Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=САХАРОЗОФОСФОРИЛАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.141

   

    Purification and characterization of sucrose phosphorylase from Leuconostoc mesenteroides ATCC 12291 cells, and disaccharides synthesis by the enzyme [Text] / Kumiko Kitaoka [et al.] // Oyo toshitsu kagaku = J. Appl. Glycosci. - 1994. - Vol. 41, N 2. - P165-172 . - ISSN 1340-3494
Перевод заглавия: Очистка и характеристика сахарозофосфорилазы из клеток Leuconostoc mesenteroides ANTCC 12291 и синтез дисахаридов ферментом
Аннотация: Из клеток L.mesentheroides выделили и очистили до электрофоретически гомогенного состояния сахарозофосфорилазу. Молек. масса фермента составила 55.000, а величина pI 4,0. Максимальную активность фермент проявлял при pH 6,5 в случае реакции переноса глюкозного остатка с 'альфа'-D-глюкозо-1-фосфата и при pH 7,0 - в случае р-ции переноса сахарозы. Фермент был устойчив в пределах pH от 5,5 до 7,5 и при т-ре более 40'ГРАДУС'. Оптимум т-уры фермента нашли при 35'ГРАДУС'. Акцепторами при переносе остатка глюкозы с глюкозо-1-фосфата могли служить D-фруктоза, D-ксилоза, L-арабиноза, L-сорбоза и L-рибулоза; последние четыре сахара могли быть акцепторами также и в случае переноса с сахарозы. Р-ции с сахарозой давали больший выход продукта (дисахарида), чем р-ции с глюкозо-1-фосфатом. Максимальный выход наблюдали при синтезе глюкозил-ксилулозида. Япония, Carbohydrate Res. Lab., Ensuiko Sugar Refining Co., Ltd. 13-46, Daikoku-cho, Tsurumi-ku, Yokohama 230. Библ. 26
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: САХАРОЗОФОСФОРИЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА

ДИСАХАРИДЫ

ГЛЮКОЗИЛКСИЛУЛОЗИД

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ СИНТЕЗ

LEUCONOSTOC MESENTEROIDES


Доп.точки доступа:
Kitaoka, Kumiko; Takahashi, Hideki; Hara, Kozo; Hashimoto, Hitoshi; Sasaki, Takashi; Taniguchi, Hajime


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.06-04В3.20

   

    A bypass of sucrose synthase leads to low internal oxygen and impaired metabolic performance in growing potato tubers [Text] / Karin L. Bologa [et al.] // Plant Physiol. - 2003. - Vol. 132, N 4. - P2058-2072 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: [Неучастие] сахарозосинтазы приводит к низкому [содержанию] внутреннего кислорода и ухудшению метаболических показателей в растущих клубнях картофеля
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.15
Рубрики: КРАХМАЛ
СОДЕРЖАНИЕ

КЛУБНИ

КАРТОФЕЛЬ

САХАРОЗОСИНТАЗА

ИНВЕРТАЗА

САХАРОЗОФОСФОРИЛАЗА

КИСЛОРОД


Доп.точки доступа:
Bologa, Karin L.; Fernie, Alisdair R.; Leisse, Andrea; Loureiro, Marcello Ehlers; Geigenberger, Peter


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 11.01-04Б2.16

   

    Sucrose phosphorylase of the rumen bacterium Pseudobutyrivibrio ruminis strain A [Text] / A. Kasperowicz [et al.] // J. Appl. Microbiol. - 2009. - Vol. 107, N 3. - P812-820 . - ISSN 1364-5072
Перевод заглавия: Сахарозофосфорилаза бактерии рубца жвачных Pseudobutyrivibrio ruminis, штамм А
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOBUTYRIVIBRIO RUMINIS (BACT.)
БАКТЕРИИ РУБЦА ЖВАЧНЫХ ЖИВОТНЫХ

ИДЕНТИФИКАЦИЯ

ГЕНОТИПИРОВАНИЕ

САХАРОЗОФОСФОРИЛАЗА

ХАРАКТЕРИСТИКА


Доп.точки доступа:
Kasperowicz, A.; Stan-Glasek, K.; Guczynska, W.; Piknova, M.; Pristas, M.; Nigutova, K.; Javorsky, P.; Michalowski, T.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 11.05-04Б3.43

   

    Sucrose phosphorylase as cross-linked enzyme aggregate: Improved thermal stability for industrial applications [Text] / An Cerdobbel [et al.] // Biotechnol. J. - 2010. - Vol. 5, N 11. - P1192-1197 . - ISSN 1860-6768
Перевод заглавия: Сахарозофocфорилаза как перекрестно связанный ферментный агрегат: углучшенная термостабильность и промышленное использование
Аннотация: Сахарозофосфорилаза (SF) - биокатализатор, способствующий гликозилированию небольших молекул при использовании сахарозы как дешевого, но эффективного субстрата. Однако, низкая термостабильность SF ограничивает его промышленное использование. Показано, что перекрестно связанные фeрментные агрегаты (CLEA{S}) SF из Bifidobacterium adolescentis характеризуются на 17'ГРАДУС'C более высоким температурным оптимумом, чем растворимый фермент. Более того, иммобилизованный фермент обладает исключительной термостабильностью, сохраняя исходную активность через 1 неделю инкубации при 60'ГРАДУС'C. Рециклинг биокатализатора позволяет использовать его в 10 последовательных реакциях
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BIFIDOBACTERIUM ADOLESCENTIS (BACT.)
САХАРОЗОФОСФОРИЛАЗА

ПЕРЕКРЕСТНО СВЯЗАННЫЙ ФЕРМЕНТНЫЙ АГРЕГАТ

ИММОБИЛИЗАЦИЯ

ХАРАКТЕРИСТИКА

ПОВЫШЕННАЯ ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

БИОКАТАЛИЗАТОРЫ


Доп.точки доступа:
Cerdobbel, An; De, Winter Karel; Desmet, Tom; Soetaert, Wim


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.02-04Б3.28

   

    Microbial sucrose phosphorylase: fermentation process, properties, and biotechnical applications [Text] / Erick J. Vandamme [et al.] // Adv. Appl. Microbiol. - Orlando etc., 1987. - Vol. 32. - P163-201 . - ISBN 0-12-0026-32-5
Перевод заглавия: Микробная сахарозофосфорилаза: процесс ферментации, свойства и биотехническое применение
Аннотация: Обзор посвящен открытому в Советском Союзе в 1942 г. ферменту сахарозофосфорилазе (СФ; дисахаридглюкозилтрансферазе; КФ. 2.4.1.7) и состоит из след. глав: 1) Введение; 2) штаммы-продуценты и методы определения фермента; 3) продукция СФ; 4) св-ва СФ; 5) иммобилизация СФ; 6) применение СФ. В историческом очерке перечислены основные штаммы-продуценты СФ - Leuconostoc mesenteroides ATCC 12291, Pseudomonas saccharophila ATCC 15946, NRRL В - 1051, Pullularia pullulans 1125, Acetobacter xylinum. Приведены примеры для всех 5 видов СФ у микробов. Подробно описаны среды культивирования продуцентов и условия ферментации. Даны методы выделения и очистки фермента, приведены данные о действии т-ры, рН на активность СФ, о субстратспецифичности СФ и ингибировании - активации СФ различными хим. агентами. Отдельно приведены данные о кинетических исследованиях СФ. В последних двух главах описаны методы иммобилизации фермента на различных носителях и применение СФ в биотехнологии. Библ. 86. Бельгия, Lab. of General and Ind. Microbiol., State Univ. of Ghent B-9000 Ghent.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: САХАРОЗОФОСФОРИЛАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ

УСЛОВИЯ ФЕРМЕНТАЦИИ

СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ

КИНЕТИКА

ШТАММЫ-ПРОДУЦЕНТЫ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 86


Доп.точки доступа:
Vandamme, Erick J.; Loo, Jan Van; Machtelinckx, Lieve; De, Laporte Andre


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.04-04Б2.116

   

    Streptococcus mutans gtfA gene specifies sucrose phosphorylase [Text] / Roy R. B. Russell [et al.] // Infec. and Immun. - 1988. - Vol. 56, N 10. - P2763-2765
Перевод заглавия: Ген gtfA определяет [синтез] сахарозофосфорилазы у Streptococcus mutans
Аннотация: Ген gtfA из S. mutans, экспрессируемый в рекомбинантном штамме Escherichia coli, кодирует синтез фермента с Mr 55000, к-рый в очищ. состоянии образует из сахарозы нерастворимый в этаноле продукт. По результатам анализов методами {1}{3}C- и {3}{1}P-ЯМР этот продукт идентифицирован как 'альфа'-D-глюкозо-1-фосфат. Делается заключение, что данный фермент (GTF-A) является сахарозофосфорилазой (сахароза: ортофосфат-'альфа'-D-глюкозилтрансферазой, КФ 2.4.1.7). Ил. 3. Библ. 32. Великобритания, Royal College of Surgeons of Englan, Downe, Kent BR6 7JJ.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: STREPTOCOCCUS MUTANS (BACT)
САХАРОЗОФОСФОРИЛАЗА

СИНТЕЗ

ГЕНЕТИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ

ГЕН GTFA

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТА


Доп.точки доступа:
Russell, Roy R.B.; Mukasa, Hidehiko; Shimamura, Atsunari; Ferretti, Joseph J.


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.02-04Б2.189

   

    Purification and some properties of sucrose phosphorylase from Leuconostoc mesenteroides [Text] / Takuro Koga [et al.] // Agr. and Biol. Chem. - 1991. - Vol. 55, N 7. - P1805- 1810 . - ISSN 0002-1369
Перевод заглавия: Очистка и некоторые свойства сахарозофосфорилазы из Leuconostoc mesenteroides
Аннотация: Сахарозофосфорилаза (I) очищена до гомогенности из Leuconostoc mesentoroides (до уд. активности 173,8 ед/ /мг белка) с помощью фракционирования сульфатом аммония и ВЭЖХ на TSK-геле ДЭАЭ-5PW и TSK-геле эфир-5PW. Очищенная I имеет pI 4,6, коэф. седиментации 4,34 S и является мономером с Mr 55 000. По величине Mr, аминокислотному составу и последовательности 30- и N-концевых остатков (18 идентичных) I из L. mesenteroides близка к глюкозилтрансферазе А из Streptococcus mutans. Ил. 5. Табл. 2. Библ. 21. Япония, Res. and Development Div. Kikkoman Corporation, 399 Noda, Noda-shi, Chiba 278.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: САХАРОЗОФОСФОРИЛАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА

LEUCONOSTOC MESENTEROIDES (BACT.)

ШТАММ АТСС 12291


Доп.точки доступа:
Koga, Takuro; Nakamura, Kazuo; Shirokane, Yoshio; Mizusawa, Kiyoshi; Kitao, Satoshi; Kikuchi, Mamoru


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 93.04-04Б3.34

    Pimentel, M. C.B.

    Screening, thermal properties and production in yam extract of fungal sucrose phosphorylase [Text] / M. C.B. Pimentel, M. S.S. Ferreira, C. R.C. Araujo // Rev. microbiol. - 1992. - Vol. 23, N 3. - P199-205 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Скрининг, термальные свойства и продуцирование грибной сахарозофосфорилазы на среде с экстрактом ямса
Аннотация: Проведен скрининг сахарозофосфорилазной активности среди 16 штаммов грибов. Выявлены 4 наилучших продуцента сахарозофосфорилазы (КФ 2.4.1.7). У Scytalidium sp. и Colletotrichum glosporioides синтезированный фермент остается внутри клетки, а у Sclerotinia sclerotiorum и Monilia sitophila большая часть ферментативной активности выделяется в культуральную среду. Оптимальная т-ра для активности фермента у M. sitophila и 3 др. продуцетов равна 50'ГРАДУС' и 40'ГРАДУС' соотв. Самым термостабильным является фермент из M. sitophila, к-рый сохраняет 90-95% начальной активности после 30 мин. прогревания при 50-70'ГРАДУС'. При выращивании M. sitophila на среде, содержащей экстракт ямса и 0,15% (NH[4])[2]SO[4] при комнатной т-ре и встряхивании наивысший выход фермента равен 340 Е/л среды или 0,336 Е/мг белка. На основании предварительных экспериментов сделан вывод, что наилучшим носителем для иммобилизации неочищенного фермента является хитозан, на к-ром сохраняется 12% белка и 217% исходной уд. активности фермента. Перу, Dept. de Bioquim., C.C. Biol.- Univ. Fed. de Pemambuco, Cidade Univ. 50000-Recife. Библ. 21
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: САХАРОЗОФОСФОРИЛАЗА
МИКРОБНАЯ

АКТИВНОСТЬ

ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ

ГРИБЫ

СКРИНИНГПРОДУЦЕНТОВ


Доп.точки доступа:
Ferreira, M.S.S.; Araujo, C.R.C.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)