СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПРОТЕОЛИЗ БЕЛКОВ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.01-04Я6.101

Agarraberes, Fernando A.
An intralysosomal hsp 70 is required for a selective pathway of lysosomal protein degradation [Text] / Fernando A. Agarraberes, Stanley R. Terlecky, J.Fred Dice // J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 137, N 4. - P825-834 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Внутрилизосомный белок hsp70 требуется для избирательного пути деградации лизосомных белков
Аннотация: Показано, что лизосомы (ЛС) содержат белок ly-hsc73 (I) относящийся к семейству hsp70 белков теплового шока. Моноклональное антитело 13D3 (II), специфически узнающее I, локализуется вместе с антителом к маркерному белку лизосом lgp120. Многие, но не все ЛС содержат I. Морфология ЛС значительно изменяется при удалении сыворотки: точечные ЛС сливаются с образованием трубочек. Доказано, что большая часть I расположена в просвете ЛС. Клеточные белки метили {3}H-лейцином и после экзоцитоза избытка II изучали деградацию белков в присутствии и в отсутствие сыворотки. Избыток II не влияет на разрушение в ЛС подвергшейся экзоцитозу {3}H-РНКазы A. Эти данные позволяют предположить, что I нужен для какой-то стадии пути деградации перед протеолизом белков в ЛС (вероятно, для импорта в ЛС белковых субстратов). США, Dep. of Physiol., Tafts Univ. School of Med., Boston, MA 02111. Библ. 58

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.17
Рубрики: ЛИЗОСОМЫ
ВНУТРИЛИЗОСОМНЫЙ БЕЛОК LY-HSC 73
ПРОТЕОЛИЗ БЕЛКОВ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ФИБРОБЛАСТЫ
БЕССЫВОРОТОЧНАЯ СРЕДА

Доп.точки доступа:
Terlecky, Stanley R.; Dice, J.Fred

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.02-04Я6.24

Самойленко, С. Г.
Влияние протеолиза белков на липидный бислой эритроцитарной мембраны [Текст] / С. Г. Самойленко, С. Л. Аксенцев, С. В. Конев // Биол. мембраны. - 2001. - Т. 18, N 4. - С. 299-305 . - ISSN 0233-4755
Аннотация: Ранее было установлено, что обработка проназой Е изолированных синаптических мембран мозга крыс инициирует перекисное окисление липидов (ПОЛ), при ингибировании которого с помощью EDTA или ионола микровязкость липидной фазы, тестируемая по эксимеризации пирена и анизотропии флуоресценции дифенилгексатриена (DPH), снижается. В данной работе показано, что в тенях эритроцитов протеолиз не инициирует ПОЛ. Расщепление белков наружной поверхности запечатанных "розовых" теней (5-7% гемоглобина (Hb) эритроцитов) вызывает уменьшение микровязкости гидрофобной зоны липидного бислоя, что проявляется по снижению анизотропии флуоресценции DPH на 4% (p0.001). Эффект наблюдается только в присутствии EDTA и не регистрируется в "белых" тенях (1% Hb), а также когда температура протеолиза повышается до 38-39'ГРАДУС'C. Полученные данные свидетельствуют о том, что взаимодействие интегральных белков с липидами в тенях эритроцитов слабое и при 38'ГРАДУС'C происходит кооперативная структурная перестройка мембраны, сопровождающаяся ослаблением иммобилизующего влияния интегральных белков на липиды. Беларусь, Ин-т фотобиологии НАН Беларуси, 220072 Минск

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.11
Рубрики: ЛИПИДНЫЙ БИСЛОЙ
ПЕРЕСТРОЙКИ
ПРОТЕОЛИЗ БЕЛКОВ
ВЛИЯНИЕ
МЕМБРАНЫ ЭРИТРОЦИТОВ

Доп.точки доступа:
Аксенцев, С.Л.; Конев, С.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 06.12-04Я6.18

Gardner, Richard G.
Degradation-mediated protein quality control in the nucleus [Text] / Richard G. Gardner, Zara W. Nelson, Daniel E. Gottschling // Cell. - 2005. - Vol. 120, N 6. - P803-815 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Опосредованный деградацией контроль за качеством белков в ядрах
Аннотация: Обнаруженный в дрожжевых клетках Saccharomyces cerevisiae опосредованный деградацией контроль за качеством белков связан с активностью локализованной в ядрах убихитинпротеинлигазы (San1p), функционирующей вместе с убихитин-конъюгированными ферментами Cdc34P и Ubc1p. Мишенями данной контролирующей системы служат разные мутантные белки, к-рые после их убихитинилирования подвергаются протеолизу в протеасомах. При этом San1p проявляет четкую специфичность по отношению к аномальным белкам и не вступает во взаимодействие с дикими вариантами ее мутантных субстратов. Утрата клетками гена SAN1 сопровождается состоянием хронического стресса. Не исключено, что аналогичные контролирующие качество белков в клетках системы существуют в клетках и других эукариот. США, F. Hutchinson Cancer Research Center, Seattle. Библ. 75

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.09.01
Рубрики: УБИХИТИНПРОТЕИНЛИГАЗЫ
УБИХИТИН-КОНЪЮГИРОВАННЫЕ CDC34P И UBC1P
ПРОТЕАСОМЫ
ПРОТЕОЛИЗ БЕЛКОВ
ЯДРО
КОНТРОЛЬ ЗА КАЧЕСТВОМ БЕЛКОВ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Nelson, Zara W.; Gottschling, Daniel E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.10-04Я6.31

ERAD: The long road to destruction [Text] / Birgit Meusser [et al.] // Nature Cell Biol. - 2005. - Vol. 7, N 8. - P766-772 . - ISSN 1465-7392
Перевод заглавия: [Связанная с эндоплазматическим ретикулумом система протеолиза]
Аннотация: Обзор. Функционирующая в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР) система протеолиза удаляет белки ошибочной или незавершенной макросктруктуры и играет важную роль, по-видимому, в регуляции метаболических процессов и иммунных р-ций. Белки, служащие мишенями для данной системы, намечаются другой системой, системой контроля их качества, локализованной в просвете мембранных каналов ЭР и подверженной разрушительному действию цитоплазматической убихитин/протеосомной системы. Представлены сведения, касающиеся убихитин/протеосомной системы при ЭР, механизма распознавания субстратов и их дислокации, роли системы протеолиза ЭР в патогенезе, например, болезни Паркинсона и кистозного фиброза. Германия, Max-Delbruck Center for Mol. Med., Berlin. Библ. 98

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.13 + 341.19.27.05
Рубрики: ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ПРОТЕОЛИЗ БЕЛКОВ
УБИХИТИН-ПРОТЕОСОМНАЯ СИСТЕМА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 98

Доп.точки доступа:
Meusser, Birgit; Hirsch, Christian; Jarosxch, Ernst; Sommer, Thomas

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.02-04М3.796

Parkhouse, Wade S.
Regulation of skeletal muscle myofibrillar protein degradation: relationships to fatigue and exercise [Text] / Wade S. Parkhouse // Int. J. Biochem. - 1988. - Vol. 20, N 8. - P769-775
Перевод заглавия: Регулирование деградации миофибриллярных белков скелетных мышц: связь с утомлением и нагрузкой
Аннотация: Обзор. Функциональная нагрузка на мышцу (как и голодание, дистрофия или патология двигат. нерва) приводит к деградации миофибриллярных белков. Полная деградация белков осуществляется комбинир. действием лизосомных и нелизосомных протеиназ, начальный ее этап находится вне лизосом. Ковалентная модификация миофибриллярных белков (окислит. гидроксилирование, тиол-дисульфидный обмен, окисление метионина и фосфорилирование) может означать их маркировку, необходимую для последующей атаки протеиназами. Канада, Univ. of British Columbia, Vancouver, B.C., V6Т1W5. Библ. 87.

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.33
Рубрики: СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
МИОФИБРИЛЛЫ
ПРОТЕОЛИЗ БЕЛКОВ
ЛИЗОСОМЫ
КОВАЛЕНТНАЯ МОДИФИКАЦИЯ МИОФИБРИЛЛЯРНЫХ БЕЛКОВ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 87
ЧЕЛОВЕК

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 91.03-04Т1.220

Gorray, Kenneth C.
Studies of antiproteolytic effects of glyburide on rat L[6] myoblasts: Comparisons with insulin [Text] / Kenneth C. Gorray, Jonathan Maimon, Bruce S. Schneider // Metabolism. - 1990. - Vol. 39, N 2. - P109-116 . - ISSN 0026-0495
Перевод заглавия: Изучение антипротеолитических эффектов глибурида в миобластах L[6] мыши: сравнение с инсулином
Аннотация: На миобластах L[6] мышей, преинкубированных с {1}{4}C-тирозином (Тр) оценивали деградацию клеточных белков по высвобождению Тр. В писутствии инсулина (Ин; 0,1 или 10 мкг/мл) включдение Тр во внутриклеточные белки на протяжении 20 ч инкубации возрастало по сравнению с контролем с 15до 25*10{3} распадов/мин. В присутствии глибурида (I; 10 мкг/мл) стимулирующий эффект Ин был менее выражен. Ин в конц-ии 10 мкг/мл тормозил протеолиз белков на 50% и увеличивал их содержание в Кл на 15%. I в конц-ии '='1 мкг/мл тормозил деградацию белка в среднем на 14% и незначительно увеличивал содержание внутриклеточных белков. Считают, что I отдельно или в комбинации с Ин ингибирует оборот белков в мышечных Кл. США, Long Island Jewish Medical Center, New Hyde Park. Библ. 33.

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.49.09
Рубрики: ГЛИБЕНКЛАМИД (ГЛУБИРИД)
МИОБЛАСТЫ L6 МЫШИ
ПРОТЕОЛИЗ БЕЛКОВ
ИНСУЛИН

Доп.точки доступа:
Maimon, Jonathan; Schneider, Bruce S.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска