Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПИРУВАТОРТОФОСФАТДИКИНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.06-04В3.29

    Fiedler, Luke.

    Assessing the light activation and dark inactivation kinetics of the C[4] photosynthesis enzyme, pyruvate, orthophosphate dikinase, in maize leaves using a novel phospho-antibody approach [Text] : abstr. 68th Annual Meeting of the Minnesota Academy of Science and 1st Tri-State Meeting of the Minnesota, North Dakota and South Dakota Academies of Science, Moorheaed, Minn., Apr. 28-29, 2000 / Luke Fiedler, Jason Fries // J. Minn. Acad. Sci. - 2000. - Vol. 64, N 2. - P35
Перевод заглавия: Оценка кинетики светоактивации и темноинактивации фермента C[4]-фотосинтеза, пируватортофосфатдикиназы, в листьях кукурузы с использованием нового подхода с фосфоантителом
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.17.49.07
Рубрики: СВЕТ
ФОТОСИНТЕЗ

C[4]-ТИП

ПИРУВАТОРТОФОСФАТДИКИНАЗА

ЛИСТ

КУКУРУЗА


Доп.точки доступа:
Fries, Jason


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.10-04В3.100

    Botschner, Monty.

    Exploring the functional properties of a maize regulatory protein kinase by directed mutagenesis of its target protein, pyrovate, orthophosphate dikinase [Text] : abstr. 67th Annual Meeting of the Minnesota Academy of Science, St. Paul, Minn., Apr. 23-24, 1999 / Monty Botschner // J. Minn. Acad. Sci. - 1999. - Vol. 63, N 3. - P22
Перевод заглавия: Исследование функциональных свойств кукурузной регуляторной протеинкиназы с помощью направленного мутагенеза целевого белка, пируватортофосфатдикиназы
Аннотация: Использовали прямой мутагенез целевого фрагмента белка пируватортофосфатдикиназы для изучения ее регуляторных возможностей в ночное и дневное время. США, Monty Botschner. Dep. of Biology, Moorhead State Univ., Moorhead, MN, 56563
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ПИРУВАТОРТОФОСФАТДИКИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ

СВОЙСТВА

КУКУРУЗА



3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 03.06-04В3.31

   

    Pyruvate, orthophosphate dikinase in leaves and chloroplasts of C[3] plants undergoes light-/dark-induced reversible phosphorylation [Text] / Chris J. Chastain [et al.] // Plant Physiol. - 2002. - Vol. 128, N 4. - P1368-1378 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Пируватортофосфатдикиназа в листьях и хлоропластах C[3]-растений подвергается обратимому фосфорилированию, индуцированного светом-темнотой
Аннотация: С помощью специфических антител для активного регуляторного участка Thr-456 (кукурузы) регуляторного белка, выполняющего функции как протеинкиназы/фосфатазы, определяли наличие пируватортофосфатдикиназы (ПФДК) в листьях C[3]-растений (шпината, бобов). Иммуноблот с белком, выделенным из листьев C[3]-растений фракционированием (NH[4])[2]SO[4] и ДДС-ЭФ, показал, что пируватортофосфатдикиназа (ПФДК) присутствует в листьях покрытосеменных растений и в изолированных интактных хлоропластах шпината, перенесших воздействие света-темноты и фосфорилирует подобно C[4]-дикиназе. Индуцированное светом дефосфорилирование происходило быстро ('='30-60 мин). В интактных хлоропластах индуцированное светом дефосфорилирование зависело от экзогенного фосфата и активности фотосистемы II и не зависело от транспорта электронов. США, Dep. of Biol., Minnesota St. Univ., Moorhead, Minnesota. Библ. 50
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.17.37
Рубрики: ПИРУВАТОРТОФОСФАТДИКИНАЗА
ФОТОСИНТЕЗ

ХЛОРОПЛАСТЫ

ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

C[3]-РАСТЕНИЯ

СВЕТ

ТЕМНОТА


Доп.точки доступа:
Chastain, Chris J.; Fries, Jason P.; Vogel, Julie A.; Randklev, Christa L.; Vossen, Adam P.; Dittmer, Sharon K.; Watkins, Erin E.; Fiedler, Lucas J.; Wacker, Sarah A.; Meinhober, Katherine C.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 90.01-04В3.40

    Matsuoka, Makoto.

    Induction of mRNAs for phosphoenolpyruvate carboxylase and pyruvate, orthophosphate dikinase in leaves of a C[3] plant exposed to light [Text] / Makoto Matsuoka, Naoki Yamamoto // Plant and Cell Physiol. - 1989. - Vol. 30, N 4. - P479-486 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Индукция РНК для фосфоенолпируваткарбоксилазы и пируватортофосфатдикиназы в листьях экспонированного на свету C[3]-растения
Аннотация: Используя ДНК из кукурузы, сравнивали гены для фосфоенолпируваткарбоксилазы (ФЕПК) и пируватортофосфатдикиназы (ПФДК) у С[3]-растения риса с аналогичными генами у кукурузы. Оказалось, что и у риса, и у кукурузы эти ферменты не только имели одинаковую структуру, но были одинаковы и гены для ФЕПК и ПФДК. Экспрессия этих генов в зеленеющих листьях усиливалась светом. Данные обсуждаются в связи с эволюцией типов фотосинтеза. Япония, Nat. Inst. of Agrobiol. Resources, Tsukuba Science City, Ibaraki, 305. Библ. 25.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.17.37
Рубрики: ФОСФОЕНОЛПИРУВАТКАРБОКСИЛАЗА
ГЕНЫ

ПИРУВАТОРТОФОСФАТДИКИНАЗА

ГЕНЫ

РНК

ИНДУКЦИЯ

С[3]-ВИДЫ

ЛИСТ

СВЕТ


Доп.точки доступа:
Yamamoto, Naoki


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 91.03-04В3.22

    Salahas, George.

    Effects of glycerol on the stability and in vitro activation/inactivation of pyruvate orthophosphate dikinase, (PPDK) [Text] / George Salahas, Yiannis Manetas, Nikos A. Gavalas // Physiol. plant. - 1990. - Vol. 79, N 2. - P58 . - ISSN 0031-9317
Перевод заглавия: Влияние глицерина на стабильность и in vitro активацию/инактивацию пируватортофосфатдикиназы (ПФДК)
Аннотация: ПФДК, тетрамерный фермент хлоропластов С[4]-мезофилла, обнаруживает некоторую нестабильность после экстракции, если не были предприняты меры по его стабилизации. Глицерин стабилизирует активность ПФДК, экстрагированной из затемненных или освещенных листьев кукурузы немного больше, чем ДТТ, и его конц-ия, необходимая для полной защиты фермента, соответствует кол-ву белка. Это снижает скорость активации/инактивации ПФДК in vitro, но не конечный уровень активности; к тому же, способность неактивной ночной формы ПФДК активироваться фосфатом поддерживается по кр. мере 2 ч при 20'ГРАДУС' С, вероятно, за счет стабилизации регуляторного белка.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.17.21
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПИРУВАТОРТОФОСФАТДИКИНАЗА

СТАБИЛЬНОСТЬ

ГЛИЦЕРИН

ХЛОРОПЛАСТЫ

МЕЗОФИЛЛ


Доп.точки доступа:
Manetas, Yiannis; Gavalas, Nikos A.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 91.06-04В3.91

    Nakamoto, Hitoshi.

    Effect of magnesium, manganese and phosphate on catalysis of pyruvate, orthophosphate dikinase from maize [Text] / Hitoshi Nakamoto, Gerald E. Edwards // Plant Physiol. and Biochem. - 1990. - Vol. 28, N 5. - P553-559 . - ISSN 0981-9428
Перевод заглавия: Влияние магния, марганца и фосфата на катализ пируватортофосфатдикиназы у кукурузы
Аннотация: Пируватортофосфатдикиназа (КФ 2.7.9.1) является ключевым ферментом С[4]-пути фотосинтеза, но его максимальная активность невысока среди других ферментов С[4]-пути. Фермент локализован в хлоропластах клеток мезофилла и катализирует превращение пирувата и АТФ в фосфоенолпируват, пирофосфат и АМФ с использованием АТФ фотохимического происхождения. Для максимальной активности кроме Mg требуется присутствие одновалентного катиона (типа NH[4]+ или К+). При исследовании влияния различных конц-ий Mg, Mn и Р по отношению к действию различных видов ионов на катализ использовали фермент, выделенный и очищенный из кукурузы по методу, описанному ранее. При 0,2 мМ АТФ 2,5 мМ неорганического Р и 1 мМ ЭДТА оптимальная конц-ия Mg для максимальной активности составляла 7,5 мМ, при более высоких конц-иях Mg активность снижалась. Кроме Mg АТФ как субстрата, для стабилизации олигомерной структуры фермента требуется свободный Mg. MnАТФ не могла заменить MgАТФ как субстрат, но свободный Mn заменял свободный Mg. При оптимальной конц-ии Mg рассчитанная конц-ия свободного Mg составляла 4,6 мМ. Предполагается, что НРО[4]{2}является субстратом, участвующим в реакции дикиназы; по полученным данным комплекс Mg с НРО[4]{2}ингибирует реакцию конкурентно по отношению к НРО[4]{2} величина К[m] для НРО[4]{2}составляла 101 мкМ, а средняя величина К[i] для MgНРО[4]-2,1 мМ. Приведена формула расчета активности дикиназы при различных конц-иях НРО[4]{2}как субстрата и MgHPO[4] как конкурентного ингибитора. Япония, Radioisotope Center, Univ. of Tokyo. Библ. 15.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
С[4] МЕТАБОЛИЗМ

ТРАНСФЕРАЗЫ

ПИРУВАТОРТОФОСФАТДИКИНАЗА

ХАРАКТЕРИСТИКА

КУКУРУЗА

МАГНИЙ

МАРГАНЕЦ

ФОСФОР


Доп.точки доступа:
Edwards, Gerald E.


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 91.09-04В3.46

    Grammatikopoulos, George.

    Diurnal changes in phosphoenolpyruvate carboxylase and pyruvate, orthophosphate dikinase properties in the natural environment: interplay of light and temperature in a C[4] thermophile [Text] / George Grammatikopoulos, Yiannis Manetas // Physiol. Plant. - 1990. - Vol. 80, N 4. - P593-597 . - ISSN 0031-9317
Перевод заглавия: Дневные изменения свойств фосфоенолпируваткарбоксилазы и пируватортофосфатдикиназы в естественных условиях: взаимодействие света и температуры у теплолюбивого С[4]-[растения]
Аннотация: В экстрактах из листьев С[4]-растения Amaranthus paniculatus L. измеряли активность ФЕПК и пируватортофосфатдикиназы (ПФДК) при естественных колебаниях освещенности и т-ры в течение дня. Обсуждается обнаруженная динамика активности обоих ферментов, а также их нек-рых кинетических характеристик. Сделан вывод, что на активность ПФДК влияние оказывает прежде всего свет, тогда как на активность ФЕПК - кооперативное вождействие освещенности и т-ры. Греция, Lab. of Plant Physiology, Dept. of Biology, Univ. of Patras, Patras. Библ. 20.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.17.37
Рубрики: ФОСФОЕНОЛПИРУВАТКАРБОКСИЛАЗА
ПИРУВАТОРТОФОСФАТДИКИНАЗА

АКТИВНОСТЬ

РЕГУЛЯЦИЯ

СВЕТ

ТЕМПЕРАТУРА

ЛИСТ

AMARANTHUS PANICULATUS L.


Доп.точки доступа:
Manetas, Yiannis


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 91.12-04В3.63

   

    Changes in activities and levels of pyruvate, orthophosphate dikinase with induction of Crassulacean acid metabolism in Mesembryanthemum crystallinum L [Text] / Kazuyuki Saitou [et al.] // Нихон сакумоцу гаккай кидзи = Jap. J. Crop. Sci. - 1991. - Vol. 60, N 1. - P146-152 . - ISSN 0011-1848
Перевод заглавия: Изменение активности и количества пируватортофосфатдикиназы при индукции метаболизма по типу толстянковых (CAM) у Mesembryanthemum crystallinum L
Аннотация: С[3]-вид Mesembryanthemum crystallinum L., выращенный из семян в почве, в возрасте 5 нед переносили на полный питательный р-р в ростовые камеры с 12 ч световым днем (20'ГРАДУС' С, 70% отн. влажности, 12 000 лк) и 12 ч темноты (15'ГРАДУС' С, 70% отн. влажности) и после развертывания 4-го листа в питательный р-р добавляли NaCl путем дробного введения по 100 мМ ежедневно до достижения конечной конц-ии в 400 мМ. Определяли содержание растворимого белка и хлорофилла, суточные изменения поглощения СО[2] и проводимости листа, содержание малата в листе, изменение активности ФЕП-карбоксилазы (ФЕПК), РБФК, НАД- и НАДФ-"малик"-энзима (МЭ) и пируватортофосфатдикиназы (ПФДК) при индукции САМ-метаболизма во время выдерживания растений на высоких конц-иях NaCl в питательном р-ре свыше недели. Увеличение содержания малата в листьях в конце светового периода коррелировало с повышением активности ФЕПК, НАДФ-МЭ и ПФДК и достигало максимума на 7-9 день после введения больших доз NaCl в питательный р-р. Установлено, что ПФДК присутствует у С[3]-вида М. crystallinum, а повышение активности ФЕПК и ПФДК в листьях сопровождается синтезом de novo белка этих ферментов. Япония, (Dep. of Agr., Fac. of Agriculture, Kyushu Univ., Hakozaki, Fukuoka 812. Библ. 28.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.17.37
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
САМ-МЕТАБОЛИЗМ

ИНДУКЦИЯ

MESEMBRYANTHEMUM CRYSTALLINUM

ПИРУВАТОРТОФОСФАТДИКИНАЗА


Доп.точки доступа:
Saitou, Kazuyuki; Nakamura, Yasunori; Kawamitsu, Yosinobu; Matsuoka, Makoto; Samejima, Muneaki; Agata, Waichi


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)