Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.206

    Amstad, Paul.
    Glutathione peroxidase compensates for the hypersensitivity of Cu,Zn-superoxide dismutase overproducers to oxidant stress [Text] / Paul Amstad, Remy Moret, Peter Cerutti // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 3. - P1606-1609 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Гиперчувствительность сверхпродуцентов Cu, Zn-пероксиддисмутазы к окислительному стрессу компенсирует глутатионпероксидаза
Аннотация: В клетках JB6 (клон 41) эпидермиса мыши внесли путем трансфекции селеноглутатионпероксидазу быка. Чувствительность клеток к возникновению разрывов ДНК и гибели клеток под действием ксантин/ксантиноксидазы находится в обратной зависимости от отношения активностей селеноглутатионпероксидаза/пероксиддисмутаза. Трансфектанты с величиной отношения 3,8 в значительной мере защищены от окислительного стресса. Гиперчувствительность при отношении активностей, равном 0,4, устраняется повторной трансфекцией селеноглутатионпероксидазы быка с увеличением этого отношения до 1-2,4. Швейцария, Dep. Carcinogenesis, Swiss Inst. Exptl Canc. Res., 1066 Epalinges, Lausanne. Библ. 29
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
ГИПЕРЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
СТРЕСС ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ
ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗА
КОМПЕНСАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Moret, Remy; Cerutti, Peter
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.11-04И2.177

   
    Two different Cu/Zn superoxide dismutases in Schistosoma mansoni [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell Biol. "Mol. Helminthol.: Integr. Approach.", Tamarron, Colo, Febr. 10-17, 1993 / Zhi Hong [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1993. - Suppl. 17C. - P103 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Две различные Cu/Zn супероксиддисмутазы в Schistosoma mansoni
Аннотация: В Schistosoma mansoni идентифицирована Cu/Zn - супероксиддисмутаза. Очищен белок с мол. массой 16 кД и три пептида, образуемые из него, секвенированы. Все три пептида имеют гомологию с 19 другими секвенированными Cu/Zn-супероксиддисмутазами. Белок, кодируемый кДНК, синтезированной на РНК Schistosoma имеет 153 аминок-ты и мол. массу 15963. Этот белок имеет 60-65% гомологии с другими 19 секвенированными Cu/Zn-супероксиддисмутазами. Фермент имеет 45% гомологии с другой супероксиддисмутазой S.mansonii и кодируется другим геном. Экспрессия супероксиддисмутазы с мол. массой 16 кД в бактериях приводит к образованию генного продукта, имеющего ферментативную активность, сравнимую с активностью нативного фермента. США, Dept of Biochem., St. Univ. of New York, Buffalo, NY 14214
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.17.11.17
Рубрики: SHISTOSOMA MANSONI (TREM.)
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Hong, Zhi; Thakur, Arvind; Mei, Hai-Ping; Kosman, David; Hammarskjold, Marie-Luoise; Rekosh, David; LoVerde, Philip
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 95.11-04А3.145

   
    Low-temperature optical spectroscopy of native and azide-reacted bovine Cu, Zn superoxide dismutase. A structural dynamics study [Text] / Antonio Cupane [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 50. - P15103-15109 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Низкотемпературная оптическая спектроскопия нативной и обработанной азидом бычьей Cu, Zn-супероксиддисмутазы. Изучение структурной динамики
Аннотация: При т-рах от 300 до 10 K измерены спектры поглощения нативной и обработанной N{-}[3] Cu,Zn-супероксиддисмутазы (SOD). Широкие d-d-полосы с центрами при 14700 см{-1} (нативная SOD) 15550 см{-1} (обработанная N{-}[3]), измеренные при комн. т-ре, при замораживании расщепляются каждая на две полосы (12835 и 14844 см{-1} и 14418 и 16300 см{-1}, соотв.). Зависимость от т-ры полосы нативной SOD) при 23720 см{-1} позволяет отнести ее к переходу с переносом заряда на металл в His 61-Cu (II). Анализ зависимостей нулевого, первого и второго моментов различных полос позволил оценить стереодинамические свойства металлов в SOD. Так, в нативном белке обнаружены изменения относительных позиций лигандов и металлов при понижении т-ры, в к-рых участвуют все лиганды, кроме His61. Этот центр стабилизируется после связывания N{-}[3], после чего изменения позиций обнаружены только для связанного аниона. Обсуждается связь этих свойств с каталитическим механизмом. Италия, Dep. Biol., Univ. Roma "Tor Vergata", 00133 Roma. Библ. 37
ГРНТИ  
34.57.23
ВИНИТИ 341.57.23.25
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
СТРУКТУРНАЯ ДИНАМИКА
СПЕКТРОСКОПИЯ
СКОТ РОГАТЫЙ КРУПНЫЙ

Доп.точки доступа:
Cupane, Antonio; Leone, Maurizio; Militello, Valeria; Stroppolo, M.Elena; Polticelli, Fabio; Desideri, Alessandro
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 96.01-04А1.111

   
    Cu/Zn-superoxide dismutase and glutathione peroxidase during aging [Text] / Judy B.de Haan [et al.] // Biochem. and Mol. Biol. Int. - 1995. - Vol. 35, N 6. - P1281-1297 . - ISSN 1039-9712
Перевод заглавия: Cu/Zn-супероксиддисмутаза и глутатионпероксидаза в процессе старения
Аннотация: Известна важная роль антиоксидантных ферментов в нейтрализации реакционно-способных форм кислорода. Супероксиддисмутаза (СОД) превращает супероксидные радикалы {.}O{-}[2] в H[2]O[2], а каталаза (КТ) и глутатионпероксидаза (ГП) независимо друг от друга переводят H[2]O[2] в H[2]O. Нарушение баланса между СОД, КТ и ГП может приводить к накоплению H[2]O[2] и генерации крайне активных гидроксильных радикалов по р-ции Фентона. Количественной характеристикой баланса указанных ферментов предложено считать величину отношения СОД/(КТ+ГП). Показано, что изменение величины этого отношения наблюдается для мозга мыши в процессе старения, что также коррелирует с повышенной деструкцией липидов мозга. В то же время в процессе старения не наблюдается увеличения деструкции липидов в печени и почках мыши. Отношение СОД/(КТ+ГП) для этих органов мыши также не изменяется в процессе старения. Нарушение соотношения между СОД и ГП в различных тканях обнаружено при синдроме Дауна. Австралия, Ctr. Early Human Devel., Monash Univ., Clayton. Библ. 26
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗА
РОЛЬ
СТАРЕНИЕ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Haan, Judy B.de; Cristiano, Francesca; Iannello, Rocco C.; Kola, Ismail
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.01-04Т4.90

    Searcy, Dennis G.
    Interaction of Cu, Zn superoxide dismutase with hydrogen sulfide [Text] / Dennis G. Searcy, Joyce P. Whitehead, Michael J. Maroney // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 318, N 2. - P251-263 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Взаимодействие Cu, Zn-супероксиддисмутазы с сероводородом
Аннотация: Изучали взаимодействие Cu, Zn-супероксиддисмутазы (СД) с H[2]S. Найдено, что добавление HS{-} повышает O{-}[2], снижая активность СД примерно в 2 раза. K[m] 'ПРИБЛ='80 мкм HS{-}. Другие низкомолекулярные соединения практически не оказывают действия на СД. Расход HS{-} и O{-}[2] в этой реакции имеет молярное отношение 1:1. Продуктами реакции являются H[2]O[2], элементарная сера или полисульфид. Связывание HS{-} СД быстрое : k10{7} М{-1}*с{-1}. HS{-} присоединяется к каталитическому Cu-центру СД и может быть истинным субстратом для этого фермента. США, Univ. Massachusetts, MA 01003. Библ. 106
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.11.19
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СЕРОВОДОРОД

Доп.точки доступа:
Whitehead, Joyce P.; Maroney, Michael J.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.167

   
    Copper, zinc superoxide dismutase in Escherichia coli: Periplasmic localization [Text] / Ludmil Benov [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 319, N 2. - P508-511 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Cu, Zn-супероксиддисмутаза у Escherichia coli: локализация в периплазме
Аннотация: Cu, Zn-супероксиддисмутазу (СОД), очищенную из Escherichia coli, использовали для получения антител у кроликов. Найдено, что полученная антисыворотка специфична к одной полосе при анализе Вестерн-блотингом и эта полоса соответствует положению СОД. Ультратонкие срезы фиксированных клеток бактерий обрабатывали антителами к СОД, а затем белком A, несущим 10-нм частицы золота. Результаты электронной микроскопии свидетельствуют о том, что СОД предпочтительно полярно локализована в периплазме. США, Dep. Biochem. and Med., Duke Univ. Med. Cent., Durham, N. C. 27710. Библ. 10
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ОЧИСТКА
ВЕСТЕРН-БЛОТИНГ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Benov, Ludmil; Chang, Ling Yi; Day, Brian; Fridovich, Irwin
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.10-04М4.40

   
    Cu/Zn-superoxide dismutase and glutathione peroxidase during aging [Text] / Judy B.de Haan [et al.] // Biochem. and Mol. Biol. Int. - 1995. - Vol. 35, N 6. - P1281-1297 . - ISSN 1039-9712
Перевод заглавия: Cu/Zn-супероксиддисмутаза и глутатионпероксидаза в процессе старения
Аннотация: Известна важная роль антиоксидантных ферментов в нейтрализации реакционно-способных форм кислорода. Супероксиддисмутаза (СОД) превращает супероксидные радикалы {.}O{-}[2] в H[2]O[2], а каталаза (КТ) и глутатионпероксидаза (ГП) независимо друг от друга переводят H[2]O[2] в H[2]O. Нарушение баланса между СОД, КТ и ГП может приводить к накоплению H[2]O[2] и генерации крайне активных гидроксильных радикалов по р-ции Фентона. Количественной характеристикой баланса указанных ферментов предложено считать величину отношения СОД/(КТ+ГП). Показано, что изменение величины этого отношения наблюдается для мозга мыши в процессе старения, что также коррелирует с повышенной деструкцией липидов мозга. В то же время в процессе старения не наблюдается увеличения деструкции липидов в печени и почках мыши. Отношение СОД/(КТ+ГП) для этих органов мыши также не изменяется в процессе старения. Нарушение соотношения между СОД и ГП в различных тканях обнаружено при синдроме Дауна. Австралия, Ctr. Early Human Devel., Monash Univ., Clayton. Библ. 26
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗА
РОЛЬ
СТАРЕНИЕ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Haan, Judy B.de; Cristiano, Francesca; Iannello, Rocco C.; Kola, Ismail
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.03-04Т4.216

    Pedrajas, J. R.
    Oxidative stress in fish exposed to model xenobiotics. Oxidatively modified forms of Cu, Zn-superoxide dismutase as potential biomarkers [Text] / J. R. Pedrajas, J. Peinado, J. Lopez-Barea // Chem.- Biol. Interact. - 1995. - Vol. 98, N 3. - P267-282 . - ISSN 0009-2797
Перевод заглавия: Окислительный стресс у рыб, подвергнутых действию модельных ксенобиотиков. Окислительно модифицированные формы (Cu,Zn)-супероксиддисмутазы как потенциальные маркеры
Аннотация: Неполовозрелым рыбам Sparus aurata вводили в/б ксенобиотики и биомаркеры и через 2 и 7 дней анализировали моделированный окислительный стресс. Паракват (I; 50 мг/кг) и CuCl[2] (0,2 и 1,0 мг/кг) значительно повышали уровень перекисей липидов в цитозоле, но дильдрин (II; 0,15 и 1,0 мг/кг) и малатион (III; 7,5 мг/кг) - в микросомах печени и снижали в последних активность глутатионтрансферазы. Ионы Cu{2+} повышали удельную активность супероксиддисмутазы (СОД), но I снижал ее. После разделения методом изоэлектрофокусирования и окрашивания бесклеточных экстрактов от рыб, подвергнутых действию Cu{2+}, II или III, выявили 2 изоформы (Cu,Zn)-СОД. Дополнительная (Mn)-СОД выявлена у рыб, к-рым вводили II, но только незначительный уровень кислой изоформы СОД обнаружен у рыб, получавших I. Новые изоформы СОД были выявлены также in vitro при инкубации бесклеточных экстрактов с системами, генерирующими супероксидные анионы или H[2]O[2], а также на системе с трет.-бутилгидропероксид/АДФ-Fe. Только I и ионы Cu{2+} индуцировали биосинтез металлотионеина у рыб, но не II или III. Считают, что выявленные новые изоформы СОД являются окисленными формами и могут рассматриваться как биомаркеры окислительного стресса. Испания, Dep. Bioquim. Biol. Mol., Inst. Biol. Basica Aplicada, Fac. Veter., Univ. Cordoba, 14071 Cordoba. Библ. 43
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.25.02
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
ФОРМЫ
ПЕСТИЦИДЫ
ВЛИЯНИЕ
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
РЫБЫ

Доп.точки доступа:
Peinado, J.; Lopez-Barea, J.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 97.04-04И4.190

    Pedrajas, J. R.
    Oxidative stress in fish exposed to model xenobiotics. Oxidatively modified forms of Cu, Zn-superoxide dismutase as potential biomarkers [Text] / J. R. Pedrajas, J. Peinado, J. Lopez-Barea // Chem.- Biol. Interact. - 1995. - Vol. 98, N 3. - P267-282 . - ISSN 0009-2797
Перевод заглавия: Окислительный стресс у рыб, подвергнутых действию модельных ксенобиотиков. Окислительно модифицированные формы (Cu,Zn)-супероксиддисмутазы как потенциальные маркеры
Аннотация: Неполовозрелым рыбам Sparus aurata вводили в/б ксенобиотики и биомаркеры и через 2 и 7 дней анализировали моделированный окислительный стресс. Паракват (I; 50 мг/кг) и CuCl[2] (0,2 и 1,0 мг/кг) значительно повышали уровень перекисей липидов в цитозоле, а дильдрин (II; 0,15 и 1,0 мг/кг) и малатион (III; 7,5 мг/кг) - в микросомах печени и снижали в последних активность глутатионтрансферазы. Ионы Cu{2+} повышали удельную активность супероксиддисмутазы (СОД), но I снижал ее. После разделения методом изоэлектрофокусирования и окрашивания бесклеточных экстрактов от рыб, подвергнутых действию Cu{2+}, II или III, выявили 2 изоформы (Cu,Zn)-СОД. Дополнительная (Mn)-СОД выявлена у рыб, к-рым вводили II, но только незначительный уровень кислой изоформы СОД обнаружен у рыб, получавших I. Новые изоформы СОД были выявлены также in vitro при инкубации бесклеточных экстрактов с системами, генерирующими супероксидные анионы или H[2]O[2], а также на системе с трет.-бутилгидропероксид/АДФ-Fe. Только I и ионы Cu{2+} индуцировали биосинтез металлотионеина у рыб, но не II или III. Считают, что выявленные новые изоформы СОД являются окисленными формами и могут рассматриваться как биомаркеры окислительного стресса. Испания, Dep. Bioquim. Biol. Mol., Inst. Biol. Basica Aplicada, Fac. Veter., Univ. Cordoba, 14071 Cordoba. Библ. 43
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.27.02
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
ФОРМЫ
ПЕСТИЦИДЫ
ВЛИЯНИЕ
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
РЫБЫ

Доп.точки доступа:
Peinado, J.; Lopez-Barea, J.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.69

   
    Spectroscopic characterization of recombinant Cu, Zn superoxide dismutase from Photobacterium leiognathi expressed in Escherichia coli: Evidence for a novel catalytic copper binding site [Text] / Dolly Foti [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 23. - P7109-7113 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Спектроскопическое свидетельство необычного центра связывания каталитической Cu в рекомбинантной Cu,Zn-супероксиддисмутазе Photobacterium leiognathi, экспрессированной в Escherichia coli
Аннотация: Проведено сравнительное изучение структуры экспрессированной в E. coli Cu,Zn-супероксиддисмутазы P. leiognathi (СОД-1) и аналогичного фермента крупного рогатого скота (СОД-2). Спектр КД у СОД-1 характеризуется наличием узкого минимума при 198 нм и плеча при 'ЭКВИВ'210 нм. Аналогичный спектр СОД-2 имеет только широкий минимум при 210 нм. Это означает, что СОД-1 имеет более высокое содержание неупорядоченной структуры, чем СОД-2. В спектре поглощения СОД-1 в видимой области обнаружены максимумы при 680 нм ('эпсилон'=320 M{-1}см{-1}) и 407 нм ('эпсилон'=410 M{-1}см{-1}), а у СОД-2 - при 680 нм ('эпсилон'=300 M{-1}см{-1}) и 421 нм ('эпсилон'=400 M{-1}см{-1}). Сравнение спектров ЭПР СОД-1 и СОД-2 показывает, что координация каталитической Cu в СОД-1 отличается от координации в СОД-2. В то же время каталитические свойства СОД-1 и СОД-2 практически одинаковы. Италия, Dep. Biol., Univ. Rome "Tor Vergata", 00133 Rome. Библ. 41
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
РЕКОМБИНАНТНАЯ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ МЕДЬ
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
PHOTOBACTERIUM LEIOGNATHI
КРС

Доп.точки доступа:
Foti, Dolly; Curto, Bruno Lo; Cuzzocrea, Giovanni; Stroppolo, M.Elena; Polizio, Francesca; Venanzi, Mariano; Desideri, Alessandro
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 98.02-04Б4.81

   
    Structural characterization of the active site of Brucella abortus Cu - Zn superoxide dismutase: A {15}N and {1}H NMR investigation [Text] / Yen-Liang Chen [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 38. - P12265-12275 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структурная характеристика активного центра Cu, Zn-супероксиддисмутазы Brucella abortus: исследование с помощью {15}N и {1}H-ЯМР спектроскопии
Аннотация: Методами двумерной ЯМР спектроскопии NOESY и {15}N-{1}H HMQC проведено отнесение сигналов 7 остатков His в активном центре восстановленной Cu,Zn-супероксиддисмутазы B. abortus. Из сравнительного анализа данных о ЯЭО в активном центре фермента с предполагаемыми на основе кристаллической структуры окисленной супероксиддисмутазы крупного рогатого скота сделан вывод о подобии пространственной организации активных центров обоих ферментов. Обсуждаются данные РСА для рекомбинантной супероксиддисмутазы человека и молекулярные механизмы активности фермента. США, Dep. Biochem., Biophys., Iowa St. Univ., Ames, IA 50011. Библ. 67
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.11
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
СТРУКТУРНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
BRUCELLA ABORTUS

Доп.точки доступа:
Chen, Yen-Liang; Park, Sanggyu; Thornburg, Robert W.; Tabatabai, Louisa B.; Kintanar, Agustin
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)