СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СБОРКА ФИЛАМЕНТОВ<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04Я6.85

Coluccio, Lynne M.
An end in sight: Tropomodulin [Text] / Lynne M. Coluccio // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 127, N 6. - P1497-1499 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Конец уже виден: тропомодулин
Аннотация: Краткий обзор. В мышечном волокне и в немышечных клетках содержащие актин филаменты кэпирует тропомодулин по концу, противоположному концу предпочтительной сборки. С каждым из актиновых филаментов в мышце и в эритроцитах ассоциирует 1-2 молекулы тропомодулина. Для выяснения механизма сборки актиновых филаментов существенно изучение регуляции связывания тропомодулина с актином и с тропомиозином. США, Dep. Biochem., Emory Univ. Sch. Med., Atlanta, GA 30322. Библ. 47

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: АКТИН
СБОРКА ФИЛАМЕНТОВ
ТРОПОМОДУЛИН
ТЕОРЕТИЧЕСКАЯ СТАТЬЯ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.02-04М3.359

Katayama, Eisaku.
Effect of caldesmon on the assembly of smooth muscle myosin [Text] / Eisaku Katayama, Gisele Scott-Woo, Mitsuo Ikebe // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 8. - P3919-3925 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Влияние кальдесмона на сборку миозина гладких мышц
Аннотация: Smooth muscle myosin filaments are much less stable than the skeletal muscle counterpart. Smooth myosin reguires higher concentration of Mg{2+} than skeletal myosin to form thick filaments and addition of ATP disassembles the dephosphorylated smooth muscle myosin filaments into monomers but not phosphorylated ones. We found that the addition of caldesmon to dephosphorylated myosin induced the formation of the filaments under the conditions where myosin by itself is soluble or disassembled. Although the induced filaments were short at 1 mм Mg{2+}, they became medium sized and seemed like side polar filaments with prominent 14 nm periodicity at higher Mg{2+} conditions (8 mм). США, Dep. Physiol. and Biophys, Case Western Res. Univ. Sch. Med., Cleveland, Ohio 44118. Библ. 50

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.25
Рубрики: МИОЗИНЫ
СБОРКА ФИЛАМЕНТОВ
КАЛЬДЕСМОН
МЫШЦЫ
ГЛАДКИЕ

Доп.точки доступа:
Scott-Woo, Gisele; Ikebe, Mitsuo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 10.03-04Б4.119

Assembly dynamics of Mycobacterium tuberculosis FtsZ [Text] / Yaodong Chen [et al.] // J. Biol. Chem. - 2007. - Vol. 282, N 38. - P27736-27743 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Динамика сборки FtsZ Mycobacrerium tuberculosis
Аннотация: В отличие от коротких однотяжелых протофиламентов FtsZ кишечной палочки FtsZ M. tuberculosis образует длинные двутяжевые филаменты. Применив метод FRET для изучения кинетики и динамики сборки этих FtsZ, показали, что среднее время полужизни FtsZ у этих видов составило соответственно 9 и 25 сек. Сборка FtsZ у E. coli протекала несколько быстрее. США, Duke Univ. Med. Ctr, Durham NC 27710. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.25.09
Рубрики: БЕЛОК FTSZ
СБОРКА ФИЛАМЕНТОВ
КИНЕТИКА
ДИНАМИКА
MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS

Доп.точки доступа:
Chen, Yaodong; Anderson, David E.; Rajagopalan, Malini; Erickson, Harold P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.03-04М1.88

Geisler, Norbert.
Phosphorylation in vitro of vimentin by protein kinases A and C is restricted to the head domain: Identification of the phosphoserine sites and their influence on filament formation [Text] / Norbert Geisler, Mechthild Hatzfeld, Klaus Weber // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 183, N 2. - P441-447 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Фосфорилирование in vitro виментина протеинкиназами A и C ограничено головным доменом. Идентификация сайтов фосфорилирования по серину и влияние на образование филаментов
Аннотация: Фосфорилирование виментина протеинкиназами А (ПКА) и С (ПКС) осуществляется по серину N-концевого домена. Олигомеры протофиламентов фосфорилируются как ПКА, так и ПКС по 5 сайтам, причем степень фосфорилирования олигомеров ПКА в 3 раза выше. После инкубации олигомеров с ПКА, в отличие от ПКС, они не полимеризуются. Уровень фосфорилирования филаментов ПКА в 2,5 раза ниже, чем олигомеров, причем фосфорилируются только 2 сайта из 5. Т. о. головной N-концевой домен, играющий важную роль в сборке филаментов и поддержании их стабильности, может менять фосфорилирование в зависимости от олигомерного или полимерного строения молекул. ФРГ, Max Planck Inst. for Biophys. Chem., Gottingen. Библ. 33.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.23.11
Рубрики: ПРОМЕЖУТОЧНЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
ВИМЕНТИН
ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕИНКИНАЗА А
ПРОТЕИНКИНАЗА С
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
IN VITRO
УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
СБОРКА ФИЛАМЕНТОВ

Доп.точки доступа:
Hatzfeld, Mechthild; Weber, Klaus

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.07-04М1.153

Dynamics of keratin filament assembly: expression of mutant epidermal kebatin cDNAS in vivo and in vitro [Text] / Pierre Coulombe [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1990. - Suppl. 14Е. - P19 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Динамика сборки кератиновых филаментов: экспрессия мутантных эпидермальных кератиновых кДНК in vivo и in vitro
Аннотация: Для выяснения природы и последовательности молек. взаимодействий, приводящих к сборке кератиновых филаментов, вызывали делеции и точечные мутации в кодирующих сегментах кератиновых кДНК, затем вводили их в Кл вместе с промотором для реализации экспрессии этих мутантных белков в эпителиальных и неэпителиальных Кл. Используя методы иммунофлуоресценции и иммуноэлектронной микроскопии, изучали поведение этих мутантных кератинов в процессе сборки. США, Dep. of Molec. Cenetics and Cell Biol., Howard Hughes Med., Insti. The Univ. of Chicago, Chicago, IL 60637.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
МИКРОФИЛАМЕНТЫ
КЕРАТИНЫ
СБОРКА ФИЛАМЕНТОВ
МУТАЦИИ
ВЛИЯНИЕ
ЭПИДЕРМИС

Доп.точки доступа:
Coulombe, Pierre; Albers, Kathryn; Latai, Anthony; Chan, Yiu; Fushs, Elaine

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска