СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПРОТЕИНАЗА 3C<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.184

SchultheiSS, Tina.
Tracking down the site of the hepatitis a virus primary cleavage with a recombinant 3C proteinase [Text] : abstr. Keystone Symp. Mol. and. Cell. Biol. "Struct. and Mol. Biol. Protease Funct. and Inhib.", Santa Fe, N. M., March 5-12, 1994 / Tina SchultheiSS, Yuri Kusov, Verena Gauss-Muller // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P173 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Определение сайта первичного расщепления вируса гепатита A рекомбинантной протеиназой 3C
Аннотация: Вирус гепатита A отличается от др. членов семейства пикорнавирусов крайне замедленным ходом инфекции без цитопатогенного действия на большинство клеток и очень высокой термостабильностью зрелых вирусных частиц. Изучали роль протеиназы 3C вируса гепатита A в протеолитическом расщеплении первичного продукта трансляции. Эту протеиназу экспрессировали в бактериях в виде зрелого фермента и очищали. Активность межмолекулярного расщепления была показана на субстратах, полученных трансляцией in vitro, и сравнили с внутримолекулярным расщеплением. Идентификация продуктов расщепления методом иммунопреципитации показала, что расщепление в участках соединений P1/P2 и P2/P3 катализируется протеиназой 3C и происходит немедленно и почти одновременно. Считают, что уровень процессинга в различных сайтах полипротеина зависит от конц-ии протеиназы 3C. Расщепление в сайте P1-P2 регулируется, вероятно контекстом сайта. Германия, Inst. Med. Molecularbiology, Med. Univ. Lubeck, 2400 Lubeck

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА A
ПЕРВИЧНЫЙ ПРОДУКТ ТРАНСЛЯЦИИ
САЙТЫ РАСЩЕПЛЕНИЯ
ПРОТЕИНАЗА 3C
РЕКОМБИНАНТНАЯ ВИРУСНАЯ
ПРОТЕЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ IN VITRO

Доп.точки доступа:
Kusov, Yuri; Gauss-Muller, Verena

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.10-04Б1.673

Poliovirus proteinase 3C large-scale expression, purification, and specific cleavage activity on natural and synthetic substrates in vitro [Text] / Martin J. H. Nicklin [et al.] // J. Virol. - 1988. - Vol. 62, N 12. - P4586-4593
Перевод заглавия: Протеиназа 3C полиовируса: крупно-масштабная экспрессия, очистка и специфическая расщепляющая активность на природных и синтетических субстратах in vitro
Аннотация: Приготовлены рекомбинантные штаммы Escherichia coli, экспрессирующие с высокой интенсивностью - до 4% общего белка - протеиназу 3C шт. Sabin полиовируса типа 2. Белок растворим и доступен для очистки по простой схеме. Рекомбинантный фермент расщепляет предшественник P1, причем его активность нечувствительна к Тритону Х-100. Экстракты клеток, инфицированных полиовирусом типа 1, при обработке рекомбинантным ферментом обнаруживают образование полипептидо VP0, VP3, а также др. фрагментов предшественника P1. Расщепляющая активность протеиназы C в этой системе чувствительна к детергенту. Рекомбинантный белок 3C расщепляет в составе пептидов связь Gln-Gly. Полагают, что существует также гидрофобный контакт между предшественником 3C и субстратом P1, к-рый обеспечивает при процессинге вирусспецифических белков р-ции второго порядка. США, Dept. of Microbiol., State Univ. of New York at Stony Brook, Stony Brook, New York 11794-8621.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.35 + 341.25.37.07
Рубрики: ПОЛИОВИРУСЫ
ПРОТЕИНАЗА 3C
ЭКСПРЕССИЯ
ПРОИЗВОДСТВО
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Nicklin, Martin J.H.; Harris, Kevin S.; Pallai, Peter V.; Wimmer, Eckard

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска