СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС<.>)

Общее количество найденных документов : 44
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-44

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.036

Way, . -P.
The role of PuFQ in the synthesis of bacteriochlorophyllprotein complexes in Rhodobacter sphaeroides [Text] / . -P. Way, J. P. Allen, J. C. Williams // 8th Int. Symp. Phototrophic, Prokaryotes, Urbine, Sept. 10-15, 1994. - s. l., 1994. - P37
Перевод заглавия: Роль PufQ в синтезе бактериохлорофилл-белковых комплексов у Rhodobacter sphaeroides
Аннотация: Исследована роль PufQ-гена в синтезе комплексов реакционных центров (РЦ) и комплексов светсобирающей антенны В875 и В800-850 у R. sphaeroides. Сконструирован мутант бактерии, к-рый не содержит PufQ-ген. По сравнению с диким штаммом мутант характеризуется сниженным содержанием бактериохлорофилла (на 90%), антенных комплексов (в 20 раз) и комплексов РЦ (в 2 раза). Добавление ингибитора феррохелатазы (N-метилпротопорфирина) увеличивает содержание исследованных комплексов у мутанта, в наибольшей степени возрастает содержание комплекса В800-850. Мутант не способен к фотосинтетическому росту. Рост на свету наблюдается у супрессорных штаммов, а также при добавлении N-метилпротопорфирина. Данные свидетельствуют о различной роли PufQ-гена во включении бактериохлорофилла в исследованные пигмент-белковые комплексы. США, Dep. of Chem. and Biochem., Arizona Univ., Tempe, AZ 85287-1604.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)
МУТАНТЫ
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛ
ВКЛЮЧЕНИЕ В КОМПЛЕКС
ГЕНЫ
ГЕН PUFQ
ФУНКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Allen, J.P.; Williams, J.C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.061

Yurkov, V.
Light-harvesting complexes and carotenoid composition of the obligate aerobic bacteriochlorophyle a- containing bacteria Roseococcus thiosulfatophilus, RB3, and Erythromicrobium ramosum E5 [Text] / V. Yurkov, Gad'on Nasser, Gerhardt Drews // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P75
Перевод заглавия: Светособирающие комплексы и состав каротиноидов у облигатно аэробных бактериохлорофилл а, содержащих бактерий Roseococcus thiosulfatophilus, RB3 и Erythromicrobium ramosum E5
Аннотация: Исследовали пигменты аэробных, содержащих бактериохлорофилл а бактерий, Roseococcus thiosulfatophilus штамм RB3 и Erythromicrobium ramosum штамм Е5, выделенных из цианобактериальных матов вблизи горячих источников в России. Показано, что пигмент-белковые комплексы синтезируются бактериями в темноте в полуаэробных условиях и локализуются в цитоплазматической мембране. Внутриклеточные мембраны не образуются. В клетках бактерий RB3 обнаружены реакционные центры и светособирающий комплекс (СК1) с максимумом поглощения 856 нм в отличие от 870 нм, что характерно для большинства пурпурных бактерий. Из клеток штамма Е5 выделены комплексы СК1 (В870), содержащие РЦ, а также СК2 с максимумами поглощения при 799 нм и 832 нм. У обоих штаммов отмечено очень высокое содержание каротиноидов (соотношение бактериохлорофилл:каротиноиды=1:9). Основным каротиноидом у Е5 является бактериорубиксантиналь, а у RB3-C[3][0]-каротиндиоат и соотв. диглюкозидный эфир. Измерение квантового выхода синглетного переноса энергии между каротиноидами и бактериохлорофиллом показало, что в отличие от светособирающих комплексов избыточные каротиноиды цитоплазматической мембраны светособирающую функцию не выполняют. Германия, Inst. of Biology 2, Microbiol., D-79104 Freiburg. Библ. 3.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ROSEOCOCCUS THIOSULFATOPHILUS (BACT.)
ШТАММ RB3
ERYTHROMICROBIUM RAMOSUM (BACT.)
ШТАММ Е5
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Nasser, Gad'on; Drews, Gerhardt

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.03-04В2.26

Ligh-harvesting chlorophyll c-like pigment in Prochloron [Text] / A. W.D. Larkum [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 2. - P679-683 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Светособирающий подобный хлорофиллу c пигмент в Prochloron
Аннотация: Prochloron является симбиотической прокариотической водорослью, содержащей хлорофиллы a и b. Из 5 видов асцидий Большого Барьерного Рифа Австралии выделили Prochloron sp. Из Prochloron sp. выделили подобный хлорофиллу c пигмент, сходный с магний -3,8-дивинилфеопорфирин a[5] монометиловым эфиром (МgDVP). Пигмент составляет 4-15% от общего содержания хлорофиллов и функционирует в свето-собирающем пигмент-белковом комплексе Prochloron. Австралия, Sch. Biol. Sci. and Electron Microscope Unit, Univ. Sydney, Sydney, NSW 2006. Библ. 34

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ХЛОРОФИЛЛ C
МАГНИЙ-3,8-ДИВИНИЛФЕОПОРФИРИН МОНОМЕТИЛОВЫЙ ЭФИР
ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
PROCHLORON

Доп.точки доступа:
Larkum, A.W.D.; Scaramuzzi, C.; Cox, G.C.; Hiller, R.G.; Turner, A.G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.07-04В3.14

Schellenberg, Maya.
Association of components of the chlorophyll catabolic system with pigment-protein complexes from solubilized chloroplast membranes [Text] / Maya Schellenberg, Philippe Matile // J. Plant Physiol. - 1995. - Vol. 146, N 5-6. - P604-608 . - ISSN 0176-1617
Перевод заглавия: Связь компонентов системы катаболизма хлорофилла с пигмент-белковыми комплексами из солюбилизированных мембран хлоропластов
Аннотация: Изучали связь 3 ферментов З-хлорофиллазы, Mg-дехелатазы и феофорбид-a-диоксигеназы (отвечающих за деградацию хлорофилла до фитола, Mg и бесцветных производных порфириновой природы) с тилакоидными пигмент-белковыми комплексами. Оказалось, что эти ферменты содержатся в трех различных комплексах, о чем свидетельствует распределение ферментативной активности в градиенте плотности сахарозы после центрифугирования солюбилизированных мембран хлоропластов ячменя. Швейцария, Inst. of Plant Biology, Univ. of Zurich, CH-8008 Zurich. Библ. 24

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.25
Рубрики: ХЛОРОФИЛЛ
ДЕГРАДАЦИЯ
ХЛОРОФИЛЛАЗА
ДЕХЕЛАТАЗА * MG-
ФЕОФОРБИТ-A-ДИОКСИГЕНАЗА
ХЛОРОПЛАСТЫ
ЯЧМЕНЬ
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС

Доп.точки доступа:
Matile, Philippe

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.12-04Б2.78

Москаленко, А. А.
Поведение каротиноидов при диссоциации ансамбля B880-RC из Rhodospirillum rubrum [Текст] / А. А. Москаленко, О. А. Торопыгина, Н. Ю. Кузнецова // Биохимия. - 1996. - Т. 61, N 3. - С. 546-554 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Разработана методика модификации ансамбля B880-RC в хроматофорах пурпурной фотосинтезирующей бактерии Rhodospirillum rubrum, позволяющая выделить из них методом электрофореза в полиакриламидном геле с октил-'бета'-D-гликопиранозидом три вида комплексов: два ансамбля B880-RC с низким содержанием светособирающего комплекса и комплекс B880, который в процессе электрофореза трансформировался в форму B820. При переходе B880-B820 комплекс терял каротиноиды. Предполагается, что в выделенных ансамблях комплексы B880 представлены одним или двумя фрагментами, состоящими из субкомплексов ('альфа'/'бета'/Бхл[2]/Кар)[1-2], а присутствие в них каротиноидов и взаимодействие с реакционным центром позволяют стабилизировать длинноволновую форму бактериохлорофилла. Обсуждается модель диссоциации ансамбля B880-RC. Россия, Ин-т почвоведения и фотосинтеза РАН, Пущино. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
ДИССОЦИАЦИЯ
КАРОТИНОИДЫ
ПОВЕДЕНИЕ
RHODOSPIRILLUM RUBRUM
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Торопыгина, О.А.; Кузнецова, Н.Ю.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.01-04В2.27

Possible role of Cbr, and algal early-light-induced protein, in nonphotochemical quenching of chlorophyll fluorescence [Text] / Paul Braun [et al.] // Plant Physiol. - 1996. - Vol. 110, N 4. - P1405-1411 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Возможная роль Cbr, индуцированного ранним освещением водорослевого белка, в нефотохимическом затухании флуоресценции хлорофилла
Аннотация: Одноклеточная зеленая водоросль Dunaliella bardawil проявляет типичные реакции на избыточное освещение, если ранее испытывала сульфатное голодание при нормальном освещении (60 мкЕ/м{2}/с), но этого не происходит при слабом освещении (14 мкЕ/м{2}/с). При сульфатном голодании обнаружены 2 свето-стрессовые реакции: 1) превращение виолаксантина в зеаксантин; 2) аккумуляция Cbr - белкового аналога, индуцируемого ранним освещением растительного белка, участвующего в связывании зеаксантина. В клетках, голодающих при нормальном освещении, 3,5-дитерт-бутил-4-гидроксибензилиденмалононитрил (SF) ингибировал нефотохимическое затухание в течение первых 24 ч, но это прекращалось через 40 ч. В условиях голодания при слабом свете SF ингибировал нефотохимическое затухание в течение всего периода голодания. При нормальном освещении аккумуляция зеаксантина достигала максимума за 'ЭКВИВ'24 ч, а Cbr полностью индуцировался лишь за 40 ч. При слабом свете зеаксантин аккумулировался медленно, а Cbr отсутствовал. Т. е., при избыточном освещении зависимое от инициального pH-градиента и Cbr-независимое нефотохимическое затухание изменяется и становится менее зависимым от pH-градиента и требует Cbr. Израиль, Biochemistry Dep., Weizmann Inst. of Sci., Rehovot 76100. Библ. 23

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CHLOROPHYTA (ALGAE)
DUNALIELLA BARDAWIL (ALGAE)
ФОТОСИНТЕЗ
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
ХЛОРОФИЛЛ
ФЛУОРЕСЦЕНЦИЯ
ЗАТУХАНИЕ
ОСВЕЩЕНИЕ
БЕЛКОВЫЙ АНАЛОГ
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Braun, Paul; Banet, Gabi; Tal, Tamar; Malkin, Shmuel; Zamir, Ada

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.01-04Б2.49

Пигмент-пигментные и пигмент-белковые взаимодействия в структурах фотосинтетического аппарата фототрофных бактерий [Текст] / Ю. Е. Ерохин [и др.] // Автотрофные микроорганизмы. - М., 1996. - С. 60
Перевод заглавия: Пигмент-пигментные и пигмент-белковые взаимодействия в структурах фотосинтетического аппарата фототрофных бактерий
Аннотация: В числе важнейших результатов, полученных в лаборатории по изучению организации фотосинтетического аппарата пурпурных и зеленых бактерий, отмечены следующие: обнаружена люминесценция агрегированных форм бактериохлорофилла (Бхл) a и c в модельных системах; 2) спектральными методами подтверждено наличие только одной фотосистемы у бактерий, 3) показана определяющая роль белковых носителей в организации пигментных форм основной и прицентровой антенны, важная роль липидов в организации светособирающих форм антенны; 4) выделены и охарактеризованы индивидуальные пигмент-белковые комплексы антенны, реакционные центры и их ансамбли, изучены их характеристики и топология у пурпурных серных и несерных бактерий; 5) обнаружена высокая конформационная и адаптационная лабильность светособирающих комплексов антенны и консерватизм в организации реакционных центров. Полученные результаты в совокупности послужили основой современных представлений об общих принципах молекулярной организации пигментной системы фотосинтезирующих бактерий. Россия, Ин-т почвоведения и фотосинтеза РАН, Пущино

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ФОТОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ АППАРАТ
ОРГАНИЗАЦИЯ
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
ФОТОРЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР

Доп.точки доступа:
Ерохин, Ю.Е.; Москаленко, А.А.; Махнева, З.К.; Прохоренко, И.Р.; Соловьев, А.А.; Торопыгина, О.А.; Журавлева, З.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.01-04Б2.59

Электрогенные реакции в протеолипосомах, содержащих фотосистему II цианобактерий [Текст] / О. Е. Бешта [и др.] // Автотрофные микроорганизмы. - М., 1996. - С. 59
Аннотация: Из цианобактерии Anacystis nidulans выделены пигмент-белковые комплексы фотосистемы II. Скорость фотоиндуцированного выделения кислорода изолированными комплексами достигала 1,3 ммоль/мг хлорофилла за 1 час и снижалась при включении комплексов в фосфолипидные везикулы до 0,6 ммоль/мг хлорофилла за 1 час. При освещении протеолипосомы генерировали трансмембранную разность электрических потенциалов ('ДЕЛЬТА''пси'), измеряемую прямым электрометрическим методом в системе с пропитанной фосфолипидами коллодиевой пленкой в присутствии бетаина. Для освещения использовали лазерные импульсы с полувременем 15 нс и мощностью 40 мДж. Кроме быстрой фазы генерации 'ДЕЛЬТА''пси' с полувременем 0,1 мкс, соотв. разделению электрических зарядов между аминокислотным остатком тирозина Y[Z] (Tyr-161 в белке D1 фотосистемы II) и первичным хинонным акцептором Q[A], после второй лазерной вспышки наблюдалась дополнительная электрогенная фаза с полувременем 0,27 мс при pH 7,0. Чувствительность этой фазы к диурону - ингибитору электронного переноса от Q[A] к вторичному хинонному акцептору электронов Q[B], зависимость от номера лазерной вспышки, а также зависимость ее амплитуды и полувремени от pH свидетельствуют о том, что фаза с полувременем 0,27 мс обусловлена дисмутацией восстановленных Q[A] и Q[B] и последующим протонированием дважды восстановленного Q[B]. Амплитуда этой фазы составляла около 5% от амплитуды быстрой фазы генерации 'ДЕЛЬТА''пси'. Кинетика спада 'ДЕЛЬТА''пси' свидетельствует о том, что после ассоциации протеолипосом с коллодиевой мембраной активность кислород-выделяющего комплекса сохранялась не более чем у 5% комплексов фотосистемы II, встроенных в липосомы. Инкубация в среде, содержащей MnCl[2], на свету не приводила к реконструкции функции выделения кислорода в протеолипосомах, ассоциированных с коллодиевой пленкой. Россия, МГУ, Москва

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: ANACYSTIS NIDULANS (BACT.)
ФОТОСИСТЕМА II
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
ПРОТЕОЛИПОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Бешта, О.Е.; Мамедов, М.Д.; Самуилов, В.Д.; Семенов, А.Ю.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.02-04В2.55

Электрогенные реакции в протеолипосомах, содержащих фотосистему II цианобактерий [Текст] / О. Е. Бешта [и др.] // Автотрофные микроорганизмы. - М., 1996. - С. 59
Аннотация: Из цианобактерии Anacystis nidulans выделены пигмент-белковые комплексы фотосистемы II. Скорость фотоиндуцированного выделения кислорода изолированными комплексами достигала 1,3 ммоль/мг хлорофилла за 1 час и снижалась при включении комплексов в фосфолипидные везикулы до 0,6 ммоль/мг хлорофилла за 1 час. При освещении протеолипосомы генерировали трансмембранную разность электрических потенциалов ('ДЕЛЬТА''пси'), измеряемую прямым электрометрическим методом в системе с пропитанной фосфолипидами коллодиевой пленкой в присутствии бетаина. Для освещения использовали лазерные импульсы с полувременем 15 нс и мощностью 40 мДж. Кроме быстрой фазы генерации 'ДЕЛЬТА''пси' с полувременем 0,1 мкс, соотв. разделению электрических зарядов между аминокислотным остатком тирозина Y[Z] (Tyr-161 в белке D1 фотосистемы II) и первичным хинонным акцептором Q[A], после второй лазерной вспышки наблюдалась дополнительная электрогенная фаза с полувременем 0,27 мс при pH 7,0. Чувствительность этой фазы к диурону - ингибитору электронного переноса от Q[A] к вторичному хинонному акцептору электронов Q[B], зависимость от номера лазерной вспышки, а также зависимость ее амплитуды и полувремени от pH свидетельствуют о том, что фаза с полувременем 0,27 мс обусловлена дисмутацией восстановленных Q[A] и Q[B] и последующим протонированием дважды восстановленного Q[B]. Амплитуда этой фазы составляла около 5% от амплитуды быстрой фазы генерации 'ДЕЛЬТА''пси'. Кинетика спада 'ДЕЛЬТА''пси' свидетельствует о том, что после ассоциации протеолипосом с коллодиевой мембраной активность кислород-выделяющего комплекса сохранялась не более чем у 5% комплексов фотосистемы II, встроенных в липосомы. Инкубация в среде, содержащей MnCl[2], на свету не приводила к реконструкции функции выделения кислорода в протеолипосомах, ассоциированных с коллодиевой пленкой. Россия, МГУ, Москва

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ANACYSTIS NIDULANS (BACT.)
ФОТОСИСТЕМА II
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
ПРОТЕОЛИПОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Бешта, О.Е.; Мамедов, М.Д.; Самуилов, В.Д.; Семенов, А.Ю.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.04-04Б3.179

Электрогенные реакции в протеолипосомах, содержащих фотосистему II цианобактерий [Текст] / О. Е. Бешта [и др.] // Автотрофные микроорганизмы. - М., 1996. - С. 59
Аннотация: Из цианобактерии Anacystis nidulans выделены пигмент-белковые комплексы фотосистемы II. Скорость фотоиндуцированного выделения кислорода изолированными комплексами достигала 1,3 ммоль/мг хлорофилла за 1 час и снижалась при включении комплексов в фосфолипидные везикулы до 0,6 ммоль/мг хлорофилла за 1 час. При освещении протеолипосомы генерировали трансмембранную разность электрических потенциалов ('ДЕЛЬТА''пси'), измеряемую прямым электрометрическим методом в системе с пропитанной фосфолипидами коллодиевой пленкой в присутствии бетаина. Для освещения использовали лазерные импульсы с полувременем 15 нс и мощностью 40 мДж. Кроме быстрой фазы генерации 'ДЕЛЬТА''пси' с полувременем 0,1 мкс, соотв. разделению электрических зарядов между аминокислотным остатком тирозина Y[Z] (Tyr-161 в белке D1 фотосистемы II) и первичным хинонным акцептором Q[A], после второй лазерной вспышки наблюдалась дополнительная электрогенная фаза с полувременем 0,27 мс при pH 7,0. Чувствительность этой фазы к диурону - ингибитору электронного переноса от Q[A] к вторичному хинонному акцептору электронов Q[B], зависимость от номера лазерной вспышки, а также зависимость ее амплитуды и полувремени от pH свидетельствуют о том, что фаза с полувременем 0,27 мс обусловлена дисмутацией восстановленных Q[A] и Q[B] и последующим протонированием дважды восстановленного Q[B]. Амплитуда этой фазы составляла около 5% от амплитуды быстрой фазы генерации 'ДЕЛЬТА''пси'. Кинетика спада 'ДЕЛЬТА''пси' свидетельствует о том, что после ассоциации протеолипосом с коллодиевой мембраной активность кислород-выделяющего комплекса сохранялась не более чем у 5% комплексов фотосистемы II, встроенных в липосомы. Инкубация в среде, содержащей MnCl[2], на свету не приводила к реконструкции функции выделения кислорода в протеолипосомах, ассоциированных с коллодиевой пленкой. Россия, МГУ, Москва

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ANACYSTIS NIDULANS (BACT.)
ФОТОСИСТЕМА II
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
ПРОТЕОЛИПОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Бешта, О.Е.; Мамедов, М.Д.; Самуилов, В.Д.; Семенов, А.Ю.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.11-04Б2.24

Клеваник, А. В.
Пространственная структура светособирающего хлорофилл-белкового комплекса B800-850 фотосинтезирующей бактерии Rhodobacter sphaeroides [Текст] / А. В. Клеваник // Молекул. биол. - 1996. - Т. 30, N 5. - С. 1209-1218 . - ISSN 0026-8984
Аннотация: Предложена модель пространственной структуры светособирающего пигмент-белкового комплекса В800-850 из фотосинтезирующей бактерии Rhodobacter sphaeroides. Основанием для построения пространственной модели служила пространственная структура комплекса В800-850 бактерии Rhodopseudomonas acidophila (10050), установленная методом рентгеноструктурного анализа. Эту пространственную структуру адаптировали для комплекса В800-850 из бактерии Rb. sphaeroides путем смещений и вращений молекул бактериохлорофилла до достижения согласия между низкот-рными экспериментальными и теоретическими спектрами изотропного поглощения, линейного и кругового дихроизма поглощения молекул бактериохлорофилла. Показано, что форма спектра кругового дихроизма в области Q[y]-переходов молекул бактериохлорофилла в основном определяется гиперхромными эффектами, а экситонное поглощение при 800 и 850 нм в основном определяется 9 и 18 молекулами бактериохлорофилла В800 и В850 соответственно. Россия, Ин-т почвоведения РАН, Пущино, Моск. обл. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
СВЕТОСОБИРАЮЩИЙ
ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА
МОДЕЛЬ
RB. SPHAEROIDES

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.28

Pigment-proteins of Zn-bacteriochlorophyl containig bacteria [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Keizo Shimada [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P14 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Пигмент-белковые комплексы Zn-бактериохлорофилл-содержащих бактерий
Аннотация: Выделены пигмент-белковые комплексы из образующей бактериохлорофилл (Бхл) a ацидофильной бактерии Acidiphilium rubrum. Анализ пигментов выявил присутствие небольшого кол-ва Mg-содержащего Бхл, к-рый, возможно, частично утрачивался в процессе приготовления препаратов. Спектры поглощения выделенных комплексов были близки спектрам пурпурных бактерий, за исключением коротковолнового смещения пиков в ближней ИК-области. Как показало исследование Mg- и Zn-содержащего Бхл a и их комплексов, пигмент-пигментные и пигмент-белковые взаимодействия у Acidiphilium близки к таковым в соответствующих комплексах типичных пурпурных бактерий. Япония, Dep. Biol., Fac. Sci., Tokyo Metropol. Univ

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02
Рубрики: ACIDIPHILIUM RUBRUM (BACT.)
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
СПЕКТРЫ ПОГЛОЩЕНИЯ
БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛ
ZN-БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛ

Доп.точки доступа:
Shimada, Keizo; Matsuura, Katsumi; Itoh, Sigeru; Iwaki, Masavo; Hiraishi, Akira; Takaichi, Shinichi; Kobayashi, Masami; Wakao, Norio

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.04-04Б3.100

Pigment-proteins of Zn-bacteriochlorophyl containig bacteria [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Keizo Shimada [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P14 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Пигмент-белковые комплексы Zn-бактериохлорофилл-содержащих бактерий
Аннотация: Выделены пигмент-белковые комплексы из образующей бактериохлорофилл (Бхл) a ацидофильной бактерии Acidiphilium rubrum. Анализ пигментов выявил присутствие небольшого кол-ва Mg-содержащего Бхл, к-рый, возможно, частично утрачивался в процессе приготовления препаратов. Спектры поглощения выделенных комплексов были близки спектрам пурпурных бактерий, за исключением коротковолнового смещения пиков в ближней ИК-области. Как показало исследование Mg- и Zn-содержащего Бхл a и их комплексов, пигмент-пигментные и пигмент-белковые взаимодействия у Acidiphilium близки к таковым в соответствующих комплексах типичных пурпурных бактерий. Япония, Dep. Biol., Fac. Sci., Tokyo Metropol. Univ

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ACIDIPHILIUM RUBRUM (BACT.)
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
СПЕКТРЫ ПОГЛОЩЕНИЯ
БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛ
ZN-БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛ

Доп.точки доступа:
Shimada, Keizo; Matsuura, Katsumi; Itoh, Sigeru; Iwaki, Masavo; Hiraishi, Akira; Takaichi, Shinichi; Kobayashi, Masami; Wakao, Norio

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.09-04В3.19

Коляго, В. М.
Двухстадийный гель-электрофорез пигмент-белковых комплексов хлоропластов с применением дигитонина, тритона Х-100 и додецилсульфата натрия [Текст] / В. М. Коляго, Л. И. Фрадкин // Весцi АН Беларусi. Сер. бiял. н. - 1997. - N 3. - С. 56-60, 125 . - ISSN 0002-3558
Аннотация: Для характеристики структурных элементов внутренних мембран хлоропластов, выделяемых разработанным ранее методом гель-ЭФ обработанных дигитонином хлоропластов, они подвергаются дополнительной разборке на хорошо известные пигмент-белковые комплексы с применением обработки 0,25%-ным ДДС Na и 0,75%-ным тритоном Х-100 и последующего ЭФ. Показано, что ЭФ обработанных дигитонином хлоропластов позволяет выделить частицы фотосистемы I с сопряженными с ней светособирающими комплексами, частицы фотосистемы II с ее светособирающими компонентами, часть фонда светособирающих комплексов хлоропластов вне связи с фотосистемами, а также ассоциаты фотосистем I и II с их светособирающими компонентами. Предполагается, что ассоциаты двух фотосистем существуют в хлоропластах, по крайней мере, после расстыковки тилакоидов. Библ. 11

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.05
Рубрики: ХЛОРОПЛАСТЫ
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
ЯЧМЕНЬ
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
ДИГИТОНИН
ТРИТОН Х-100
ДОДЕЦИЛСУЛЬФАТ НАТРИЯ
ФОТОСИСТЕМА 1
ФОТОСИСТЕМА 2

Доп.точки доступа:
Фрадкин, Л.И.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.02-04В3.32

Куфрик, Г. И.
Особенности пигмент-белкового состава фрагментов межгранных тилакоидов хлоропластов кукурузы [Текст] / Г. И. Куфрик // Укр. биохим. ж. - 1997. - Т. 69, N 4. - С. 104-107 . - ISSN 0201-8470
Аннотация: Изучали пигмент-белковый состав 2-х фракций межгранных тилакоидов хлоропластов кукурузы. Показано, что при электрофоретическом разделении пигмент-белковых комплексов фракции 70000 g обеих линий и фракции 100000 g линии F7 появляется новая полоса. Предполагают, что в этой зоне содержится светособирающий комплекс ФСII со сниженной электрофоретической подвижностью. Заключают, что существует несколько пулов олигомерной формы светособирающего комплекса ФСII. Украина, Ин-т физиологии растений и генетики НАН Украины, Киев. Библ. 9

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.25
Рубрики: ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
СОСТАВ
ТИЛАКОИДЫ
ХЛОРОПЛАСТЫ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
КУКУРУЗА

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.11-04В3.25

Adamchuk, N. I.
Ultrastructural and functional changes of photosynthetic apparatus of arabidopsis thaliana (L.) heynh induced by clinorotation [Text] / N. I. Adamchuk // Adv. Space Res. - 1998. - Vol. 21, N 8-9. - P1131-1134 . - ISSN 0273-1177
Перевод заглавия: Ультраструктурные и функциональные изменения фотосинтетического аппарата Arabidopsis thaliana, индуцированные клиноротацией
Аннотация: После 28-дневного роста в условиях медленно вращающегося горизонтального клиностата в клетках мезофилла A. thaliana отмечено изменение структуры хлоропласта, форм хлорофилла и состава пигмент-белкового комплекса. Библ. 10

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.49.99
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ХЛОРОПЛАСТЫ
ХЛОРОФИЛЛ
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
ARABIDOPSIS THALIANA
КЛИНОСТАТ

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.02-04Б2.15

Energy transformations and charge separation in the core complexes of green sulfur bacteria and heliobacteria [Text] / S. Neerken [et al.] // 10th Int. Symp. Phototroph. Prokaryotes, Barcelona, Aug. 26-31, 2000. - Barcelona, 2000. - P65
Перевод заглавия: Превращения энергии и разделение зарядов в комплексах реакционных центров зеленых серобактерий и гелиобактерий
Аннотация: Зеленые серобактерии и гелиобактерии имеют реакционные центры (РЦ) типа [фотосистемы] I. Гелиобактерии содержат один пигмент-белковый комплекс, ARC, подержащий РЦ и около 35 молекул бактериохлорофилла (Бхл) g. Зеленые серобактерии имеют значительную антенную светособирающую систему (в выделенном состоянии - RCC комплекс) и РЦ с 16 молекулами Бхл a. Первичным акцептором электронов в обеих группах бактерий служит хлорофилл a (Хл a 670), а первичным донором, видимо, является димер из 13{2} эпимера Бхл g или a, соответственно. Т. обр., ARC и RCC - комплексы более удобны для изучения переноса энергии и заряда, чем фотосистема I растений. Отмечается вероятное существование "альтернативного" механизма разделения зарядов, связанного непосредственно с возбуждением Хл a 670 (а не P{*}). Нидерланды, Dep. of Biophysics, Leiden Univ., Leiden

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ПРЕВРАЩЕНИЕ ЭНЕРГИИ
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛ
ЗЕЛЕНЫЕ СЕРОБАКТЕРИИ
ГЕЛИОБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Neerken, S.; Permentier, H.P.; Schmidt, K.A.; Francke, C.; Kobayashi, M.; Aartsma, T.J.; Amesz, J.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.10-04Б2.15

Federman, Silvina.
Excitation energy transfer in aggregates of Photosystem I and Photosystem II of the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803: Can assembly of the pigment-protein complexes control the extent of spillover? [Text] / Silvina Federman, Shmuel Malkin, Avigdor Scherz // Photosynth. Res. - 2000. - Vol. 64, N 2-3. - P199-207 . - ISSN 0166-8595
Перевод заглавия: Перенос энергии возбуждения в агрегатах фотосистемы I и фотосистемы II цианобактерии Synechocystis sp. PCC 6803: может ли структура пигмент-белкового комплекса контролировать степень избыточного энерговыделения
Аннотация: Флуоресцентный профиль смеси "фотосистема I/фотосистема II" в различных системах растворителей показывает, что как негидрофобные, так и гидрофобные взаимодействия управляют этой ассоциацией и контролируют энергоперенос от ФС II к ФС I. Негидрофобные взаимодействия ведут к высокоэффективному трансферу энергии возбуждения от ФС II к ФС I. В связи с этим, предлагается, что сходные негидрофобные взаимодействия между периферическими белками ФС II и ФС I также играют существенную роль в их ассоциации в тилакоидах, контролирующей переходные состояния в цианобактериях. Израиль, Dep. of Plant Sci. and Biol. Chemistry, the Weizmann Inst. of Sci., Rehovot 76100. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SYNECHOCYSTIS (ALGAE)
ФОТОСИНТЕЗ
ЭНЕРГИЯ ВОЗБУЖДЕНИЯ
ПЕРЕНОС
КОНТРОЛИРОВАНИЕ
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Malkin, Shmuel; Scherz, Avigdor

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 02.10-04В2.36

Federman, Silvina.
Excitation energy transfer in aggregates of Photosystem I and Photosystem II of the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803: Can assembly of the pigment-protein complexes control the extent of spillover? [Text] / Silvina Federman, Shmuel Malkin, Avigdor Scherz // Photosynth. Res. - 2000. - Vol. 64, N 2-3. - P199-207 . - ISSN 0166-8595
Перевод заглавия: Перенос энергии возбуждения в агрегатах фотосистемы I и фотосистемы II цианобактерии Synechocystis sp. PCC 6803: может ли структура пигмент-белкового комплекса контролировать степень избыточного энерговыделения
Аннотация: Флуоресцентный профиль смеси "фотосистема I/фотосистема II" в различных системах растворителей показывает, что как негидрофобные, так и гидрофобные взаимодействия управляют этой ассоциацией и контролируют энергоперенос от ФС II к ФС I. Негидрофобные взаимодействия ведут к высокоэффективному трансферу энергии возбуждения от ФС II к ФС I. В связи с этим, предлагается, что сходные негидрофобные взаимодействия между периферическими белками ФС II и ФС I также играют существенную роль в их ассоциации в тилакоидах, контролирующей переходные состояния в цианобактериях. Израиль, Dep. of Plant Sci. and Biol. Chemistry, the Weizmann Inst. of Sci., Rehovot 76100. Библ. 37

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SYNECHOCYSTIS (ALGAE)
ФОТОСИНТЕЗ
ЭНЕРГИЯ ВОЗБУЖДЕНИЯ
ПЕРЕНОС
КОНТРОЛИРОВАНИЕ
ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Malkin, Shmuel; Scherz, Avigdor

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 03.05-04В3.18

Polarization measurement on single pigment-protein complexes [Text] / Carsten Tietz [et al.] // Single Mol. - 2000. - Vol. 1, N 1. - P67-72 . - ISSN 1438-5163
Перевод заглавия: Поляризационное измерение отдельного пигмент-белкового комплекса

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.05
Рубрики: ПИГМЕНТ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
RHODOPSEUDOMONAS ACIDOPHYLA
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

Доп.точки доступа:
Tietz, Carsten; Gerken, Uwe; Jelezko, Fedor; Wrachtrup, Jorg

1-20 21-40 41-44

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска