1; ТФЛ) из Citrobacter intermedius. Эти катионы, как показано, влияют на соотношение скоростей р-ций 'бета'-элиминации L-тирозина и трансаминирования L-аланина, катализируемых ТФЛ. Большинство одновалентных катионов являются неконкурентными активаторами р-ции 'бета'-элиминации, Li+ не оказывал влияния, а Na+ ингибировал р-цию 'бета'-элиминации. С др. стороны, ион Li+ активировал р-цию трансаминирвания, Na+ не оказывал существенного действия, а все др. катионы ингибировали трансаминирование L-аланина. На основании результатов кинетического анализа, а также исследования спектров поглощения и кругового дихроизма сделан вывод, что активация ТФЛ одновалентными катионами является результатом образования активной формы холофермента ('лямбда'[м][a][к][c]. 420 нм) вследствие конформационной реорганизации белковой молекулы. Ил. 7. Табл. 2. Библ. 18. СССР, 117985 Москва В-334, Ин-т молек. биологии АН СССР.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
СПЕКТРАЛЬНЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
КАТИОНЫ
НАТРИЙ
ЛИТИЙ
ВЛИЯНИЕ
CITROBACTER INTERMEDIUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Myagkikh, Igor V.
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.158

   
    Электронно-микроскопическое исследование структуры тирозинфеноллиазы из Citrobacter intermidius [Текст] / М. Б. Шерман [и др.] // Докл. АН СССР. - 1990. - Т. 312, N 5. - С. 1256-1258 . - ISSN 0002-3264
Аннотация: По изображениям негативно контрастированных трубчатых кристаллов фермента выполнена трехмерная реконструкция молекулы тирозинфеноллиазы методом модифицированных проектирующих функций. Разрешение 20-25 A. В модели хорошо выделяются два удлиненных домена, представляющих собой пары субъединиц молекулы. Размеры молекулы фермента 80*80*50 A3.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТИРОЗИНФЕНОЛЛИАЗА
СТРУКТУРА
КРИСТАЛЛЫ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
CITROBACTER INTERMIDIUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Шерман, М.Б.; Антсон, А.А.; Орлова, Е.В.; Зограф, О.Н.; Демидкина, Т.В.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)