СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СВЯЗЫВАНИЕ С РНК<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.02-04К1.73

Peek, Ron.
Interaction of the La (SS-B) autoantigen with small ribosomal subunits [Text] / Ron Peek, Ger J. M. Pruijn, Venrooij Walther J. Van // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 236, N 2. - P649-655 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Взаимодействие La (SS-B) аутоантигена с мелкими субъединицами рибосом
Аннотация: The La (SS-B) autoantigen is an evolutionarily conserved 47-kDa protein which binds to nascent RNA polymerase III transcripts and to a number of viral leader RNAs. The La protein plays a direct role in the termination of RNA polymerase III transcription and recent findings have suggested an additional role in several aspects of translation of (viral) messenger RNAs. Were showed that La in the cytoplasm is associated with a subset of small ribosomal subunits, possibly by direct association with 18S ribosomal RNA. This association is likely to be related to the putative role of this protein in translation regulation. Нидерланды, Dept Biochem., Univ. Nijmengen. Библ. 37

ГРНТИ	34.43.27

ВИНИТИ 341.43.27.15
Рубрики: АУТОАНТИГЕН LA (SSA)
СВЯЗЫВАНИЕ С РНК
РИБОСОМЫ
РЕГУЛЯЦИЯ ТРАНСЛЯЦИИ

Доп.точки доступа:
Pruijn, Ger J.M.; Van, Venrooij Walther J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.09-04Б1.97

Protein-primed RNA synthesis by purified poliovirus RNA polymerase [Text] / Aniko V. Paul [et al.] // Nature. - 1998. - Vol. 393, N 6682. - P280-284 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Праймируемый белком синтез РНК очищенной РНК-полимеразой вируса полиомиелита
Аннотация: У вируса полиомиелита (ВП) маленький белок VPg (I) ковалентно связывается с 5'-концевым остатком Y в геномной РНК. Показано, что I может уридилироваться очищенной РНК-полимеразой 3D{pol} ВП. Уридилированный I затем праймирует транскрипцию матрицы поли(A), в результате чего образуется поли(Y), связанный с I. Т. обр., инициация транскрипции генома ВП с полиаденилированного 3'-конца зависит от I. США, Dep. Mol. Genet. and Microbiol., Sch. Med., Hlth Sci. Ctr., State Univ. New York, Stony Brook, NY 11794-5222. Библ. 30

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ПОЛИОМИЕЛИТА
ТРАНСКРИПЦИЯ
ИНИЦИАЦИЯ
РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ
БЕЛОК
VPG
СВЯЗЫВАНИЕ С РНК

Доп.точки доступа:
Paul, Aniko V.; van, Boom Jacques H.; Filippov, Dmitri; Wimmer, Eckard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.05-04Б2.48

Evans, Sarah P.
NMR structure of the N-terminal domain of Saccharomyces cerevisiae RNase HI reveals a fold with a strong resemblance to the N-terminal domain of ribosomal protein L9 [Text] / Sarah P. Evans, Mark Bycroft // J. Mol. Biol. - 1999. - Vol. 291, N 3. - P661-669 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Полученная методом ЯМР структура N-концевого домена РНКазы HI Saccharomyces cerevisiae выявила укладку, сильно напоминающую N-концевой домен рибосомного белка L9
Аннотация: Определена структура в растворе одного из двух N-концевых доменов дрожжевой РНКазы HI. Мотив из 46 остатков состоит из трехцепочечного антипараллельного 'бета'-листка и двух коротких 'альфа'-спиралей, расположенных на противоположных поверхностях 'бета'-листка. Гидрофобный кор домена образован консервативными остатками, соединяющими 'альфа'-спирали с 'бета'-листком. Три доступных растворителю высоко консервативных остатка (Trp22, Lys38 и Lys39) важны для связывания с РНК. По топологии 'бета'-'бета'-'альфа'-'бета'-'альфа' этот домен отличается от ряда других известных связывающих РНК доменов. Однако этот домен похож на N-концевой домен рибосомного белка L9, связывающегося с рибосомной РНК 23 S. Великобритания, Dep. Chem., Cambridge Univ., Cambridge CB2 1EW. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: РНКАЗА HI
N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
СВЯЗЫВАНИЕ С РНК
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Bycroft, Mark

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.09-04В2.116

Evans, Sarah P.
NMR structure of the N-terminal domain of Saccharomyces cerevisiae RNase HI reveals a fold with a strong resemblance to the N-terminal domain of ribosomal protein L9 [Text] / Sarah P. Evans, Mark Bycroft // J. Mol. Biol. - 1999. - Vol. 291, N 3. - P661-669 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Полученная методом ЯМР структура N-концевого домена РНКазы HI Saccharomyces cerevisiae выявила укладку, сильно напоминающую N-концевой домен рибосомного белка L9
Аннотация: Определена структура в растворе одного из двух N-концевых доменов дрожжевой РНКазы HI. Мотив из 46 остатков состоит из трехцепочечного антипараллельного 'бета'-листка и двух коротких 'альфа'-спиралей, расположенных на противоположных поверхностях 'бета'-листка. Гидрофобный кор домена образован консервативными остатками, соединяющими 'альфа'-спирали с 'бета'-листком. Три доступных растворителю высоко консервативных остатка (Trp22, Lys38 и Lys39) важны для связывания с РНК. По топологии 'бета'-'бета'-'альфа'-'бета'-'альфа' этот домен отличается от ряда других известных связывающих РНК доменов. Однако этот домен похож на N-концевой домен рибосомного белка L9, связывающегося с рибосомной РНК 23 S. Великобритания, Dep. Chem., Cambridge Univ., Cambridge CB2 1EW. Библ. 39

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.05
Рубрики: РНКАЗА HI
N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
СВЯЗЫВАНИЕ С РНК
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Bycroft, Mark

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска